Articles de revues sur le sujet « Non muscle myosin II A »
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Texte intégralUbukawa, Kumi, Yong-Mei Guo, Masayuki Takahashi, Makoto Hirokawa, Yoshihiro Michishita, Miho Nara, Hiroyuki Tagawa et al. « Enucleation of human erythroblasts involves non-muscle myosin IIB ». Blood 119, no 4 (26 janvier 2012) : 1036–44. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2011-06-361907.
Texte intégralDasbiswas, Kinjal, Shiqiong Hu, Frank Schnorrer, Samuel A. Safran et Alexander D. Bershadsky. « Ordering of myosin II filaments driven by mechanical forces : experiments and theory ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 373, no 1747 (9 avril 2018) : 20170114. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2017.0114.
Texte intégralWrighton, Katharine H. « Non-muscle myosin II in kidney morphogenesis ». Nature Reviews Nephrology 13, no 7 (30 mai 2017) : 384. http://dx.doi.org/10.1038/nrneph.2017.77.
Texte intégralLevinson, Howard, Blaine Mischen, Bruce Klitzman, Detlev Erdmann et L. Scott Levin. « Non muscle myosin II regulates contractile phenotypes ». Journal of the American College of Surgeons 205, no 3 (septembre 2007) : S60—S61. http://dx.doi.org/10.1016/j.jamcollsurg.2007.06.148.
Texte intégralMaciver, Sutherland K. « Myosin II function in non-muscle cells ». BioEssays 18, no 3 (mars 1996) : 179–82. http://dx.doi.org/10.1002/bies.950180304.
Texte intégralPorro, Chiara, Antonio Pennella, Maria Antonietta Panaro et Teresa Trotta. « Functional Role of Non-Muscle Myosin II in Microglia : An Updated Review ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 13 (22 juin 2021) : 6687. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22136687.
Texte intégralTakubo, T., S. Wakui, K. Daigo, K. Kurokata, T. Ohashi, K. Katayama et M. Hino. « Expression of non-muscle type myosin heavy polypeptide 9 (MYH9) in mammalian cells ». European Journal of Histochemistry 47, no 4 (26 juin 2009) : 345. http://dx.doi.org/10.4081/845.
Texte intégralJuanes-García, Alba, Clara Llorente-González et Miguel Vicente-Manzanares. « Molecular control of non-muscle myosin II assembly ». Oncotarget 7, no 5 (18 janvier 2016) : 5092–93. http://dx.doi.org/10.18632/oncotarget.6936.
Texte intégralWan, Xiaohu. « Counting Molecules in Non-Muscle Myosin II Filaments ». Biophysical Journal 108, no 2 (janvier 2015) : 322a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2014.11.1750.
Texte intégralGrinnell, F., et C. H. Ho. « Non-muscle myosin II heavy chain has a cryptic cell-adhesion domain ». Biochemical Journal 309, no 2 (15 juillet 1995) : 569–74. http://dx.doi.org/10.1042/bj3090569.
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Texte intégralJohnson, Chloe A., Jake E. McGreig, Sarah T. Jeanfavre, Jonathan Walklate, Carlos D. Vera, Marta Farré, Daniel P. Mulvihill et al. « Identification of sequence changes in myosin II that adjust muscle contraction velocity ». PLOS Biology 19, no 6 (10 juin 2021) : e3001248. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3001248.
Texte intégralDaneshparvar, Nadia, Dianne W. Taylor, Thomas S. O’Leary, Hamidreza Rahmani, Fatemeh Abbasiyeganeh, Michael J. Previs et Kenneth A. Taylor. « CryoEM structure of Drosophila flight muscle thick filaments at 7 Å resolution ». Life Science Alliance 3, no 8 (27 juillet 2020) : e202000823. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202000823.
Texte intégralPark, Inju, Cecil Han, Sora Jin, Boyeon Lee, Heejin Choi, Jun Tae Kwon, Dongwook Kim et al. « Myosin regulatory light chains are required to maintain the stability of myosin II and cellular integrity ». Biochemical Journal 434, no 1 (27 janvier 2011) : 171–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101473.
Texte intégralEliott, S., P. H. Vardy et K. L. Williams. « The distribution of myosin II in Dictyostelium discoideum slug cells. » Journal of Cell Biology 115, no 5 (1 décembre 1991) : 1267–74. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.115.5.1267.
Texte intégralKim, Jong-Hee, et LaDora V. Thompson. « Non-weight bearing-induced muscle weakness : the role of myosin quantity and quality in MHC type II fibers ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 307, no 2 (15 juillet 2014) : C190—C194. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00076.2014.
Texte intégralAgarwal, Priti, et Ronen Zaidel-Bar. « Diverse roles of non-muscle myosin II contractility in 3D cell migration ». Essays in Biochemistry 63, no 5 (24 septembre 2019) : 497–508. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20190026.
Texte intégralVerkhovsky, A. B., et G. G. Borisy. « Non-sarcomeric mode of myosin II organization in the fibroblast lamellum. » Journal of Cell Biology 123, no 3 (1 novembre 1993) : 637–52. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.123.3.637.
Texte intégralMatsui, Tsubasa S., Roland Kaunas, Makoto Kanzaki, Masaaki Sato et Shinji Deguchi. « Non-muscle myosin II induces disassembly of actin stress fibres independently of myosin light chain dephosphorylation ». Interface Focus 1, no 5 (3 août 2011) : 754–66. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2011.0031.
Texte intégralNewell-Litwa, K. A., R. Horwitz et M. L. Lamers. « Non-muscle myosin II in disease : mechanisms and therapeutic opportunities ». Disease Models & ; Mechanisms 8, no 12 (5 novembre 2015) : 1495–515. http://dx.doi.org/10.1242/dmm.022103.
Texte intégralWest-Foyle, Hoku, Priyanka Kothari, Jonathan Osborne et Douglas N. Robinson. « 14-3-3 proteins tune non-muscle myosin II assembly ». Journal of Biological Chemistry 293, no 18 (16 mars 2018) : 6751–61. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m117.819391.
Texte intégralSchewkunow, Vitali, Karan P. Sharma, Gerold Diez, Anna H. Klemm, Pal C. Sharma et Wolfgang H. Goldmann. « Thermodynamic evidence of non-muscle myosin II–lipid-membrane interaction ». Biochemical and Biophysical Research Communications 366, no 2 (février 2008) : 500–505. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.11.170.
Texte intégralVerkhovsky, A. B., T. M. Svitkina et G. G. Borisy. « Polarity sorting of actin filaments in cytochalasin-treated fibroblasts ». Journal of Cell Science 110, no 15 (1 août 1997) : 1693–704. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.110.15.1693.
Texte intégralWang, Kui, Zhifang Yang, Xiaohui Chen, Shunxiao Liu, Xiang Li, Liuhao Wang, Hao Yu et Hongwei Zhang. « Characterization and analysis of myosin gene family in the whitefly (<i>Bemisia tabaci</i>) ». AIMS Molecular Science 9, no 2 (2022) : 91–106. http://dx.doi.org/10.3934/molsci.2022006.
Texte intégralJavier-Torrent, Míriam, et Carlos A. Saura. « Conventional and Non-Conventional Roles of Non-Muscle Myosin II-Actin in Neuronal Development and Degeneration ». Cells 9, no 9 (19 août 2020) : 1926. http://dx.doi.org/10.3390/cells9091926.
Texte intégralMoura, Pedro L., Bethan R. Hawley, Tosti J. Mankelow, Rebecca E. Griffiths, Johannes G. G. Dobbe, Geert J. Streekstra, David J. Anstee, Timothy J. Satchwell et Ashley M. Toye. « Non-muscle myosin II drives vesicle loss during human reticulocyte maturation ». Haematologica 103, no 12 (3 août 2018) : 1997–2007. http://dx.doi.org/10.3324/haematol.2018.199083.
Texte intégralBetapudi, Venkaiah, Linda Hsi, Kristi L. Allen, Belinda Willard et Keith R. McCrae. « Non-Muscle Myosin II Mediates Microparticle Release From Endothelial Cells Activated by Antiphospholipid Antibodies »,. Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 3343. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.3343.3343.
Texte intégralKondo, Tomo, Kozue Hamao, Keiju Kamijo, Hiroshi Kimura, Makiko Morita, Masayuki Takahashi et Hiroshi Hosoya. « Enhancement of myosin II/actin turnover at the contractile ring induces slower furrowing in dividing HeLa cells ». Biochemical Journal 435, no 3 (13 avril 2011) : 569–76. http://dx.doi.org/10.1042/bj20100837.
Texte intégralMarcucci, Lorenzo, Hiroki Fukunaga, Toshio Yanagida et Mitsuhiro Iwaki. « The Synergic Role of Actomyosin Architecture and Biased Detachment in Muscle Energetics : Insights in Cross Bridge Mechanism beyond the Lever-Arm Swing ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 13 (29 juin 2021) : 7037. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22137037.
Texte intégralBond, Lisa M., Hemma Brandstaetter, James R. Sellers, John Kendrick-Jones et Folma Buss. « Myosin motor proteins are involved in the final stages of the secretory pathways ». Biochemical Society Transactions 39, no 5 (21 septembre 2011) : 1115–19. http://dx.doi.org/10.1042/bst0391115.
Texte intégralVicente-Manzanares, Miguel, Xuefei Ma, Robert S. Adelstein et Alan Rick Horwitz. « Non-muscle myosin II takes centre stage in cell adhesion and migration ». Nature Reviews Molecular Cell Biology 10, no 11 (novembre 2009) : 778–90. http://dx.doi.org/10.1038/nrm2786.
Texte intégralSnell, Nicole E. « Triple FRET Imaging of Non-Muscle Myosin II Localization in Migrating Cells ». Biophysical Journal 112, no 3 (février 2017) : 267a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.1449.
Texte intégralChattoraj, Shyamtanu, Shekhar Saha, Debdatta Halder, Siddhartha S. Jana et Kankan Bhattacharyya. « Structural Oscillations of Non-muscle Myosin II-C2 : Time Resolved Confocal Microscopy ». ChemistrySelect 2, no 3 (23 janvier 2017) : 953–58. http://dx.doi.org/10.1002/slct.201601963.
Texte intégralWang, Aibing, Xuefei Ma, Mary Anne Conti et Robert S. Adelstein. « Distinct and redundant roles of the non-muscle myosin II isoforms and functional domains ». Biochemical Society Transactions 39, no 5 (21 septembre 2011) : 1131–35. http://dx.doi.org/10.1042/bst0391131.
Texte intégralChaudoir, B. M., P. A. Kowalczyk et R. L. Chisholm. « Regulatory light chain mutations affect myosin motor function and kinetics ». Journal of Cell Science 112, no 10 (15 mai 1999) : 1611–20. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.112.10.1611.
Texte intégralHirota, Yuki, Alice Meunier, Shihhui Huang, Togo Shimozawa, Yasuyuki S. Kida, Masashi Inoue, Tsubasa Ito et al. « Planar cell polarity of multiciliated ependymal cells regulated by non-muscle myosin II ». Neuroscience Research 68 (janvier 2010) : e364. http://dx.doi.org/10.1016/j.neures.2010.07.1614.
Texte intégralNie, Wei, Ming-tzo Wei, H. Daniel Ou-Yang, Sabrina Jedlicka et Dimitrios Vavylonis. « Dynamics of Non-Muscle Myosin II Organization into Stress Fibers and Contractile Networks ». Biophysical Journal 104, no 2 (janvier 2013) : 140a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.799.
Texte intégralLiu, Zhenan, Elke Van Rossen, Jean-Pierre Timmermans, Albert Geerts, Leo A. van Grunsven et Hendrik Reynaert. « Distinct roles for non-muscle myosin II isoforms in mouse hepatic stellate cells ». Journal of Hepatology 54, no 1 (janvier 2011) : 132–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.jhep.2010.06.020.
Texte intégralHo, Wei-Ting, Jung-Shen Chang, San-Fang Chou, Wei-Lun Hwang, Po-Jen Shih, Shu-Wen Chang, Muh-Hwa Yang, Tzuu-Shuh Jou et I.-Jong Wang. « Targeting non-muscle myosin II promotes corneal endothelial migration through regulating lamellipodial dynamics ». Journal of Molecular Medicine 97, no 9 (13 juillet 2019) : 1345–57. http://dx.doi.org/10.1007/s00109-019-01818-5.
Texte intégralKovari, Daniel T., Wenbin Wei, Jan-Simon Toro, Ruth E. Fogg, Karen Porter et Jennifer E. Curtis. « Frustrated Phagocytic Spreading Dynamics End in Distinct Non-Muscle Myosin II Dependent Contraction ». Biophysical Journal 110, no 3 (février 2016) : 621a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3330.
Texte intégralLee, Stacey, et Sanjay Kumar. « Actomyosin stress fiber mechanosensing in 2D and 3D ». F1000Research 5 (7 septembre 2016) : 2261. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.8800.1.
Texte intégralPetrof, B. J., A. M. Kelly, N. A. Rubinstein et A. I. Pack. « Effect of hypothyroidism on myosin heavy chain expression in rat pharyngeal dilator muscles ». Journal of Applied Physiology 73, no 1 (1 juillet 1992) : 179–87. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1992.73.1.179.
Texte intégralJana, Siddhartha S., Kye-Young Kim, Jian Mao, Sachiyo Kawamoto, James R. Sellers et Robert S. Adelstein. « An Alternatively Spliced Isoform of Non-muscle Myosin II-C Is Not Regulated by Myosin Light Chain Phosphorylation ». Journal of Biological Chemistry 284, no 17 (23 février 2009) : 11563–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m806574200.
Texte intégralHabicht, Juri, Ashley Mooneyham, Asumi Hoshino, Mihir Shetty, Xiaonan Zhang, Edith Emmings, Qing Yang, Courtney Coombes, Melissa K. Gardner et Martina Bazzaro. « UNC-45A breaks the microtubule lattice independently of its effects on non-muscle myosin II ». Journal of Cell Science 134, no 1 (1 décembre 2020) : jcs248815. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.248815.
Texte intégralSingh, Kuldeep, Anne B. Kim et Kathleen G. Morgan. « Non‐muscle myosin II regulates aortic stiffness through effects on specific focal adhesion proteins and the non‐muscle cortical cytoskeleton ». Journal of Cellular and Molecular Medicine 25, no 5 (6 février 2021) : 2471–83. http://dx.doi.org/10.1111/jcmm.16170.
Texte intégralChen, Ping, De-qiang Xu, Sheng-li Xu, He Xiao, Sheng-hong Wan, Xing-huan Wang, Michael E. DiSanto et Xin-hua Zhang. « Blebbistatin modulates prostatic cell growth and contrapctility through myosin II signaling ». Clinical Science 132, no 20 (19 octobre 2018) : 2189–205. http://dx.doi.org/10.1042/cs20180294.
Texte intégralAguilar-Cuenca, Rocío, Clara Llorente-González, Jessica R. Chapman, Vanessa C. Talayero, Marina Garrido-Casado, Cristina Delgado-Arévalo, María Millán-Salanova et al. « Tyrosine Phosphorylation of the Myosin Regulatory Light Chain Controls Non-muscle Myosin II Assembly and Function in Migrating Cells ». Current Biology 30, no 13 (juillet 2020) : 2446–58. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2020.04.057.
Texte intégralWendt, T., D. Taylor, K. Trybus et K. Taylor. « 3-D Electron Crystallography Reveals the “Off” State of Smooth Muscle Myosin. » Microscopy and Microanalysis 6, S2 (août 2000) : 86–87. http://dx.doi.org/10.1017/s143192760003292x.
Texte intégralZeng, Q., D. Lagunoff, R. Masaracchia, Z. Goeckeler, G. Cote et R. Wysolmerski. « Endothelial cell retraction is induced by PAK2 monophosphorylation of myosin II ». Journal of Cell Science 113, no 3 (1 février 2000) : 471–82. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.113.3.471.
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