Articles de revues sur le sujet « PACSIN2 »
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Zudeh, Giulia, Raffaella Franca, Marianna Lucafò, Erik J. Bonten, Matteo Bramuzzo, Riccardo Sgarra, Cristina Lagatolla et al. « PACSIN2as a modulator of autophagy and mercaptopurine cytotoxicity : mechanisms in lymphoid and intestinal cells ». Life Science Alliance 6, no 3 (3 janvier 2023) : e202201610. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201610.
Texte intégralNishimura, Tamako, et Shiro Suetsugu. « Super-resolution analysis of PACSIN2 and EHD2 at caveolae ». PLOS ONE 17, no 7 (14 juillet 2022) : e0271003. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0271003.
Texte intégralGusmira, Aini, Kazuhiro Takemura, Shin Yong Lee, Takehiko Inaba, Kyoko Hanawa-Suetsugu, Kayoko Oono-Yakura, Kazuma Yasuhara, Akio Kitao et Shiro Suetsugu. « Regulation of caveolae through cholesterol-depletion-dependent tubulation mediated by PACSIN2 ». Journal of Cell Science 133, no 19 (2 septembre 2020) : jcs246785. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.246785.
Texte intégralPopov, Sergei, Elena Popova, Michio Inoue, Yuanfei Wu et Heinrich Göttlinger. « HIV-1 gag recruits PACSIN2 to promote virus spreading ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 27 (11 juin 2018) : 7093–98. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1801849115.
Texte intégralGiannini, Silvia, Markus Bender, Fred G. Pluthero, Hilary Christensen, Richard Leung, Richard W. Lo, Jan Kormann, Markus Plomann, Walter H. A. Kahr et Hervé Falet. « Dynamin 2 (DNM2) and PACSIN2 Regulate Megakaryocyte Demarcation Membrane System Formation and Platelet Production in Concert ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 419. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.419.419.
Texte intégralJönsson, Terese, Fred G. Pluthero, Antonija Jurak Begonja, Jan Kormann, Mélanie Demers, Denisa D. Wagner, Markus Plomann, John H. Hartwig, Walter H. Kahr et Hervé Falet. « The F-BAR Protein PACSIN2 Regulates Platelet Intracellular Membrane Architecture and in Vivo Hemostatic Functions ». Blood 124, no 21 (6 décembre 2014) : 4154. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v124.21.4154.4154.
Texte intégralPostema, Meagan M., Nathan E. Grega-Larson, Leslie M. Meenderink et Matthew J. Tyska. « PACSIN2-dependent apical endocytosis regulates the morphology of epithelial microvilli ». Molecular Biology of the Cell 30, no 19 (1 septembre 2019) : 2515–26. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-06-0352.
Texte intégralBegonja, Antonija Jurak, Fred G. Pluthero, Worawit Suphamungmee, Silvia Giannini, Hilary Christensen, Richard Leung, Richard W. Lo et al. « FlnA binding to PACSIN2 F-BAR domain regulates membrane tubulation in megakaryocytes and platelets ». Blood 126, no 1 (2 juillet 2015) : 80–88. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2014-07-587600.
Texte intégralSanderlin, Allen G., Cassandra Vondrak, Arianna J. Scricco, Indro Fedrigo, Vida Ahyong et Rebecca L. Lamason. « RNAi screen reveals a role for PACSIN2 and caveolins during bacterial cell-to-cell spread ». Molecular Biology of the Cell 30, no 17 (août 2019) : 2124–33. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-04-0197.
Texte intégralChitu, Violeta, et E. Richard Stanley. « PACSIN2 : a BAR-rier forming the megakaryocyte DMS ». Blood 126, no 1 (2 juillet 2015) : 5–6. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2015-04-639450.
Texte intégralCousin, Hélène, Douglas W. DeSimone et Dominique Alfandari. « PACSIN2 regulates cell adhesion during gastrulation in Xenopus laevis ». Developmental Biology 319, no 1 (juillet 2008) : 86–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.ydbio.2008.04.007.
Texte intégralCousin, Hélène, Alban Gaultier, Christian Bleux, Thierry Darribère et Dominique Alfandari. « PACSIN2 Is a Regulator of the Metalloprotease/Disintegrin ADAM13 ». Developmental Biology 227, no 1 (novembre 2000) : 197–210. http://dx.doi.org/10.1006/dbio.2000.9871.
Texte intégralCousin, Hélène, Alban Gaultier, Christian Bleux, Thierry Darribère et Dominique Alfandari. « PACSIN2 Is a Regulator of the Metalloprotease/Disintegrin ADAM13 ». Developmental Biology 229, no 2 (janvier 2001) : 568. http://dx.doi.org/10.1006/dbio.2001.0128.
Texte intégralKostan, Julius, Ulrich Salzer, Albina Orlova, Imre Törö, Vesna Hodnik, Yosuke Senju, Juan Zou et al. « Direct interaction of actin filaments with F ‐ BAR protein pacsin2 ». EMBO reports 15, no 11 (12 septembre 2014) : 1154–62. http://dx.doi.org/10.15252/embr.201439267.
Texte intégralVan Duyne, Rachel, et Eric O. Freed. « HIV-1 packs in PACSIN2 for cell-to-cell spread ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 27 (20 juin 2018) : 6885–87. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1808821115.
Texte intégralStocco, Gabriele, Wenjian Yang, Kristine R. Crews, William E. Thierfelder, Giuliana Decorti, Margherita Londero, Raffaella Franca et al. « PACSIN2 polymorphism influences TPMT activity and mercaptopurine-related gastrointestinal toxicity ». Human Molecular Genetics 21, no 21 (30 juillet 2012) : 4793–804. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/dds302.
Texte intégralSenju, Y., Y. Itoh, K. Takano, S. Hamada et S. Suetsugu. « Essential role of PACSIN2/syndapin-II in caveolae membrane sculpting ». Journal of Cell Science 124, no 12 (24 mai 2011) : 2032–40. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.086264.
Texte intégralChandrasekaran, Ramyavardhanee, Anne K. Kenworthy et D. Borden Lacy. « Clostridium difficile Toxin A Undergoes Clathrin-Independent, PACSIN2-Dependent Endocytosis ». PLOS Pathogens 12, no 12 (12 décembre 2016) : e1006070. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1006070.
Texte intégralFranca, Raffaella, Gabriele Stocco, Diego Favretto, Nagua Giurici, Irene del Rizzo, Franco Locatelli, Luciana Vinti et al. « PACSIN2 rs2413739 influence on thiopurine pharmacokinetics : validation studies in pediatric patients ». Pharmacogenomics Journal 20, no 3 (3 décembre 2019) : 415–25. http://dx.doi.org/10.1038/s41397-019-0130-0.
Texte intégralde Kreuk, Bart-Jan, Eloise C. Anthony, Dirk Geerts et Peter L. Hordijk. « The F-BAR Protein PACSIN2 Regulates Epidermal Growth Factor Receptor Internalization ». Journal of Biological Chemistry 287, no 52 (5 novembre 2012) : 43438–53. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.391078.
Texte intégralModregger, J., B. Ritter, B. Witter, M. Paulsson et M. Plomann. « All three PACSIN isoforms bind to endocytic proteins and inhibit endocytosis ». Journal of Cell Science 113, no 24 (15 décembre 2000) : 4511–21. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.113.24.4511.
Texte intégralTirozzi, Alfonsina, Miriam Shasa Quiccione, Chiara Cerletti, Maria Benedetta Donati, Giovanni de Gaetano, Licia Iacoviello et Alessandro Gialluisi. « A Multi-Trait Association Analysis of Brain Disorders and Platelet Traits Identifies Novel Susceptibility Loci for Major Depression, Alzheimer’s and Parkinson’s Disease ». Cells 12, no 2 (6 janvier 2023) : 245. http://dx.doi.org/10.3390/cells12020245.
Texte intégralDumont, Vincent, Tuomas A. Tolvanen, Sara Kuusela, Hong Wang, Tuula A. Nyman, Sonja Lindfors, Jukka Tienari et al. « PACSIN2 accelerates nephrin trafficking and is up‐regulated in diabetic kidney disease ». FASEB Journal 31, no 9 (septembre 2017) : 3978–90. http://dx.doi.org/10.1096/fj.201601265r.
Texte intégralRoberts, Rebecca L., Mary C. Wallace, Margien L. Seinen, Krupa Krishnaprasad, Angela Chew, Ian Lawrance, Ruth Prosser et al. « PACSIN2 Does Not Influence Thiopurine-Related Toxicity In Patients With Inflammatory Bowel Disease ». American Journal of Gastroenterology 109, no 6 (juin 2014) : 925–27. http://dx.doi.org/10.1038/ajg.2014.89.
Texte intégralRoberts, Rebecca L., Mary C. Wallace, Margien L. Seinen, Krupa Krishnaprasad, Angela Chew, Ian Lawrance, Ruth Prosser et al. « Corrigendum : PACSIN2 Does Not Influence Thiopurine-Related Toxicity in Patients With Inflammatory Bowel Disease ». American Journal of Gastroenterology 110, no 1 (janvier 2015) : 204. http://dx.doi.org/10.1038/ajg.2014.322.
Texte intégralde Kreuk, B. J., M. Nethe, M. Fernandez-Borja, E. C. Anthony, P. J. Hensbergen, A. M. Deelder, M. Plomann et P. L. Hordijk. « The F-BAR domain protein PACSIN2 associates with Rac1 and regulates cell spreading and migration ». Journal of Cell Science 124, no 14 (21 juin 2011) : 2375–88. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.080630.
Texte intégralSenju, Y., E. Rosenbaum, C. Shah, S. Hamada-Nakahara, Y. Itoh, K. Yamamoto, K. Hanawa-Suetsugu, O. Daumke et S. Suetsugu. « Phosphorylation of PACSIN2 by protein kinase C triggers the removal of caveolae from the plasma membrane ». Journal of Cell Science 128, no 15 (19 juin 2015) : 2766–80. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.167775.
Texte intégralSenju, Yosuke, et Shiro Suetsugu. « Possible regulation of caveolar endocytosis and flattening by phosphorylation of F-BAR domain protein PACSIN2/Syndapin II ». BioArchitecture 5, no 5-6 (2 décembre 2015) : 70–77. http://dx.doi.org/10.1080/19490992.2015.1128604.
Texte intégralNovikova, Svetlana E., Natalia A. Soloveva, Tatiana E. Farafonova, Olga V. Tikhonova, Pao-Chi Liao et Victor G. Zgoda. « Proteomic Signature of Extracellular Vesicles for Lung Cancer Recognition ». Molecules 26, no 20 (12 octobre 2021) : 6145. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26206145.
Texte intégralMorén, Björn, Claudio Shah, Mark T. Howes, Nicole L. Schieber, Harvey T. McMahon, Robert G. Parton, Oliver Daumke et Richard Lundmark. « EHD2 regulates caveolar dynamics via ATP-driven targeting and oligomerization ». Molecular Biology of the Cell 23, no 7 (avril 2012) : 1316–29. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-09-0787.
Texte intégralSenju, Yosuke, et Shiro Suetsugu. « 3P197 The role of F-BAR protein pacsin2 in the formation of caveolae(Cell biology,The 48th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan) ». Seibutsu Butsuri 50, supplement2 (2010) : S179. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.50.s179_5.
Texte intégralShimada, Atsushi, Kazunori Takano, Mikako Shirouzu, Kyoko Hanawa-Suetsugu, Takaho Terada, Kiminori Toyooka, Takashi Umehara, Masaki Yamamoto, Shigeyuki Yokoyama et Shiro Suetsugu. « Mapping of the basic amino-acid residues responsible for tubulation and cellular protrusion by the EFC/F-BAR domain of pacsin2/Syndapin II ». FEBS Letters 584, no 6 (24 février 2010) : 1111–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2010.02.058.
Texte intégralGong, Yan, Yuebo Zhang, Biao Li, Yu Xiao, Qinghua Zeng, Kang Xu, Yehui Duan, Jianhua He et Haiming Ma. « Insight into Liver lncRNA and mRNA Profiling at Four Developmental Stages in Ningxiang Pig ». Biology 10, no 4 (8 avril 2021) : 310. http://dx.doi.org/10.3390/biology10040310.
Texte intégralJónsson, Terese, Antonija Jurak Begonja, Jan Kormann, Barbara Merkl, Fred Pluthero, Walter H. Kahr, John H. Hartwig, Markus Plomann et Hervé Falet. « The F-BAR Protein PACSIN 2 Specifically Coats the Anastomosing Intracellular Membrane Systems of Platelets and Megakaryocytes »,. Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 3261. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.3261.3261.
Texte intégralBai, Xiaoyun, Geng Meng et Xiaofeng Zheng. « Cloning, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of mouse PACSIN 3 protein ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 68, no 2 (25 janvier 2012) : 159–62. http://dx.doi.org/10.1107/s1744309111049116.
Texte intégralJones, T., W. Yang, W. Evans et M. Relling. « Using hapmap tools to predict oncology-related phenotypes : TPMT activity vs hapmap SNPs ». Journal of Clinical Oncology 24, no 18_suppl (20 juin 2006) : 13035. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2006.24.18_suppl.13035.
Texte intégralBillcliff, Peter G., Christopher J. Noakes, Zenobia B. Mehta, Guanhua Yan, LokHang Mak, Rudiger Woscholski et Martin Lowe. « OCRL1 engages with the F-BAR protein pacsin 2 to promote biogenesis of membrane-trafficking intermediates ». Molecular Biology of the Cell 27, no 1 (janvier 2016) : 90–107. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e15-06-0329.
Texte intégralRahman, Md Habibur, Silong Peng, Xiyuan Hu, Chen Chen, Md Rezanur Rahman, Shahadat Uddin, Julian M. W. Quinn et Mohammad Ali Moni. « A Network-Based Bioinformatics Approach to Identify Molecular Biomarkers for Type 2 Diabetes that Are Linked to the Progression of Neurological Diseases ». International Journal of Environmental Research and Public Health 17, no 3 (6 février 2020) : 1035. http://dx.doi.org/10.3390/ijerph17031035.
Texte intégralCuajungco, Math P., Christian Grimm, Kazuo Oshima, Dieter D'hoedt, Bernd Nilius, Arjen R. Mensenkamp, René J. M. Bindels, Markus Plomann et Stefan Heller. « PACSINs Bind to the TRPV4 Cation Channel ». Journal of Biological Chemistry 281, no 27 (20 avril 2006) : 18753–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m602452200.
Texte intégralSumoy, Lauro, Raquel Pluvinet, Nuria Andreu, Xavier Estivill et Mònica Escarceller. « PACSIN 3 is a novel SH3 domain cytoplasmic adapter protein of the pacsin-syndapin-FAP52 gene family ». Gene 262, no 1-2 (janvier 2001) : 199–205. http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(00)00531-x.
Texte intégralGoh, Shih Lin, Qi Wang, Laura J. Byrnes et Holger Sondermann. « Versatile Membrane Deformation Potential of Activated Pacsin ». PLoS ONE 7, no 12 (7 décembre 2012) : e51628. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0051628.
Texte intégralRoach, William, et Markus Plomann. « PACSIN3 overexpression increases adipocyte glucose transport through GLUT1 ». Biochemical and Biophysical Research Communications 355, no 3 (avril 2007) : 745–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.02.025.
Texte intégralEngevik, Amy C., Izumi Kaji, Meagan M. Postema, James J. Faust, Anne R. Meyer, Janice A. Williams, Gillian N. Fitz, Matthew J. Tyska, Jean M. Wilson et James R. Goldenring. « Loss of myosin Vb promotes apical bulk endocytosis in neonatal enterocytes ». Journal of Cell Biology 218, no 11 (27 septembre 2019) : 3647–62. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201902063.
Texte intégralGrimm-Günter, Eva-Maria S., Mark Milbrandt, Barbara Merkl, Mats Paulsson et Markus Plomann. « PACSIN proteins bind tubulin and promote microtubule assembly ». Experimental Cell Research 314, no 10 (juin 2008) : 1991–2003. http://dx.doi.org/10.1016/j.yexcr.2008.03.015.
Texte intégralAlet, Claire. « Quand entreprises et ONG se pacsent ». Alternatives Économiques 248, no 6 (1 juin 2006) : 42. http://dx.doi.org/10.3917/ae.248.0042.
Texte intégralHan, Gwan Hee, Hanbyoul Cho, Hee Yun et Jae-Hoon Kim. « PACSIN3 is a novel biomarker for platinum resistance BRCA mutated platinum resistance epithelial ovarian cancer. » Journal of Clinical Oncology 40, no 16_suppl (1 juin 2022) : e17540-e17540. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2022.40.16_suppl.e17540.
Texte intégralHan, Gwan Hee, Hanbyoul Cho, Hee Yun et Jae-Hoon Kim. « PACSIN3 is a novel biomarker for platinum resistance BRCA mutated platinum resistance epithelial ovarian cancer. » Journal of Clinical Oncology 40, no 16_suppl (1 juin 2022) : e17540-e17540. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2022.40.16_suppl.e17540.
Texte intégralHansen, C. G., G. Howard et B. J. Nichols. « Pacsin 2 is recruited to caveolae and functions in caveolar biogenesis ». Journal of Cell Science 124, no 16 (1 août 2011) : 2777–85. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.084319.
Texte intégralHalbach, Arndt, Matthias Mörgelin, Maria Baumgarten, Mark Milbrandt, Mats Paulsson et Markus Plomann. « PACSIN 1 forms tetramers via its N-terminal F-BAR domain ». FEBS Journal 274, no 3 (10 janvier 2007) : 773–82. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05622.x.
Texte intégralEdeling, Melissa A., Subramaniam Sanker, Takaki Shima, P. K. Umasankar, Stefan Höning, Hye Y. Kim, Lance A. Davidson et al. « Structural Requirements for PACSIN/Syndapin Operation during Zebrafish Embryonic Notochord Development ». PLoS ONE 4, no 12 (3 décembre 2009) : e8150. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0008150.
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