Articles de revues sur le sujet « Oxidoreductases, X-Ray Crystallography »
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Gibson, Marcus I., Percival Yang-Ting Chen, Aileen C. Johnson, Elizabeth Pierce, Mehmet Can, Stephen W. Ragsdale et Catherine L. Drennan. « One-carbon chemistry of oxalate oxidoreductase captured by X-ray crystallography ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 2 (28 décembre 2015) : 320–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1518537113.
Texte intégralZhang, Yanfei, Maia M. Cherney, Matthew Solomonson, Jianshe Liu, Michael N. G. James et Joel H. Weiner. « Preliminary X-ray crystallographic analysis of sulfide:quinone oxidoreductase fromAcidithiobacillus ferrooxidans ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 65, no 8 (30 juillet 2009) : 839–42. http://dx.doi.org/10.1107/s1744309109027535.
Texte intégralBarber, James. « Photosystem II : the engine of life ». Quarterly Reviews of Biophysics 36, no 1 (27 janvier 2003) : 71–89. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583502003839.
Texte intégralPanicker, Lata, Hari Sharan Misra et Subhash Chandra Bihani. « Purification, crystallization and preliminary crystallographic investigation of FrnE, a disulfide oxidoreductase fromDeinococcus radiodurans ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 70, no 11 (25 octobre 2014) : 1540–42. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14020330.
Texte intégralIGARASHI, Noriyuki. « X-ray Crystallographic Structure of the Novel Multipleheme Enzyme, Hydroxylamine Oxidoreductase from Nitrosomonas Europaea. » Nihon Kessho Gakkaishi 41, no 5 (1999) : 283–92. http://dx.doi.org/10.5940/jcrsj.41.283.
Texte intégralCherrier, Mickaël V., Xavier Vernède, Daphna Fenel, Lydie Martin, Benoit Arragain, Emmanuelle Neumann, Juan C. Fontecilla-Camps, Guy Schoehn et Yvain Nicolet. « Oxygen-Sensitive Metalloprotein Structure Determination by Cryo-Electron Microscopy ». Biomolecules 12, no 3 (12 mars 2022) : 441. http://dx.doi.org/10.3390/biom12030441.
Texte intégralMano, Jun’ichi, Hye-Jin Yoon, Kozi Asada, Elena Babiychuk, Dirk Inzé et Bunzo Mikami. « Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of NADPH : azodicarbonyl/quinone oxidoreductase, a plant ζ-crystallin ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1480, no 1-2 (juillet 2000) : 374–76. http://dx.doi.org/10.1016/s0167-4838(00)00073-x.
Texte intégralKmita, Katarzyna, Christophe Wirth, Judith Warnau, Sergio Guerrero-Castillo, Carola Hunte, Gerhard Hummer, Ville R. I. Kaila, Klaus Zwicker, Ulrich Brandt et Volker Zickermann. « Accessory NUMM (NDUFS6) subunit harbors a Zn-binding site and is essential for biogenesis of mitochondrial complex I ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 18 (20 avril 2015) : 5685–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1424353112.
Texte intégralOtrelo-Cardoso, Ana, Márcia da Silva Correia, Viola Schwuchow, Dmitri Svergun, Maria Romão, Silke Leimkühler et Teresa Santos-Silva. « Structural Data on the Periplasmic Aldehyde Oxidoreductase PaoABC from Escherichia coli : SAXS and Preliminary X-ray Crystallography Analysis ». International Journal of Molecular Sciences 15, no 2 (31 janvier 2014) : 2223–36. http://dx.doi.org/10.3390/ijms15022223.
Texte intégralTu, Shih-Long, Nathan C. Rockwell, J. Clark Lagarias et Andrew J. Fisher. « Insight into the Radical Mechanism of Phycocyanobilin−Ferredoxin Oxidoreductase (PcyA) Revealed by X-ray Crystallography and Biochemical Measurements† ». Biochemistry 46, no 6 (février 2007) : 1484–94. http://dx.doi.org/10.1021/bi062038f.
Texte intégralMaher, Megan J., Anuradha S. Herath, Saumya R. Udagedara, David A. Dougan et Kaye N. Truscott. « Crystal structure of bacterial succinate:quinone oxidoreductase flavoprotein SdhA in complex with its assembly factor SdhE ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 12 (7 mars 2018) : 2982–87. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1800195115.
Texte intégralCedervall, Peder E., Alan B. Hooper et Carrie M. Wilmot. « Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a new crystal form of hydroxylamine oxidoreductase fromNitrosomonas europaea ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 65, no 12 (27 novembre 2009) : 1296–98. http://dx.doi.org/10.1107/s1744309109046119.
Texte intégralKim, Min-Kyu, Young Jun An, Chang-Sook Jeong et Sun-Shin Cha. « Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the putative NADP(H)-dependent oxidoreductase YncB fromVibrio vulnificus ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology and Crystallization Communications 68, no 9 (31 août 2012) : 1098–101. http://dx.doi.org/10.1107/s1744309112030527.
Texte intégralHou, Hai, Ruiying Li, Xiaoyan Wang, Zhen Yuan, Xuemeng Liu, Zhenmin Chen et Xiaoling Xu. « Crystallographic analysis of a novel aldo-keto reductase fromThermotoga maritimain complex with NADP+ ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 71, no 7 (27 juin 2015) : 847–55. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x15009735.
Texte intégralCheng, Zhong, Yao Li, Chun Sui, Xiaobo Sun et Yong Xie. « Synthesis, purification and crystallographic studies of the C-terminal sterol carrier protein type 2 (SCP-2) domain of human hydroxysteroid dehydrogenase-like protein 2 ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 71, no 7 (27 juin 2015) : 901–5. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x15008559.
Texte intégralBuey, Rubén M., Juan B. Arellano, Luis López-Maury, Sergio Galindo-Trigo, Adrián Velázquez-Campoy, José L. Revuelta, José M. de Pereda et al. « Unprecedented pathway of reducing equivalents in a diflavin-linked disulfide oxidoreductase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 48 (13 novembre 2017) : 12725–30. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1713698114.
Texte intégralRosário, Ana Lúcia, Filipa V. Sena, Ana P. Batista, Tânia F. Oliveira, Diogo Athayde, Manuela M. Pereira, José A. Brito et Margarida Archer. « Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of a type II NADH:quinone oxidoreductase from the human pathogenStaphylococcus aureus ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 71, no 4 (28 mars 2015) : 477–82. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x15005178.
Texte intégralChicano, Tadeo Moreno, Lea Dietrich, Naomi M. de Almeida, Mohd Akram, Elisabeth Hartmann, Franziska Leidreiter, Daniel Leopoldus et al. « Structural and functional characterization of the intracellular filament-forming nitrite oxidoreductase multiprotein complex ». Nature Microbiology 6, no 9 (15 juillet 2021) : 1129–39. http://dx.doi.org/10.1038/s41564-021-00934-8.
Texte intégralLee, Kitaik, Kwon Joo Yeo, Sae Hae Choi, Eun Hye Lee, Bo Keun Kim, Sulhee Kim, Hae-Kap Cheong et al. « Monothiol and dithiol glutaredoxin-1 from Clostridium oremlandii : identification of domain-swapped structures by NMR, X-ray crystallography and HDX mass spectrometry ». IUCrJ 7, no 6 (19 septembre 2020) : 1019–27. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252520011598.
Texte intégralCapper, Michael, Paul O'Neill, Giancarlo Biagini, Samar Hasnain et Svetlana Antonyuk. « Overcoming drug-resistant malaria through rational drug design in cytochrome bc1 ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C806. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314091931.
Texte intégralHausrath, Andrew C., Nicholas A. Ramirez, Alan T. Ly et Megan M. McEvoy. « The bacterial copper resistance protein CopG contains a cysteine-bridged tetranuclear copper cluster ». Journal of Biological Chemistry 295, no 32 (22 juin 2020) : 11364–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.013907.
Texte intégralWinski, Shannon L., Margarita Faig, Mario A. Bianchet, David Siegel, Elizabeth Swann, Kim Fung, Mark W. Duncan, Christopher J. Moody, L. Mario Amzel et David Ross. « Characterization of a Mechanism-Based Inhibitor of NAD(P)H:Quinone Oxidoreductase 1 by Biochemical, X-ray Crystallographic, and Mass Spectrometric Approaches† ». Biochemistry 40, no 50 (décembre 2001) : 15135–42. http://dx.doi.org/10.1021/bi011324i.
Texte intégralZhu, Jiapeng, Martin S. King, Minmin Yu, Liron Klipcan, Andrew G. W. Leslie et Judy Hirst. « Structure of subcomplex Iβ of mammalian respiratory complex I leads to new supernumerary subunit assignments ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 39 (14 septembre 2015) : 12087–92. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1510577112.
Texte intégralKANEMURA, Shingo, Kenji INABA et Masaki OKUMURA. « Crystallographic and Small Angle X-ray Scattering Analyses Provide New Mechanistic Insight into the Protein Quality Control System by the ER-Resident Oxidoreductases and their Upstream Enzymes ». Nihon Kessho Gakkaishi 64, no 3 (31 août 2022) : 209–10. http://dx.doi.org/10.5940/jcrsj.64.209.
Texte intégralFarheen, Jabeen, et Simeen Mansoor. « Anti-stress phytohormones impact on proteome profile of green gram (Vigna radiata) under salt toxicity ». World Journal of Biology and Biotechnology 5, no 2 (30 avril 2020) : 17. http://dx.doi.org/10.33865/wjb.005.02.0213.
Texte intégralWang, Yung-Lin, Chin-Yuan Chang, Ning-Shian Hsu, I.-Wen Lo, Kuan-Hung Lin, Chun-Liang Chen, Chi-Fon Chang et al. « N-Formimidoylation/-iminoacetylation modification in aminoglycosides requires FAD-dependent and ligand-protein NOS bridge dual chemistry ». Nature Communications 14, no 1 (3 mai 2023). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-38218-w.
Texte intégralGalemou Yoga, Etienne, Jonathan Schiller et Volker Zickermann. « Ubiquinone Binding and Reduction by Complex I—Open Questions and Mechanistic Implications ». Frontiers in Chemistry 9 (30 avril 2021). http://dx.doi.org/10.3389/fchem.2021.672851.
Texte intégralSiegel, Sara D., Brendan R. Amer, Chenggang Wu, Michael R. Sawaya, Jason E. Gosschalk, Robert T. Clubb et Hung Ton-That. « Structure and Mechanism of LcpA, a Phosphotransferase That Mediates Glycosylation of a Gram-Positive Bacterial Cell Wall-Anchored Protein ». mBio 10, no 1 (19 février 2019). http://dx.doi.org/10.1128/mbio.01580-18.
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