Articles de revues sur le sujet « Proline residues »
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McDONNELL, MAEVE, RICHARD FITZGERALD, IDE NI FHAOLÁIN, P. VINCENT JENNINGS et GERARD O'CUINN. « Purification and characterization of aminopeptidase P from Lactococcus lactis subsp. cremoris ». Journal of Dairy Research 64, no 3 (août 1997) : 399–407. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029997002318.
Texte intégralNishimura, Akira, Yurie Takasaki, Shota Isogai, Yoichi Toyokawa, Ryoya Tanahashi et Hiroshi Takagi. « Role of Gln79 in Feedback Inhibition of the Yeast γ-Glutamyl Kinase by Proline ». Microorganisms 9, no 9 (7 septembre 2021) : 1902. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms9091902.
Texte intégralBelova, Elena, Oksana Maksimenko, Pavel Georgiev et Artem Bonchuk. « The Essential Role of Prolines and Their Conformation in Allosteric Regulation of Kaiso Zinc Finger DNA-Binding Activity by the Adjacent C-Terminal Loop ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 24 (7 décembre 2022) : 15494. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232415494.
Texte intégralDeber, Charles M., Barbara J. Sorrell et Guang-Yi Xu. « Conformation of proline residues in bacteriorhodopsin ». Biochemical and Biophysical Research Communications 172, no 2 (octobre 1990) : 862–69. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(90)90755-c.
Texte intégralSHELDEN, Megan C., Patrick LOUGHLIN, M. Louise TIERNEY et Susan M. HOWITT. « Proline residues in two tightly coupled helices of the sulphate transporter, SHST1, are important for sulphate transport ». Biochemical Journal 356, no 2 (24 mai 2001) : 589–94. http://dx.doi.org/10.1042/bj3560589.
Texte intégralNakajima, Yoshitaka, Kiyoshi Ito, Makoto Sakata, Yue Xu, Kanako Nakashima, Futoshi Matsubara, Susumi Hatakeyama et Tadashi Yoshimoto. « Unusual Extra Space at the Active Site and High Activity for Acetylated Hydroxyproline of Prolyl Aminopeptidase from Serratia marcescens ». Journal of Bacteriology 188, no 4 (15 février 2006) : 1599–606. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.4.1599-1606.2006.
Texte intégralHomareda, Haruo, Kiyoshi Kawakami, Kei Nagano et Hideo Matsui. « Stabilization in microsomal membranes of the fifth transmembrane segment of the Na+,K+-ATPase α subunit with proline to leucine mutation ». Biochemistry and Cell Biology 71, no 7-8 (1 juillet 1993) : 410–15. http://dx.doi.org/10.1139/o93-060.
Texte intégralDelos, S. E., J. M. Gilbert et J. M. White. « The Central Proline of an Internal Viral Fusion Peptide Serves Two Important Roles ». Journal of Virology 74, no 4 (15 février 2000) : 1686–93. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.74.4.1686-1693.2000.
Texte intégralDoerfel, Lili K., Ingo Wohlgemuth, Christina Kothe, Frank Peske, Henning Urlaub et Marina V. Rodnina. « EF-P Is Essential for Rapid Synthesis of Proteins Containing Consecutive Proline Residues ». Science 339, no 6115 (13 décembre 2012) : 85–88. http://dx.doi.org/10.1126/science.1229017.
Texte intégralHeidenreich, Steffi, Pamela Weber, Heike Stephanowitz, Konstantin M. Petricek, Till Schütte, Moritz Oster, Antti M. Salo et al. « The glucose-sensing transcription factor ChREBP is targeted by proline hydroxylation ». Journal of Biological Chemistry 295, no 50 (6 octobre 2020) : 17158–68. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014402.
Texte intégralHarris, Diondra C., Yenni A. Garcia, Cheryl Storer Samaniego, Veronica W. Rowlett, Nina R. Ortiz, Ashley N. Payan, Tatsuya Maehigashi et Marc B. Cox. « Functional Comparison of Human and Zebra Fish FKBP52 Confirms the Importance of the Proline-Rich Loop for Regulation of Steroid Hormone Receptor Activity ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 21 (28 octobre 2019) : 5346. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20215346.
Texte intégralMorimoto, Akira, Kazuhiro Irie, Kazuma Murakami, Yuichi Masuda, Hajime Ohigashi, Masaya Nagao, Hiroyuki Fukuda, Takahiko Shimizu et Takuji Shirasawa. « Analysis of the Secondary Structure of β-Amyloid (Aβ42) Fibrils by Systematic Proline Replacement ». Journal of Biological Chemistry 279, no 50 (30 septembre 2004) : 52781–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m406262200.
Texte intégralSong, Il Keun, et Young Kee Kang. « Puckering Transition of 4-Substituted Proline Residues ». Journal of Physical Chemistry B 109, no 35 (septembre 2005) : 16982–87. http://dx.doi.org/10.1021/jp044337p.
Texte intégralNARITA, MITSUAKI, NORIHIRO OHKAWA, SATOSHI NAGASAWA et SHIZUKO ISOKAWA. « Conformation of sequential peptides containing proline residues ». International Journal of Peptide and Protein Research 24, no 2 (12 janvier 2009) : 129–34. http://dx.doi.org/10.1111/j.1399-3011.1984.tb00937.x.
Texte intégralAgah, Sayeh, John D. Larson et Michael T. Henzl. « Impact of Proline Residues on Parvalbumin Stability† ». Biochemistry 42, no 37 (septembre 2003) : 10886–95. http://dx.doi.org/10.1021/bi034721x.
Texte intégralDeber, Charles M., Mira Glibowicka et G. Andrew Woolley. « Conformations of proline residues in membrane environments ». Biopolymers 29, no 1 (janvier 1990) : 149–57. http://dx.doi.org/10.1002/bip.360290120.
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Texte intégralSchmitt, Anthony P., George P. Leser, Eiji Morita, Wesley I. Sundquist et Robert A. Lamb. « Evidence for a New Viral Late-Domain Core Sequence, FPIV, Necessary for Budding of a Paramyxovirus ». Journal of Virology 79, no 5 (1 mars 2005) : 2988–97. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.79.5.2988-2997.2005.
Texte intégralRoigaard-Petersen, H., C. Jacobsen et M. I. Sheikh. « Transport of L-proline by luminal membrane vesicles from pars recta of rabbit proximal tubule ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 254, no 5 (1 mai 1988) : F628—F633. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.1988.254.5.f628.
Texte intégralWu, Chuan Fen, Ruoning Wang, Qianjin Liang, Jianjiao Liang, Wenke Li, Sung Yun Jung, Jun Qin, Sue-Hwa Lin et Jian Kuang. « Dissecting the M Phase–specific Phosphorylation of Serine–Proline or Threonine–Proline Motifs ». Molecular Biology of the Cell 21, no 9 (mai 2010) : 1470–81. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-06-0486.
Texte intégralGARRIGA, Judit, Edy SEGURA, Xavier MAYOL, Charles GRUBMEYER et Xavier GRAÑA. « Phosphorylation site specificity of the CDC2-related kinase PITALRE ». Biochemical Journal 320, no 3 (15 décembre 1996) : 983–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj3200983.
Texte intégralBlock, D. A., D. Yu, D. A. Armstrong et A. Rauk. « On the influence of secondary structure on the α-C→H bond dissociation energy of proline residues in proteins : a theoretical study ». Canadian Journal of Chemistry 76, no 7 (1 juillet 1998) : 1042–49. http://dx.doi.org/10.1139/v98-107.
Texte intégralProudfoot, Sarah C., et Daisy Sahoo. « Proline residues in scavenger receptor-BI's C-terminal region support efficient cholesterol transport ». Biochemical Journal 476, no 6 (22 mars 2019) : 951–63. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180831.
Texte intégralMelnikov, Sergey, Justine Mailliot, Lukas Rigger, Sandro Neuner, Byung‐Sik Shin, Gulnara Yusupova, Thomas E. Dever, Ronald Micura et Marat Yusupov. « Molecular insights into protein synthesis with proline residues ». EMBO reports 17, no 12 (8 novembre 2016) : 1776–84. http://dx.doi.org/10.15252/embr.201642943.
Texte intégralPANASIK, NICHOLAS, ERIC S. EBERHARDT, ARTHUR S. EDISON, DOUGLAS R. POWELL et RONALD T. RAINES. « Inductive effects on the structure of proline residues ». International Journal of Peptide and Protein Research 44, no 3 (12 janvier 2009) : 262–69. http://dx.doi.org/10.1111/j.1399-3011.1994.tb00169.x.
Texte intégralBaker, Benjamin W., Dennis A. Dougherty et Sarah C. R. Lummis. « Proline Residues Contribute to Efficient GABAp Receptor Function ». ACS Chemical Neuroscience 11, no 24 (17 novembre 2020) : 4215–22. http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00483.
Texte intégralOrzáez, Mar, Jesús Salgado, Ana Giménez-Giner, Enrique Pérez-Payá et Ismael Mingarro. « Influence of Proline Residues in Transmembrane Helix Packing ». Journal of Molecular Biology 335, no 2 (janvier 2004) : 631–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2003.10.062.
Texte intégralSchönbach, C., M. Ibe, H. Shiga, Y. Takamiya, K. Miwa, K. Nokihara et M. Takiguchi. « Fine tuning of peptide binding to HLA-B*3501 molecules by nonanchor residues. » Journal of Immunology 154, no 11 (1 juin 1995) : 5951–58. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.154.11.5951.
Texte intégralBergseng, Elin, Jiang Xia, Chu-Young Kim, Chaitan Khosla et Ludvig M. Sollid. « Main Chain Hydrogen Bond Interactions in the Binding of Proline-rich Gluten Peptides to the Celiac Disease-associated HLA-DQ2 Molecule ». Journal of Biological Chemistry 280, no 23 (12 avril 2005) : 21791–96. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m501558200.
Texte intégralBooth, Mary, Ide Ni Fhaoláin, P. Vincent Jennings et Gerard O'Cuinn. « Purification and characterization of a post-proline dipeptidyl aminopeptidase fromStreptococcus cremorisAM2 ». Journal of Dairy Research 57, no 1 (février 1990) : 89–99. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029900026649.
Texte intégralSuzuki, Yuichiro J., et Jian-Jiang Hao. « Evidence for the oxidant-mediated amino acid conversion, a naturally occurring protein engineering process, in human cells ». F1000Research 6 (28 avril 2017) : 594. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.11376.1.
Texte intégralSuzuki, Yuichiro J., et Jian-Jiang Hao. « Results supporting the concept of the oxidant-mediated protein amino acid conversion, a naturally occurring protein engineering process, in human cells ». F1000Research 6 (28 septembre 2018) : 594. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.11376.2.
Texte intégralTiennault-Desbordes, Emmanuelle, Yves Cenatiempo et Soumaya Laalami. « Initiation Factor 2 of Myxococcus xanthus, a Large Version of Prokaryotic Translation Initiation Factor 2 ». Journal of Bacteriology 183, no 1 (1 janvier 2001) : 207–13. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.1.207-213.2001.
Texte intégralKaspari, A., T. Diefenthal, G. Grosche, A. Schierhorn et H. U. Demuth. « Substrates containing phosphorylated residues adjacent to proline decrease the cleavage by proline-specific peptidases ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1293, no 1 (mars 1996) : 147–53. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(95)00238-3.
Texte intégralTie, Jian-Kie, Mei-Yan Zheng, Darrel W. Stafford et David L. Straight. « Expression of a Two Chain Gamma-Glutamyl Carboxylase : Importance of Disulfide Bond Formation and Transmembrane Domain Interactions. » Blood 108, no 11 (16 novembre 2006) : 1694. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v108.11.1694.1694.
Texte intégralLee, Schuyler, Chao Wang, Haolin Liu, Jian Xiong, Renee Jiji, Xia Hong, Xiaoxue Yan et al. « Hydrogen bonds are a primary driving force forde novoprotein folding ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 73, no 12 (10 novembre 2017) : 955–69. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798317015303.
Texte intégralLIANG, Zhimin, Timothy MATHER et Guangpu LI. « GTPase mechanism and function : new insights from systematic mutational analysis of the phosphate-binding loop residue Ala30 of Rab5 ». Biochemical Journal 346, no 2 (22 février 2000) : 501–8. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460501.
Texte intégralOkada, Masahiro, Tomotoshi Sugita et Ikuro Abe. « Posttranslational isoprenylation of tryptophan in bacteria ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 13 (22 février 2017) : 338–46. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.13.37.
Texte intégralCadieux, Nathalie, Clive Bradbeer et Robert J. Kadner. « Sequence Changes in the Ton Box Region of BtuB Affect Its Transport Activities and Interaction with TonB Protein ». Journal of Bacteriology 182, no 21 (1 novembre 2000) : 5954–61. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.21.5954-5961.2000.
Texte intégralPi, Jing, C. Dogovski et A. J. Pittard. « Functional Consequences of Changing Proline Residues in the Phenylalanine-Specific Permease ofEscherichia coli ». Journal of Bacteriology 180, no 21 (1 novembre 1998) : 5515–19. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.21.5515-5519.1998.
Texte intégralRobinson, R. A., et D. R. Lee. « Studies of tum- peptide analogs define an alternative anchor that can be utilized by Ld ligands lacking the consensus P2 anchor. » Journal of Immunology 156, no 11 (1 juin 1996) : 4266–73. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.156.11.4266.
Texte intégralKurz, E. M., T. W. Holstein, B. M. Petri, J. Engel et C. N. David. « Mini-collagens in hydra nematocytes. » Journal of Cell Biology 115, no 4 (15 novembre 1991) : 1159–69. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.115.4.1159.
Texte intégralKropshofer, H., H. Max, T. Halder, M. Kalbus, C. A. Muller et H. Kalbacher. « Self-peptides from four HLA-DR alleles share hydrophobic anchor residues near the NH2-terminal including proline as a stop signal for trimming. » Journal of Immunology 151, no 9 (1 novembre 1993) : 4732–42. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.151.9.4732.
Texte intégralZhao, Zihan, Xuejiao Xu, Hairong Cheng, Michelle C. Miller, Zhen He, Hongming Gu, Zhongyu Zhang et al. « Galectin-3 N-terminal tail prolines modulate cell activity and glycan-mediated oligomerization/phase separation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 19 (5 mai 2021) : e2021074118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2021074118.
Texte intégralFerrario, Eugenio, Riccardo Miggiano, Menico Rizzi et Davide M. Ferraris. « Structure of Thermococcus litoralis Δ1-pyrroline-2-carboxylate reductase in complex with NADH and L-proline ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 76, no 5 (29 avril 2020) : 496–505. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798320004866.
Texte intégralSIEMION, IGNACY Z., KATARZYNA SOBCZYK et MAREK LISOWSKI. « Comparison of conformational properties of proline and threonine residues ». International Journal of Peptide and Protein Research 27, no 2 (12 janvier 2009) : 127–37. http://dx.doi.org/10.1111/j.1399-3011.1986.tb01802.x.
Texte intégralWilliams, Karen A., et Charles M. Deber. « Proline residues in transmembrane helixes : structural or dynamic role ? » Biochemistry 30, no 37 (septembre 1991) : 8919–23. http://dx.doi.org/10.1021/bi00101a001.
Texte intégralWoolfson, Derek N., et Dudley H. Williams. « The influence of proline residues on α-helical structure ». FEBS Letters 277, no 1-2 (17 décembre 1990) : 185–88. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(90)80839-b.
Texte intégralGupta, Shaweta, Prasad Purohit et Anthony Auerbach. « Proline Residues at the Nicotinic Acetylcholine Transmitter Binding Sites ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 275a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.1543.
Texte intégralTamaki, Makoto, Sadatoshi Akabori et Ichiro Muramatsu. « Conformation of a cyclic tetrapeptide containing two proline residues ». Biopolymers 39, no 2 (6 décembre 1998) : 129–32. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1097-0282(199608)39:2<129 ::aid-bip1>3.0.co;2-r.
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