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Articles de revues sur le sujet « Protein-Lipid »

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Auteur : Grafiati
Publié le 7 septembre 2023

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1

Loew, Stephan, Anne Hinderliter et Sylvio May. « Stability of protein-decorated mixed lipid membranes : The interplay of lipid-lipid, lipid-protein, and protein-protein interactions ». Journal of Chemical Physics 130, no 4 (28 janvier 2009) : 045102. http://dx.doi.org/10.1063/1.3063117.

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2

Salminen, H., R. Kivikari et M. Heinonen. « Protein-lipid interactions during oxidation of liposomes ». Czech Journal of Food Sciences 22, SI - Chem. Reactions in Foods V (1 janvier 2004) : S133—S135. http://dx.doi.org/10.17221/10636-cjfs.

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Résumé :
Oxidation of bovine serum albumin and its interaction with phenolic red raspberry and bilberry extracts (4.2 and 8.4 μg/ml) was investigated in a liposome system. Samples were incubated in the dark at 37°C with copper, and the extent of oxidation was measured by determing the loss of tryptophan fluorescence and the formation of protein carbonyls, conjugated diene hydroperoxides and hexanal. Both red raspberry and bilberry extracts inhibited lipid and protein oxidation. Red raspberry extract in 4.2 μg/ml concentration was the best inhibitor against both lipid and protein oxidation. In conclusion, oxidative deterioration due to protein-lipid oxidation is inhibited by phenolic compounds in berries.
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3

Epand, Richard M. « Lipid polymorphism and protein–lipid interactions ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Biomembranes 1376, no 3 (novembre 1998) : 353–68. http://dx.doi.org/10.1016/s0304-4157(98)00015-x.

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4

Lee, Anthony G. « Lipid–protein interactions ». Biochemical Society Transactions 39, no 3 (20 mai 2011) : 761–66. http://dx.doi.org/10.1042/bst0390761.

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Résumé :
Intrinsic membrane proteins are solvated by a shell of lipid molecules interacting with the membrane-penetrating surface of the protein; these lipid molecules are referred to as annular lipids. Lipid molecules are also found bound between transmembrane α-helices; these are referred to as non-annular lipids. Annular lipid binding constants depend on fatty acyl chain length, but the dependence is less than expected from models based on distortion of the lipid bilayer alone. This suggests that hydrophobic matching between a membrane protein and the surrounding lipid bilayer involves some distortion of the transmembrane α-helical bundle found in most membrane proteins, explaining the importance of bilayer thickness for membrane protein function. Annular lipid binding constants also depend on the structure of the polar headgroup region of the lipid, and hotspots for binding anionic lipids have been detected on some membrane proteins; binding of anionic lipid molecules to these hotspots can be functionally important. Binding of anionic lipids to non-annular sites on membrane proteins such as the potassium channel KcsA can also be important for function. It is argued that the packing preferences of the membrane-spanning α-helices in a membrane protein result in a structure that matches nicely with that of the surrounding lipid bilayer, so that lipid and protein can meet without either having to change very much.
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5

Blom, Tomas, et Elina Ikonen. « Lipid–protein interactions ». Current Opinion in Lipidology 23, no 6 (décembre 2012) : 581–83. http://dx.doi.org/10.1097/mol.0b013e32835a4166.

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6

Seelig, Joachim. « Protein meets lipid ». Chemistry and Physics of Lipids 149 (septembre 2007) : S1. http://dx.doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2007.06.002.

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7

Balla, T. « Inositol-lipid binding motifs : signal integrators through protein-lipid and protein-protein interactions ». Journal of Cell Science 118, no 10 (15 mai 2005) : 2093–104. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.02387.

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8

Feng, Li. « Probing lipid–protein interactions using lipid microarrays ». Prostaglandins & ; Other Lipid Mediators 77, no 1-4 (septembre 2005) : 158–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.prostaglandins.2004.09.003.

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9

Levine, Tim P. « A lipid transfer protein that transfers lipid ». Journal of Cell Biology 179, no 1 (8 octobre 2007) : 11–13. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200709055.

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Résumé :
Very few lipid transfer proteins (LTPs) have been caught in the act of transferring lipids in vivo from a donor membrane to an acceptor membrane. Now, two studies (Halter, D., S. Neumann, S.M. van Dijk, J. Wolthoorn, A.M. de Maziere, O.V. Vieira, P. Mattjus, J. Klumperman, G. van Meer, and H. Sprong. 2007. J. Cell Biol. 179:101–115; D'Angelo, G., E. Polishchuk, G.D. Tullio, M. Santoro, A.D. Campli, A. Godi, G. West, J. Bielawski, C.C. Chuang, A.C. van der Spoel, et al. 2007. Nature. 449:62–67) agree that four-phosphate adaptor protein 2 (FAPP2) transfers glucosylceramide (GlcCer), a lipid that takes an unexpectedly circuitous route.
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10

Taniguchi, Hisaaki. « Protein myristoylation in protein–lipid and protein–protein interactions ». Biophysical Chemistry 82, no 2-3 (décembre 1999) : 129–37. http://dx.doi.org/10.1016/s0301-4622(99)00112-x.

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NISHIYA, Takako, Iwao TABUSHI, Shin-ichi KUGIMIYA et Yukihisa OKUMURA. « Circular dichroism study of lipid-lipid and lipid-protein interaction. » NIPPON KAGAKU KAISHI, no 11 (1987) : 2205–9. http://dx.doi.org/10.1246/nikkashi.1987.2205.

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Ozgen, Hande, Nicoletta Kahya et Dick Hoesktra. « Lipid-Protein and Lipid-Lipid Interactions in the Myelin Sheath ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 138a—139a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.961.

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Montoya, Michelle. « TALlying lipid-protein interactions ». Nature Structural & ; Molecular Biology 21, no 1 (janvier 2014) : 19. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.2761.

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Dowler, S., G. Kular et D. R. Alessi. « Protein Lipid Overlay Assay ». Science Signaling 2002, no 129 (23 avril 2002) : pl6. http://dx.doi.org/10.1126/stke.2002.129.pl6.

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Bogdanov, Mikhail, et William Dowhan. « Lipid-assisted Protein Folding ». Journal of Biological Chemistry 274, no 52 (24 décembre 1999) : 36827–30. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.52.36827.

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Anagnostou, Aikaterini. « Lipid transfer protein allergy ». Annals of Allergy, Asthma & ; Immunology 130, no 4 (avril 2023) : 413–14. http://dx.doi.org/10.1016/j.anai.2023.01.033.

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17

Ugarte La Torre, Diego, et Shoji Takada. « Modeling lipid–protein interactions for coarse-grained lipid and Cα protein models ». Journal of Chemical Physics 155, no 15 (21 octobre 2021) : 155101. http://dx.doi.org/10.1063/5.0057278.

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Kobashigawa, Yoshihiro, Kohsuke Harada, Naoki Yoshida, Kenji Ogura et Fuyuhiko Inagaki. « Phosphoinositide-incorporated lipid–protein nanodiscs : A tool for studying protein–lipid interactions ». Analytical Biochemistry 410, no 1 (mars 2011) : 77–83. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2010.11.021.

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QUINN, P. J. « Membrane lipid phase behaviour and lipid-protein interactions ». Biochemical Society Transactions 18, no 2 (1 avril 1990) : 133–36. http://dx.doi.org/10.1042/bst0180133.

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Atshaves, Barbara P., Stephen M. Storey, Avery L. McIntosh, Anca D. Petrescu, Olga I. Lyuksyutova, Andrew S. Greenberg et Friedhelm Schroeder. « Sterol Carrier Protein-2 Expression Modulates Protein and Lipid Composition of Lipid Droplets ». Journal of Biological Chemistry 276, no 27 (1 mai 2001) : 25324–35. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m100560200.

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Bernhardt, Nathan, Janice L. Robertson et José D. Faraldo-Gómez. « Lipid modulation of membrane protein conformational equilibria does not require lipid immobilization in long-lasting protein-lipid complexes ». Biophysical Journal 122, no 3 (février 2023) : 509a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.2710.

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22

Marsh, Derek. « Lipid-protein interactions and heterogeneous lipid distribution in membranes ». Molecular Membrane Biology 12, no 1 (janvier 1995) : 59–64. http://dx.doi.org/10.3109/09687689509038496.

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Huang, Wei, et Chenming Zhang. « Assembly and characterization of lipid–lipid binding protein particles ». Journal of Biotechnology 154, no 1 (juin 2011) : 60–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.04.006.

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Tocanne, Jean-François, Laurence Cézanne, André Lopez, Barbora Piknova, Vincent Schram, Jean-François Tournier et M. Welby. « Lipid domains and lipid/protein interactions in biological membranes ». Chemistry and Physics of Lipids 73, no 1-2 (septembre 1994) : 139–58. http://dx.doi.org/10.1016/0009-3084(94)90179-1.

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Fattal, Deborah R., et Avinoam Ben-Shaul. « Lipid chain packing and lipid-protein interaction in membranes ». Physica A : Statistical Mechanics and its Applications 220, no 1-2 (octobre 1995) : 192–216. http://dx.doi.org/10.1016/0378-4371(95)00117-p.

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Scanlon, Seth Thomas. « A lipid-protein autoimmunity target ». Science 371, no 6534 (11 mars 2021) : 1117.11–1119. http://dx.doi.org/10.1126/science.371.6534.1117-k.

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Agasid, Mark T., et Carol V. Robinson. « Probing membrane protein–lipid interactions ». Current Opinion in Structural Biology 69 (août 2021) : 78–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2021.03.010.

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Dowhan, William, et Mikhail Bogdanov. « Lipid-Dependent Membrane Protein Topogenesis ». Annual Review of Biochemistry 78, no 1 (juin 2009) : 515–40. http://dx.doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.060806.091251.

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Newton, Alexandra C. « Lipid activation of protein kinases ». Journal of Lipid Research 50, Supplement (24 novembre 2008) : S266—S271. http://dx.doi.org/10.1194/jlr.r800064-jlr200.

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BasuRay, Soumik. « Protein turnover in lipid homeostasis ». Adipobiology 9 (11 mai 2018) : 9. http://dx.doi.org/10.14748/adipo.v9.4981.

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Ramsden, J. J. « On protein-lipid membrane interactions ». Colloids and Surfaces B : Biointerfaces 14, no 1-4 (août 1999) : 77–81. http://dx.doi.org/10.1016/s0927-7765(99)00026-0.

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McIlhinney, R. A. J. « Take one lipid-modified protein … ». Trends in Biochemical Sciences 21, no 2 (février 1996) : 80. http://dx.doi.org/10.1016/s0968-0004(96)80189-7.

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Thompson, James R., et Leonard J. Banaszak. « Lipid−Protein Interactions in Lipovitellin†,‡ ». Biochemistry 41, no 30 (juillet 2002) : 9398–409. http://dx.doi.org/10.1021/bi025674w.

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Poole, S., S. I. West et J. C. Fry. « Lipid-tolerant protein foaming systems ». Food Hydrocolloids 1, no 1 (septembre 1986) : 45–55. http://dx.doi.org/10.1016/s0268-005x(86)80006-6.

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Marsh, Derek. « Lipid-protein interactions in membranes ». FEBS Letters 268, no 2 (1 août 1990) : 371–75. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(90)81288-y.

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Cornell, Donald G., et Robert J. Carroll. « Miscibility in lipid—protein monolayers ». Journal of Colloid and Interface Science 108, no 1 (novembre 1985) : 226–33. http://dx.doi.org/10.1016/0021-9797(85)90254-1.

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Buchheim, W., et K. Larsson. « Cubic lipid-protein-water phases ». Journal of Colloid and Interface Science 117, no 2 (juin 1987) : 582–83. http://dx.doi.org/10.1016/0021-9797(87)90422-x.

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Marsh, Derek. « Selectivity of lipid-protein interactions ». Journal of Bioenergetics and Biomembranes 19, no 6 (décembre 1987) : 677–89. http://dx.doi.org/10.1007/bf00762302.

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THOMAS, SIAN M., JAMES V. HUNT et ROGER T. DEAN. « Lipid hydroperoxides mediate protein fragmentation ». Biochemical Society Transactions 15, no 6 (1 décembre 1987) : 1063–64. http://dx.doi.org/10.1042/bst0151063.

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de Meyer, Frédérick Jean-Marie, Maddalena Venturoli et Berend Smit. « Molecular Simulations of Lipid-Mediated Protein-Protein Interactions ». Biophysical Journal 95, no 4 (août 2008) : 1851–65. http://dx.doi.org/10.1529/biophysj.107.124164.

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van den Bogaart, Geert, Karsten Meyenberg, H. Jelger Risselada, Hayder Amin, Katrin I. Willig, Barbara E. Hubrich, Markus Dier et al. « Membrane protein sequestering by ionic protein–lipid interactions ». Nature 479, no 7374 (23 octobre 2011) : 552–55. http://dx.doi.org/10.1038/nature10545.

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Sejdiu, Besian, Christine DeGagne, Valentina Corradi et Peter Tieleman. « Lipid Protein Interactions Of G Protein Coupled Receptors ». Biophysical Journal 110, no 3 (février 2016) : 423a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.2285.

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Miroshnychenko, D. O., A. M. Dubrovska, G. D. Telegeev et S. S. Maliuta. « Protein-lipid and protein-protein interactions of Bcr PH domain ». Biopolymers and Cell 23, no 5 (20 septembre 2007) : 405–9. http://dx.doi.org/10.7124/bc.00077a.

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Davis, Alison J., Andrew H. M. Chow et Debra J. Gawler. « Protein-protein and protein-lipid interactions of the CaLB domain ». Biochemical Society Transactions 26, no 2 (1 mai 1998) : S119. http://dx.doi.org/10.1042/bst026s119.

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AREAS, JOSE ALFREDO GOMES. « Lipid Protein Interactions in Offal Protein Isolates : Effect of Several Solvents on Lipid Extraction ». Journal of Food Science 50, no 5 (septembre 1985) : 1392–95. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2621.1985.tb10484.x.

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Diederich, Anke, Claudia Sponer, Dietmar Pum, Uwe B. Sleytr et Mathias Lösche. « Reciprocal influence between the protein and lipid components of a lipid-protein membrane model ». Colloids and Surfaces B : Biointerfaces 6, no 6 (juin 1996) : 335–46. http://dx.doi.org/10.1016/0927-7765(96)01267-2.

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Yanagawa, H., K. Kojima et Y. Ogawa. « Architecture of models for protocellular structures formation of protein, lipid and lipid-protein vesicles ». Origins of Life and Evolution of the Biosphere 16, no 3-4 (septembre 1986) : 367–68. http://dx.doi.org/10.1007/bf02422077.

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MATSUBARA, Mamoru. « The Role of Protein Myristoylation in Protein-Lipid and Protein-Protein Interactions ». Seibutsu Butsuri 45, no 3 (2005) : 128–33. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.45.128.

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Vats, Kanika, Kristofer Knutson, Anne Hinderliter et Erin D. Sheets. « Peripheral Protein Organization on Biomimetic Membranes : Protein-protein and Protein-lipid Interactions ». Biophysical Journal 96, no 3 (février 2009) : 206a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2008.12.1838.

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Zheng, L., C. M. McQuaw, M. J. Baker, N. P. Lockyer, J. C. Vickerman, A. G. Ewing et N. Winograd. « Investigating lipid–lipid and lipid–protein interactions in model membranes by ToF-SIMS ». Applied Surface Science 255, no 4 (décembre 2008) : 1190–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.apsusc.2008.05.255.

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