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Erales, Jenny, Brigitte Gontero, Julian Whitelegge et Frédéric Halgand. « Mapping of a copper-binding site on the small CP12 chloroplastic protein of Chlamydomonas reinhardtii using top-down mass spectrometry and site-directed mutagenesis ». Biochemical Journal 419, no 1 (13 mars 2009) : 75–86. http://dx.doi.org/10.1042/bj20082004.
Texte intégralMcArdle, H. J., S. M. Gross, D. M. Danks et A. G. Wedd. « Role of albumin's copper binding site in copper uptake by mouse hepatocytes ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 258, no 6 (1 juin 1990) : G988—G991. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.1990.258.6.g988.
Texte intégralCater, Michael A., Sharon La fontaine et Julian F. B. Mercer. « Copper binding to the N-terminal metal-binding sites or the CPC motif is not essential for copper-induced trafficking of the human Wilson protein (ATP7B) ». Biochemical Journal 401, no 1 (11 décembre 2006) : 143–53. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061055.
Texte intégralCalabrese, L., et M. Carbonaro. « An e.p.r. study of the non-equivalence of the copper sites of caeruloplasmin ». Biochemical Journal 238, no 1 (15 août 1986) : 291–95. http://dx.doi.org/10.1042/bj2380291.
Texte intégralSinopoli, Alessandro, Antonio Magrì, Danilo Milardi, Matteo Pappalardo, Pietro Pucci, Angela Flagiello, Jeremy J. Titman et al. « The role of copper(ii) in the aggregation of human amylin ». Metallomics 6, no 10 (2014) : 1841–52. http://dx.doi.org/10.1039/c4mt00130c.
Texte intégralKekez, Ivana, Mihovil Faletar, Mario Kekez, Laura Cendron, Maya Wright, Giuseppe Zanotti et Dubravka Matković-Čalogović. « Copper Binding and Oligomerization Studies of the Metal Resistance Determinant CrdA from Helicobacter pylori ». Molecules 27, no 11 (24 mai 2022) : 3387. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27113387.
Texte intégralNAKAMURA, Motoyoshi, Tasuku NAKAJIMA, Yasunori OHBA, Seigo YAMAUCHI, Byung Rho LEE et Eiji ICHISHIMA. « Identification of copper ligands in Aspergillus oryzae tyrosinase by site-directed mutagenesis ». Biochemical Journal 350, no 2 (23 août 2000) : 537–45. http://dx.doi.org/10.1042/bj3500537.
Texte intégralMaghool, Shadi, Michael T. Ryan et Megan J. Maher. « What Role Does COA6 Play in Cytochrome C Oxidase Biogenesis : A Metallochaperone or Thiol Oxidoreductase, or Both ? » International Journal of Molecular Sciences 21, no 19 (23 septembre 2020) : 6983. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21196983.
Texte intégralD’Angelo, Paola, Stefano Della Longa, Alessandro Arcovito, Giordano Mancini, Andrea Zitolo, Giovanni Chillemi, Gabriele Giachin, Giuseppe Legname et Federico Benetti. « Effects of the Pathological Q212P Mutation on Human Prion Protein Non-Octarepeat Copper-Binding Site ». Biochemistry 51, no 31 (27 juillet 2012) : 6068–79. http://dx.doi.org/10.1021/bi300233n.
Texte intégralEakin, Catherine M., Jefferson D. Knight, Charles J. Morgan, Michael A. Gelfand et Andrew D. Miranker. « Formation of a Copper Specific Binding Site in Non-Native States of β-2-Microglobulin† ». Biochemistry 41, no 34 (août 2002) : 10646–56. http://dx.doi.org/10.1021/bi025944a.
Texte intégralAttar, Narsis, Oscar A. Campos, Maria Vogelauer, Chen Cheng, Yong Xue, Stefan Schmollinger, Lukasz Salwinski et al. « The histone H3-H4 tetramer is a copper reductase enzyme ». Science 369, no 6499 (2 juillet 2020) : 59–64. http://dx.doi.org/10.1126/science.aba8740.
Texte intégralWatmough, Nicholas J., Sarah J. Field, Ross J. L. Hughes et David J. Richardson. « The bacterial respiratory nitric oxide reductase ». Biochemical Society Transactions 37, no 2 (20 mars 2009) : 392–99. http://dx.doi.org/10.1042/bst0370392.
Texte intégralDiSpirito, Alan A., Jeremy D. Semrau, J. Colin Murrell, Warren H. Gallagher, Christopher Dennison et Stéphane Vuilleumier. « Methanobactin and the Link between Copper and Bacterial Methane Oxidation ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 80, no 2 (16 mars 2016) : 387–409. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00058-15.
Texte intégralMarx, G., et M. Chevion. « Site-specific modification of albumin by free radicals. Reaction with copper(II) and ascorbate ». Biochemical Journal 236, no 2 (1 juin 1986) : 397–400. http://dx.doi.org/10.1042/bj2360397.
Texte intégralSOLANO, Francisco, Celia JIMÉNEZ-CERVANTES, José H. MARTÍNEZ-LIARTE, José C. GARCÍA-BORRÓN, José R. JARA et José A. LOZANO. « Molecular mechanism for catalysis by a new zinc-enzyme, dopachrome tautomerase ». Biochemical Journal 313, no 2 (15 janvier 1996) : 447–53. http://dx.doi.org/10.1042/bj3130447.
Texte intégralPercival, S. S., et E. D. Harris. « Regulation of Cu,Zn superoxide dismutase with copper. Caeruloplasmin maintains levels of functional enzyme activity during differentiation of K562 cells ». Biochemical Journal 274, no 1 (15 février 1991) : 153–58. http://dx.doi.org/10.1042/bj2740153.
Texte intégralGiangregorio, Nicola, Annamaria Tonazzi, Lara Console, Mario Prejanò, Tiziana Marino, Nino Russo et Cesare Indiveri. « Effect of Copper on the Mitochondrial Carnitine/Acylcarnitine Carrier Via Interaction with Cys136 and Cys155. Possible Implications in Pathophysiology ». Molecules 25, no 4 (13 février 2020) : 820. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25040820.
Texte intégralJaenicke, Elmar, Kay Büchler, Jürgen Markl, Heinz Decker et Thomas R. M. Barends. « Cupredoxin-like domains in haemocyanins ». Biochemical Journal 426, no 3 (24 février 2010) : 373–78. http://dx.doi.org/10.1042/bj20091501.
Texte intégralMartins, Lucas Sousa, Jerônimo Lameira, Hendrik G. Kruger, Cláudio Nahum Alves et José Rogério A. Silva. « Evaluating the Performance of a Non-Bonded Cu2+ Model Including Jahn−Teller Effect into the Binding of Tyrosinase Inhibitors ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 13 (6 juillet 2020) : 4783. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21134783.
Texte intégralKhalil, Abdelouahed, et Tamàs Fülöp. « A comparison of the kinetics of low-density lipoprotein oxidation induced by copper or by γ-rays : Influence of radiation dose-rate and copper concentration ». Canadian Journal of Physiology and Pharmacology 79, no 2 (1 février 2001) : 114–21. http://dx.doi.org/10.1139/y00-080.
Texte intégralVarfolomeeva, Larisa A., Anastasia Yu Solovieva, Nikolai S. Shipkov, Olga G. Kulikova, Natalia I. Dergousova, Tatiana V. Rakitina, Konstantin M. Boyko, Tamara V. Tikhonova et Vladimir O. Popov. « Probing the Role of a Conserved Phenylalanine in the Active Site of Thiocyanate Dehydrogenase ». Crystals 12, no 12 (8 décembre 2022) : 1787. http://dx.doi.org/10.3390/cryst12121787.
Texte intégralBaek, Seung-Hun, Angela Hartsock et James P. Shapleigh. « Agrobacterium tumefaciens C58 Uses ActR and FnrN To Control nirK and nor Expression ». Journal of Bacteriology 190, no 1 (2 novembre 2007) : 78–86. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00792-07.
Texte intégralBrouwer, M., T. Hoexum-Brouwer et R. E. Cashon. « A putative glutathione-binding site in CdZn-metallothionein identified by equilibrium binding and molecular-modelling studies ». Biochemical Journal 294, no 1 (15 août 1993) : 219–25. http://dx.doi.org/10.1042/bj2940219.
Texte intégralGeorgieva, Dessislava Nikolova, Stanka Stoeva, Wolfgang Voelter et Nicolay Genov. « Viviparus ater Hemocyanin : Investigation of the Dioxygen-Binding Site and Stability of the Oxy- and Apo-Forms ». Zeitschrift für Naturforschung C 56, no 9-10 (1 octobre 2001) : 843–47. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2001-9-1027.
Texte intégralBoyd, Stefanie D., Morgan S. Ullrich, Jenifer S. Calvo, Fatemeh Behnia, Gabriele Meloni et Duane D. Winkler. « Mutations in Superoxide Dismutase 1 (Sod1) Linked to Familial Amyotrophic Lateral Sclerosis Can Disrupt High-Affinity Zinc-Binding Promoted by the Copper Chaperone for Sod1 (Ccs) ». Molecules 25, no 5 (28 février 2020) : 1086. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25051086.
Texte intégralWang, Jiou, Hilda Slunt, Victoria Gonzales, David Fromholt, Michael Coonfield, Neal G. Copeland, Nancy A. Jenkins et David R. Borchelt. « Copper-binding-site-null SOD1 causes ALS in transgenic mice : aggregates of non-native SOD1 delineate a common feature ». Human Molecular Genetics 12, no 21 (1 novembre 2003) : 2753–64. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddg312.
Texte intégralWakabayashi, Hironao, Qian Zhou, Keiji Nogami et Philip J. Fay. « Effects of Single Point Mutations within Proposed Copper Binding Sites on Specific Activity and Inter-Chain Affinity of Factor VIII. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 1730. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1730.1730.
Texte intégralBrauchli, Sven Y., Frederik J. Malzner, Edwin C. Constable et Catherine E. Housecroft. « Copper(i)-based dye-sensitized solar cells with sterically demanding anchoring ligands : bigger is not always better ». RSC Advances 5, no 60 (2015) : 48516–25. http://dx.doi.org/10.1039/c5ra07449e.
Texte intégralFaraco, Vincenza, Paola Giardina et Giovanni Sannia. « Metal-responsive elements in Pleurotus ostreatus laccase gene promoters ». Microbiology 149, no 8 (1 août 2003) : 2155–62. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.26360-0.
Texte intégralCATER, Michael A., John FORBES, Sharon La FONTAINE, Diane COX et Julian F. B. MERCER. « Intracellular trafficking of the human Wilson protein : the role of the six N-terminal metal-binding sites ». Biochemical Journal 380, no 3 (15 juin 2004) : 805–13. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031804.
Texte intégralJureschi, Monica, Brindusa Alina Petre, Laura Ion, Catalina Ionica Ciobanu, Ion Sandu et Gabi Drochioiu. « Synthesis of Different Analogs of Ab(9-16) Peptide Mass spectrometric evidence for heavy metal binding ». Revista de Chimie 70, no 9 (15 octobre 2019) : 3348–53. http://dx.doi.org/10.37358/rc.19.9.7547.
Texte intégralPirota, Valentina, Enrico Lunghi, Alessandra Benassi, Emmanuele Crespan, Mauro Freccero et Filippo Doria. « Selective Binding and Redox-Activity on Parallel G-Quadruplexes by Pegylated Naphthalene Diimide-Copper Complexes ». Molecules 26, no 16 (19 août 2021) : 5025. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26165025.
Texte intégralPfeuffer, I., S. Klein-Hessling, A. Heinfling, S. Chuvpilo, C. Escher, T. Brabletz, B. Hentsch, H. Schwarzenbach, P. Matthias et E. Serfling. « Octamer factors exert a dual effect on the IL-2 and IL-4 promoters. » Journal of Immunology 153, no 12 (15 décembre 1994) : 5572–85. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.153.12.5572.
Texte intégralABRAHAM, Zelda H. L., Barry E. SMITH, Barry D. HOWES, David J. LOWE et Robert R. EADY. « pH-dependence for binding a single nitrite ion to each type-2 copper centre in the copper-containing nitrite reductase of Alcaligenes xylosoxidans ». Biochemical Journal 324, no 2 (1 juin 1997) : 511–16. http://dx.doi.org/10.1042/bj3240511.
Texte intégralShcheglovitov, Aleksandr, Iuliia Vitko, Roman M. Lazarenko, Peihan Orestes, Slobodan M. Todorovic et Edward Perez-Reyes. « Molecular and biophysical basis of glutamate and trace metal modulation of voltage-gated Cav2.3 calcium channels ». Journal of General Physiology 139, no 3 (27 février 2012) : 219–34. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.201110699.
Texte intégralNaro, Fabio, Maria G. Tordi, Giorgio M. Giacometti, Francesco Tomei, Anna M. Timperio et Lello Zolla. « Metal Binding to Pseudomonas aeruginosa Azurin : a Kinetic Investigation ». Zeitschrift für Naturforschung C 55, no 5-6 (1 juin 2000) : 347–54. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2000-5-609.
Texte intégralTeodori, Laura, Marjan Omer, Anders Märcher, Mads K. Skaanning, Veronica L. Andersen, Jesper S. Nielsen, Emil Oldenburg, Yuchen Lin, Kurt V. Gothelf et Jørgen Kjems. « Site-specific nanobody-oligonucleotide conjugation for super-resolution imaging ». Journal of Biological Methods 9, no 1 (1 mars 2022) : e159. http://dx.doi.org/10.14440/jbm.2022.381.
Texte intégralScala, David J., et Lee J. Kerkhof. « Diversity of Nitrous Oxide Reductase (nosZ) Genes in Continental Shelf Sediments ». Applied and Environmental Microbiology 65, no 4 (1 avril 1999) : 1681–87. http://dx.doi.org/10.1128/aem.65.4.1681-1687.1999.
Texte intégralAbbas, Ioana M., Marija Vranic, Holger Hoffmann, Ahmed H. El-Khatib, María Montes-Bayón, Heiko M. Möller et Michael G. Weller. « Investigations of the Copper Peptide Hepcidin-25 by LC-MS/MS and NMR ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 8 (2 août 2018) : 2271. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19082271.
Texte intégralSen, Kakali, Sam Horrell, Demet Kekilli, Chin W. Yong, Thomas W. Keal, Hakan Atakisi, David W. Moreau, Robert E. Thorne, Michael A. Hough et Richard W. Strange. « Active-site protein dynamics and solvent accessibility in nativeAchromobacter cycloclastescopper nitrite reductase ». IUCrJ 4, no 4 (16 juin 2017) : 495–505. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252517007527.
Texte intégralGoto, Yoshio, et Judith P. Klinman. « Binding of Dioxygen to Non-Metal Sites in Proteins : Exploration of the Importance of Binding Site Size versus Hydrophobicity in the Copper Amine Oxidase fromHansenula polymorpha† ». Biochemistry 41, no 46 (novembre 2002) : 13637–43. http://dx.doi.org/10.1021/bi0204591.
Texte intégralFrank, L. H., H. K. Cheung et R. S. Cohen. « Identification and characterization of Drosophila female germ line transcriptional control elements ». Development 114, no 2 (1 février 1992) : 481–91. http://dx.doi.org/10.1242/dev.114.2.481.
Texte intégralManiak, Halina, Michał Talma, Konrad Matyja, Anna Trusek et Mirosław Giurg. « Synthesis and Structure-Activity Relationship Studies of Hydrazide-Hydrazones as Inhibitors of Laccase from Trametes versicolor ». Molecules 25, no 5 (10 mars 2020) : 1255. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25051255.
Texte intégralOlczak, Teresa, Dabney White Dixon et Caroline Attardo Genco. « Binding Specificity of the Porphyromonas gingivalis Heme and Hemoglobin Receptor HmuR, Gingipain K, and Gingipain R1 for Heme, Porphyrins, and Metalloporphyrins ». Journal of Bacteriology 183, no 19 (1 octobre 2001) : 5599–608. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.19.5599-5608.2001.
Texte intégralBanci, Lucia, Ivano Bertini, Vito Calderone, Nunzia Della-Malva, Isabella C. Felli, Sara Neri, Anna Pavelkova et Antonio Rosato. « Copper(I)-mediated protein–protein interactions result from suboptimal interaction surfaces ». Biochemical Journal 422, no 1 (29 juillet 2009) : 37–42. http://dx.doi.org/10.1042/bj20090422.
Texte intégralDas, Dola, Nisha Tapryal, Shyamal K. Goswami, Paul L. Fox et Chinmay K. Mukhopadhyay. « Regulation of ceruloplasmin in human hepatic cells by redox active copper : identification of a novel AP-1 site in the ceruloplasmin gene ». Biochemical Journal 402, no 1 (25 janvier 2007) : 135–41. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060963.
Texte intégralUrresti, Saioa, Alan Cartmell, Feng Liu, Paul H. Walton et Gideon J. Davies. « Structural studies of the unusual metal-ion site of the GH124 endoglucanase from Ruminiclostridium thermocellum ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 74, no 8 (1 août 2018) : 496–505. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x18006842.
Texte intégralVarela-Nallar, Lorena, Enrique M. Toledo, Luis F. Larrondo, Ana L. B. Cabral, Vilma R. Martins et Nibaldo C. Inestrosa. « Induction of cellular prion protein gene expression by copper in neurons ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 290, no 1 (janvier 2006) : C271—C281. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00160.2005.
Texte intégralHuo, Chunheng, Tinghong Ming, Yan Wu, Hengshang Huan, Xiaoting Qiu, Chenyang Lu, Ye Li, Zhen Zhang, Jiaojiao Han et Xiurong Su. « Structural and Biochemical Characterization of Silver/Copper Binding by Dendrorhynchus zhejiangensis Ferritin ». Polymers 15, no 5 (3 mars 2023) : 1297. http://dx.doi.org/10.3390/polym15051297.
Texte intégralGoumakos, William, Jean-Pierre Laussac et Bibudhendra Sarkar. « Binding of cadmium(II) and zinc(II) to human and dog serum albumins. An equilibrium dialysis and 113Cd-NMR study ». Biochemistry and Cell Biology 69, no 12 (1 décembre 1991) : 809–20. http://dx.doi.org/10.1139/o91-121.
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