Articles de revues sur le sujet « Protein metalation »
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Foster, Andrew W., Tessa R. Young, Peter T. Chivers et Nigel J. Robinson. « Protein metalation in biology ». Current Opinion in Chemical Biology 66 (février 2022) : 102095. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2021.102095.
Texte intégralWong, Daisy L., Amelia T. Yuan, Natalie C. Korkola et Martin J. Stillman. « Interplay between Carbonic Anhydrases and Metallothioneins : Structural Control of Metalation ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 16 (9 août 2020) : 5697. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21165697.
Texte intégralSullivan, Matthew P., Michael Groessl, Samuel M. Meier, Richard L. Kingston, David C. Goldstone et Christian G. Hartinger. « The metalation of hen egg white lysozyme impacts protein stability as shown by ion mobility mass spectrometry, differential scanning calorimetry, and X-ray crystallography ». Chemical Communications 53, no 30 (2017) : 4246–49. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc10150j.
Texte intégralYuan, Amelia T., Natalie C. Korkola, Daisy L. Wong et Martin J. Stillman. « Metallothionein Cd4S11 cluster formation dominates in the protection of carbonic anhydrase ». Metallomics 12, no 5 (2020) : 767–83. http://dx.doi.org/10.1039/d0mt00023j.
Texte intégralYoung, Tessa R., et Zhiguang Xiao. « Principles and practice of determining metal–protein affinities ». Biochemical Journal 478, no 5 (10 mars 2021) : 1085–116. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20200838.
Texte intégralOsman, Deenah, Anastasia Cooke, Tessa R. Young, Evelyne Deery, Nigel J. Robinson et Martin J. Warren. « The requirement for cobalt in vitamin B12 : A paradigm for protein metalation ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1868, no 1 (janvier 2021) : 118896. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2020.118896.
Texte intégralBode, Manuela, Michael W. Woellhaf, Maria Bohnert, Martin van der Laan, Frederik Sommer, Martin Jung, Richard Zimmermann, Michael Schroda et Johannes M. Herrmann. « Redox-regulated dynamic interplay between Cox19 and the copper-binding protein Cox11 in the intermembrane space of mitochondria facilitates biogenesis of cytochrome c oxidase ». Molecular Biology of the Cell 26, no 13 (juillet 2015) : 2385–401. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-11-1526.
Texte intégralMessori, L., et A. Merlino. « Protein metalation by metal-based drugs : X-ray crystallography and mass spectrometry studies ». Chem. Commun. 53, no 85 (2017) : 11622–33. http://dx.doi.org/10.1039/c7cc06442j.
Texte intégralMerlino, Antonello, Tiziano Marzo et Luigi Messori. « Protein Metalation by Anticancer Metallodrugs : A Joint ESI MS and XRD Investigative Strategy ». Chemistry - A European Journal 23, no 29 (14 février 2017) : 6942–47. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201605801.
Texte intégralZoppi, Carlotta, Lara Massai, Damiano Cirri, Chiara Gabbiani, Alessandro Pratesi et Luigi Messori. « Protein metalation by two structurally related gold(I) carbene complexes : An ESI MS study ». Inorganica Chimica Acta 520 (mai 2021) : 120297. http://dx.doi.org/10.1016/j.ica.2021.120297.
Texte intégralGabbiani, Chiara, Lara Massai, Federica Scaletti, Elena Michelucci, Laura Maiore, Maria Agostina Cinellu et Luigi Messori. « Protein metalation by metal-based drugs : reactions of cytotoxic gold compounds with cytochrome c and lysozyme ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 17, no 8 (7 novembre 2012) : 1293–302. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-012-0952-6.
Texte intégralBilinovich, Stephanie M., Daniel L. Morris, Jeremy W. Prokop, Joel A. Caporoso, Alexandra Taraboletti, Nilubol Duangjumpa, Matthew J. Panzner, Leah P. Shriver et Thomas C. Leeper. « Silver Binding to Bacterial Glutaredoxins Observed by NMR ». Biophysica 1, no 4 (23 septembre 2021) : 359–76. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica1040027.
Texte intégralNdao, Moise, Christopher B. Ponce et John Spencer Evans. « Oligomer formation, metalation, and the existence of aggregation-prone and mobile sequences within the intracrystalline protein family, Asprich ». Faraday Discussions 159 (2012) : 449. http://dx.doi.org/10.1039/c2fd20064c.
Texte intégralHancock, Sara M., Stuart D. Portbury, Adam P. Gunn, Blaine R. Roberts, Ashley I. Bush et Paul A. Adlard. « Zinc Transporter-3 Knockout Mice Demonstrate Age-Dependent Alterations in the Metalloproteome ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 3 (28 janvier 2020) : 839. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21030839.
Texte intégralSuzuki, Eisuke, Namino Ogawa, Taka-aki Takeda, Yukina Nishito, Yu-ki Tanaka, Takashi Fujiwara, Mayu Matsunaga et al. « Detailed analyses of the crucial functions of Zn transporter proteins in alkaline phosphatase activation ». Journal of Biological Chemistry 295, no 17 (16 mars 2020) : 5669–84. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012610.
Texte intégralMarzo, Tiziano, et Diego La Mendola. « Looking Beyond DNA as the Target of Inorganic Chemotherapy Agents : The Key Role of Protein Metalation and Metal Homeostasis ». Current Topics in Medicinal Chemistry 21, no 1 (11 janvier 2021) : 3–5. http://dx.doi.org/10.2174/156802662101201211094545.
Texte intégralMarzo, Tiziano, et Diego La Mendola. « Looking Beyond DNA as the Target of Inorganic Chemotherapy Agents : The Key Role of Protein Metalation and Metal Homeostasis ». Current Topics in Medicinal Chemistry 21, no 1 (11 décembre 2020) : 3–5. http://dx.doi.org/10.2174/156802662101201211094545.
Texte intégralIrvine, Gordon W., Kelly E. R. Duncan, Meredith Gullons et Martin J. Stillman. « Metalation Kinetics of the Human α-Metallothionein 1a Fragment Is Dependent on the Fluxional Structure of the apo-Protein ». Chemistry - A European Journal 21, no 3 (17 novembre 2014) : 1269–79. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201404283.
Texte intégralBradley, Justin M., Dimitry A. Svistunenko, Michael T. Wilson, Andrew M. Hemmings, Geoffrey R. Moore et Nick E. Le Brun. « Bacterial iron detoxification at the molecular level ». Journal of Biological Chemistry 295, no 51 (12 octobre 2020) : 17602–23. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.rev120.007746.
Texte intégralYi, Shiluan, Brian L. Boys, Anne Brickenden, Lars Konermann et Wing-Yiu Choy. « Effects of Zinc Binding on the Structure and Dynamics of the Intrinsically Disordered Protein Prothymosin α : Evidence for Metalation as an Entropic Switch† ». Biochemistry 46, no 45 (novembre 2007) : 13120–30. http://dx.doi.org/10.1021/bi7014822.
Texte intégralCavicchioli, Maurício, Aline Zaballa, Queite Paula, Marcela Prieto, Carla Oliveira, Patrizia Civitareale, Maria Ciriolo et Ana Da Costa Ferreira. « Oxidative Assets Toward Biomolecules and Cytotoxicity of New Oxindolimine-Copper(II) and Zinc(II) Complexes ». Inorganics 7, no 2 (26 janvier 2019) : 12. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics7020012.
Texte intégralFranco, Leticia Veloso R., Chen-Hsien Su, Gavin P. McStay, George J. Yu et Alexander Tzagoloff. « Cox2p of yeast cytochrome oxidase assembles as a stand-alone subunit with the Cox1p and Cox3p modules ». Journal of Biological Chemistry 293, no 43 (17 septembre 2018) : 16899–911. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.004138.
Texte intégralChiaverini, Lorenzo, Alessandro Pratesi, Damiano Cirri, Arianna Nardinocchi, Iogann Tolbatov, Alessandro Marrone, Mariagrazia Di Luca, Tiziano Marzo et Diego La Mendola. « Anti-Staphylococcal Activity of the Auranofin Analogue Bearing Acetylcysteine in Place of the Thiosugar : An Experimental and Theoretical Investigation ». Molecules 27, no 8 (16 avril 2022) : 2578. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27082578.
Texte intégralDeters, Erin L., Emma L. Rients, Remy Carmichael, Olivia N. Genther-Schroeder et Stephanie L. Hansen. « 349 Dietary Zinc and Ractopamine Elicit Changes in Gene Expression of Zinc Transporters in the Muscle of Finishing Beef Steers ». Journal of Animal Science 100, Supplement_3 (21 septembre 2022) : 166–67. http://dx.doi.org/10.1093/jas/skac247.309.
Texte intégralGiorgio, Anna, et Antonello Merlino. « Gold metalation of proteins : Structural studies ». Coordination Chemistry Reviews 407 (mars 2020) : 213175. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2019.213175.
Texte intégralPerea-García, Ana, Sergi Puig et Lola Peñarrubia. « The role of post-transcriptional modulators of metalloproteins in response to metal deficiencies ». Journal of Experimental Botany 73, no 6 (30 novembre 2021) : 1735–50. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/erab521.
Texte intégralHolanda, Aldenora Oliveira do Nascimento, Ana Raquel Soares de Oliveira, Kyria Jayanne Clímaco Cruz, Juliana Soares Severo, Jennifer Beatriz Silva Morais, Benedito Borges da Silva et Dilina do Nascimento Marreiro. « Zinc and metalloproteinases 2 and 9 : What is their relation with breast cancer ? » Revista da Associação Médica Brasileira 63, no 1 (janvier 2017) : 78–84. http://dx.doi.org/10.1590/1806-9282.63.01.78.
Texte intégralCirri, Damiano, Tiziano Marzo, Iogann Tolbatov, Alessandro Marrone, Francesco Saladini, Ilaria Vicenti, Filippo Dragoni, Adele Boccuto et Luigi Messori. « In Vitro Anti-SARS-CoV-2 Activity of Selected Metal Compounds and Potential Molecular Basis for Their Actions Based on Computational Study ». Biomolecules 11, no 12 (10 décembre 2021) : 1858. http://dx.doi.org/10.3390/biom11121858.
Texte intégralHorn, Nina, et Pernilla Wittung-Stafshede. « ATP7A-Regulated Enzyme Metalation and Trafficking in the Menkes Disease Puzzle ». Biomedicines 9, no 4 (6 avril 2021) : 391. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9040391.
Texte intégralCalabrese, Antonio N., Lauren A. Speechley et Tara L. Pukala. « Characterisation of Calmodulin Structural Transitions by Ion Mobility Mass Spectrometry ». Australian Journal of Chemistry 65, no 5 (2012) : 504. http://dx.doi.org/10.1071/ch12047.
Texte intégralMessori, Luigi, et Antonello Merlino. « Ruthenium metalation of proteins : the X-ray structure of the complex formed between NAMI-A and hen egg white lysozyme ». Dalton Transactions 43, no 16 (2014) : 6128. http://dx.doi.org/10.1039/c3dt53582g.
Texte intégralVergara, Alessandro, Irene Russo Krauss, Daniela Montesarchio, Luigi Paduano et Antonello Merlino. « Investigating the Ruthenium Metalation of Proteins : X-ray Structure and Raman Microspectroscopy of the Complex between RNase A and AziRu ». Inorganic Chemistry 52, no 19 (7 octobre 2013) : 10714–16. http://dx.doi.org/10.1021/ic401494v.
Texte intégralPuchkova, Ludmila, Polina Babich, Yulia Zatulovskaia, Ekaterina Ilyechova et Francesca Di Sole. « Copper Metabolism of Newborns Is Adapted to Milk Ceruloplasmin as a Nutritive Source of Copper : Overview of the Current Data ». Nutrients 10, no 11 (30 octobre 2018) : 1591. http://dx.doi.org/10.3390/nu10111591.
Texte intégralMerlino, Antonello. « Recent Advances in Protein Metalation : Structural Studies ». Chemical Communications, 2021. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc08053e.
Texte intégralOsman, Deenah, et Nigel J. Robinson. « Protein metalation in a nutshell ». FEBS Letters, 20 septembre 2022. http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14500.
Texte intégralHsueh, Shawn C. C., Mark Nijland, Xubiao Peng, Benjamin Hilton et Steven S. Plotkin. « First Principles Calculation of Protein–Protein Dimer Affinities of ALS-Associated SOD1 Mutants ». Frontiers in Molecular Biosciences 9 (24 mars 2022). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2022.845013.
Texte intégralLoreto, Domenico, Anna Esposito, Nicola Demitri, Annalisa Guaragna et Antonello Merlino. « Digging into protein metalation differences triggered by fluorine containing-dirhodium tetracarboxylate analogues ». Dalton Transactions, 2022. http://dx.doi.org/10.1039/d2dt00873d.
Texte intégralBuchowiecka, Alicja K. « Protein cysteine S-glycosylation : oxidative hydrolysis of protein S-glycosidic bonds in aqueous alkaline environments ». Amino Acids, 2 décembre 2022. http://dx.doi.org/10.1007/s00726-022-03208-7.
Texte intégralMerlino, Antonello, Tiziano Marzo et Luigi Messori. « Frontispiece : Protein Metalation by Anticancer Metallodrugs : A Joint ESI MS and XRD Investigative Strategy ». Chemistry - A European Journal 23, no 29 (23 mai 2017). http://dx.doi.org/10.1002/chem.201782961.
Texte intégralBulathge, Anjala W., Rhiza Lyne E. Villones, Fabian C. Herbert, Jeremiah J. Gassensmith et Gabriele Meloni. « Comparative cisplatin reactivity towards human Zn7-Metallothionein-2 and MTF-1 zinc fingers : potential implications in anticancer drug resistance ». Metallomics, 26 août 2022. http://dx.doi.org/10.1093/mtomcs/mfac061.
Texte intégralFoster, Andrew W., Sophie E. Clough, Zeynep Aki, Tessa R. Young, Alison R. Clarke et Nigel J. Robinson. « Metalation calculators for E. coli strain JM109 (DE3) : Aerobic, anaerobic and hydrogen peroxide exposed cells cultured in LB media ». Metallomics, 6 août 2022. http://dx.doi.org/10.1093/mtomcs/mfac058.
Texte intégralFoster, Andrew W., Sophie E. Clough, Zeynep Aki, Tessa R. Young, Alison R. Clarke et Nigel J. Robinson. « Metalation calculators for E. coli strain JM109 (DE3) : Aerobic, anaerobic and hydrogen peroxide exposed cells cultured in LB media ». Metallomics, 6 août 2022. http://dx.doi.org/10.1093/mtomcs/mfac058.
Texte intégralFenlon, Luke A., et James M. Slauch. « Cytoplasmic Copper Detoxification in Salmonella Can Contribute to SodC Metalation but Is Dispensable during Systemic Infection ». Journal of Bacteriology 199, no 24 (18 septembre 2017). http://dx.doi.org/10.1128/jb.00437-17.
Texte intégralYoung, Tessa R., Maria Alessandra Martini, Andrew W. Foster, Arthur Glasfeld, Deenah Osman, Richard J. Morton, Evelyne Deery, Martin J. Warren et Nigel J. Robinson. « Calculating metalation in cells reveals CobW acquires CoII for vitamin B12 biosynthesis while related proteins prefer ZnII ». Nature Communications 12, no 1 (19 février 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-021-21479-8.
Texte intégralFerraz de Paiva, Raphael Enoque, Eduardo Guimarães Vieira, Daniel Rodrigues da Silva, Camila Anchau Wegermann et Ana Maria Costa Ferreira. « Anticancer Compounds Based on Isatin-Derivatives : Strategies to Ameliorate Selectivity and Efficiency ». Frontiers in Molecular Biosciences 7 (4 février 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2020.627272.
Texte intégralGeldon, Stefan, Erika Fernández-Vizarra et Kostas Tokatlidis. « Redox-Mediated Regulation of Mitochondrial Biogenesis, Dynamics, and Respiratory Chain Assembly in Yeast and Human Cells ». Frontiers in Cell and Developmental Biology 9 (7 septembre 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fcell.2021.720656.
Texte intégral« Residue Modification and Mass Spectrometry for the Investigation of Structural and Metalation Properties of Metallothionein and Cysteine-Rich Proteins ». International Journal of Molecular Sciences 18, no 5 (26 avril 2017) : 913. http://dx.doi.org/10.3390/ijms18050913.
Texte intégral