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Articles de revues sur le sujet « Paired Helical Filaments »

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Auteur : Grafiati
Publié le 14 mars 2023

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1

Iqbal, K., I. Griindke-Iqbnl et H. M. Wisniewaki. « ALZHEIMER PAIRED HELICAL FILAMENTS ». Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 44, no 3 (mai 1985) : 366. http://dx.doi.org/10.1097/00005072-198505000-00187.

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2

Metuzals, J. « Neurofilaments and Paired Helical Filaments ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 43 (août 1985) : 740–43. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100120357.

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Résumé :
It has been demonstrated that the neurofibrillary tangles in biopsies of Alzheimer patients, composed of typical paired helical filaments (PHF), consist also of typical neurofilaments (NF) and 15nm wide filaments. Close structural relationships, and even continuity between NF and PHF, have been observed. In this paper, such relationships are investigated from the standpoint that the PHF are formed through posttranslational modifications of NF. To investigate the validity of the posttranslational modification hypothesis of PHF formation, we have identified in thin sections from frontal lobe biopsies of Alzheimer patients all existing conformations of NF and PHF and ordered these conformations in a hypothetical sequence. However, only experiments with animal model preparations will prove or disprove the validity of the interpretations of static structural observations made on patients. For this purpose, the results of in vitro experiments with the squid giant axon preparations are compared with those obtained from human patients. This approach is essential in discovering etiological factors of Alzheimer's disease and its early diagnosis.
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3

Yoshida, Hirotaka, et Yasuo Ihara. « ? in Paired Helical Filaments Is Functionally Distinct from Fetal ? : Assembly Incompetence of Paired Helical Filament- ? » Journal of Neurochemistry 61, no 3 (septembre 1993) : 1183–86. http://dx.doi.org/10.1111/j.1471-4159.1993.tb03642.x.

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4

Chen, Shu G. « Molecular profiling of paired helical filaments ». Journal of Alzheimer's Disease 3, no 5 (30 septembre 2001) : 467–69. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2001-3505.

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5

Anderton, Brian H. « Paired helical filaments and the cytoskeleton ». Nature 335, no 6190 (octobre 1988) : 497–98. http://dx.doi.org/10.1038/335497a0.

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6

Lhara, Yasuo, et Jun Kondo. « Polypeptide Composition of Paired Helical Filaments ». Annals of Medicine 21, no 2 (janvier 1989) : 121–25. http://dx.doi.org/10.3109/07853898909149198.

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7

Mori, H., J. Kondo, S. Kuzuhara et Y. Ihara. « UBIQUITIN IN ALZHEIMERʼS PAIRED HELICAL FILAMENTS ». Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 46, no 3 (mai 1987) : 332. http://dx.doi.org/10.1097/00005072-198705000-00009.

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8

Kidd, Michael. « The history of the paired helical filaments ». Journal of Alzheimer's Disease 9, s3 (27 juillet 2006) : 71–75. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2006-9s309.

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9

Ihara, Yasuo. « Neurofibrillary tangles/paired helical filaments (1981–83) ». Journal of Alzheimer's Disease 9, s3 (27 juillet 2006) : 209–17. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2006-9s324.

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GRAY, E. G., M. PAULA-BARBOSA et A. ROHER. « ALZHEIMER'S DISEASE : PAIRED HELICAL FILAMENTS AND CYTOMEMBRANES ». Neuropathology and Applied Neurobiology 13, no 2 (mars 1987) : 91–110. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2990.1987.tb00174.x.

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Ksiezak-Reding, H., K. Morgan, K. Weidenheim, L. A. Mattiace et D. W. Dickson. « PAIRED HELICAL FILAMENTS (PHF) IN CORTICOBASAL DEGENERATION ». Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 52, no 3 (mai 1993) : 283. http://dx.doi.org/10.1097/00005072-199305000-00092.

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González, P. J., I. Correas et J. Avila. « Solubilization and fractionation of paired helical filaments ». Neuroscience 50, no 2 (septembre 1992) : 491–99. http://dx.doi.org/10.1016/0306-4522(92)90440-d.

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Wischik, C. M., R. A. Crowther, M. Stewart et M. Roth. « Subunit structure of paired helical filaments in Alzheimer's disease. » Journal of Cell Biology 100, no 6 (1 juin 1985) : 1905–12. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.100.6.1905.

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Résumé :
The neurofibrillary tangles that occur in the brain in cases of senile dementia of the Alzheimer type contain a distinctive type of filament, the paired helical filament (PHF). We have developed a method for isolating the tangles postmortem in sufficient yield for structural study of PHFs by electron microscopy of negatively stained and shadowed preparations. This material shows the characteristic helical structure seen in sectioned embedded material. In addition, two striking fragmentation patterns are observed. (a) Some filaments show sharp transverse breaks at apparently random positions along the filament. (b) In a few PHFs one strand is missing for a variable length, whereas the other appears to maintain its structural integrity. The shadowed specimens show the PHF to be wound in a left-handed manner. These observations indicate that the PHF consists of subunits of very limited axial extent arranged along two left-handed helical strands. The visualization of the substructure within the PHFs is rather variable and a model building approach has therefore been adopted, which has allowed the main features seen in the images to be interpreted. The subunit appears to have at least two domains in a radial direction and an axial extent of less than 5 nm. The whole structure can best be described as a twisted ribbon and indeed alkali treatment does untwist PHFs to give flat ribbons. The nature of the proposed model makes it most unlikely that the PHF is formed by a simple collapse of normal cytoskeletal elements, such as neurofilaments.
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Gambetti, P., G. Perry et L. Autillo-Gambetti. « Alzheimer's Paired Helical Filaments Contain Insoluble Cytoskeletal Elements ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 43 (août 1985) : 748–51. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100120370.

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Résumé :
Neurofibrillary tangles (NFT) are one of the major pathologic lesions of Alzheimer's disease. These neuronal inclusions are predominantly composed of paired helical filaments (PHF), which consist of two 10 nm filaments winding around each other with an approximately 80 nm periodicity. Besides PHF, NFT comprise also 15 nm filaments, 10 nm filaments which are probably neurofilaments, microtubules and granular material. At variance with the neuronal cytoskeleton, PHF are insoluble in ionic detergent.Studies at the light microscope level have shown that NFT have unique antigenic determinants as well as determinants in common with elements of the normal neuronal cytoskeleton such as neurofilaments and microtubule-associated proteins. The present study uses immunocytochemistry and cytochemistry at the electron microscope level to assess which NFT component contains these determinants and whether these antigenic determinants are soluble in an ionic detergent.
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Jiang, Shimin, Akihiro Narita, David Popp, Umesh Ghoshdastider, Lin Jie Lee, Ramanujam Srinivasan, Mohan K. Balasubramanian et al. « Novel actin filaments fromBacillus thuringiensisform nanotubules for plasmid DNA segregation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 9 (12 février 2016) : E1200—E1205. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1600129113.

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Résumé :
Here we report the discovery of a bacterial DNA-segregating actin-like protein (BtParM) fromBacillus thuringiensis, which forms novel antiparallel, two-stranded, supercoiled, nonpolar helical filaments, as determined by electron microscopy. TheBtParM filament features of supercoiling and forming antiparallel double-strands are unique within the actin fold superfamily, and entirely different to the straight, double-stranded, polar helical filaments of all other known ParMs and of eukaryotic F-actin. TheBtParM polymers show dynamic assembly and subsequent disassembly in the presence of ATP.BtParR, the DNA-BtParM linking protein, stimulated ATP hydrolysis/phosphate release byBtParM and paired two supercoiledBtParM filaments to form a cylinder, comprised of four strands with inner and outer diameters of 57 Å and 145 Å, respectively. Thus, in this prokaryote, the actin fold has evolved to produce a filament system with comparable features to the eukaryotic chromosome-segregating microtubule.
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Morishima, Maho, et Yasuo Ihara. « Posttranslational Modifications of Tau in Paired Helical Filaments ». Dementia and Geriatric Cognitive Disorders 5, no 5 (1994) : 282–88. http://dx.doi.org/10.1159/000106736.

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Crowther, R. A., C. M. Wischik et M. Stewart. « Analysis of the Structure of Paired Helical Filaments ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 43 (août 1985) : 734–37. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100120333.

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Résumé :
The neurofibrillary tangles that occur in the brain in senile dementias of the Alzheimer type contain a class of filament with a distinctive morphology, the paired helical filament (PHF). Rather little definitive information is available about the structure or biochemical nature of the PHF. We have recently made a detailed ultrastructural analysis of PHFs. We will summarise here the results of that study, as the findings have an important bearing on the interpretation of the image reconstructions presented below.PHF enriched fractions were prepared from brains obtained post-mortem from cases with a clinical diagnosis of senile dementia of the Alzheimer type, confirmed histologically by the presence of large numbers of plaques and tangles in frontal and temporal cortex. The preparative protocol involved a series of differential centrifugations.
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Ihara, Yasuo, Masato Hasegawa, Maho Morishima et Koji Takio. « Paired helical filaments (PHF) and abnormally phosphorylated tau ». Neuroscience Research Supplements 16 (janvier 1991) : VIII. http://dx.doi.org/10.1016/0921-8696(91)90616-u.

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Gambetti, P., G. Perry et L. Autilio-Gambetti. « Paired helical filaments : Do they contain neurofilament epitopes ? » Neurobiology of Aging 7, no 6 (novembre 1986) : 451–52. http://dx.doi.org/10.1016/0197-4580(86)90066-7.

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Ferrari, Alessandra, Frederic Hoerndli, Thomas Baechi, Roger M. Nitsch et Jürgen Götz. « β-Amyloid Induces Paired Helical Filament-like Tau Filaments in Tissue Culture ». Journal of Biological Chemistry 278, no 41 (31 juillet 2003) : 40162–68. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m308243200.

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Ruben, George C., Khalid Iqbal, Inge Grundke-Iqbal et John E. Johnson. « The organization of the microtubule associated protein tau in Alzheimer paired helical filaments ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 51 (1 août 1993) : 190–91. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100146795.

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Résumé :
Neurofibrillary tangles (NFT) of paired helical filaments (PHF) are the most characteristic brain lesions of Alzheimer disease and their abundance determines the diagnosis. This histopathological hallmark occurs with greater frequency in patients with clinical dementia of the Alzheimer type than in normal individuals of the same age. Therefore, it is important that we establish and understand the arrangement of subunits in PHF. This knowledge, we believe, could be key to understanding the pathogenesis of neurofibrillary degeneration.Intracellular Alzheimer NFT fixed in OsO4 or KMnO4 in the absence of glutaraldehyde treatment were first observed by transmission electron microscopy (TEM) of thin sections and reported by Kidd. The tangles he observed contained helical pairs of ~10 nm filaments separated center to center by 15 nm with a double helical period of ~160 nm that he named paired helical filaments. Subsequent thin sectioning work with a similar fixation treatment confirmed that the PHF were helical with crossover width, T=12.8±2 nm, and a wide region, W=24±3.1 nm, which occured every L=65−80 nm.
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Mirra, S. S., M. L. Miles, C. del Rio et M. H. Ellisman. « The fine structure of dementing illness : Alzheimer's disease and AIDS ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 45 (août 1987) : 612–15. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100127505.

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Résumé :
Electron microscopy has made important contributions to our understanding of dementing illnesses. The fine structure of neurofibrillary tangles and neuritic plaques, the pathologic hallmarks of Alzheimer's disease, was first described in the early 1960's. Yet, the nature of paired helical filaments, constituents of neurofibrillary tangles and some plaque neurites, has remained an enigma. Recent studies indicate that a major component of paired helical filaments is an atypically phosphorylated form of the microtubule-associated protein, tau. The finding of tau, normally an axonal protein, within neurofibrillary tangles of cell body and apical dendrite suggests that abnormalities in segregation and modification of this microtubule-associated protein may be defective in Alzheimer's disease.The availability of brain biopsy specimens from five cases of neuropathologically confirmed Alzheimer's disease provided the opportunity for study of well-preserved tissue. Thin and thick sections (0.25-0.75 um) viewed on conventional and high voltage electron microscopes revealed sidearms or extensions projecting at irregular intervals along the paired helical filaments.
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Avila, Jesús. « Tau protein, the main component of paired helical filaments ». Journal of Alzheimer's Disease 9, s3 (27 juillet 2006) : 171–75. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2006-9s320.

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Rani, Lata, et Sairam S. Mallajosyula. « Phosphorylation-Induced Structural Reorganization in Tau-Paired Helical Filaments ». ACS Chemical Neuroscience 12, no 9 (20 avril 2021) : 1621–31. http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.1c00084.

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Liberski, P. P., W. Papierz et J. Alwasiak. « Creutzfeldt-Jakob disease with plaques and paired helical filaments ». Acta Neurologica Scandinavica 76, no 6 (décembre 1987) : 428–32. http://dx.doi.org/10.1111/j.1600-0404.1987.tb03598.x.

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DUFFY, LAWRENCE K., CARMELA R. ABRAHAM, MARCIA BERMAN-PODLISNY, RAYMOND L. WALSH et DENNIS J. SELKOE. « HPLC Analysis of Proteins from Alzheimer Paired Helical Filaments ». Annals of the New York Academy of Sciences 494, no 1 Third Colloqu (mai 1987) : 369–72. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1987.tb29575.x.

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Mandelkow, E., M. von Bergen, J. Biernat, S. Barghorn, A. Schneider et E. M. Mandelkow. « Pathway of tau aggregation into Alzheimer paired helical filaments ». Biochemical Society Transactions 28, no 5 (1 octobre 2000) : A108. http://dx.doi.org/10.1042/bst028a108b.

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Ihara, Yasuo, Jun Kondo, Reiko Miura, Yasushi Nakagawa, Hiroshi Mori et Toshiyuki Honda. « Characterization of Antisera to Paired Helical Filaments and Tau ». Gerontology 36, no 1 (1990) : 15–24. http://dx.doi.org/10.1159/000213229.

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Friedhoff, P., M. von Bergen, E. M. Mandelkow, P. Davies et E. Mandelkow. « A nucleated assembly mechanism of Alzheimer paired helical filaments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 95, no 26 (22 décembre 1998) : 15712–17. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.95.26.15712.

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Crowther, R. A. « Tau protein and paired helical filaments of Alzheimer's disease ». Current Opinion in Structural Biology 3, no 2 (avril 1993) : 202–6. http://dx.doi.org/10.1016/s0959-440x(05)80153-8.

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Vincent, I., J. H. Zheng, D. W. Dickson, Y. Kress et P. Davies. « Mitotic phosphoepitopes precede paired helical filaments in Alzheimer’s disease ». Neurobiology of Aging 19, no 4 (juillet 1998) : 287–96. http://dx.doi.org/10.1016/s0197-4580(98)00071-2.

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Zemlan, Frank P., Glenn D. Vogelsang, Lea McLaughlin et Gary E. Dean. « Alzheimer's paired helical filaments : Amyloid precursor protein epitope mapping ». Brain Research Bulletin 33, no 4 (janvier 1994) : 387–92. http://dx.doi.org/10.1016/0361-9230(94)90281-x.

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Wisniewski, H. M., K. Iqbal, I. Grundke-Iqbal et R. Rubenstein. « The solubility controversy of paired helical filaments : A commentary ». Neurochemical Research 12, no 1 (janvier 1987) : 93–95. http://dx.doi.org/10.1007/bf00971370.

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SELKOE, D. J., C. ABRAHAM, C. G. RASOOL, A. McCLUSKEY, K. S. KOSIK et L. K. DUFFY. « Paired Helical Filaments in Human Neurons : Relationship to Neurofilaments ». Annals of the New York Academy of Sciences 455, no 1 Intermediate (octobre 1985) : 583–96. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1985.tb50438.x.

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MANDELKOW, E. M., J. BIERNAT, G. DREWES, B. STEINER, B. LICHTENBERG-KRAAG, H. WILLE, N. GUSTKE et E. MANDELKOW. « Microtubule-associated Protein Tau, Paired Helical Filaments, and Phosphorylationa ». Annals of the New York Academy of Sciences 695, no 1 (septembre 1993) : 209–16. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1993.tb23054.x.

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Merz, P. A., I. Grundke-Iqbal, K. Iqbal, R. Rubenstein, Wisniewski et R. D. Rudelli. « IMMUNE ELECTRON MICROSCOPY OF ALZHEIMER PAIRED HELICAL FILAMENTS (PHF) ». Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 45, no 3 (mai 1986) : 338. http://dx.doi.org/10.1097/00005072-198605000-00076.

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Wisniewski, H. M., K. Iqbal, G. Y. Wen et K. C. Wang. « DISSOCIATION OF GLOBULAR SUBUNITS FROM ISOLATED PAIRED HELICAL FILAMENTS ». Journal of Neuropathology and Experimental Neurology 45, no 3 (mai 1986) : 378. http://dx.doi.org/10.1097/00005072-198605000-00191.

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Kanemaru, Kazutomi, Koji Takio, Reiko Miura, Koiti Titani et Yasuo Ihara. « Fetal-Type Phosphorylation of the ? in Paired Helical Filaments ». Journal of Neurochemistry 58, no 5 (mai 1992) : 1667–75. http://dx.doi.org/10.1111/j.1471-4159.1992.tb10039.x.

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Mandelkow, Eckhard, Martin von Bergen, Anja Schneider, Jacek Biernat et Eva-Maria Mandelkow. « Pathway of tau aggregation into Alzheimer paired helical filaments ». Neurobiology of Aging 21 (mai 2000) : 210. http://dx.doi.org/10.1016/s0197-4580(00)83275-3.

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Ihara, Yasuo. « What mediates between β-amyloid and paired helical filaments ? » Neurobiology of Aging 10, no 5 (septembre 1989) : 573–74. http://dx.doi.org/10.1016/0197-4580(89)90132-2.

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Rosen, Rebecca F., Aaron S. Farberg, Marla Gearing, Jeromy Dooyema, Patrick M. Long, Daniel C. Anderson, Jeremy Davis-Turak et al. « Tauopathy with paired helical filaments in an aged chimpanzee ». Journal of Comparative Neurology 509, no 3 (20 juillet 2008) : 259–70. http://dx.doi.org/10.1002/cne.21744.

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Hernández, Félix, Tobias Engel, Alberto Gómez-Ramos, Mar Pérez et Jesús Avila. « Characterization of Alzheimer paired helical filaments by electron microscopy ». Microscopy Research and Technique 67, no 3-4 (2005) : 121–25. http://dx.doi.org/10.1002/jemt.20194.

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Hasegawa, Masato, Atsushi Watanabe, Koji Takio, Masami Suzuki, Takao Arai, Koiti Titani et Yasuo Ihara. « Characterization of Two Distinct Monoclonal Antibodies to Paired Helical Filaments : Further Evidence for Fetal-Type Phosphorylation of the ? in Paired Helical Filaments ». Journal of Neurochemistry 60, no 6 (juin 1993) : 2068–77. http://dx.doi.org/10.1111/j.1471-4159.1993.tb03491.x.

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Clapin, D. F., et V. J. A. Montpetit. « Liquid crystalline ordering of paired helical filaments in neurofibrillary tangles of Alzheimer's disease ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 44 (août 1986) : 348–49. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100143365.

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Résumé :
Alzheimer's disease is characterized by the accumulation of abnormal filamentous proteins. The most important of these are amyloid fibrils and paired helical filaments (PHF). PHF are located intraneuronally forming bundles called neurofibrillary tangles. The designation of these structures as "tangles" is appropriate at the light microscopic level. However, localized domains within individual tangles appear to demonstrate a regular spacing which may indicate a liquid crystalline phase. The purpose of this paper is to present a statistical geometric analysis of PHF packing.
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Alonso, A. d. C., T. Zaidi, M. Novak, I. Grundke-Iqbal et K. Iqbal. « Hyperphosphorylation induces self-assembly of into tangles of paired helical filaments/straight filaments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 98, no 12 (29 mai 2001) : 6923–28. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.121119298.

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Goux, Warren J. « The Conformations of Filamentous and Soluble Tau Associated with Alzheimer Paired Helical Filaments† ». Biochemistry 41, no 46 (novembre 2002) : 13798–806. http://dx.doi.org/10.1021/bi016079h.

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Perry, G., N. Rizzuto, L. Autilio-Gambetti et P. Gambetti. « Paired helical filaments from Alzheimer disease patients contain cytoskeletal components ». Alzheimer Disease & ; Associated Disorders 1, no 3 (1987) : 203–4. http://dx.doi.org/10.1097/00002093-198701030-00023.

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