Articles de revues sur le sujet « Paramagnetic restraints »
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Querci, Leonardo, Inês B. Trindade, Michele Invernici, José Malanho Silva, Francesca Cantini, Ricardo O. Louro et Mario Piccioli. « NMR of Paramagnetic Proteins : 13C Derived Paramagnetic Relaxation Enhancements Are an Additional Source of Structural Information in Solution ». Magnetochemistry 9, no 3 (26 février 2023) : 66. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry9030066.
Texte intégralArnesano, Fabio, Lucia Banci et Mario Piccioli. « NMR structures of paramagnetic metalloproteins ». Quarterly Reviews of Biophysics 38, no 2 (mai 2005) : 167–219. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583506004161.
Texte intégralGong, Zhou, Shuai Yang, Qing-Fen Yang, Yue-Ling Zhu, Jing Jiang et Chun Tang. « Refining RNA solution structures with the integrative use of label-free paramagnetic relaxation enhancement NMR ». Biophysics Reports 5, no 5-6 (15 novembre 2019) : 244–53. http://dx.doi.org/10.1007/s41048-019-00099-2.
Texte intégralLuchinat, Claudio, Giacomo Parigi, Enrico Ravera et Mauro Rinaldelli. « Solid-State NMR Crystallography through Paramagnetic Restraints ». Journal of the American Chemical Society 134, no 11 (8 mars 2012) : 5006–9. http://dx.doi.org/10.1021/ja210079n.
Texte intégralJeschke, Gunnar. « Integration of Nanometer-Range Label-to-Label Distances and Their Distributions into Modelling Approaches ». Biomolecules 12, no 10 (25 septembre 2022) : 1369. http://dx.doi.org/10.3390/biom12101369.
Texte intégralYang, Feng, Xiao Wang, Bin-Bin Pan et Xun-Cheng Su. « Single-armed phenylsulfonated pyridine derivative of DOTA is rigid and stable paramagnetic tag in protein analysis ». Chemical Communications 52, no 77 (2016) : 11535–38. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc06114a.
Texte intégralKuenze, Georg, Richard Bonneau, Julia Koehler Leman et Jens Meiler. « Integrative Protein Modeling in RosettaNMR from Sparse Paramagnetic Restraints ». Structure 27, no 11 (novembre 2019) : 1721–34. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2019.08.012.
Texte intégralLee, Michael D., Matthew L. Dennis, James D. Swarbrick et Bim Graham. « Enantiomeric two-armed lanthanide-binding tags for complementary effects in paramagnetic NMR spectroscopy ». Chemical Communications 52, no 51 (2016) : 7954–57. http://dx.doi.org/10.1039/c6cc02325h.
Texte intégralBellomo, Giovanni, Enrico Ravera, Vito Calderone, Mauro Botta, Marco Fragai, Giacomo Parigi et Claudio Luchinat. « Revisiting paramagnetic relaxation enhancements in slowly rotating systems : how long is the long range ? » Magnetic Resonance 2, no 1 (29 janvier 2021) : 25–31. http://dx.doi.org/10.5194/mr-2-25-2021.
Texte intégralJoss, Daniel, Florine Winter et Daniel Häussinger. « A novel, rationally designed lanthanoid chelating tag delivers large paramagnetic structural restraints for biomolecular NMR ». Chemical Communications 56, no 84 (2020) : 12861–64. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc04337k.
Texte intégralBalayssac, Stéphane, Ivano Bertini, Moreno Lelli, Claudio Luchinat et Massimiliano Maletta. « Paramagnetic Ions Provide Structural Restraints in Solid-State NMR of Proteins ». Journal of the American Chemical Society 129, no 8 (février 2007) : 2218–19. http://dx.doi.org/10.1021/ja068105a.
Texte intégralHou, Xue-Ni, et Hidehito Tochio. « Characterizing conformational ensembles of multi-domain proteins using anisotropic paramagnetic NMR restraints ». Biophysical Reviews 14, no 1 (11 janvier 2022) : 55–66. http://dx.doi.org/10.1007/s12551-021-00916-4.
Texte intégralBabini, Elena, Ivano Bertini, Francesco Capozzi, Isabella C. Felli, Moreno Lelli et Claudio Luchinat. « Direct Carbon Detection in Paramagnetic Metalloproteins To Further Exploit Pseudocontact Shift Restraints ». Journal of the American Chemical Society 126, no 34 (septembre 2004) : 10496–97. http://dx.doi.org/10.1021/ja047573m.
Texte intégralPerez, Alberto, Kari Gaalswyk, Christopher P. Jaroniec et Justin L. MacCallum. « High Accuracy Protein Structures from Minimal Sparse Paramagnetic Solid‐State NMR Restraints ». Angewandte Chemie 131, no 20 (17 avril 2019) : 6636–40. http://dx.doi.org/10.1002/ange.201811895.
Texte intégralPerez, Alberto, Kari Gaalswyk, Christopher P. Jaroniec et Justin L. MacCallum. « High Accuracy Protein Structures from Minimal Sparse Paramagnetic Solid‐State NMR Restraints ». Angewandte Chemie International Edition 58, no 20 (13 mai 2019) : 6564–68. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201811895.
Texte intégralKoehler, Julia, et Jens Meiler. « Expanding the utility of NMR restraints with paramagnetic compounds : Background and practical aspects ». Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy 59, no 4 (novembre 2011) : 360–89. http://dx.doi.org/10.1016/j.pnmrs.2011.05.001.
Texte intégralHass, Mathias AS, et Marcellus Ubbink. « Structure determination of protein–protein complexes with long-range anisotropic paramagnetic NMR restraints ». Current Opinion in Structural Biology 24 (février 2014) : 45–53. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2013.11.010.
Texte intégralJeschke, Gunnar. « The contribution of modern EPR to structural biology ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (6 février 2018) : 9–18. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170143.
Texte intégralShi, Lei, Nathaniel J. Traaseth, Raffaello Verardi, Martin Gustavsson, Jiali Gao et Gianluigi Veglia. « Paramagnetic-Based NMR Restraints Lift Residual Dipolar Coupling Degeneracy in Multidomain Detergent-Solubilized Membrane Proteins ». Journal of the American Chemical Society 133, no 7 (23 février 2011) : 2232–41. http://dx.doi.org/10.1021/ja109080t.
Texte intégralHe, Lichun, Benjamin Bardiaux, Mumdooh Ahmed, Johannes Spehr, Renate König, Heinrich Lünsdorf, Ulfert Rand, Thorsten Lührs et Christiane Ritter. « Structure determination of helical filaments by solid-state NMR spectroscopy ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 3 (5 janvier 2016) : E272—E281. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1513119113.
Texte intégralCetiner, E. C., H. R. A. Jonker, C. Helmling, D. B. Gophane, C. Grünewald, S. Th Sigurdsson et H. Schwalbe. « Paramagnetic-iterative relaxation matrix approach : extracting PRE-restraints from NOESY spectra for 3D structure elucidation of biomolecules ». Journal of Biomolecular NMR 73, no 12 (12 octobre 2019) : 699–712. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-019-00282-0.
Texte intégralRinaldelli, Mauro, Enrico Ravera, Vito Calderone, Giacomo Parigi, Garib N. Murshudov et Claudio Luchinat. « Simultaneous use of solution NMR and X-ray data inREFMAC5 for joint refinement/detection of structural differences ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 4 (19 mars 2014) : 958–67. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004713034160.
Texte intégralNadaud, Philippe S., Jonathan J. Helmus, Stefanie L. Kall et Christopher P. Jaroniec. « Paramagnetic Ions Enable Tuning of Nuclear Relaxation Rates and Provide Long-Range Structural Restraints in Solid-State NMR of Proteins ». Journal of the American Chemical Society 131, no 23 (17 juin 2009) : 8108–20. http://dx.doi.org/10.1021/ja900224z.
Texte intégralFuruita, Kyoko, Saori Kataoka, Toshihiko Sugiki, Yoshikazu Hattori, Naohiro Kobayashi, Takahisa Ikegami, Kazuhiro Shiozaki, Toshimichi Fujiwara et Chojiro Kojima. « Utilization of paramagnetic relaxation enhancements for high-resolution NMR structure determination of a soluble loop-rich protein with sparse NOE distance restraints ». Journal of Biomolecular NMR 61, no 1 (27 novembre 2014) : 55–64. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-014-9882-7.
Texte intégralTamaki, Hajime, Ayako Egawa, Kouki Kido, Tomoshi Kameda, Masakatsu Kamiya, Takashi Kikukawa, Tomoyasu Aizawa, Toshimichi Fujiwara et Makoto Demura. « Structure determination of uniformly 13C, 15N labeled protein using qualitative distance restraints from MAS solid-state 13C-NMR observed paramagnetic relaxation enhancement ». Journal of Biomolecular NMR 64, no 1 (janvier 2016) : 87–101. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-015-0010-0.
Texte intégralScherer, Andreas, Berk Yildirim et Malte Drescher. « The effect of the zero-field splitting in light-induced pulsed dipolar electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy ». Magnetic Resonance 4, no 1 (8 février 2023) : 27–46. http://dx.doi.org/10.5194/mr-4-27-2023.
Texte intégralGillespie, Joel R., et David Shortle. « Characterization of long-range structure in the denatured state of staphylococcal nuclease. II. distance restraints from paramagnetic relaxation and calculation of an ensemble of structures ». Journal of Molecular Biology 268, no 1 (avril 1997) : 170–84. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1997.0953.
Texte intégralBanci, Lucia, Ivano Bertini, Gabriele Cavallaro, Andrea Giachetti, Claudio Luchinat et Giacomo Parigi. « Paramagnetism-Based Restraints for Xplor-NIH ». Journal of Biomolecular NMR 28, no 3 (mars 2004) : 249–61. http://dx.doi.org/10.1023/b:jnmr.0000013703.30623.f7.
Texte intégralBanci, Lucia, Ivano Bertini, Gabriele Cavallaro, Andrea Giachetti, Claudio Luchinat et Giacomo Parigi. « Erratum : Paramagnetism-based restraints for Xplor-NIH ». Journal of Biomolecular NMR 29, no 2 (juin 2004) : 221. http://dx.doi.org/10.1023/b:jnmr.0000019276.57093.f3.
Texte intégralBanci, Lucia, Ivano Bertini, Isabella C. Felli et Josephine Sarrou. « Backbone-only restraints for fast determination of the protein fold : The role of paramagnetism-based restraints. Cytochrome b562 as an example ». Journal of Magnetic Resonance 172, no 2 (février 2005) : 191–200. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2004.07.024.
Texte intégralBertini, Ivano, Yogesh K. Gupta, Claudio Luchinat, Giacomo Parigi, Massimiliano Peana, Luca Sgheri et Jing Yuan. « Paramagnetism-Based NMR Restraints Provide Maximum Allowed Probabilities for the Different Conformations of Partially Independent Protein Domains ». Journal of the American Chemical Society 129, no 42 (octobre 2007) : 12786–94. http://dx.doi.org/10.1021/ja0726613.
Texte intégralCao, Jialei, Juan Lu, Xiufeng Zhou, Zuoshan Wang et Xiaobin Li. « Functional control of ZnO nanoparticles by F, C-codoping ». Functional Materials Letters 07, no 01 (février 2014) : 1350071. http://dx.doi.org/10.1142/s1793604713500719.
Texte intégralGodfrey, C., P. M. A. Gadsby, A. J. Thomson, C. Greenwood et A. Coddington. « Electron-paramagnetic-resonance and magnetic-circular-dichroism studies on the formate dehydrogenase-nitrate reductase particle from Pseudomonas aeruginosa ». Biochemical Journal 243, no 1 (1 avril 1987) : 241–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj2430241.
Texte intégralUbbink, Marcellus, Mikael Ejdebäck, B. Göran Karlsson et Derek S. Bendall. « The structure of the complex of plastocyanin and cytochrome f, determined by paramagnetic NMR and restrained rigid-body molecular dynamics ». Structure 6, no 3 (mars 1998) : 323–35. http://dx.doi.org/10.1016/s0969-2126(98)00035-5.
Texte intégralCortes, D. Marien, Luis G. Cuello et Eduardo Perozo. « Molecular Architecture of Full-Length KcsA ». Journal of General Physiology 117, no 2 (29 janvier 2001) : 165–80. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.117.2.165.
Texte intégralZhang, Ke, Zinan Wang, Huaitao Shi, Xiaotian Bai et Zhan Wang. « Research on Vibration Characteristics of a Ceramic Spindle Based on the Reverse Magnetic Effect ». Shock and Vibration 2019 (2 mai 2019) : 1–15. http://dx.doi.org/10.1155/2019/6934087.
Texte intégralRitsch, Irina, Laura Esteban-Hofer, Elisabeth Lehmann, Leonidas Emmanouilidis, Maxim Yulikov, Frédéric H. T. Allain et Gunnar Jeschke. « Characterization of Weak Protein Domain Structure by Spin-Label Distance Distributions ». Frontiers in Molecular Biosciences 8 (12 avril 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2021.636599.
Texte intégralGaalswyk, Kari, Zhihong Liu, Hans J. Vogel et Justin L. MacCallum. « An Integrative Approach to Determine 3D Protein Structures Using Sparse Paramagnetic NMR Data and Physical Modeling ». Frontiers in Molecular Biosciences 8 (12 août 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2021.676268.
Texte intégralBondarenko, Vasyl, Marta M. Wells, Qiang Chen, Kevin C. Singewald, Sunil Saxena, Yan Xu et Pei Tang. « 19F Paramagnetic Relaxation-Based NMR for Quaternary Structural Restraints of Ion Channels ». ACS Chemical Biology, 18 septembre 2019. http://dx.doi.org/10.1021/acschembio.9b00692.
Texte intégralMühlberg, Lars, Tuncay Alarcin, Thorben Maass, Robert Creutznacher, Richard Küchler et Alvaro Mallagaray. « Ligand-induced structural transitions combined with paramagnetic ions facilitate unambiguous NMR assignments of methyl groups in large proteins ». Journal of Biomolecular NMR, 10 avril 2022. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-022-00394-0.
Texte intégralSjodt, Megan, et Robert Clubb. « Nitroxide Labeling of Proteins and the Determination of Paramagnetic Relaxation Derived Distance Restraints for NMR Studies ». BIO-PROTOCOL 7, no 7 (2017). http://dx.doi.org/10.21769/bioprotoc.2207.
Texte intégralAlphonse, Sébastien, Imane Djemil, Andrea Piserchio et Ranajeet Ghose. « Structural basis for the recognition of the bacterial tyrosine kinase Wzc by its cognate tyrosine phosphatase Wzb ». Proceedings of the National Academy of Sciences 119, no 26 (23 juin 2022). http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2201800119.
Texte intégralLi, Jianping, Yang Shen, Yanke Chen, Zhengfeng Zhang, Shaojie Ma, Qianfen Wan, Qiong Tong, Clemens Glaubitz, Maili Liu et Jun Yang. « Structure of membrane diacylglycerol kinase in lipid bilayers ». Communications Biology 4, no 1 (5 mars 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s42003-021-01802-1.
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