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Görnhardt, Birgit, Ila Rouhara et Elmon Schmelzer. « Cyst Germination Proteins of the Potato Pathogen Phytophthora infestans Share Homology with Human Mucins ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 13, no 1 (janvier 2000) : 32–42. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi.2000.13.1.32.
Texte intégralHara, Hideyuki, et Suehiro Sakaguchi. « N-Terminal Regions of Prion Protein : Functions and Roles in Prion Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 17 (28 août 2020) : 6233. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21176233.
Texte intégralHreško, Stanislav, et Ľudmila Tkáčiková. « Variation in the coding region of the prion protein gene in Slovak cattle ». Acta Veterinaria Hungarica 60, no 2 (1 juin 2012) : 233–43. http://dx.doi.org/10.1556/avet.2012.020.
Texte intégralPandey, Krishna K., James P. Snyder, Dennis C. Liotta et Djamaladdin G. Musaev. « Computational Studies of Transition Metal Selectivity of Octapeptide Repeat Region of Prion Protein (PrP) ». Journal of Physical Chemistry B 114, no 2 (21 janvier 2010) : 1127–35. http://dx.doi.org/10.1021/jp909945e.
Texte intégralPerera, W. S. S., et N. M. Hooper. « Role of the octapeptide repeat region of the prion protein in copper homeostasis and endocytosis ». Biochemical Society Transactions 28, no 5 (1 octobre 2000) : A347. http://dx.doi.org/10.1042/bst028a347c.
Texte intégralShiraishi, Noriyuki, Yuriko Ohta et Morimitsu Nishikimi. « The Octapeptide Repeat Region of Prion Protein Binds Cu(II) in the Redox-Inactive State ». Biochemical and Biophysical Research Communications 267, no 1 (janvier 2000) : 398–402. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1999.1944.
Texte intégralDas, Nandita Rani, Hironori Miyata, Hideyuki Hara, Junji Chida, Keiji Uchiyama, Kentaro Masujin, Hitomi Watanabe, Gen Kondoh et Suehiro Sakaguchi. « The N-Terminal Polybasic Region of Prion Protein Is Crucial in Prion Pathogenesis Independently of the Octapeptide Repeat Region ». Molecular Neurobiology 57, no 2 (9 novembre 2019) : 1203–16. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-019-01804-5.
Texte intégralFlechsig, Eckhard, Doron Shmerling, Ivan Hegyi, Alex J. Raeber, Marek Fischer, Antonio Cozzio, Christian von Mering, Adriano Aguzzi et Charles Weissmann. « Prion Protein Devoid of the Octapeptide Repeat Region Restores Susceptibility to Scrapie in PrP Knockout Mice ». Neuron 27, no 2 (août 2000) : 399–408. http://dx.doi.org/10.1016/s0896-6273(00)00046-5.
Texte intégralSakudo, Akikazu, Deug-chan Lee, Takuya Nishimura, Shuming Li, Shoutaro Tsuji, Toyoo Nakamura, Yoshitsugu Matsumoto et al. « Octapeptide repeat region and N-terminal half of hydrophobic region of prion protein (PrP) mediate PrP-dependent activation of superoxide dismutase ». Biochemical and Biophysical Research Communications 326, no 3 (janvier 2005) : 600–606. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2004.11.092.
Texte intégralBROWN, David R., Boon-Seng WONG, Farida HAFIZ, Christine CLIVE, Stephen J. HASWELL et Ian M. JONES. « Normal prion protein has an activity like that of superoxide dismutase ». Biochemical Journal 344, no 1 (8 novembre 1999) : 1–5. http://dx.doi.org/10.1042/bj3440001.
Texte intégralMiura, Takashi, Satoshi Sasaki, Akira Toyama et Hideo Takeuchi. « Copper Reduction by the Octapeptide Repeat Region of Prion Protein : pH Dependence and Implications in Cellular Copper Uptake† ». Biochemistry 44, no 24 (juin 2005) : 8712–20. http://dx.doi.org/10.1021/bi0501784.
Texte intégralYamaguchi, Yoshitaka, Hironori Miyata, Keiji Uchiyama, Akira Ootsuyama, Sachiko Inubushi, Tsuyoshi Mori, Naomi Muramatsu, Shigeru Katamine et Suehiro Sakaguchi. « Biological and Biochemical Characterization of Mice Expressing Prion Protein Devoid of the Octapeptide Repeat Region after Infection with Prions ». PLoS ONE 7, no 8 (21 août 2012) : e43540. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0043540.
Texte intégralZhao, Hui, Xiao-Yan Wang, Wei Zou et Ya-Ping Zhang. « Prion protein gene (PRNP) polymorphisms in native Chinese cattle ». Genome 53, no 2 (février 2010) : 138–45. http://dx.doi.org/10.1139/g09-087.
Texte intégralVõ, Tuấn Cường, Nguyen Thi Minh Trinh, Hương Giang Lê, Jung-Mi Kang, Won Gi Yoo, Huynh Hong Quang et Byoung-Kuk Na. « Genetic Diversity of Circumsporozoite Surface Protein of Plasmodium vivax from the Central Highlands, Vietnam ». Pathogens 11, no 10 (7 octobre 2022) : 1158. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens11101158.
Texte intégralWells, Mark A., Graham S. Jackson, Samantha Jones, Laszlo L. P. Hosszu, C. Jeremy Craven, Anthony R. Clarke, John Collinge et Jonathan P. Waltho. « A reassessment of copper(II) binding in the full-length prion protein ». Biochemical Journal 399, no 3 (13 octobre 2006) : 435–44. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060458.
Texte intégralLee, Deug-chan, Akikazu Sakudo, Chi-kyeong Kim, Takuya Nishimura, Keiichi Saeki, Yoshitsugu Matsumoto, Takashi Yokoyama, Shu G. Chen, Shigeyoshi Itohara et Takashi Onodera. « Fusion of Doppel to Octapeptide Repeat and N-Terminal Half of Hydrophobic Region of Prion Protein Confers Resistance to Serum Deprivation ». Microbiology and Immunology 50, no 3 (mars 2006) : 203–9. http://dx.doi.org/10.1111/j.1348-0421.2006.tb03787.x.
Texte intégralBlanchard, David J., Muzaffer Cicek, Jialun Chen et Asim Esen. « Identification of β-Glucosidase Aggregating Factor (BGAF) and Mapping of BGAF Binding Regions on Maize β-Glucosidase ». Journal of Biological Chemistry 276, no 15 (28 novembre 2000) : 11895–901. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m008872200.
Texte intégralSakudo, Akikazu, Guoying Wu, Takashi Onodera et Kazuyoshi Ikuta. « Octapeptide repeat region of prion protein (PrP) is required at an early stage for production of abnormal prion protein in PrP-deficient neuronal cell line ». Biochemical and Biophysical Research Communications 365, no 1 (janvier 2008) : 164–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.10.158.
Texte intégralMurley, Alexander G., Yu Nie, Zoe Golder, Michael John Keogh, Colin Smith, James W. Ironside et Patrick F. Chinnery. « High-Depth PRNP Sequencing in Brains With Sporadic Creutzfeldt-Jakob Disease ». Neurology Genetics 9, no 1 (19 janvier 2023) : e200054. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000200054.
Texte intégralValdez, Reginald A., Matthew J. Rock, Anne K. Anderson et Katherine I. O'Rourke. « Immunohistochemical Detection and Distribution of Prion Protein in a Goat with Natural Scrapie ». Journal of Veterinary Diagnostic Investigation 15, no 2 (mars 2003) : 157–62. http://dx.doi.org/10.1177/104063870301500210.
Texte intégralKim, Chan-Lan, Ayako Karino, Naotaka Ishiguro, Morikazu Shinagawa, Motoyoshi Sato et Motohiro Horiuchi. « Cell-surface retention of PrPC by anti-PrP antibody prevents protease-resistant PrP formation ». Journal of General Virology 85, no 11 (1 novembre 2004) : 3473–82. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.80113-0.
Texte intégralPAN, Tao, Boon-Seng WONG, Tong LIU, Ruliang LI, Robert B. PETERSEN et Man-Sun SY. « Cell-surface prion protein interacts with glycosaminoglycans ». Biochemical Journal 368, no 1 (15 novembre 2002) : 81–90. http://dx.doi.org/10.1042/bj20020773.
Texte intégralJohnson, Chad, Jody Johnson, Joshua P. Vanderloo, Delwyn Keane, Judd M. Aiken et Debbie McKenzie. « Prion protein polymorphisms in white-tailed deer influence susceptibility to chronic wasting disease ». Journal of General Virology 87, no 7 (1 juillet 2006) : 2109–14. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.81615-0.
Texte intégralYu, Shuiliang, Shaoman Yin, Chaoyang Li, Poki Wong, Binggong Chang, Fan Xiao, Shin-Chung Kang et al. « Aggregation of prion protein with insertion mutations is proportional to the number of inserts ». Biochemical Journal 403, no 2 (26 mars 2007) : 343–51. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061592.
Texte intégralHooper, Nigel M., David R. Taylor et Nicole T. Watt. « Mechanism of the metal-mediated endocytosis of the prion protein ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1272–76. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361272.
Texte intégralEl-Sayed, Amr, Jörg Alber, Christoph Lämmler, Amir Abdulmawjood, Michael Zschöck et V. Hugo Castañeda. « Comparative sequence analysis of spa gene of Staphylococcus aureus isolated from bovine mastitis : characterization of an unusual spa gene variant ». Journal of Dairy Research 73, no 3 (29 mars 2006) : 322–27. http://dx.doi.org/10.1017/s002202990600183x.
Texte intégralWells, Mark A., Clare Jelinska, Laszlo L. P. Hosszu, C. Jeremy Craven, Anthony R. Clarke, John Collinge, Jonathan P. Waltho et Graham S. Jackson. « Multiple forms of copper (II) co-ordination occur throughout the disordered N-terminal region of the prion protein at pH 7.4 ». Biochemical Journal 400, no 3 (28 novembre 2006) : 501–10. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060721.
Texte intégralChiesa, Roberto, Pedro Piccardo, Elena Quaglio, Bettina Drisaldi, San Ling Si-Hoe, Masaki Takao, Bernardino Ghetti et David A. Harris. « Molecular Distinction between Pathogenic and Infectious Properties of the Prion Protein ». Journal of Virology 77, no 13 (1 juillet 2003) : 7611–22. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.13.7611-7622.2003.
Texte intégralHuang, Tao, Jian Xu, Jin Xiang, Yajing Lu, Rui Chen, Liqin Huang, Gengfu Xiao et Guihong Sun. « PrPC interacts with potassium channel tetramerization domain containing 1 (KCTD1) protein through the PrP51-136 region containing octapeptide repeats ». Biochemical and Biophysical Research Communications 417, no 1 (janvier 2012) : 182–86. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.11.081.
Texte intégralBlack, G. W., G. P. Hazlewood, G. P. Xue, C. G. Orpin et H. J. Gilbert. « Xylanase B from Neocallimastix patriciarum contains a non-catalytic 455-residue linker sequence comprised of 57 repeats of an octapeptide ». Biochemical Journal 299, no 2 (15 avril 1994) : 381–87. http://dx.doi.org/10.1042/bj2990381.
Texte intégralYin, Shaoman, Nancy Pham, Shuiliang Yu, Chaoyang Li, Poki Wong, Binggong Chang, Shin-Chung Kang et al. « Human prion proteins with pathogenic mutations share common conformational changes resulting in enhanced binding to glycosaminoglycans ». Proceedings of the National Academy of Sciences 104, no 18 (24 avril 2007) : 7546–51. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0610827104.
Texte intégralJones, David T., Ryan A. Townley, Jonathan Graff-Radford, Hugo Botha, David S. Knopman, Ronald C. Petersen, Clifford R. Jack, Val J. Lowe et Bradley F. Boeve. « Amyloid- and tau-PET imaging in a familial prion kindred ». Neurology Genetics 4, no 6 (décembre 2018) : e290. http://dx.doi.org/10.1212/nxg.0000000000000290.
Texte intégralMartin, D. R., A. Yuryev, K. R. Kalli, D. T. Fearon et J. M. Ahearn. « Determination of the structural basis for selective binding of Epstein-Barr virus to human complement receptor type 2. » Journal of Experimental Medicine 174, no 6 (1 décembre 1991) : 1299–311. http://dx.doi.org/10.1084/jem.174.6.1299.
Texte intégralOkabe, Reiko, Kiyoshi Nakatsuka, Masaaki Inaba, Takami Miki, Hiroshi Naka, Hideki Masaki, Atushi Moriguchi et Yoshiki Nishizawa. « Clinical Evaluation of the Elecsys β-CrossLaps Serum Assay, a New Assay for Degradation Products of Type I Collagen C-Telopeptides ». Clinical Chemistry 47, no 8 (1 août 2001) : 1410–14. http://dx.doi.org/10.1093/clinchem/47.8.1410.
Texte intégralHara, Hideyuki, Hironori Miyata, Nandita Rani Das, Junji Chida, Tatenobu Yoshimochi, Keiji Uchiyama, Hitomi Watanabe, Gen Kondoh, Takashi Yokoyama et Suehiro Sakaguchi. « Prion Protein Devoid of the Octapeptide Repeat Region Delays Bovine Spongiform Encephalopathy Pathogenesis in Mice ». Journal of Virology 92, no 1 (18 octobre 2017). http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01368-17.
Texte intégralKroll, François, Athanasios Dimitriadis, Tracy Campbell, Lee Darwent, John Collinge, Simon Mead et Emmanuelle Vire. « Prion protein gene mutation detection using long-read Nanopore sequencing ». Scientific Reports 12, no 1 (18 mai 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-022-12130-7.
Texte intégralVõ, Tuấn Cường, Hương Giang Lê, Jung-Mi Kang, Mya Moe, Haung Naw, Moe Kyaw Myint, Jinyoung Lee, Woon-Mok Sohn, Tong-Soo Kim et Byoung-Kuk Na. « Genetic polymorphism and natural selection of circumsporozoite protein in Myanmar Plasmodium vivax ». Malaria Journal 19, no 1 (4 septembre 2020). http://dx.doi.org/10.1186/s12936-020-03366-7.
Texte intégralPutaporntip, Chaturong, Napaporn Kuamsab, Rattanaporn Rojrung, Sunee Seethamchai et Somchai Jongwutiwes. « Structural organization and sequence diversity of the complete nucleotide sequence encoding the Plasmodium malariae merozoite surface protein-1 ». Scientific Reports 12, no 1 (16 septembre 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-022-19049-z.
Texte intégralScalabrino, Giuseppe, et Daniela Veber. « VITAMIN B12 AND NORMAL PRIONS : TWO FIELDS APPARENTLY SO FAR, BUT IN REALITY SO NEAR ». Istituto Lombardo - Accademia di Scienze e Lettere - Rendiconti di Scienze, 30 décembre 2014. http://dx.doi.org/10.4081/scie.2014.192.
Texte intégralKim, So Young, Fuming Zhang, David A. Harris et Robert J. Linhardt. « Structural Features of Heparin and Its Interactions With Cellular Prion Protein Measured by Surface Plasmon Resonance ». Frontiers in Molecular Biosciences 7 (26 novembre 2020). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2020.594497.
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