Articles de revues sur le sujet « Proteins - Conformation Dynamics »
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Kang, Hyun-Seo, et Michael Sattler. « Capturing dynamic conformational shifts in protein–ligand recognition using integrative structural biology in solution ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (20 avril 2018) : 107–19. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170090.
Texte intégralGaraizar, Adiran, Ignacio Sanchez-Burgos, Rosana Collepardo-Guevara et Jorge R. Espinosa. « Expansion of Intrinsically Disordered Proteins Increases the Range of Stability of Liquid–Liquid Phase Separation ». Molecules 25, no 20 (15 octobre 2020) : 4705. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25204705.
Texte intégralBrouhard, Gary J., et Luke M. Rice. « The contribution of αβ-tubulin curvature to microtubule dynamics ». Journal of Cell Biology 207, no 3 (10 novembre 2014) : 323–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201407095.
Texte intégralGormal, Rachel S., Pranesh Padmanabhan, Ravikiran Kasula, Adekunle T. Bademosi, Sean Coakley, Jean Giacomotto, Ailisa Blum et al. « Modular transient nanoclustering of activated β2-adrenergic receptors revealed by single-molecule tracking of conformation-specific nanobodies ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 48 (19 novembre 2020) : 30476–87. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2007443117.
Texte intégralMizutani, Tadashi, et Shigeyuki Yagi. « Linear tetrapyrroles as functional pigments in chemistry and biology ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 08, no 03 (mars 2004) : 226–37. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424604000210.
Texte intégralRamirez-Mondragon, Carlos A., Megin E. Nguyen, Jozafina Milicaj, Bakar A. Hassan, Frank J. Tucci, Ramaiah Muthyala, Jiali Gao, Erika A. Taylor et Yuk Y. Sham. « Conserved Conformational Hierarchy across Functionally Divergent Glycosyltransferases of the GT-B Structural Superfamily as Determined from Microsecond Molecular Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 9 (28 avril 2021) : 4619. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22094619.
Texte intégralKulkarni, Prakash, Vitor B. P. Leite, Susmita Roy, Supriyo Bhattacharyya, Atish Mohanty, Srisairam Achuthan, Divyoj Singh et al. « Intrinsically disordered proteins : Ensembles at the limits of Anfinsen's dogma ». Biophysics Reviews 3, no 1 (mars 2022) : 011306. http://dx.doi.org/10.1063/5.0080512.
Texte intégralWestenhoff, Sebastian, Elena Nazarenko, Erik Malmerberg, Jan Davidsson, Gergely Katona et Richard Neutze. « Time-resolved structural studies of protein reaction dynamics : a smorgasbord of X-ray approaches ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 66, no 2 (18 février 2010) : 207–19. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767309054361.
Texte intégralYang, Jing, Jing Chen et Zibiao Li. « Structural Basis for the Structure–Activity Behaviour of Oxaliplatin and its Enantiomeric Analogues : A Molecular Dynamics Study of Platinum-DNA Intrastrand Crosslink Adducts ». Australian Journal of Chemistry 69, no 4 (2016) : 379. http://dx.doi.org/10.1071/ch15624.
Texte intégralLi, Haiyan, Zanxia Cao, Guodong Hu, Liling Zhao, Chunling Wang et Jihua Wang. « Ligand-induced structural changes analysis of ribose-binding protein as studied by molecular dynamics simulations ». Technology and Health Care 29 (25 mars 2021) : 103–14. http://dx.doi.org/10.3233/thc-218011.
Texte intégralNehls, Thomas, Tim Heymann, Christian Meyners, Felix Hausch et Frederik Lermyte. « Fenton-Chemistry-Based Oxidative Modification of Proteins Reflects Their Conformation ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 18 (14 septembre 2021) : 9927. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22189927.
Texte intégralLenaz, Giorgio. « Lipid fluidity and membrane protein dynamics ». Bioscience Reports 7, no 11 (1 novembre 1987) : 823–37. http://dx.doi.org/10.1007/bf01119473.
Texte intégralEvich, Marina, Alexander M. Spring-Connell et Markus W. Germann. « Impact of modified ribose sugars on nucleic acid conformation and function ». Heterocyclic Communications 23, no 3 (27 juin 2017) : 155–65. http://dx.doi.org/10.1515/hc-2017-0056.
Texte intégralZhong, Bozitao, Ge Song et Hai-Feng Chen. « Balanced Force Field ff03CMAP Improving the Dynamics Conformation Sampling of Phosphorylation Site ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 19 (25 septembre 2022) : 11285. http://dx.doi.org/10.3390/ijms231911285.
Texte intégralZhang, Meiling, Thomas E. Frederick, Jamie VanPelt, David A. Case et Jeffrey W. Peng. « Coupled intra- and interdomain dynamics support domain cross-talk in Pin1 ». Journal of Biological Chemistry 295, no 49 (22 septembre 2020) : 16585–603. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015849.
Texte intégralRoither, Bernhard, Chris Oostenbrink, Georg Pfeiler, Heinz Koelbl et Wolfgang Schreiner. « Pembrolizumab Induces an Unexpected Conformational Change in the CC′-loop of PD-1 ». Cancers 13, no 1 (22 décembre 2020) : 5. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13010005.
Texte intégralSinnaeve, Davy, Abir Ben Bouzayene, Emile Ottoy, Gert-Jan Hofman, Eva Erdmann, Bruno Linclau, Ilya Kuprov, José C. Martins, Vladimir Torbeev et Bruno Kieffer. « Fluorine NMR study of proline-rich sequences using fluoroprolines ». Magnetic Resonance 2, no 2 (9 novembre 2021) : 795–813. http://dx.doi.org/10.5194/mr-2-795-2021.
Texte intégralDay, Austin L., Per Greisen, Lindsey Doyle, Alberto Schena, Nephi Stella, Kai Johnsson, David Baker et Barry Stoddard. « Unintended specificity of an engineered ligand-binding protein facilitated by unpredicted plasticity of the protein fold ». Protein Engineering, Design and Selection 31, no 10 (1 octobre 2018) : 375–87. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzy031.
Texte intégralKim, J. I., K. Eom et S. Na. « Mechanical Mass-Spring Model for Understanding Globular Motion of Proteins ». Journal of Mechanics 32, no 2 (25 janvier 2016) : 123–29. http://dx.doi.org/10.1017/jmech.2015.109.
Texte intégralLaugwitz, Jeannette M., Haleh H. Haeri, Anette Kaiser, Ulrike Krug, Dariush Hinderberger, Annette G. Beck-Sickinger et Peter Schmidt. « Probing the Y2 Receptor on Transmembrane, Intra- and Extra-Cellular Sites for EPR Measurements ». Molecules 25, no 18 (10 septembre 2020) : 4143. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25184143.
Texte intégralSharma, Meenakshi, Nancy Jaiswal, Dinesh Kumar et Krishna Mohan Poluri. « Enhanced dynamics of conformationally heterogeneous T7 bacteriophage lysozyme native state attenuates its stability and activity ». Biochemical Journal 476, no 3 (14 février 2019) : 613–28. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180703.
Texte intégralPistolesi, Sara, Nico Tjandra et Guillermo A. Bermejo. « Solution NMR studies of periplasmic binding proteins and their interaction partners ». BioMolecular Concepts 2, no 1-2 (1 avril 2011) : 53–64. http://dx.doi.org/10.1515/bmc.2011.005.
Texte intégralTafi, A., Fabrizio Manetti, Federico Corelli, Stefano Alcaro et Maurizio Botta. « Structural flexibility of hyaluronan oligomers as probed by molecular modelling ». Pure and Applied Chemistry 75, no 2-3 (1 janvier 2003) : 359–66. http://dx.doi.org/10.1351/pac200375020359.
Texte intégralKrukenberg, Kristin A., Timothy O. Street, Laura A. Lavery et David A. Agard. « Conformational dynamics of the molecular chaperone Hsp90 ». Quarterly Reviews of Biophysics 44, no 2 (18 mars 2011) : 229–55. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583510000314.
Texte intégralTamrazi, Anobel, Kathryn E. Carlson, Alice L. Rodriguez et John A. Katzenellenbogen. « Coactivator Proteins as Determinants of Estrogen Receptor Structure and Function : Spectroscopic Evidence for a Novel Coactivator-Stabilized Receptor Conformation ». Molecular Endocrinology 19, no 6 (1 juin 2005) : 1516–28. http://dx.doi.org/10.1210/me.2004-0458.
Texte intégralSun, Jixue, Zibin Li et Na Yang. « Mechanism of the Conformational Change of the Protein Methyltransferase SMYD3 : A Molecular Dynamics Simulation Study ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 13 (2 juillet 2021) : 7185. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22137185.
Texte intégralVollmer, B., V. Pražák, D. Vasishtan, E. E. Jefferys, A. Hernandez-Duran, M. Vallbracht, B. G. Klupp et al. « The prefusion structure of herpes simplex virus glycoprotein B ». Science Advances 6, no 39 (septembre 2020) : eabc1726. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abc1726.
Texte intégralCaldararu, Octav, Vilhelm Ekberg, Derek T. Logan, Esko Oksanen et Ulf Ryde. « Exploring ligand dynamics in protein crystal structures with ensemble refinement ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, no 8 (29 juillet 2021) : 1099–115. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321006513.
Texte intégralLIEBOVITCH, LARRY S., NIKITA D. ARNOLD et LEV Y. SELECTOR. « NEURAL NETWORKS TO COMPUTE MOLECULAR DYNAMICS ». Journal of Biological Systems 02, no 02 (juin 1994) : 193–228. http://dx.doi.org/10.1142/s0218339094000155.
Texte intégralRen, Zhenning, Jumin Lee, Mahdi Muhammad Moosa, Yin Nian, Liya Hu, Zhichun Xu, Jason G. McCoy, Allan Chris M. Ferreon, Wonpil Im et Ming Zhou. « Structure of an EIIC sugar transporter trapped in an inward-facing conformation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 23 (21 mai 2018) : 5962–67. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1800647115.
Texte intégralStewart, Chelsea M., Cosmo Z. Buffalo, J. Andrés Valderrama, Anna Henningham, Jason N. Cole, Victor Nizet et Partho Ghosh. « Coiled-coil destabilizing residues in the group A Streptococcus M1 protein are required for functional interaction ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 34 (10 août 2016) : 9515–20. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1606160113.
Texte intégralLi, Qingxin, et CongBao Kang. « Insights into Structures and Dynamics of Flavivirus Proteases from NMR Studies ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 7 (5 avril 2020) : 2527. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21072527.
Texte intégralFidy, Judit, Monique Laberge, Beata Ullrich, Laszlo Polgar, Zoltan Szeltner, Jacques Gallay et Michel Vincent. « Tryptophan rotamers that report the conformational dynamics of proteins ». Pure and Applied Chemistry 73, no 3 (1 janvier 2001) : 415–19. http://dx.doi.org/10.1351/pac200173030415.
Texte intégralRief, Matthias, Filipp Oesterhelt, Hauke Clausen-Schaumann et Hermann E. Gaub. « Structural Forces in Biomolecules ». Microscopy and Microanalysis 5, S2 (août 1999) : 1016–17. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600018407.
Texte intégralCamacho, Inês S., Alina Theisen, Linus O. Johannissen, L. Aranzazú Díaz-Ramos, John M. Christie, Gareth I. Jenkins, Bruno Bellina, Perdita Barran et Alex R. Jones. « Native mass spectrometry reveals the conformational diversity of the UVR8 photoreceptor ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 4 (4 janvier 2019) : 1116–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1813254116.
Texte intégralLangan, Patricia S., Venu Gopal Vandavasi, Wojciech Kopec, Brendan Sullivan, Pavel V. Afonne, Kevin L. Weiss, Bert L. de Groot et Leighton Coates. « The structure of a potassium-selective ion channel reveals a hydrophobic gate regulating ion permeation ». IUCrJ 7, no 5 (25 juillet 2020) : 835–43. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252520008271.
Texte intégralWen, Lai, Alex Marki, Payel Roy, Sara McArdle, Hao Sun, Zhichao Fan, Alexandre R. Gingras, Mark H. Ginsberg et Klaus Ley. « Recruitment of kindlin-3 to plasma membrane through its PH domain precedes high affinity β2 integrin activation and neutrophil arrest ». Journal of Immunology 204, no 1_Supplement (1 mai 2020) : 220.7. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.204.supp.220.7.
Texte intégralTyagi, Vivek, Victor Vasquez-Montes, J. Alfredo Freites, Alexander Kyrychenko, Douglas J. Tobias et Alexey S. Ladokhin. « Effects of Cardiolipin on the Conformational Dynamics of Membrane-Anchored Bcl-xL ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (30 août 2021) : 9388. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179388.
Texte intégralCraggs, Timothy D., Marko Sustarsic, Anne Plochowietz, Majid Mosayebi, Hendrik Kaju, Andrew Cuthbert, Johannes Hohlbein et al. « Substrate conformational dynamics facilitate structure-specific recognition of gapped DNA by DNA polymerase ». Nucleic Acids Research 47, no 20 (23 septembre 2019) : 10788–800. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz797.
Texte intégralBeier, David H., Tucker J. Carrocci, Clarisse van der Feltz, U. Sandy Tretbar, Joshua C. Paulson, Nikolai Grabowski et Aaron A. Hoskins. « Dynamics of the DEAD-box ATPase Prp5 RecA-like domains provide a conformational switch during spliceosome assembly ». Nucleic Acids Research 47, no 20 (6 septembre 2019) : 10842–51. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz765.
Texte intégralTarjányi, Tamás, Ferenc Bogár, Janos Minarovits, Márió Gajdács et Zsolt Tóth. « Interaction of KRSR Peptide with Titanium Dioxide Anatase (100) Surface : A Molecular Dynamics Simulation Study ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 24 (9 décembre 2021) : 13251. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413251.
Texte intégralGoricanec, David, Ralf Stehle, Pascal Egloff, Simina Grigoriu, Andreas Plückthun, Gerhard Wagner et Franz Hagn. « Conformational dynamics of a G-protein α subunit is tightly regulated by nucleotide binding ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 26 (13 juin 2016) : E3629—E3638. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1604125113.
Texte intégralMott, Helen R., et Darerca Owen. « Allostery and dynamics in small G proteins ». Biochemical Society Transactions 46, no 5 (9 octobre 2018) : 1333–43. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170569.
Texte intégralHu, Gang, Jiye Fu, Yi Qiao, Hao Meng, Zunliang Wang, Jing Tu et Zuhong Lu. « Molecular dynamics discrimination of the conformational states of calmodulin through solid-state nanopores ». Physical Chemistry Chemical Physics 22, no 34 (2020) : 19188–94. http://dx.doi.org/10.1039/d0cp02500c.
Texte intégralLakomek, Nils-Alexander, Halenur Yavuz, Reinhard Jahn et Ángel Pérez-Lara. « Structural dynamics and transient lipid binding of synaptobrevin-2 tune SNARE assembly and membrane fusion ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 18 (11 avril 2019) : 8699–708. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1813194116.
Texte intégralMartini, Silvia, Claudia Bonechi, Alberto Foletti et Claudio Rossi. « Water-Protein Interactions : The Secret of Protein Dynamics ». Scientific World Journal 2013 (2013) : 1–6. http://dx.doi.org/10.1155/2013/138916.
Texte intégralDas, Ananya, Nichole Adiletta et Dmitri N. Ermolenko. « Interplay between Inter-Subunit Rotation of the Ribosome and Binding of Translational GTPases ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 8 (7 avril 2023) : 6878. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24086878.
Texte intégralBiedermannová, Lada, et Bohdan Schneider. « Structure of the ordered hydration of amino acids in proteins : analysis of crystal structures ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, no 11 (27 octobre 2015) : 2192–202. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004715015679.
Texte intégralGiampà, Marco, et Elvira Sgobba. « Insight to Functional Conformation and Noncovalent Interactions of Protein-Protein Assembly Using MALDI Mass Spectrometry ». Molecules 25, no 21 (28 octobre 2020) : 4979. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25214979.
Texte intégralDevlin, Jason, Jesus Alonso, Grant Keller, Sara Bobisse, Alexandre Harari et Brian Baker. « 4094 Structural Determinants of Immunogenicity for Peptide-Based Immunotherapy ». Journal of Clinical and Translational Science 4, s1 (juin 2020) : 16. http://dx.doi.org/10.1017/cts.2020.92.
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