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Texte intégralSikosek, Tobias, et Hue Sun Chan. « Biophysics of protein evolution and evolutionary protein biophysics ». Journal of The Royal Society Interface 11, no 100 (6 novembre 2014) : 20140419. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2014.0419.
Texte intégralYomo, Tetsuya. « S12A2 Protein evolution from random sequence(Unifying Comprehension from Genome to Cells through Reconsideration of Protein) ». Seibutsu Butsuri 47, supplement (2007) : S17. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.47.s17_3.
Texte intégralChang, P. C., M. L. Hsieh, J. H. Shien, D. A. Graham, M. S. Lee et H. K. Shieh. « Complete nucleotide sequence of avian paramyxovirus type 6 isolated from ducks ». Journal of General Virology 82, no 9 (1 septembre 2001) : 2157–68. http://dx.doi.org/10.1099/0022-1317-82-9-2157.
Texte intégralBitard-Feildel, Tristan. « Navigating the amino acid sequence space between functional proteins using a deep learning framework ». PeerJ Computer Science 7 (17 septembre 2021) : e684. http://dx.doi.org/10.7717/peerj-cs.684.
Texte intégralChoi, I. G., et S. H. Kim. « Evolution of protein structural classes and protein sequence families ». Proceedings of the National Academy of Sciences 103, no 38 (7 septembre 2006) : 14056–61. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0606239103.
Texte intégralChen, Z., F. Wen, N. Sun et H. Zhao. « Directed evolution of homing endonuclease I-SceI with altered sequence specificity ». Protein Engineering Design and Selection 22, no 4 (10 janvier 2009) : 249–56. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzp001.
Texte intégralPascual-García, Alberto, Miguel Arenas et Ugo Bastolla. « The Molecular Clock in the Evolution of Protein Structures ». Systematic Biology 68, no 6 (23 avril 2019) : 987–1002. http://dx.doi.org/10.1093/sysbio/syz022.
Texte intégralWaters, E. R. « The molecular evolution of the small heat-shock proteins in plants. » Genetics 141, no 2 (1 octobre 1995) : 785–95. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/141.2.785.
Texte intégralHaimel, Matthias, Karin Pröll et Michael Rebhan. « ProteinArchitect : Protein Evolution above the Sequence Level ». PLoS ONE 4, no 7 (15 juillet 2009) : e6176. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0006176.
Texte intégralFacco, Elena, Andrea Pagnani, Elena Tea Russo et Alessandro Laio. « The intrinsic dimension of protein sequence evolution ». PLOS Computational Biology 15, no 4 (8 avril 2019) : e1006767. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006767.
Texte intégralHuang, Chi-Ruei, et Szecheng J. Lo. « Evolution and Diversity of the Human Hepatitis D Virus Genome ». Advances in Bioinformatics 2010 (24 février 2010) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2010/323654.
Texte intégralWolstenholme, David R., et Douglas O. Clary. « SEQUENCE EVOLUTION OF DROSOPHILA MITOCHONDRIAL DNA ». Genetics 109, no 4 (1 avril 1985) : 725–44. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/109.4.725.
Texte intégralD’Costa, Sameer, Emily C. Hinds, Chase R. Freschlin, Hyebin Song et Philip A. Romero. « Inferring protein fitness landscapes from laboratory evolution experiments ». PLOS Computational Biology 19, no 3 (1 mars 2023) : e1010956. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010956.
Texte intégralPerron, Umberto, Alexey M. Kozlov, Alexandros Stamatakis, Nick Goldman et Iain H. Moal. « Modeling Structural Constraints on Protein Evolution via Side-Chain Conformational States ». Molecular Biology and Evolution 36, no 9 (22 mai 2019) : 2086–103. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msz122.
Texte intégralPapadopoulos, Chris, Isabelle Callebaut, Jean-Christophe Gelly, Isabelle Hatin, Olivier Namy, Maxime Renard, Olivier Lespinet et Anne Lopes. « Intergenic ORFs as elementary structural modules of de novo gene birth and protein evolution ». Genome Research 31, no 12 (22 novembre 2021) : 2303–15. http://dx.doi.org/10.1101/gr.275638.121.
Texte intégralLichtinger, Simon M., Adiran Garaizar, Rosana Collepardo-Guevara et Aleks Reinhardt. « Targeted modulation of protein liquid–liquid phase separation by evolution of amino-acid sequence ». PLOS Computational Biology 17, no 8 (24 août 2021) : e1009328. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009328.
Texte intégralPodgornaia, Anna I., et Michael T. Laub. « Pervasive degeneracy and epistasis in a protein-protein interface ». Science 347, no 6222 (5 février 2015) : 673–77. http://dx.doi.org/10.1126/science.1257360.
Texte intégralKhatun, Mst Shamima, Watshara Shoombuatong, Md Mehedi Hasan et Hiroyuki Kurata. « Evolution of Sequence-based Bioinformatics Tools for Protein-protein Interaction Prediction ». Current Genomics 21, no 6 (16 septembre 2020) : 454–63. http://dx.doi.org/10.2174/1389202921999200625103936.
Texte intégralTzul, Franco O., Daniel Vasilchuk et George I. Makhatadze. « Evidence for the principle of minimal frustration in the evolution of protein folding landscapes ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 9 (14 février 2017) : E1627—E1632. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1613892114.
Texte intégralMarkovič, Oskar, et Štefan Janeček. « Pectin degrading glycoside hydrolases of family 28 : sequence-structural features, specificities and evolution ». Protein Engineering, Design and Selection 14, no 9 (septembre 2001) : 615–31. http://dx.doi.org/10.1093/protein/14.9.615.
Texte intégralFerrada, Evandro. « Gene Families, Epistasis and the Amino Acid Preferences of Protein Homologs ». Evolutionary Bioinformatics 15 (janvier 2019) : 117693431987048. http://dx.doi.org/10.1177/1176934319870485.
Texte intégralStuder, Romain A., et Marc Robinson-Rechavi. « Evidence for an episodic model of protein sequence evolution ». Biochemical Society Transactions 37, no 4 (22 juillet 2009) : 783–86. http://dx.doi.org/10.1042/bst0370783.
Texte intégralGumulya, Yosephine, et Elizabeth M. J. Gillam. « Exploring the past and the future of protein evolution with ancestral sequence reconstruction : the ‘retro’ approach to protein engineering ». Biochemical Journal 474, no 1 (22 décembre 2016) : 1–19. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160507.
Texte intégralDaza, Daniel Ocampo, Görel Sundström, Christina A. Bergqvist, Cunming Duan et Dan Larhammar. « Evolution of the Insulin-Like Growth Factor Binding Protein (IGFBP) Family ». Endocrinology 152, no 6 (19 avril 2011) : 2278–89. http://dx.doi.org/10.1210/en.2011-0047.
Texte intégralShafee, Thomas, Antony Bacic et Kim Johnson. « Evolution of Sequence-Diverse Disordered Regions in a Protein Family : Order within the Chaos ». Molecular Biology and Evolution 37, no 8 (2 mai 2020) : 2155–72. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msaa096.
Texte intégralXia, Yu, et Michael Levitt. « Simulating protein evolution in sequence and structure space ». Current Opinion in Structural Biology 14, no 2 (avril 2004) : 202–7. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2004.03.001.
Texte intégralWilke, Claus O., et D. Allan Drummond. « Signatures of protein biophysics in coding sequence evolution ». Current Opinion in Structural Biology 20, no 3 (juin 2010) : 385–89. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2010.03.004.
Texte intégralThorne, Jeffrey L. « Models of protein sequence evolution and their applications ». Current Opinion in Genetics & ; Development 10, no 6 (décembre 2000) : 602–5. http://dx.doi.org/10.1016/s0959-437x(00)00142-8.
Texte intégralHeringa, Jaap. « The evolution and recognition of protein sequence repeats ». Computers & ; Chemistry 18, no 3 (septembre 1994) : 233–43. http://dx.doi.org/10.1016/0097-8485(94)85018-6.
Texte intégralOrtiz, Angel R., et Jeffrey Skolnick. « Sequence Evolution and the Mechanism of Protein Folding ». Biophysical Journal 79, no 4 (octobre 2000) : 1787–99. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-3495(00)76430-7.
Texte intégralZhang, Jianzhi, et Jian-Rong Yang. « Determinants of the rate of protein sequence evolution ». Nature Reviews Genetics 16, no 7 (9 juin 2015) : 409–20. http://dx.doi.org/10.1038/nrg3950.
Texte intégralTan, C. S. H. « Sequence, Structure, and Network Evolution of Protein Phosphorylation ». Science Signaling 4, no 182 (12 juillet 2011) : mr6. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.2002093.
Texte intégralKosiol, C., I. Holmes et N. Goldman. « An Empirical Codon Model for Protein Sequence Evolution ». Molecular Biology and Evolution 24, no 7 (8 mars 2007) : 1464–79. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msm064.
Texte intégralKosiol, C., I. Holmes et N. Goldman. « An Empirical Codon Model for Protein Sequence Evolution ». Molecular Biology and Evolution 24, no 9 (23 mai 2007) : 2151. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msm154.
Texte intégralGrahnen, Johan A., Priyanka Nandakumar, Jan Kubelka et David A. Liberles. « Biophysical and structural considerations for protein sequence evolution ». BMC Evolutionary Biology 11, no 1 (2011) : 361. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2148-11-361.
Texte intégralYuan, Ling, Itzhak Kurek, James English et Robert Keenan. « Laboratory-Directed Protein Evolution ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 69, no 3 (septembre 2005) : 373–92. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.69.3.373-392.2005.
Texte intégralAadland, Kelsey, et Bryan Kolaczkowski. « Alignment-Integrated Reconstruction of Ancestral Sequences Improves Accuracy ». Genome Biology and Evolution 12, no 9 (12 août 2020) : 1549–65. http://dx.doi.org/10.1093/gbe/evaa164.
Texte intégralCohen, H. M., D. S. Tawfik et A. D. Griffiths. « Altering the sequence specificity of HaeIII methyltransferase by directed evolution using in vitro compartmentalization ». Protein Engineering Design and Selection 17, no 1 (1 janvier 2004) : 3–11. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzh001.
Texte intégralBoucher, Jeffrey I., Troy W. Whitfield, Ann Dauphin, Gily Nachum, Carl Hollins, Konstantin B. Zeldovich, Ronald Swanstrom, Celia A. Schiffer, Jeremy Luban et Daniel N. A. Bolon. « Constrained Mutational Sampling of Amino Acids in HIV-1 Protease Evolution ». Molecular Biology and Evolution 36, no 4 (4 février 2019) : 798–810. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msz022.
Texte intégralYan, Zhiqiang, et Jin Wang. « Funneled energy landscape unifies principles of protein binding and evolution ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 44 (16 octobre 2020) : 27218–23. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2013822117.
Texte intégralCaetano-Anollés, Gustavo, Minglei Wang, Derek Caetano-Anollés et Jay E. Mittenthal. « The origin, evolution and structure of the protein world ». Biochemical Journal 417, no 3 (16 janvier 2009) : 621–37. http://dx.doi.org/10.1042/bj20082063.
Texte intégralTrifonov, Edward N., Alla Kirzhner, Valery M. Kirzhner et Igor N. Berezovsky. « Distinct Stages of Protein Evolution as Suggested by Protein Sequence Analysis ». Journal of Molecular Evolution 53, no 4-5 (1 octobre 2001) : 394–401. http://dx.doi.org/10.1007/s002390010229.
Texte intégralLiu, Ying, Annie Huang, Rebecca M. Booth, Gabriela Geraldo Mendes, Zabeena Merchant, Kathleen S. Matthews et Sarah E. Bondos. « Evolution of the activation domain in a Hox transcription factor ». International Journal of Developmental Biology 62, no 11-12 (2018) : 745–53. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.180151sb.
Texte intégralHarris, AJ, et Aaron David Goldman. « The very early evolution of protein translocation across membranes ». PLOS Computational Biology 17, no 3 (8 mars 2021) : e1008623. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1008623.
Texte intégralWolfe, Kenneth H. « Comparative genomics and genome evolution in yeasts ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 361, no 1467 (février 2006) : 403–12. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2005.1799.
Texte intégralSamuel, Selvaraj, et Mary Rajathei. « A Web Database IR-PDB for Sequence Repeats of Proteins in the Protein Data Bank ». International Journal of Knowledge Discovery in Bioinformatics 7, no 2 (juillet 2017) : 1–10. http://dx.doi.org/10.4018/ijkdb.2017070101.
Texte intégralWaterborg, Jakob H. « Evolution of histone H3 : emergence of variants and conservation of post-translational modification sites1This article is part of Special Issue entitled Asilomar Chromatin and has undergone the Journal’s usual peer review process. » Biochemistry and Cell Biology 90, no 1 (février 2012) : 79–95. http://dx.doi.org/10.1139/o11-036.
Texte intégralLetarov, A., X. Manival, C. Desplats et H. M. Krisch. « gpwac of the T4-Type Bacteriophages : Structure, Function, and Evolution of a Segmented Coiled-Coil Protein That Controls Viral Infectivity ». Journal of Bacteriology 187, no 3 (1 février 2005) : 1055–66. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.3.1055-1066.2005.
Texte intégralKuznetsov, Vladimir A. « Hypergeometric Model of Evolution of Conserved Protein Coding Sequences in the Proteomes ». Fluctuation and Noise Letters 03, no 03 (septembre 2003) : L295—L324. http://dx.doi.org/10.1142/s0219477503001397.
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