Articles de revues sur le sujet « Protein Kinase, c-Src »
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Sabe, H., M. Okada, H. Nakagawa et H. Hanafusa. « Activation of c-Src in cells bearing v-Crk and its suppression by Csk ». Molecular and Cellular Biology 12, no 10 (octobre 1992) : 4706–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.10.4706-4713.1992.
Texte intégralSabe, H., M. Okada, H. Nakagawa et H. Hanafusa. « Activation of c-Src in cells bearing v-Crk and its suppression by Csk. » Molecular and Cellular Biology 12, no 10 (octobre 1992) : 4706–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.10.4706.
Texte intégralBrott, B. K., S. Decker, M. C. O'Brien et R. Jove. « Molecular features of the viral and cellular Src kinases involved in interactions with the GTPase-activating protein ». Molecular and Cellular Biology 11, no 10 (octobre 1991) : 5059–67. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.11.10.5059-5067.1991.
Texte intégralBrott, B. K., S. Decker, M. C. O'Brien et R. Jove. « Molecular features of the viral and cellular Src kinases involved in interactions with the GTPase-activating protein. » Molecular and Cellular Biology 11, no 10 (octobre 1991) : 5059–67. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.11.10.5059.
Texte intégralKlomp, Jennifer E., Vincent Huyot, Anne-Marie Ray, Kerrie B. Collins, Asrar B. Malik et Andrei V. Karginov. « Mimicking transient activation of protein kinases in living cells ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 52 (12 décembre 2016) : 14976–81. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1609675114.
Texte intégralZhang, Jiayi, Ching-hang Wong, Weiliang Xia, Dolores D. Mruk, Nikki P. Y. Lee, Will M. Lee et C. Yan Cheng. « Regulation of Sertoli-Germ Cell Adherens Junction Dynamics via Changes in Protein-Protein Interactions of the N-Cadherin-β-Catenin Protein Complex which Are Possibly Mediated by c-Src and Myotubularin-Related Protein 2 : An in Vivo Study Using an Androgen Suppression Model ». Endocrinology 146, no 3 (1 mars 2005) : 1268–84. http://dx.doi.org/10.1210/en.2004-1194.
Texte intégralRichard, S., D. Yu, K. J. Blumer, D. Hausladen, M. W. Olszowy, P. A. Connelly et A. S. Shaw. « Association of p62, a multifunctional SH2- and SH3-domain-binding protein, with src family tyrosine kinases, Grb2, and phospholipase C gamma-1. » Molecular and Cellular Biology 15, no 1 (janvier 1995) : 186–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.1.186.
Texte intégralAhn, Bong-Hyun, Shi Yeon Kim, Eun Hee Kim, Kyeong Sook Choi, Taeg Kyu Kwon, Young Han Lee, Jong-Soo Chang, Myung-Suk Kim, Yang-Hyeok Jo et Do Sik Min. « Transmodulation between Phospholipase D and c-Src Enhances Cell Proliferation ». Molecular and Cellular Biology 23, no 9 (1 mai 2003) : 3103–15. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.23.9.3103-3115.2003.
Texte intégralWang, Y. H., F. Li, J. H. Schwartz, P. J. Flint et S. C. Borkan. « c-Src and HSP72 interact in ATP-depleted renal epithelial cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 281, no 5 (1 novembre 2001) : C1667—C1675. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.2001.281.5.c1667.
Texte intégralLevy, J. B., et J. S. Brugge. « Biological and biochemical properties of the c-src+ gene product overexpressed in chicken embryo fibroblasts ». Molecular and Cellular Biology 9, no 8 (août 1989) : 3332–41. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.8.3332-3341.1989.
Texte intégralLevy, J. B., et J. S. Brugge. « Biological and biochemical properties of the c-src+ gene product overexpressed in chicken embryo fibroblasts. » Molecular and Cellular Biology 9, no 8 (août 1989) : 3332–41. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.8.3332.
Texte intégralBurnham, Mary Rose, Pamela J. Bruce-Staskal, Mary T. Harte, Cheryl L. Weidow, Amy Ma, Scott A. Weed et Amy H. Bouton. « Regulation of c-SRC Activity and Function by the Adapter Protein CAS ». Molecular and Cellular Biology 20, no 16 (15 août 2000) : 5865–78. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.20.16.5865-5878.2000.
Texte intégralYan, S. R., M. Huang et G. Berton. « Signaling by adhesion in human neutrophils : activation of the p72syk tyrosine kinase and formation of protein complexes containing p72syk and Src family kinases in neutrophils spreading over fibrinogen. » Journal of Immunology 158, no 4 (15 février 1997) : 1902–10. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.158.4.1902.
Texte intégralPatwardhan, Parag, et Marilyn D. Resh. « Myristoylation and Membrane Binding Regulate c-Src Stability and Kinase Activity ». Molecular and Cellular Biology 30, no 17 (28 juin 2010) : 4094–107. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00246-10.
Texte intégralNemeth, S. P., L. G. Fox, M. DeMarco et J. S. Brugge. « Deletions within the amino-terminal half of the c-src gene product that alter the functional activity of the protein ». Molecular and Cellular Biology 9, no 3 (mars 1989) : 1109–19. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.3.1109-1119.1989.
Texte intégralNemeth, S. P., L. G. Fox, M. DeMarco et J. S. Brugge. « Deletions within the amino-terminal half of the c-src gene product that alter the functional activity of the protein. » Molecular and Cellular Biology 9, no 3 (mars 1989) : 1109–19. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.3.1109.
Texte intégralTobe, K., H. Sabe, T. Yamamoto, T. Yamauchi, S. Asai, Y. Kaburagi, H. Tamemoto et al. « Csk enhances insulin-stimulated dephosphorylation of focal adhesion proteins. » Molecular and Cellular Biology 16, no 9 (septembre 1996) : 4765–72. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.9.4765.
Texte intégralZhao, Y., H. Uyttendaele, J. G. Krueger, M. Sudol et H. Hanafusa. « Inactivation of c-Yes tyrosine kinase by elevation of intracellular calcium levels ». Molecular and Cellular Biology 13, no 12 (décembre 1993) : 7507–14. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.12.7507-7514.1993.
Texte intégralZhao, Y., H. Uyttendaele, J. G. Krueger, M. Sudol et H. Hanafusa. « Inactivation of c-Yes tyrosine kinase by elevation of intracellular calcium levels. » Molecular and Cellular Biology 13, no 12 (décembre 1993) : 7507–14. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.12.7507.
Texte intégralAdolph, Dörte, Nadine Flach, Katharina Mueller, Dirk H. Ostareck et Antje Ostareck-Lederer. « Deciphering the Cross Talk between hnRNP K and c-Src : the c-Src Activation Domain in hnRNP K Is Distinct from a Second Interaction Site ». Molecular and Cellular Biology 27, no 5 (18 décembre 2006) : 1758–70. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.02014-06.
Texte intégralMukhopadhyay, Chandrani, Aleata Triplett, Tom Bargar, Carol Heckman, Kay-Uwe Wagner et Mayumi Naramura. « Casitas B-cell lymphoma (Cbl) proteins protect mammary epithelial cells from proteotoxicity of active c-Src accumulation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 51 (5 décembre 2016) : E8228—E8237. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1615677113.
Texte intégralCunningham-Smith, K. A., R. Witherdin, L. Hetherington, M. A. Baker et R. Aitken. « 277.The role of pp60c-src tyrosine kinase in sperm capacitation ». Reproduction, Fertility and Development 16, no 9 (2004) : 277. http://dx.doi.org/10.1071/srb04abs277.
Texte intégralAmatya, Neha, David Yin-wei Lin et Amy H. Andreotti. « Dynamic regulatory features of the protein tyrosine kinases ». Biochemical Society Transactions 47, no 4 (8 août 2019) : 1101–16. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180590.
Texte intégralYin, Guoyong, Judith Haendeler, Chen Yan et Bradford C. Berk. « GIT1 Functions as a Scaffold for MEK1-Extracellular Signal-Regulated Kinase 1 and 2 Activation by Angiotensin II and Epidermal Growth Factor ». Molecular and Cellular Biology 24, no 2 (15 janvier 2004) : 875–85. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.2.875-885.2004.
Texte intégralSalinas-Garcia, M. Carmen, Marina Plaza-Garrido et Ana Camara-Artigas. « The impact of oncogenic mutations of the viral Src kinase on the structure and stability of the SH3 domain ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, no 6 (19 mai 2021) : 854–66. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321004344.
Texte intégralBoschelli, F., S. M. Uptain et J. J. Lightbody. « The lethality of p60v-src in Saccharomyces cerevisiae and the activation of p34CDC28 kinase are dependent on the integrity of the SH2 domain ». Journal of Cell Science 105, no 2 (1 juin 1993) : 519–28. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.105.2.519.
Texte intégralGentili, Claudia, Ricardo Boland et Ana Russo de Boland. « Implication of Gβγ proteins and c-SRC tyrosine kinase in parathyroid hormone-induced signal transduction in rat enterocytes ». Journal of Endocrinology 188, no 1 (janvier 2006) : 69–78. http://dx.doi.org/10.1677/joe.1.06397.
Texte intégralChong, Yuh-Ping, Terrence D. Mulhern et Heung-Chin Cheng. « C-terminal Src kinase (CSK) and CSK-homologous kinase (CHK)—endogenous negative regulators of Src-family protein kinases ». Growth Factors 23, no 3 (janvier 2005) : 233–44. http://dx.doi.org/10.1080/08977190500178877.
Texte intégralPlace, Aaron T., Zhenlong Chen, Farnaz R. Bakhshi, Guoquan Liu, John P. O'Bryan et Richard D. Minshall. « Cooperative Role of Caveolin-1 and C-Terminal Src Kinase Binding Protein in C-Terminal Src Kinase-Mediated Negative Regulation of c-Src ». Molecular Pharmacology 80, no 4 (21 juillet 2011) : 665–72. http://dx.doi.org/10.1124/mol.111.073957.
Texte intégralShvartsman, Dmitry E., John C. Donaldson, Begoña Diaz, Orit Gutman, G. Steven Martin et Yoav I. Henis. « Src kinase activity and SH2 domain regulate the dynamics of Src association with lipid and protein targets ». Journal of Cell Biology 178, no 4 (13 août 2007) : 675–86. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200701133.
Texte intégralAuvinen, M., A. Paasinen-Sohns, H. Hirai, L. C. Andersson et E. Hölttä. « Ornithine decarboxylase- and ras-induced cell transformations : reversal by protein tyrosine kinase inhibitors and role of pp130CAS. » Molecular and Cellular Biology 15, no 12 (décembre 1995) : 6513–25. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.12.6513.
Texte intégralJha, Vibhu, Marco Macchia, Tiziano Tuccinardi et Giulio Poli. « Three-Dimensional Interactions Analysis of the Anticancer Target c-Src Kinase with Its Inhibitors ». Cancers 12, no 8 (18 août 2020) : 2327. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12082327.
Texte intégralDobkin-Bekman, Masha, Michal Naidich, Liat Rahamim, Fiorenza Przedecki, Tal Almog, Stefan Lim, Philippa Melamed et al. « A Preformed Signaling Complex Mediates GnRH-Activated ERK Phosphorylation of Paxillin and FAK at Focal Adhesions in LβT2 Gonadotrope Cells ». Molecular Endocrinology 23, no 11 (1 novembre 2009) : 1850–64. http://dx.doi.org/10.1210/me.2008-0260.
Texte intégralPleiman, C. M., M. R. Clark, L. K. Gauen, S. Winitz, K. M. Coggeshall, G. L. Johnson, A. S. Shaw et J. C. Cambier. « Mapping of sites on the Src family protein tyrosine kinases p55blk, p59fyn, and p56lyn which interact with the effector molecules phospholipase C-gamma 2, microtubule-associated protein kinase, GTPase-activating protein, and phosphatidylinositol 3-kinase ». Molecular and Cellular Biology 13, no 9 (septembre 1993) : 5877–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.9.5877-5887.1993.
Texte intégralPleiman, C. M., M. R. Clark, L. K. Gauen, S. Winitz, K. M. Coggeshall, G. L. Johnson, A. S. Shaw et J. C. Cambier. « Mapping of sites on the Src family protein tyrosine kinases p55blk, p59fyn, and p56lyn which interact with the effector molecules phospholipase C-gamma 2, microtubule-associated protein kinase, GTPase-activating protein, and phosphatidylinositol 3-kinase. » Molecular and Cellular Biology 13, no 9 (septembre 1993) : 5877–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.9.5877.
Texte intégralNeet, K., et T. Hunter. « The nonreceptor protein-tyrosine kinase CSK complexes directly with the GTPase-activating protein-associated p62 protein in cells expressing v-Src or activated c-Src. » Molecular and Cellular Biology 15, no 9 (septembre 1995) : 4908–20. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.9.4908.
Texte intégralFujii, M., D. Shalloway et I. M. Verma. « Gene regulation by tyrosine kinases : src protein activates various promoters, including c-fos ». Molecular and Cellular Biology 9, no 6 (juin 1989) : 2493–99. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.6.2493-2499.1989.
Texte intégralFujii, M., D. Shalloway et I. M. Verma. « Gene regulation by tyrosine kinases : src protein activates various promoters, including c-fos. » Molecular and Cellular Biology 9, no 6 (juin 1989) : 2493–99. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.6.2493.
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Texte intégralKlein, N. P., et R. J. Schneider. « Activation of Src family kinases by hepatitis B virus HBx protein and coupled signaling to Ras. » Molecular and Cellular Biology 17, no 11 (novembre 1997) : 6427–36. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.17.11.6427.
Texte intégralBell, S. M., D. C. Connolly, N. J. Maihle et J. L. Degen. « Differential modulation of plasminogen activator gene expression by oncogene-encoded protein tyrosine kinases ». Molecular and Cellular Biology 13, no 9 (septembre 1993) : 5888–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.9.5888-5897.1993.
Texte intégralBell, S. M., D. C. Connolly, N. J. Maihle et J. L. Degen. « Differential modulation of plasminogen activator gene expression by oncogene-encoded protein tyrosine kinases. » Molecular and Cellular Biology 13, no 9 (septembre 1993) : 5888–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.13.9.5888.
Texte intégralYamaji, Y., H. Tsuganezawa, O. W. Moe et R. J. Alpern. « Intracellular acidosis activates c-Src ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 272, no 3 (1 mars 1997) : C886—C893. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1997.272.3.c886.
Texte intégralPertel, Thomas, Defen Zhu, Reynold A. Panettieri, Naoto Yamaguchi, Charles W. Emala et Carol A. Hirshman. « Expression and muscarinic receptor coupling of Lyn kinase in cultured human airway smooth muscle cells ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 290, no 3 (mars 2006) : L492—L500. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00344.2005.
Texte intégralGatesman, Amanda, Valerie G. Walker, Joseph M. Baisden, Scott A. Weed et Daniel C. Flynn. « Protein Kinase Cα Activates c-Src and Induces Podosome Formation via AFAP-110 ». Molecular and Cellular Biology 24, no 17 (1 septembre 2004) : 7578–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.17.7578-7597.2004.
Texte intégralLiebenhoff, U., D. Brockmeier et P. Presek. « Substrate affinity of the protein tyrosine kinase pp60c-src is increased on thrombin stimulation of human platelets ». Biochemical Journal 295, no 1 (1 octobre 1993) : 41–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj2950041.
Texte intégralDong, Su, Andrew Khoo, Jianxin Wei, Rachel K. Bowser, Nathaniel M. Weathington, Shuqi Xiao, Lina Zhang, Haichun Ma, Yutong Zhao et Jing Zhao. « Serum starvation regulates E-cadherin upregulation via activation of c-Src in non-small-cell lung cancer A549 cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 307, no 9 (1 novembre 2014) : C893—C899. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00132.2014.
Texte intégralSeidel-Dugan, C., B. E. Meyer, S. M. Thomas et J. S. Brugge. « Effects of SH2 and SH3 deletions on the functional activities of wild-type and transforming variants of c-Src ». Molecular and Cellular Biology 12, no 4 (avril 1992) : 1835–45. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.4.1835-1845.1992.
Texte intégralSeidel-Dugan, C., B. E. Meyer, S. M. Thomas et J. S. Brugge. « Effects of SH2 and SH3 deletions on the functional activities of wild-type and transforming variants of c-Src. » Molecular and Cellular Biology 12, no 4 (avril 1992) : 1835–45. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.4.1835.
Texte intégralMellström, K., C. Bjelfman, U. Hammerling et S. Påhlman. « Expression of c-src in cultured human neuroblastoma and small-cell lung carcinoma cell lines correlates with neurocrine differentiation ». Molecular and Cellular Biology 7, no 12 (décembre 1987) : 4178–84. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.7.12.4178-4184.1987.
Texte intégral