Articles de revues sur le sujet « Protéine prions »
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TSIROULNIKOV, K., H. REZAEI, E. BONCH-OSMOLOVSKAYA, P. NEDKOV, A. GOUSTEROVA, V. CUEFF, A. GODFROY et al. « Utilisation des microorganismes dans l’hydrolyse des amyloïdes et des farines animales ». INRAE Productions Animales 17, HS (8 juin 2020) : 109–15. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3636.
Texte intégralLaurent, M. « Les maladies à prions : l'hypothèse de la "protéine seule" et ses conséquences dynamiques ». médecine/sciences 12, no 6-7 (1996) : 774. http://dx.doi.org/10.4267/10608/818.
Texte intégralMOUDJOU, M., E. SABUNCU, D. VILETTE, A. LEDUR et H. LAUDE. « Approche immunochimique de la structure de la protéine cellulaire PrPc ovine. Caractérisation d’anticorps discriminant les glycoformes et les allèles de la protéine Prion chez le mouton ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 51–53. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3627.
Texte intégralELSEN, J. M., et J. M. AYNAUD. « Introduction au numéro hors série Encéphalopathies spongiformes transmissibles animales ». INRAE Productions Animales 17, HS (19 décembre 2004) : 5–6. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3613.
Texte intégralComoy, E. E., N. Jaffré, J. Mikol, V. Durand, S. Luccantoni-Freire, E. Correia, C. Jas-Duval et al. « Induction d’une maladie neurologique transmissible sans accumulation de protéine du prion chez des primates inoculés avec des dérivés sanguins contaminés : un nouveau risque transfusionnel lié aux prions ? » Transfusion Clinique et Biologique 20, no 3 (juin 2013) : 267. http://dx.doi.org/10.1016/j.tracli.2013.04.052.
Texte intégralSARRADIN, P., et H. LAUDE. « Diversité des souches d’Encéphalopathie Spongiforme Transmissible chez les ruminants : enjeux, bilan et perspectives ». INRAE Productions Animales 17, HS (19 décembre 2004) : 13–20. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3617.
Texte intégralLEPAGE, C., H. RABESONA, S. KOZIN, A. BLOND, T. HAERTLE, P. DEBEY et S. REBUFFAT. « Approche physicochimique de la structure de la protéine prion PrPc : Plasticité conformationnelle de peptides de la région 121-170 (H1-S2) de la protéine prion ovine ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 39–44. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3624.
Texte intégralJOLY, J. S., V. NGUYEN et F. BOURRAT. « Conservation des ’prions’ chez les Vertébrés ». INRAE Productions Animales 14, no 2 (16 avril 2001) : 91–96. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.2.3728.
Texte intégralGATTI, J. L., J. L. VILOTTE, M. OLLIVIER-BOUSQUET et M. ELOIT. « Recherche d’une rôle physiologique pour la protéine prion cellulaire (PrPc) ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 55–60. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3628.
Texte intégralLehmann, Sylvain. « La Protéine du Prion ». Journal de la Société de Biologie 196, no 4 (2002) : 309–12. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2002196040309.
Texte intégralPetit, G. « L’alpha synucléine, une protéine prion ? » Revue Neurologique 170 (avril 2014) : A235. http://dx.doi.org/10.1016/j.neurol.2014.01.534.
Texte intégralREZAEI, H., J. GROSCLAUDE, F. EGHIAIAN, T. HAERTLE, M. MARDEN, M. KNOSSOW et P. DEBEY. « Lien entre type génétique et résistance des ovins à la Tremblante : une approche structurale et physico-chimique ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 45–50. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3626.
Texte intégralLANTIER, F., D. MARC, P. SARRADIN, P. BERTHON, R. MERCEY, F. EYCHENNE, O. ANDREOLETTI, F. SCHELCHER et J. M. ELSEN. « Le diagnostic des encéphalopathies spongiformes chez les ruminants ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 79–85. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3632.
Texte intégralCazaubon, Sylvie, Pedro Viegas et Pierre-Olivier Couraud. « Fonctions de la protéine prion PrPc ». médecine/sciences 23, no 8-9 (août 2007) : 741–45. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20072389741.
Texte intégralBousset, Luc, et Ronald Melki. « Protéines prions : propriétés de repliement et d’agrégation ». médecine/sciences 21, no 6-7 (juin 2005) : 634–40. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2005216-7634.
Texte intégralChebassier, C., S. Mouillet-Richard, J. L. Laplanche, O. Kellermann et J. M. Launay. « Une fonction de signalisation pour la protéine Prion ». Pathologie Biologie 49, no 3 (janvier 2001) : 191–93. http://dx.doi.org/10.1016/s0369-8114(01)00127-4.
Texte intégralLiautard, Jean-Pierre, Maria-Teresa Alvarez-Martinez, Cécile Féraudet et Joan Torrent. « La protéine prion : structure, dynamique et conversionin vitro ». médecine/sciences 18, no 1 (janvier 2002) : 62–69. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200218162.
Texte intégralLiautard, JP. « Les prions sont-ils des protéines chaperonnes mal repliées ? » médecine/sciences 8, no 1 (1992) : 55. http://dx.doi.org/10.4267/10608/3042.
Texte intégralHauw, Jean-Jacques, Stéphane HaÏk et Jean-Philippe Brandel. « Prions et transconformation protéique : une perspective historique ». Bulletin de l'Académie Nationale de Médecine 199, no 6 (juin 2015) : 787–96. http://dx.doi.org/10.1016/s0001-4079(19)30881-7.
Texte intégralDreyfus, JC. « Un variant de protéine-prion dans une maladie génétique ». médecine/sciences 5, no 6 (1989) : 429. http://dx.doi.org/10.4267/10608/3997.
Texte intégralAlain, Mangé, et Lehmann Sylvain. « Nouveaux aspects de la biologie de la protéine prion ». médecine/sciences 18, no 12 (décembre 2002) : 1267–75. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200218121267.
Texte intégralDupuis, Luc, et Jean-Philippe Loeffler. « Protéine cellulaire du prion : au-delà des encéphalopathies spongiformes ». médecine/sciences 19, no 8-9 (août 2003) : 783–85. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20031989783.
Texte intégralRachidi, W., J. Riondel, H. M. McMahon et A. Favier. « La protéine du prion et le cuivre : un lien mystérieux ». Pathologie Biologie 53, no 4 (mai 2005) : 244–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.patbio.2003.10.003.
Texte intégralGharbi, M., M. Akrout et B. Zouari. « [Food intake during and outside Ramadan] ». Eastern Mediterranean Health Journal 9, no 1-2 (2 avril 2003) : 131–40. http://dx.doi.org/10.26719/2003.9.1-2.131.
Texte intégralMaddelein, Marie-Lise. « Les agrégats amyloïdes de la protéine prion HET-s sont infectieux ». médecine/sciences 18, no 12 (décembre 2002) : 1187–89. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200218121187.
Texte intégralAdle-Biassette, H., C. Verney, H. Budka, M. C. Dauge, L. Choudat, F. Razavi, P. Gressin et D. Henin. « L’expression de la protéine Prion cellulaire au cours du développement chez l’homme ». Annales de Pathologie 24 (novembre 2004) : 133. http://dx.doi.org/10.1016/s0242-6498(04)94117-x.
Texte intégralGenoud, Nicolas. « Maladies à prion : la protéine saine se lie à la forme pathogène ». médecine/sciences 19, no 12 (décembre 2003) : 1195–96. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200319121195.
Texte intégralSchneider, Benoît, Mathéa Pietri, Myriam Ermonval, Sophie Mouillet-Richard et Odile Kellermann. « Contrôler l’équilibre redox cellulaire : une fonction ubiquitaire pour la protéine prion cellulaire ? » médecine/sciences 20, no 1 (janvier 2004) : 21–23. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200420121.
Texte intégralLehmann, Sylvain, et Ollivier Milhavet. « Protéine du prion cellulaire et forme scrapie : laquelle sera la plus toxique ? » médecine/sciences 20, no 5 (mai 2004) : 514–15. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2004205514.
Texte intégralBrigitte, Madly, et Fabrice Chrétien. « La structure de la protéine prion et la relation avec son infectiosité ». médecine/sciences 21, no 10 (octobre 2005) : 806–7. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20052110806.
Texte intégralMANFREDI, E., et T. ÅDNØY. « Génétique des caprins laitiers ». INRAE Productions Animales 25, no 3 (25 août 2012) : 233–44. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2012.25.3.3212.
Texte intégralLehmann, S. « Le rôle de la protéine du prion dans les encéphalopathies spongiformes transmissibles humaines. » médecine/sciences 12, no 8-9 (1996) : 949. http://dx.doi.org/10.4267/10608/852.
Texte intégralLasmézas, CI, JP Deslys, D. Dormont et S. Weiss. « Une première étape dans l'identification de récepteurs cellulaires de la protéine du prion. » médecine/sciences 14, no 5 (1998) : 595. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1098.
Texte intégralGoggin, Kevin, et Xavier Roucou. « La protéine prion ne se fait pas prier pour faire des agrégats moléculaires ». médecine/sciences 22, no 12 (décembre 2006) : 1013–14. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/200622121013.
Texte intégralMouillet-Richard, S., et O. Kellermann. « Les pistes pour débusquer le rôle de la protéine prion dans les cellules neuronales. » médecine/sciences 17, no 3 (2001) : 402. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1937.
Texte intégralLangevin, C., A. Le Dur, S. Maillet, M. Labetoulle, H. Laude et V. Beringue. « 029 Distribution cérébrale de la protéine prion pathologique après infection intraoculaire avec différentes souches ». Journal Français d'Ophtalmologie 28 (mars 2005) : 154. http://dx.doi.org/10.1016/s0181-5512(05)74425-9.
Texte intégralBallan, Guillaume, Olivier Flabeau, Frédéric Bourdain, Julia Potenza De Saulty, Stephane Haik, Stéphanie Bannier et Emmanuel Ellie. « La méthode « Real-Time Quaking Induced Conversion » pour la protéine prion, un examen à connaître ». Revue Neurologique 176 (septembre 2020) : S5—S6. http://dx.doi.org/10.1016/j.neurol.2020.01.062.
Texte intégralBasset-Leobon, C., E. Uro-Coste, K. Peoc’h, S. Haïk, V. Sazdovitch, O. Andreotti, O. Rigal, J.-J. Hauw et M. B. Delisle. « Maladie de Creutzfeldt-Jakob associée à une mutation R58H du gène de la protéine prion ». Revue Neurologique 161, no 12 (décembre 2005) : 1233. http://dx.doi.org/10.1016/s0035-3787(05)85205-1.
Texte intégralKahn, A. « Dernière heure : Quel est le rôle physiopathologique de la protéine prion PrPsc dans l'encéphalopathie spongiforme bovine ? » médecine/sciences 13, no 2 (1997) : 287. http://dx.doi.org/10.4267/10608/362.
Texte intégralPeoc’h, K., et S. Lehmann. « Protéine 14-3-3 : place de sa détection dans le diagnostic des maladies à prion humaines ». EMC - Biologie Médicale 9, no 3 (2014) : 1–9. https://doi.org/10.1016/s2211-9698(14)59250-3.
Texte intégralELSEN, J. M., F. BARILLET, J. VU TIEN KHANG, F. SCHELCHER, Y. AMIGUES, J. L. LAPLANCHE, J. P. POIVEY et F. EYCHENNE. « Génétique de la sensibilité à la tremblante ovine : recherches en cours et perspectives ». INRAE Productions Animales 10, no 2 (7 avril 1997) : 133–40. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1997.10.2.3989.
Texte intégralDreyfus, JC. « Une mutation de la protéine prion, fréquente chez les Juifs d'origine libyenne atteints de la maladie de Creutzfeldt-Jakob ». médecine/sciences 7, no 6 (1991) : 626. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4422.
Texte intégralAdle-biassette, H., A. Monier, P. Gressens, C. Verney et D. Hénin. « Expression de la protéine prion cellulaire (PRPC) dans les cellules microgliales/macrophagiques du système nerveux au cours du dévelopement ». Annales de Pathologie 26 (novembre 2006) : 152. http://dx.doi.org/10.1016/s0242-6498(06)78504-2.
Texte intégralDUCROT, C., J. CABARET, S. TOUZEAU, D. ABRIAL, C. JACOB, H. QUIQUAMPOIX, J. GROSCLAUDE et L. GRUNER. « Epidémiologie de la tremblante et de l’Encéphalopathie Spongiforme Bovine en France ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004) : 67–76. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3630.
Texte intégralN. J., Anyanwu, Egbuawa C. E. et Ekette I. E. « An Assessment and Nutritional Quality of the Varieties of Roughage Feeds Sold in Selected Livestock Markets in Owerri and Port Harcourt Cities in Nigeria ». Nigerian Journal of Animal Production 50, no 4 (9 octobre 2024) : 28–34. https://doi.org/10.51791/njap.v50i4.8014.
Texte intégralV. O., Adelowo, Oshibanjo D. O., Okpara J. O., Adediran O. A. et David F. « Quality and physicochemical characteristics of quails eggs obtained from quail hens fed diets containing graded levels of African black olive (Canarium schweinfurthil) leaf meal ». Nigerian Journal of Animal Production 49, no 6 (11 septembre 2023) : 57–67. http://dx.doi.org/10.51791/njap.v49i6.3854.
Texte intégralMwengi, Aiko Ikonso, Bienvenu Kambashi Mutiaka, Jean de Dieu Minengu Mayulu, Sylvain Shomba Kinyamba, Jérôme Bindelle, Rudy Caparros Megido, Lucille Gretry, Olivier Luminet et Apollinaire Biloso Moyene. « Représentations sociales de la consommation d’insectes en République Démocratique du Congo : est-ce une habitude alimentaire ou le résultat de contraintes économiques ? » Revue Africaine d’Environnement et d’Agriculture 7, no 2 (24 juillet 2024) : 67–82. http://dx.doi.org/10.4314/rafea.v7i2.8.
Texte intégralObadire, F. O., A. U. Abubakar, A. O. Osofowora, I. M. Aliyu, K. O. Ibiyowe, I. Ejiofor et A. I. Aliyu. « Growth performance and carcass characteristics of broiler chickens fed four differently processed roselle seed meals (Hibiscus sabdariffa) as partial replacement for soybean meal ». Nigerian Journal of Animal Production 49, no 1 (25 février 2022) : 224–38. http://dx.doi.org/10.51791/njap.v49i1.3421.
Texte intégralMORAND-FEHR, P. M., R. BAUMONT et D. SAUVANT. « Avant-propos : Un dossier sur l’élevage caprin : pourquoi ? » INRAE Productions Animales 25, no 3 (25 août 2012) : 227–32. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2012.25.3.3210.
Texte intégralDUCROT, C. « Chapitre 2 : La protéine prion cellulaire (PrPc) : propriétés et rôle physiologique ». INRAE Productions Animales 17, HS (20 décembre 2004). http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3623.
Texte intégral