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Dubovskii, Peter V., Kira M. Dubova, Gleb Bourenkov, Vladislav G. Starkov, Anastasia G. Konshina, Roman G. Efremov, Yuri N. Utkin et Valeriya R. Samygina. « Variability in the Spatial Structure of the Central Loop in Cobra Cytotoxins Revealed by X-ray Analysis and Molecular Modeling ». Toxins 14, no 2 (18 février 2022) : 149. http://dx.doi.org/10.3390/toxins14020149.
Texte intégralGreve, Tanja M., Kristine B. Andersen et Ole F. Nielsen. « Penetration mechanism of dimethyl sulfoxide in human and pig ear skin : An ATR–FTIR and near-FT Raman spectroscopicin vivoandin vitrostudy ». Spectroscopy 22, no 5 (2008) : 405–17. http://dx.doi.org/10.1155/2008/109782.
Texte intégralBridelli, Maria Grazia, et Rosanna Capelletti. « Hydration structure analysis of lysozyme amyloid fibrils by thermally stimulated depolarization currents (TSDC) technique ». Spectroscopy 22, no 2-3 (2008) : 165–76. http://dx.doi.org/10.1155/2008/793491.
Texte intégralDér, A., L. Kelemen, L. Fábián, S. G. Taneva, E. Fodor, T. Páli, A. Cupane, M. G. Cacace et J. J. Ramsden. « Interfacial Water Structure Controls Protein Conformation ». Journal of Physical Chemistry B 111, no 19 (mai 2007) : 5344–50. http://dx.doi.org/10.1021/jp066206p.
Texte intégralDér, A. « Salts, Interfacial Water and Protein Conformation ». Biotechnology & ; Biotechnological Equipment 22, no 1 (janvier 2008) : 629–33. http://dx.doi.org/10.1080/13102818.2008.10817524.
Texte intégralNagae, Takayuki, Hiroyuki Yamada et Nobuhisa Watanabe. « High-pressure protein crystal structure analysis of Escherichia coli dihydrofolate reductase complexed with folate and NADP+ ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 74, no 9 (1 septembre 2018) : 895–905. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798318009397.
Texte intégralBiedermannová, Lada, et Bohdan Schneider. « Structure of the ordered hydration of amino acids in proteins : analysis of crystal structures ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, no 11 (27 octobre 2015) : 2192–202. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004715015679.
Texte intégralLaugwitz, Jeannette M., Haleh H. Haeri, Anette Kaiser, Ulrike Krug, Dariush Hinderberger, Annette G. Beck-Sickinger et Peter Schmidt. « Probing the Y2 Receptor on Transmembrane, Intra- and Extra-Cellular Sites for EPR Measurements ». Molecules 25, no 18 (10 septembre 2020) : 4143. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25184143.
Texte intégralMaciag, Joseph J., Sarah H. Mackenzie, Matthew B. Tucker, Joshua L. Schipper, Paul Swartz et A. Clay Clark. « Tunable allosteric library of caspase-3 identifies coupling between conserved water molecules and conformational selection ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 41 (28 septembre 2016) : E6080—E6088. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1603549113.
Texte intégralMartini, Silvia, Claudia Bonechi, Alberto Foletti et Claudio Rossi. « Water-Protein Interactions : The Secret of Protein Dynamics ». Scientific World Journal 2013 (2013) : 1–6. http://dx.doi.org/10.1155/2013/138916.
Texte intégralWang, Chaofan, Na Ji, Lei Dai, Yang Qin, Rui Shi, Liu Xiong et Qingjie Sun. « The Mechanism Underlying the Amylose-Zein Complexation Process and the Stability of the Molecular Conformation of Amylose-Zein Complexes in Water Based on Molecular Dynamics Simulation ». Foods 12, no 7 (27 mars 2023) : 1418. http://dx.doi.org/10.3390/foods12071418.
Texte intégralGarcia-Iriepa, Cristina, et Isabelle Navizet. « Effect of Protein Conformation and AMP Protonation State on Fireflies’ Bioluminescent Emission ». Molecules 24, no 8 (20 avril 2019) : 1565. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24081565.
Texte intégralJÄNIS, Janne, Juha ROUVINEN, Matti LEISOLA, Ossi TURUNEN et Pirjo VAINIOTALO. « Thermostability of endo-1,4-β-xylanase II from Trichoderma reesei studied by electrospray ionization Fourier-transform ion cyclotron resonance MS, hydrogen/deuterium-exchange reactions and dynamic light scattering ». Biochemical Journal 356, no 2 (24 mai 2001) : 453–60. http://dx.doi.org/10.1042/bj3560453.
Texte intégralYao, Hongwei, Michelle W. Lee, Alan J. Waring, Gerard C. L. Wong et Mei Hong. « Viral fusion protein transmembrane domain adopts β-strand structure to facilitate membrane topological changes for virus–cell fusion ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 35 (17 août 2015) : 10926–31. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1501430112.
Texte intégralSanchez-Fernandez, A., K. J. Edler, T. Arnold, D. Alba Venero et A. J. Jackson. « Protein conformation in pure and hydrated deep eutectic solvents ». Physical Chemistry Chemical Physics 19, no 13 (2017) : 8667–70. http://dx.doi.org/10.1039/c7cp00459a.
Texte intégralBingle, Wade H., James L. Doran et William J. Page. « Characterization of the surface layer protein from Azotobacter vinelandii ». Canadian Journal of Microbiology 32, no 2 (1 février 1986) : 112–20. http://dx.doi.org/10.1139/m86-023.
Texte intégralKar, L., P. Matsumura et M. E. Johnson. « Bivalent-metal binding to CheY protein. Effect on protein conformation ». Biochemical Journal 287, no 2 (15 octobre 1992) : 521–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj2870521.
Texte intégralTatham, A. S., A. F. Drake et P. R. Shewry. « Conformational studies of a synthetic peptide corresponding to the repeat motif of C hordein ». Biochemical Journal 259, no 2 (15 avril 1989) : 471–76. http://dx.doi.org/10.1042/bj2590471.
Texte intégralRand, R. P. « Probing the role of water in protein conformation and function ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 359, no 1448 (29 août 2004) : 1277–85. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2004.1504.
Texte intégralBYRNE, NOLENE, COLIN BARROW et ADAM MCCLUSKEY. « SOLVENT INDUCED CHANGES IN THE CONFORMATIONAL STATE OF β-LACTOGLOBULIN AND THE INFLUENCE OF PROTIC IONIC LIQUIDS ». Journal of Molecular and Engineering Materials 01, no 01 (janvier 2013) : 1250004. http://dx.doi.org/10.1142/s2251237312500049.
Texte intégralNam, Ki Hyun. « Crystal structure of human brain-type fatty acid-binding protein FABP7 complexed with palmitic acid ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, no 7 (29 juin 2021) : 954–65. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321005763.
Texte intégralLevine, Zachary A., Luca Larini, Nichole E. LaPointe, Stuart C. Feinstein et Joan-Emma Shea. « Regulation and aggregation of intrinsically disordered peptides ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 9 (17 février 2015) : 2758–63. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1418155112.
Texte intégralChinnathambi, Shanmugavel, Nobutaka Hanagata, Tomohiko Yamazaki et Naoto Shirahata. « Nano-Bio Interaction between Blood Plasma Proteins and Water-Soluble Silicon Quantum Dots with Enabled Cellular Uptake and Minimal Cytotoxicity ». Nanomaterials 10, no 11 (13 novembre 2020) : 2250. http://dx.doi.org/10.3390/nano10112250.
Texte intégralWang, Xixi, Jiankai Shan, Wei Liu, Jing Li, Hongwei Tan, Xichen Li et Guangju Chen. « Theoretical Studies on the Binding Mode and Reaction Mechanism of TLP Hydrolase kpHIUH ». Molecules 26, no 13 (25 juin 2021) : 3884. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26133884.
Texte intégralSU, XIAODI. « SURFACE PLASMON RESONANCE SPECTROSCOPY AND QUARTZ CRYSTAL MICROBALANCE STUDY OF PROTEIN-DNA INTERACTIONS IN HORMONE RECEPTOR BIOLOGY ». COSMOS 05, no 01 (mai 2009) : 79–95. http://dx.doi.org/10.1142/s0219607709000415.
Texte intégralPalm, Daniel M., Alessandro Agostini, Anne-Christin Pohland, Mara Werwie, Elmar Jaenicke et Harald Paulsen. « Stability of Water-Soluble Chlorophyll Protein (WSCP) Depends on Phytyl Conformation ». ACS Omega 4, no 5 (mai 2019) : 7971–79. http://dx.doi.org/10.1021/acsomega.9b00054.
Texte intégralQiao, Baofu, Felipe Jiménez-Ángeles, Trung Dac Nguyen et Monica Olvera de la Cruz. « Water follows polar and nonpolar protein surface domains ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 39 (9 septembre 2019) : 19274–81. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1910225116.
Texte intégralEsposito, Luciana, Nicole Balasco, Alfonso De Simone, Rita Berisio et Luigi Vitagliano. « Interplay between Peptide Bond Geometrical Parameters in Nonglobular Structural Contexts ». BioMed Research International 2013 (2013) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2013/326914.
Texte intégralCameron, Ivan L., et Gary D. Fullerton. « A model to explain the osmotic pressure behavior of hemoglobin and serum albumin ». Biochemistry and Cell Biology 68, no 5 (1 mai 1990) : 894–98. http://dx.doi.org/10.1139/o90-132.
Texte intégralXiao, Naidong, Yinguang Chen et Hongqiang Ren. « Altering protein conformation to improve fermentative hydrogen production from protein wastewater ». Water Research 47, no 15 (octobre 2013) : 5700–5707. http://dx.doi.org/10.1016/j.watres.2013.06.047.
Texte intégralViljoen, C., C. J. R. Verbeek et K. L. Pickering. « The Use of Aqueous Urea as Chemical Denaturant in Processing CGM into a Biodegradable Polymer Material ». Advanced Materials Research 29-30 (novembre 2007) : 181–84. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.29-30.181.
Texte intégralLaw, Peter B., et Valerie Daggett. « The relationship between water bridges and the polyproline II conformation : a large-scale analysis of molecular dynamics simulations and crystal structures ». Protein Engineering, Design and Selection 23, no 1 (16 novembre 2009) : 27–33. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzp069.
Texte intégralOhkawa, Kousaku, Masakazu Hachisu, Takaomi Nomura, Ryoichi Arai, Kimio Hirabayashi, Masuhiro Tsukada et Koji Abe. « Chain Conformational Study on Underwater Silk Proteins from Caddisfly, Stenopsyche marmorata - Implication of a Fiber-Forming Mechanism ». Advanced Materials Research 796 (septembre 2013) : 3–8. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.796.3.
Texte intégralWANG, Shao-Xiong, Yu-Tong SUN et Sen-Fang SUI. « Membrane-induced conformational change in human apolipoprotein H ». Biochemical Journal 348, no 1 (9 mai 2000) : 103–6. http://dx.doi.org/10.1042/bj3480103.
Texte intégralPyne, Partha, Debasish Das Mahanta, Himanshu Gohil, S. S. Prabhu et Rajib Kumar Mitra. « Correlating solvation with conformational pathways of proteins in alcohol–water mixtures : a THz spectroscopic insight ». Physical Chemistry Chemical Physics 23, no 32 (2021) : 17536–44. http://dx.doi.org/10.1039/d1cp01841h.
Texte intégralNick Pace, C., Saul Treviño, Erode Prabhakaran et J. Martin Scholtz. « Protein structure, stability and solubility in water and other solvents ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 359, no 1448 (29 août 2004) : 1225–35. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2004.1500.
Texte intégralOu, Wen-bin, Ri-Sheng Wang et Hai-Meng Zhou. « Conformational changes and inactivation of rabbit muscle creatine kinase in dimethyl sulfoxide solutions ». Biochemistry and Cell Biology 80, no 4 (1 août 2002) : 427–34. http://dx.doi.org/10.1139/o02-132.
Texte intégralKHAIRUDIN, NURUL BAHIYAH AHMAD, et HABIBAH A. WAHAB. « PROTEIN STRUCTURE PREDICTION USING GAS PHASE MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION : EOTAXIN-3 CYTOKINE AS A CASE STUDY ». International Journal of Modern Physics : Conference Series 09 (janvier 2012) : 193–98. http://dx.doi.org/10.1142/s2010194512005259.
Texte intégralMazela, B., et I. Polus-Ratajczak. « Use of Animal Proteins to Limit Leaching of Active Copper Ions Preservatives from Treated Wood ». Holzforschung 57, no 6 (30 octobre 2003) : 593–96. http://dx.doi.org/10.1515/hf.2003.089.
Texte intégralRao, Wei, M. S. Roopesh, Daodong Pan et Lihui Du. « Enhanced Gel Properties of Duck Myofibrillar Protein by Plasma-Activated Water : Through Mild Structure Modifications ». Foods 12, no 4 (18 février 2023) : 877. http://dx.doi.org/10.3390/foods12040877.
Texte intégralSomers, Kieran P., et David L. Cheung. « The Amyloidogenic Peptide Amyloid Beta(16–22) Displays Facet Dependent Conformation on Metal Surfaces ». Biophysica 2, no 2 (9 juin 2022) : 135–53. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica2020015.
Texte intégralSeok, Seung-Hyeon, Hookang Im, Hyung-Sik Won, Min-Duk Seo, Yoo-Sup Lee, Hye-Jin Yoon, Min-Jeong Cha, Jin-Young Park et Bong-Jin Lee. « Structures of inactive CRP species reveal the atomic details of the allosteric transition that discriminates cyclic nucleotide second messengers ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 6 (30 mai 2014) : 1726–42. http://dx.doi.org/10.1107/s139900471400724x.
Texte intégralFisette, Olivier, Gunnar F. Schröder et Lars V. Schäfer. « Atomistic structure and dynamics of the human MHC-I peptide-loading complex ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 34 (11 août 2020) : 20597–606. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2004445117.
Texte intégralPandey, Bharati, Chetna Tyagi, Gopal Kumar Prajapati, Awdhesh Kumar Mishra, Abeer Hashem, Abdulaziz A. Alqarawi, Elsayed Fathi Abd_Allah et Tapan Kumar Mohanta. « Analysis of mutations of defensin protein using accelerated molecular dynamics simulations ». PLOS ONE 15, no 11 (30 novembre 2020) : e0241679. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0241679.
Texte intégralKornblatt, Jack A., Tanya A. Barretto, Ketevan Chigogidze et Bahati Chirwa. « Canine Plasminogen : Spectral Responses to Changes in 6-Aminohexanoate and Temperature ». Analytical Chemistry Insights 2 (janvier 2007) : 117739010700200. http://dx.doi.org/10.4137/117739010700200009.
Texte intégralGuo, Liping, Xuecong Zhang, Lin Xu, Yan Li, Bin Pang, Jingxin Sun, Baowei Wang, Ming Huang, Xinglian Xu et Harvey Ho. « Efficacy and Mechanism of Ultrasound Combined with Slightly Acidic Electrolyzed Water for Inactivating Escherichia coli ». Journal of Food Quality 2021 (9 mars 2021) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6689751.
Texte intégralVermaas, Josh V., Susan B. Rempe et Emad Tajkhorshid. « Electrostatic lock in the transport cycle of the multidrug resistance transporter EmrE ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 32 (19 juillet 2018) : E7502—E7511. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1722399115.
Texte intégralTAYYAB, SAAD, TUAN NOR NAZIAN TUAN MAT et ADYANI AZIZAH ABD HALIM. « DIFFERENTIAL STABILIZING EFFECTS OF BUFFERS ON STRUCTURAL STABILITY OF BOVINE SERUM ALBUMIN AGAINST UREA DENATURATION ». Latin American Applied Research - An international journal 52, no 1 (1 janvier 2022) : 7–13. http://dx.doi.org/10.52292/j.laar.2022.738.
Texte intégralVerdoucq, Lionel, Alexandre Grondin et Christophe Maurel. « Structure–function analysis of plant aquaporin AtPIP2;1 gating by divalent cations and protons ». Biochemical Journal 415, no 3 (15 octobre 2008) : 409–16. http://dx.doi.org/10.1042/bj20080275.
Texte intégralOlaposi, Omotuyi I., Nash Oyekanmi, Metibemu D. Samuel, Ojochenemi A. Enejoh, Ukwenya O. Victor et Adelakun Niyi. « Takeda G-protein Receptor (TGR)-5 Evolves Classical Activestate Conformational Signatures in Complex with Chromolaena Odorata-derived Flavonoid-5,7-dihydroxy-6-4-dimethoxyflavanone ». Current Chemical Biology 13, no 3 (14 novembre 2019) : 212–22. http://dx.doi.org/10.2174/2212796813666190102102018.
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