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Garavaglia, Maria Lisa, Daniela Giustarini, Graziano Colombo, Francesco Reggiani, Silvia Finazzi, Marta Calatroni, Lucia Landoni et al. « Blood Thiol Redox State in Chronic Kidney Disease ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 5 (5 mars 2022) : 2853. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23052853.
Texte intégralFriguet, Bertrand. « Protein Repair and Degradation during Aging ». Scientific World JOURNAL 2 (2002) : 248–54. http://dx.doi.org/10.1100/tsw.2002.98.
Texte intégralMoilanen, Antti, et Lloyd W. Ruddock. « Non-native proteins inhibit the ER oxidoreductin 1 (Ero1)–protein disulfide-isomerase relay when protein folding capacity is exceeded ». Journal of Biological Chemistry 295, no 26 (26 février 2020) : 8647–55. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011766.
Texte intégralGhezzi, P. « Oxidoreduction of protein thiols in redox regulation ». Biochemical Society Transactions 33, no 6 (26 octobre 2005) : 1378–81. http://dx.doi.org/10.1042/bst0331378.
Texte intégralTomin, Tamara, Matthias Schittmayer, Simon Sedej, Heiko Bugger, Johannes Gollmer, Sophie Honeder, Barbara Darnhofer et al. « Mass Spectrometry-Based Redox and Protein Profiling of Failing Human Hearts ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 4 (11 février 2021) : 1787. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041787.
Texte intégralChristians, Elisabeth S., et Ivor J. Benjamin. « Proteostasis and REDOX state in the heart ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 302, no 1 (janvier 2012) : H24—H37. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00903.2011.
Texte intégralIossa, S., G. Liverini et A. Barletta. « Effect of thyroid state and cold exposure on rat liver mitochondrial protein mass and function ». Journal of Endocrinology 131, no 1 (octobre 1991) : 67–73. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1310067.
Texte intégralSun, Yi, Wen-Jia Zhang, Xin Zhao, Ren-Pei Yuan, Hui Jiang et Xiao-Ping Pu. « PARK7 protein translocating into spermatozoa mitochondria in Chinese asthenozoospermia ». REPRODUCTION 148, no 3 (septembre 2014) : 249–57. http://dx.doi.org/10.1530/rep-14-0222.
Texte intégralHOLNESS, Mark J., Karen BULMER, Geoffrey F. GIBBONS et Mary C. SUGDEN. « Up-regulation of pyruvate dehydrogenase kinase isoform 4 (PDK4) protein expression in oxidative skeletal muscle does not require the obligatory participation of peroxisome-proliferator-activated receptor α (PPARα) ». Biochemical Journal 366, no 3 (15 septembre 2002) : 839–46. http://dx.doi.org/10.1042/bj20020754.
Texte intégralWeiner, Lev, et Israel Silman. « Oxidative stress transfers protein into “molten globule”-like state ». Free Radical Biology and Medicine 15, no 5 (novembre 1993) : 524. http://dx.doi.org/10.1016/0891-5849(93)90386-9.
Texte intégralThéron, Laetitia, Aline Bonifacie, Jérémy Delabre, Thierry Sayd, Laurent Aubry, Philippe Gatellier, Christine Ravel et al. « Investigation by Synchrotron Radiation Circular Dichroism of the Secondary Structure Evolution of Pepsin under Oxidative Environment ». Foods 10, no 5 (2 mai 2021) : 998. http://dx.doi.org/10.3390/foods10050998.
Texte intégralPrasad, Ankush, Hana Duchová, Renuka Ramalingam Manoharan, Deepak Rathi et Pavel Pospíšil. « Imaging and Characterization of Oxidative Protein Modifications in Skin ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 4 (16 février 2023) : 3981. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24043981.
Texte intégralKeller, Jeffrey N. « Interplay Between Oxidative Damage, Protein Synthesis, and Protein Degradation in Alzheimer's Disease ». Journal of Biomedicine and Biotechnology 2006 (2006) : 1–3. http://dx.doi.org/10.1155/jbb/2006/12129.
Texte intégralSuzuki, Yuichiro J., Lucia Marcocci, Takashi Shimomura, Yuki Tatenaka, Yuya Ohuchi et Tinatin I. Brelidze. « Protein Redox State Monitoring Studies of Thiol Reactivity ». Antioxidants 8, no 5 (22 mai 2019) : 143. http://dx.doi.org/10.3390/antiox8050143.
Texte intégralAgarwal, Rajiv. « Proinflammatory effects of oxidative stress in chronic kidney disease : role of additional angiotensin II blockade ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 284, no 4 (1 avril 2003) : F863—F869. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00385.2002.
Texte intégralRocca, Bianca, Roberto Marchioli, Raffaele Landolfi et Raimondo De Cristofaro. « Plasma Protein Oxidation Is Associated with an Increase of Procoagulant Markers Causing an Imbalance between Pro- and Anticoagulant Pathways in Healthy Subjects ». Thrombosis and Haemostasis 87, no 01 (2002) : 58–67. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1612944.
Texte intégralJessop, C. E., S. Chakravarthi, R. H. Watkins et N. J. Bulleid. « Oxidative protein folding in the mammalian endoplasmic reticulum ». Biochemical Society Transactions 32, no 5 (26 octobre 2004) : 655–58. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320655.
Texte intégralBudde, Heidi, Roua Hassoun, Melina Tangos, Saltanat Zhazykbayeva, Melissa Herwig, Marharyta Varatnitskaya, Marcel Sieme et al. « The Interplay between S-Glutathionylation and Phosphorylation of Cardiac Troponin I and Myosin Binding Protein C in End-Stage Human Failing Hearts ». Antioxidants 10, no 7 (16 juillet 2021) : 1134. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10071134.
Texte intégralKojer, Kerstin, Valentina Peleh, Gaetano Calabrese, Johannes M. Herrmann et Jan Riemer. « Kinetic control by limiting glutaredoxin amounts enables thiol oxidation in the reducing mitochondrial intermembrane space ». Molecular Biology of the Cell 26, no 2 (15 janvier 2015) : 195–204. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-10-1422.
Texte intégralAl-Mshhdani, Basma A., Miranda D. Grounds, Peter G. Arthur et Jessica R. Terrill. « A Blood Biomarker for Duchenne Muscular Dystrophy Shows That Oxidation State of Albumin Correlates with Protein Oxidation and Damage in Mdx Muscle ». Antioxidants 10, no 8 (3 août 2021) : 1241. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10081241.
Texte intégralJohnston, Andrew D., et Paul R. Ebert. « The Redox System inC. elegans, a Phylogenetic Approach ». Journal of Toxicology 2012 (2012) : 1–20. http://dx.doi.org/10.1155/2012/546915.
Texte intégralMartinelli, Ilenia, Daniele Tomassoni, Vincenzo Bellitto, Proshanta Roy, Maria Vittoria Micioni Di Bonaventura, Francesco Amenta, Consuelo Amantini, Carlo Cifani et Seyed Khosrow Tayebati. « Anti-Inflammatory and Antioxidant Properties of Tart Cherry Consumption in the Heart of Obese Rats ». Biology 11, no 5 (23 avril 2022) : 646. http://dx.doi.org/10.3390/biology11050646.
Texte intégralMaisonneuve, Etienne, Laetitia Fraysse, Sabrina Lignon, Laure Capron et Sam Dukan. « Carbonylated Proteins Are Detectable Only in a Degradation-Resistant Aggregate State in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 190, no 20 (8 août 2008) : 6609–14. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00588-08.
Texte intégralBramora, Piotr, Maria Zych, Weronka Borymska et Ilona Kaczmarczyk-Żebrowska. « Effect of silymarin on the parameters of oxidative stress in hearts in the course of diabetes mellitus in Wistar rats ». Acta Poloniae Pharmaceutica - Drug Research 79, no 6 (3 mars 2023) : 901–11. http://dx.doi.org/10.32383/appdr/159412.
Texte intégralQin, Meng, Wei Wang et D. Thirumalai. « Protein folding guides disulfide bond formation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 36 (21 août 2015) : 11241–46. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1503909112.
Texte intégralArmengol Lopez, Sandra, Kathleen M. Botham et Charlotte Lawson. « The Oxidative State of Chylomicron Remnants Influences Their Modulation of Human Monocyte Activation ». International Journal of Vascular Medicine 2012 (2012) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2012/942512.
Texte intégralGu, Sean X., Jeff W. Stevens et Steven R. Lentz. « Regulation of thrombosis and vascular function by protein methionine oxidation ». Blood 125, no 25 (18 juin 2015) : 3851–59. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2015-01-544676.
Texte intégralPapp, Laura V., Jun Lu, Frank Striebel, Derek Kennedy, Arne Holmgren et Kum Kum Khanna. « The Redox State of SECIS Binding Protein 2 Controls Its Localization and Selenocysteine Incorporation Function ». Molecular and Cellular Biology 26, no 13 (1 juillet 2006) : 4895–910. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.02284-05.
Texte intégralMussakhmetov, A., D. Utepbergenov et B. Khassenov. « ANTIOXIDANT ROLE OF DJ-1 PROTEIN IN THE PATHOGENESIS OF PARKINSON'S DISEASE ». Eurasian Journal of Applied Biotechnology, no 4 (29 septembre 2022) : 3–13. http://dx.doi.org/10.11134/btp.4.2022.1.
Texte intégralSzczepanowski, Piotr, Mateusz Noszka, Dorota Żyła-Uklejewicz, Fabian Pikuła, Malgorzata Nowaczyk-Cieszewska, Artur Krężel, Kerstin Stingl et Anna Zawilak-Pawlik. « HP1021 is a redox switch protein identified in Helicobacter pylori ». Nucleic Acids Research 49, no 12 (17 juin 2021) : 6863–79. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab440.
Texte intégralRothschild, Jeffrey A., Andrew E. Kilding, Sophie C. Broome, Tom Stewart, John B. Cronin et Daniel J. Plews. « Pre-Exercise Carbohydrate or Protein Ingestion Influences Substrate Oxidation but Not Performance or Hunger Compared with Cycling in the Fasted State ». Nutrients 13, no 4 (14 avril 2021) : 1291. http://dx.doi.org/10.3390/nu13041291.
Texte intégralMurphy, M. E., et J. P. Kehrer. « Oxidation state of tissue thiol groups and content of protein carbonyl groups in chickens with inherited muscular dystrophy ». Biochemical Journal 260, no 2 (1 juin 1989) : 359–64. http://dx.doi.org/10.1042/bj2600359.
Texte intégralSánchez-Gómez, Francisco J., Cristina Espinosa-Díez, Megha Dubey, Madhu Dikshit et Santiago Lamas. « S-glutathionylation : relevance in diabetes and potential role as a biomarker ». Biological Chemistry 394, no 10 (1 octobre 2013) : 1263–80. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0150.
Texte intégralGaliniak, Sabina, Mateusz Mołoń, Marek Biesiadecki, Agnieszka Mokrzyńska et Krzysztof Balawender. « Oxidative Stress Markers in Urine and Serum of Patients with Bladder Cancer ». Antioxidants 12, no 2 (26 janvier 2023) : 277. http://dx.doi.org/10.3390/antiox12020277.
Texte intégralMikheytseva, I. N., et V. R. Yurevich. « BENFOTHIAMINE AS AN ANTIOXIDANT IN THE DRAINAGE ZONE OF THE EYE IN COMBINED MODELING GLACOMA AND DIABETES ». Fiziolohichnyĭ zhurnal 68, no 2 (11 mars 2022) : 68–73. http://dx.doi.org/10.15407/fz68.02.068.
Texte intégralArai, Kenta, et Michio Iwaoka. « Flexible Folding : Disulfide-Containing Peptides and Proteins Choose the Pathway Depending on the Environments ». Molecules 26, no 1 (2 janvier 2021) : 195. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26010195.
Texte intégralMorgan, Bruce, et Hui Lu. « Oxidative folding competes with mitochondrial import of the small Tim proteins ». Biochemical Journal 411, no 1 (13 mars 2008) : 115–22. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071476.
Texte intégralKoshel, Ivanna. « Level of Arachidonic Acid and State of Peroxidation Processes in Patients with Aspirin-Intolerant Polypous Rhinosinusitis ». Galician Medical Journal 23, no 4 (5 novembre 2016) : 2016410. http://dx.doi.org/10.21802/gmj.2016.4.10.
Texte intégralMezghrani, A. « Manipulation of oxidative protein folding and PDI redox state in mammalian cells ». EMBO Journal 20, no 22 (15 novembre 2001) : 6288–96. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/20.22.6288.
Texte intégralCONCONI, Mariangela, Isabelle PETROPOULOS, Istvan EMOD, Evelyne TURLIN, Francis BIVILLE et Bertrand FRIGUET. « Protection from oxidative inactivation of the 20S proteasome byheat-shock protein 90 ». Biochemical Journal 333, no 2 (15 juillet 1998) : 407–15. http://dx.doi.org/10.1042/bj3330407.
Texte intégralTabata, Fuka, Yasuaki Wada, Satomi Kawakami et Kazuhiro Miyaji. « Serum Albumin Redox States : More Than Oxidative Stress Biomarker ». Antioxidants 10, no 4 (24 mars 2021) : 503. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10040503.
Texte intégralTanaka, Masahiro, Teru Ishibashi, Katsuyuki Okamoto et Masaaki Toyomizu. « Tissue- and substrate-dependent responses of oxidative phosphorylation to dietary protein level in chicks ». British Journal of Nutrition 70, no 2 (septembre 1993) : 459–69. http://dx.doi.org/10.1079/bjn19930140.
Texte intégralMailloux, Ryan J., Tyler Dumouchel, Céline Aguer, Rob deKemp, Rob Beanlands et Mary-Ellen Harper. « Hexokinase II acts through UCP3 to suppress mitochondrial reactive oxygen species production and maintain aerobic respiration ». Biochemical Journal 437, no 2 (28 juin 2011) : 301–11. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110571.
Texte intégralRíos-Ocampo, W. Alfredo, María-Cristina Navas, Manon Buist-Homan, Klaas Nico Faber, Toos Daemen et Han Moshage. « Hepatitis C Virus Proteins Core and NS5A Are Highly Sensitive to Oxidative Stress-Induced Degradation after eIF2α/ATF4 Pathway Activation ». Viruses 12, no 4 (9 avril 2020) : 425. http://dx.doi.org/10.3390/v12040425.
Texte intégralShevelkova, Anna Aleksandrovna, Eduard Karpovich Aylamazyan et Inna Ivanovna Evsyukova. « Features of oxidative modification of proteins and erythrocyte functional state in pregnancy complicated by placental insufficiency ». Journal of obstetrics and women's diseases 64, no 5 (15 décembre 2015) : 62–68. http://dx.doi.org/10.17816/jowd64562-68.
Texte intégralWang, Jia, Jingjing Yang, Chen Wang, Zhibai Zhao et Yuan Fan. « Systematic Review and Meta-Analysis of Oxidative Stress and Antioxidant Markers in Oral Lichen Planus ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2021 (27 septembre 2021) : 1–16. http://dx.doi.org/10.1155/2021/9914652.
Texte intégralLushchak, Volodymyr I. « Budding yeast Saccharomyces cerevisiae as a model to study oxidative modification of proteins in eukaryotes. » Acta Biochimica Polonica 53, no 4 (26 octobre 2006) : 679–84. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2006_3295.
Texte intégralStocker, Roland, et John F. Keaney. « Role of Oxidative Modifications in Atherosclerosis ». Physiological Reviews 84, no 4 (octobre 2004) : 1381–478. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00047.2003.
Texte intégralLachgar, Abderrahim, Neso Sojic, Stephane Arbault, Delphine Bruce, Alain Sarasin, Christian Amatore, Bernard Bizzini, Daniel Zagury et Monique Vuillaume. « Amplification of the Inflammatory Cellular Redox State by Human Immunodeficiency Virus Type 1-Immunosuppressive Tat and gp160 Proteins ». Journal of Virology 73, no 2 (1 février 1999) : 1447–52. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.73.2.1447-1452.1999.
Texte intégralMaciejczyk, Mateusz, Julita Szulimowska, Katarzyna Taranta-Janusz, Anna Wasilewska et Anna Zalewska. « Salivary Gland Dysfunction, Protein Glycooxidation and Nitrosative Stress in Children with Chronic Kidney Disease ». Journal of Clinical Medicine 9, no 5 (29 avril 2020) : 1285. http://dx.doi.org/10.3390/jcm9051285.
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