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Texte intégralChen, Xi, Fu Li et Yao-Wen Wu. « Chemical labeling of intracellular proteins via affinity conjugation and strain-promoted cycloadditions in live cells ». Chemical Communications 51, no 92 (2015) : 16537–40. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc05208d.
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Texte intégralCullen, Paul A., Xiaoyi Xu, James Matsunaga, Yolanda Sanchez, Albert I. Ko, David A. Haake et Ben Adler. « Surfaceome of Leptospira spp. » Infection and Immunity 73, no 8 (août 2005) : 4853–63. http://dx.doi.org/10.1128/iai.73.8.4853-4863.2005.
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Texte intégralZhang, Jianfu, Jianzhao Peng, Yiran Huang, Ling Meng, Qingrong Li, Feng Xiong et Xiaoyu Li. « Identification of Histone deacetylase (HDAC)‐Associated Proteins with DNA‐Programmed Affinity Labeling ». Angewandte Chemie International Edition 59, no 40 (11 août 2020) : 17525–32. http://dx.doi.org/10.1002/anie.202001205.
Texte intégralZhang, Jianfu, Jianzhao Peng, Yiran Huang, Ling Meng, Qingrong Li, Feng Xiong et Xiaoyu Li. « Identification of Histone deacetylase (HDAC)‐Associated Proteins with DNA‐Programmed Affinity Labeling ». Angewandte Chemie 132, no 40 (11 août 2020) : 17678–85. http://dx.doi.org/10.1002/ange.202001205.
Texte intégralCosma, Antonio. « Affinity Biotinylation : Nonradioactive Method for Specific Selection and Labeling of Cellular Proteins ». Analytical Biochemistry 252, no 1 (octobre 1997) : 10–14. http://dx.doi.org/10.1006/abio.1997.2289.
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Texte intégralTrinkle-Mulcahy, Laura. « Recent advances in proximity-based labeling methods for interactome mapping ». F1000Research 8 (31 janvier 2019) : 135. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.16903.1.
Texte intégralBraner, M., A. Kollmannsperger, R. Wieneke et R. Tampé. « ‘Traceless’ tracing of proteins – high-affinity trans-splicing directed by a minimal interaction pair ». Chemical Science 7, no 4 (2016) : 2646–52. http://dx.doi.org/10.1039/c5sc02936h.
Texte intégralPfeuffer, Elke, et Thomas Pfeuffer. « Affinity labeling of forskolin-binding proteins comparison between glucose carrier and adenylate cyclase ». FEBS Letters 248, no 1-2 (8 mai 1989) : 13–17. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(89)80422-3.
Texte intégralTomohiro, Takenori, Hirotsugu Inoguchi, Souta Masuda et Yasumaru Hatanaka. « Affinity-based fluorogenic labeling of ATP-binding proteins with sequential photoactivatable cross-linkers ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry Letters 23, no 20 (octobre 2013) : 5605–8. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2013.08.041.
Texte intégralKonziase, Benetode. « Biotinylated probes of artemisinin with labeling affinity toward Trypanosoma brucei brucei target proteins ». Analytical Biochemistry 482 (août 2015) : 25–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2015.04.020.
Texte intégralSafer, B., R. B. Cohen, S. Garfinkel et J. A. Thompson. « DNA affinity labeling of adenovirus type 2 upstream promoter sequence-binding factors identifies two distinct proteins. » Molecular and Cellular Biology 8, no 1 (janvier 1988) : 105–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.1.105.
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Texte intégralWong, Franklin C., John Boja, Beng Ho, Michael J. Kuhar et Dean F. Wong. « Affinity Labeling of Membrane Receptors Using Tissue-Penetrating Radiations ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2013/503095.
Texte intégralYefidoff, Revital, et Amnon Albeck. « 12-Substituted-13,14-dihydroretinols designed for affinity labeling of retinol binding- and processing proteins ». Tetrahedron 60, no 37 (septembre 2004) : 8093–102. http://dx.doi.org/10.1016/j.tet.2004.06.116.
Texte intégralFukui, Toshio. « Exploring the Nucleotide-Binding Site in Proteins by Affinity Labeling and Site-Directed Mutagenesis1 ». Journal of Biochemistry 117, no 6 (juin 1995) : 1139–44. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124834.
Texte intégralGibson, Kathryn, Yumi Kumagai et Yasuko Rikihisa. « Proteomic Analysis of Neorickettsia sennetsu Surface-Exposed Proteins and Porin Activity of the Major Surface Protein P51 ». Journal of Bacteriology 192, no 22 (10 septembre 2010) : 5898–905. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00632-10.
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Texte intégralKeeble, Anthony H., Paula Turkki, Samuel Stokes, Irsyad N. A. Khairil Anuar, Rolle Rahikainen, Vesa P. Hytönen et Mark Howarth. « Approaching infinite affinity through engineering of peptide–protein interaction ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 52 (10 décembre 2019) : 26523–33. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1909653116.
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Texte intégralMann, Jasdeep K., Daniel Demonte, Christopher M. Dundas et Sheldon Park. « Cell labeling and proximity dependent biotinylation with engineered monomeric streptavidin ». TECHNOLOGY 04, no 03 (septembre 2016) : 152–58. http://dx.doi.org/10.1142/s2339547816400057.
Texte intégralTakata, K., et S. J. Singer. « Phosphotyrosine-modified proteins are concentrated at the membranes of epithelial and endothelial cells during tissue development in chick embryos. » Journal of Cell Biology 106, no 5 (1 mai 1988) : 1757–64. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.106.5.1757.
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Texte intégralKerbler, Sandra M., Roberto Natale, Alisdair R. Fernie et Youjun Zhang. « From Affinity to Proximity Techniques to Investigate Protein Complexes in Plants ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 13 (1 juillet 2021) : 7101. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22137101.
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Texte intégralYang, Yin, Qing-Feng Li, Chan Cao, Feng Huang et Xun-Cheng Su. « Site-Specific Labeling of Proteins with a Chemically Stable, High-Affinity Tag for Protein Study ». Chemistry - A European Journal 19, no 3 (14 novembre 2012) : 1097–103. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201202495.
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Texte intégralYe, Xian Zhi. « Application of Biological Target Fishing Technology in Drug Discovery ». Materials Science Forum 980 (mars 2020) : 210–19. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/msf.980.210.
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Texte intégralHaas, M., P. B. Dunham et B. Forbush. « [3H]bumetanide binding to mouse kidney membranes : identification of corresponding membrane proteins ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 260, no 4 (1 avril 1991) : C791—C804. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1991.260.4.c791.
Texte intégralThibonnier, M., T. Goraya et L. Berti-Mattera. « G protein coupling of human platelet V1 vascular vasopressin receptors ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 264, no 5 (1 mai 1993) : C1336—C1344. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1993.264.5.c1336.
Texte intégralKalkhof, Stefan, Stefan Schildbach, Conny Blumert, Friedemann Horn, Martin von Bergen et Dirk Labudde. « PIPINO : A Software Package to Facilitate the Identification of Protein-Protein Interactions from Affinity Purification Mass Spectrometry Data ». BioMed Research International 2016 (2016) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2016/2891918.
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