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Jones, Rachel. « Blocking prion conversion ». Nature Reviews Neuroscience 2, no 9 (septembre 2001) : 605. http://dx.doi.org/10.1038/35090100.
Texte intégralZhou, Z., et G. Xiao. « Conformational conversion of prion protein in prion diseases ». Acta Biochimica et Biophysica Sinica 45, no 6 (11 avril 2013) : 465–76. http://dx.doi.org/10.1093/abbs/gmt027.
Texte intégralHara, Hideyuki, et Suehiro Sakaguchi. « Virus Infection, Genetic Mutations, and Prion Infection in Prion Protein Conversion ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 22 (18 novembre 2021) : 12439. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212439.
Texte intégralRigter, Alan, Jan Priem, Drophatie Timmers-Parohi, Jan PM Langeveld, Fred G. van Zijderveld et Alex Bossers. « Prion protein self-peptides modulate prion interactions and conversion ». BMC Biochemistry 10, no 1 (2009) : 29. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2091-10-29.
Texte intégralShen, Liang, et Hong-Fang Ji. « Conformational conversion and prion disease ». Nature Reviews Molecular Cell Biology 12, no 4 (23 mars 2011) : 273. http://dx.doi.org/10.1038/nrm3007-c1.
Texte intégralSupattapone, Surachai. « Prion protein conversion in vitro ». Journal of Molecular Medicine 82, no 6 (1 juin 2004) : 348–56. http://dx.doi.org/10.1007/s00109-004-0534-3.
Texte intégralDeleault, Nathan R., Ralf W. Lucassen et Surachai Supattapone. « RNA molecules stimulate prion protein conversion ». Nature 425, no 6959 (octobre 2003) : 717–20. http://dx.doi.org/10.1038/nature01979.
Texte intégralApostol, Marcin I., et Witold K. Surewicz. « Structural Underpinnings of Prion Protein Conversion ». Journal of Biological Chemistry 286, no 21 (20 mai 2011) : le7. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.l110.213926.
Texte intégralKang, Hae-Eun, Youngwon Mo, Raihah Abd Rahim, Hye-Mi Lee et Chongsuk Ryou. « Prion Diagnosis : Application of Real-Time Quaking-Induced Conversion ». BioMed Research International 2017 (2017) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2017/5413936.
Texte intégralEngelke, Anna D., Anika Gonsberg, Simrika Thapa, Sebastian Jung, Sarah Ulbrich, Ralf Seidel, Shaon Basu et al. « Dimerization of the cellular prion protein inhibits propagation of scrapie prions ». Journal of Biological Chemistry 293, no 21 (10 avril 2018) : 8020–31. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.000990.
Texte intégralDavenport, Kristen A., Davin M. Henderson, Candace K. Mathiason et Edward A. Hoover. « Assessment of the PrP c Amino-Terminal Domain in Prion Species Barriers ». Journal of Virology 90, no 23 (21 septembre 2016) : 10752–61. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01121-16.
Texte intégralTahir, Waqas, Basant Abdulrahman, Dalia H. Abdelaziz, Simrika Thapa, Rupali Walia et Hermann M. Schätzl. « An astrocyte cell line that differentially propagates murine prions ». Journal of Biological Chemistry 295, no 33 (19 juin 2020) : 11572–83. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012596.
Texte intégralFernández, María Rosario, Cristina Batlle, Marcos Gil-García et Salvador Ventura. « Amyloid cores in prion domains : Key regulators for prion conformational conversion ». Prion 11, no 1 (2 janvier 2017) : 31–39. http://dx.doi.org/10.1080/19336896.2017.1282020.
Texte intégralLegname, Giuseppe. « Copper coordination modulates prion conversion and infectivity in mammalian prion proteins ». Prion 17, no 1 (3 janvier 2023) : 1–6. http://dx.doi.org/10.1080/19336896.2022.2163835.
Texte intégralUchiyama, Keiji, Hironori Miyata, Yoshitaka Yamaguchi, Morikazu Imamura, Mariya Okazaki, Agriani Dini Pasiana, Junji Chida et al. « Strain-Dependent Prion Infection in Mice Expressing Prion Protein with Deletion of Central Residues 91–106 ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 19 (1 octobre 2020) : 7260. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197260.
Texte intégralDavenport, Kristen A., Davin M. Henderson, Jifeng Bian, Glenn C. Telling, Candace K. Mathiason et Edward A. Hoover. « Insights into Chronic Wasting Disease and Bovine Spongiform Encephalopathy Species Barriers by Use of Real-Time Conversion ». Journal of Virology 89, no 18 (8 juillet 2015) : 9524–31. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01439-15.
Texte intégralPoggiolini, Ilaria, Daniela Saverioni et Piero Parchi. « Prion Protein Misfolding, Strains, and Neurotoxicity : An Update from Studies on Mammalian Prions ». International Journal of Cell Biology 2013 (2013) : 1–24. http://dx.doi.org/10.1155/2013/910314.
Texte intégralHara, Hideyuki, et Suehiro Sakaguchi. « N-Terminal Regions of Prion Protein : Functions and Roles in Prion Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 17 (28 août 2020) : 6233. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21176233.
Texte intégralThapa, Simrika, Basant Abdulrahman, Dalia H. Abdelaziz, Li Lu, Manel Ben Aissa et Hermann M. Schatzl. « Overexpression of quality control proteins reduces prion conversion in prion-infected cells ». Journal of Biological Chemistry 293, no 41 (28 août 2018) : 16069–82. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.002754.
Texte intégralKazlauskaite, Jurate, et Teresa JT Pinheiro. « Binding of prion proteins to lipid membranes and implications for prion conversion ». Biochemical Society Transactions 30, no 3 (1 juin 2002) : A95. http://dx.doi.org/10.1042/bst030a095b.
Texte intégralSanghera, Narinder, et Teresa J. T. Pinheiro. « Binding of prion protein to lipid membranes and implications for prion conversion ». Journal of Molecular Biology 315, no 5 (février 2002) : 1241–56. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2001.5322.
Texte intégralSaleem, Fozia, Trent C. Bjorndahl, Carol L. Ladner, Rolando Perez-Pineiro, Burim N. Ametaj et David S. Wishart. « Lipopolysaccharide induced conversion of recombinant prion protein ». Prion 8, no 2 (mars 2014) : 221–32. http://dx.doi.org/10.4161/pri.28939.
Texte intégralGill, Andrew C., Sonya Agarwal, Teresa J. T. Pinheiro et James F. Graham. « Structural requirements for efficient prion protein conversion ». Prion 4, no 4 (octobre 2010) : 235–43. http://dx.doi.org/10.4161/pri.4.4.13394.
Texte intégralCarter, John, Audrius Zukas, Cathrin Bruederle, Audrius A. Zukas, Cathrin E. Bruederle et John Mark Carter. « Sonication Induced Intermediate in Prion Protein Conversion ». Protein & ; Peptide Letters 15, no 2 (1 février 2008) : 206–11. http://dx.doi.org/10.2174/092986608783489517.
Texte intégralTuite, Mick F., et Tricia R. Serio. « Conformational conversion and prion disease : authors' reply ». Nature Reviews Molecular Cell Biology 12, no 4 (23 mars 2011) : 273. http://dx.doi.org/10.1038/nrm3007-c2.
Texte intégralWang, Fei, Xinhe Wang et Jiyan Ma. « Conversion of bacterially expressed recombinant prion protein ». Methods 53, no 3 (mars 2011) : 208–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2010.12.013.
Texte intégralBaral, Pravas, Mridula Swayampakula, Manoj Rout, Leo Spyracopoulos, Adriano Aguzzi et Michael James. « Structural Basis of Prion Protein Conformation Conversion Inhibition ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C812. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314091876.
Texte intégralBarria, Marcelo A., Adriana Libori, Gordon Mitchell et Mark W. Head. « Susceptibility of Human Prion Protein to Conversion by Chronic Wasting Disease Prions ». Emerging Infectious Diseases 24, no 8 (août 2018) : 1482–89. http://dx.doi.org/10.3201/eid2408.161888.
Texte intégralCaughey, Byron. « Prion protein interconversions† ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 356, no 1406 (28 février 2001) : 197–202. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2000.0765.
Texte intégralRigter, Alan, et Alex Bossers. « Sheep scrapie susceptibility-linked polymorphisms do not modulate the initial binding of cellular to disease-associated prion protein prior to conversion ». Journal of General Virology 86, no 9 (1 septembre 2005) : 2627–34. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.80901-0.
Texte intégralAtarashi, Ryuichiro, Valerie L. Sim, Noriyuki Nishida, Byron Caughey et Shigeru Katamine. « Prion Strain-Dependent Differences in Conversion of Mutant Prion Proteins in Cell Culture ». Journal of Virology 80, no 16 (15 août 2006) : 7854–62. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00424-06.
Texte intégralMa, Jiyan, Jingjing Zhang et Runchuan Yan. « Recombinant Mammalian Prions : The “Correctly” Misfolded Prion Protein Conformers ». Viruses 14, no 9 (31 août 2022) : 1940. http://dx.doi.org/10.3390/v14091940.
Texte intégralKrauss, Sybille, et Ina Vorberg. « PrionsEx Vivo : What Cell Culture Models Tell Us about Infectious Proteins ». International Journal of Cell Biology 2013 (2013) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2013/704546.
Texte intégralAtarashi, Ryuichiro, Roger A. Moore, Valerie L. Sim, Andrew G. Hughson, David W. Dorward, Henry A. Onwubiko, Suzette A. Priola et Byron Caughey. « Ultrasensitive detection of scrapie prion protein using seeded conversion of recombinant prion protein ». Nature Methods 4, no 8 (22 juillet 2007) : 645–50. http://dx.doi.org/10.1038/nmeth1066.
Texte intégraldo Carmo Ferreira, Natália, et Byron Caughey. « Cell-free prion protein conversion assays in screening for anti-prion drug candidates ». Current Opinion in Pharmacology 44 (février 2019) : 1–7. http://dx.doi.org/10.1016/j.coph.2018.10.001.
Texte intégralKang, Hae-Eun, Jifeng Bian, Sarah J. Kane, Sehun Kim, Vanessa Selwyn, Jenna Crowell, Jason C. Bartz et Glenn C. Telling. « Incomplete glycosylation during prion infection unmasks a prion protein epitope that facilitates prion detection and strain discrimination ». Journal of Biological Chemistry 295, no 30 (8 juin 2020) : 10420–33. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012796.
Texte intégralMcMahon, Hilary E. M. « Prion processing : a double-edged sword ? » Biochemical Society Transactions 40, no 4 (20 juillet 2012) : 735–38. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120031.
Texte intégralLegname, Giuseppe. « Early structural features in mammalian prion conformation conversion ». Prion 6, no 1 (janvier 2012) : 37–39. http://dx.doi.org/10.4161/pri.6.1.18425.
Texte intégralSpagnolli, Giovanni, Marta Rigoli, Simone Orioli, Alejandro M. Sevillano, Pietro Faccioli, Holger Wille, Emiliano Biasini et Jesús R. Requena. « Full atomistic model of prion structure and conversion ». PLOS Pathogens 15, no 7 (11 juillet 2019) : e1007864. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1007864.
Texte intégralKudryavtseva, Sofia S., Aleksandra K. Melnikova, Vladimir I. Muronetz et Yulia Yu Stroylova. « Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein ». Mendeleev Communications 28, no 3 (mai 2018) : 314–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.mencom.2018.05.029.
Texte intégralHead, Mark W., et James W. Ironside. « Inhibition of prion-protein conversion : a therapeutic tool ? » Trends in Microbiology 8, no 1 (janvier 2000) : 6–8. http://dx.doi.org/10.1016/s0966-842x(99)01656-x.
Texte intégralKuwata, K., N. Nishida, T. Matsumoto, Y. O. Kamatari, J. Hosokawa-Muto, K. Kodama, H. K. Nakamura et al. « Hot spots in prion protein for pathogenic conversion ». Proceedings of the National Academy of Sciences 104, no 29 (6 juillet 2007) : 11921–26. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0702671104.
Texte intégralHooper, Nigel M. « Glypican-1 facilitates prion conversion in lipid rafts ». Journal of Neurochemistry 116, no 5 (9 février 2011) : 721–25. http://dx.doi.org/10.1111/j.1471-4159.2010.06936.x.
Texte intégralMarijanovic, Zrinka, Anna Caputo, Vincenza Campana et Chiara Zurzolo. « Identification of an Intracellular Site of Prion Conversion ». PLoS Pathogens 5, no 5 (8 mai 2009) : e1000426. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1000426.
Texte intégralCaughey, B., et G. S. Baron. « Factors affecting interactions between prion protein isoforms ». Biochemical Society Transactions 30, no 4 (1 août 2002) : 565–69. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300565.
Texte intégralOrge, Leonor, Carla Lima, Carla Machado, Paula Tavares, Paula Mendonça, Paulo Carvalho, João Silva et al. « Neuropathology of Animal Prion Diseases ». Biomolecules 11, no 3 (21 mars 2021) : 466. http://dx.doi.org/10.3390/biom11030466.
Texte intégralHarris, David A. « Cellular Biology of Prion Diseases ». Clinical Microbiology Reviews 12, no 3 (1 juillet 1999) : 429–44. http://dx.doi.org/10.1128/cmr.12.3.429.
Texte intégralDelmouly, Karine, Maxime Belondrade, Danielle Casanova, Ollivier Milhavet et Sylvain Lehmann. « HEPES inhibits the conversion of prion protein in cell culture ». Journal of General Virology 92, no 5 (1 mai 2011) : 1244–50. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.027334-0.
Texte intégralChoi, Jin-Kyu, Ignazio Cali, Krystyna Surewicz, Qingzhong Kong, Pierluigi Gambetti et Witold K. Surewicz. « Amyloid fibrils from the N-terminal prion protein fragment are infectious ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 48 (14 novembre 2016) : 13851–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610716113.
Texte intégralHannaoui, Samia, Sara Amidian, Yo Ching Cheng, Camilo Duque Velásquez, Lyudmyla Dorosh, Sampson Law, Glenn Telling et al. « Destabilizing polymorphism in cervid prion protein hydrophobic core determines prion conformation and conversion efficiency ». PLOS Pathogens 13, no 8 (11 août 2017) : e1006553. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1006553.
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