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Texte intégralScarperi, Andrea, Giovanni Barcaro, Aleksandra Pajzderska, Francesca Martini, Elisa Carignani et Marco Geppi. « Structural Refinement of Carbimazole by NMR Crystallography ». Molecules 26, no 15 (29 juillet 2021) : 4577. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26154577.
Texte intégralIkeya, Teppei, Shiro Ikeda, Takanori Kigawa, Yutaka Ito et Peter Güntert. « Protein NMR Structure Refinement based on Bayesian Inference ». Journal of Physics : Conference Series 699 (mars 2016) : 012005. http://dx.doi.org/10.1088/1742-6596/699/1/012005.
Texte intégralLaws, David D., Angel C. de Dios et Eric Oldfield. « NMR chemical shifts and structure refinement in proteins ». Journal of Biomolecular NMR 3, no 5 (septembre 1993) : 607–12. http://dx.doi.org/10.1007/bf00174614.
Texte intégralCUI, FENG, ROBERT JERNIGAN et ZHIJUN WU. « KNOWLEDGE-BASED VERSUS EXPERIMENTALLY ACQUIRED DISTANCE AND ANGLE CONSTRAINTS FOR NMR STRUCTURE REFINEMENT ». Journal of Bioinformatics and Computational Biology 06, no 02 (avril 2008) : 283–300. http://dx.doi.org/10.1142/s0219720008003448.
Texte intégralSinelnikova, Anna, et David van der Spoel. « NMR refinement and peptide folding using the GROMACS software ». Journal of Biomolecular NMR 75, no 4-5 (28 mars 2021) : 143–49. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-021-00363-z.
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Texte intégralShapiro, Lawrence, Michael Nilges, Magdalena Eriksson, Monika Persson, Irena Valterová, Michel Chanon, Cindy Striley, Johann Weidlein, Ahmad Nasiri et Yoshito Okada. « NMR Relaxation Matrix Refinement of a DNA Octamer Solution Structure. » Acta Chemica Scandinavica 47 (1993) : 43–56. http://dx.doi.org/10.3891/acta.chem.scand.47-0043.
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Texte intégralCarlon, Azzurra, Enrico Ravera, Giacomo Parigi, Garib N. Murshudov et Claudio Luchinat. « Joint X-ray/NMR structure refinement of multidomain/multisubunit systems ». Journal of Biomolecular NMR 73, no 6-7 (11 octobre 2018) : 265–78. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-018-0212-3.
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Texte intégralKovalevskiy, Oleg, Robert A. Nicholls, Fei Long, Azzurra Carlon et Garib N. Murshudov. « Overview of refinement procedures withinREFMAC5 : utilizing data from different sources ». Acta Crystallographica Section D Structural Biology 74, no 3 (1 mars 2018) : 215–27. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798318000979.
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Texte intégralBertini, Ivano, David A. Case, Lucio Ferella, Andrea Giachetti et Antonio Rosato. « A Grid-enabled web portal for NMR structure refinement with AMBER ». Bioinformatics 27, no 17 (14 juillet 2011) : 2384–90. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btr415.
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Texte intégralBrown, Frank K., Judith C. Hempel et Peter W. Jeffs. « NMR restraint analysis of transforming growth factor α : A key component for NMR structure refinement ». Proteins : Structure, Function, and Genetics 13, no 4 (août 1992) : 306–26. http://dx.doi.org/10.1002/prot.340130404.
Texte intégralPantoja-Uceda, D., M. Bruix, J. Santoro, M. Rico, R. Monsalve et M. Villalba. « Solution structure of allergenic 2 S albumins ». Biochemical Society Transactions 30, no 6 (1 novembre 2002) : 919–24. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300919.
Texte intégralTuel, Alain, Stefano Caldarelli, Anton Meden, Lynne B. McCusker, Christian Baerlocher, Alenka Ristic, Nevenka Rajic, Gregor Mali et Venceslav Kaucic. « NMR Characterization and Rietveld Refinement of the Structure of Rehydrated AlPO4-34 ». Journal of Physical Chemistry B 104, no 24 (juin 2000) : 5697–705. http://dx.doi.org/10.1021/jp000455a.
Texte intégralCalhoun, Jennifer R., Weixia Liu, Katrin Spiegel, Matteo Dal Peraro, Michael L. Klein, Kathleen G. Valentine, A. Joshua Wand et William F. DeGrado. « Solution NMR Structure of a Designed Metalloprotein and Complementary Molecular Dynamics Refinement ». Structure 16, no 2 (février 2008) : 210–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2007.11.011.
Texte intégralLe, Hong-biao, John G. Pearson, Angel C. de Dios et Eric Oldfield. « Protein Structure Refinement and Prediction via NMR Chemical Shifts and Quantum Chemistry ». Journal of the American Chemical Society 117, no 13 (avril 1995) : 3800–3807. http://dx.doi.org/10.1021/ja00118a016.
Texte intégralPerilla, Juan R., Gongpu Zhao, Manman Lu, Jiying Ning, Guangjin Hou, In-Ja L. Byeon, Angela M. Gronenborn, Tatyana Polenova et Peijun Zhang. « CryoEM Structure Refinement by Integrating NMR Chemical Shifts with Molecular Dynamics Simulations ». Journal of Physical Chemistry B 121, no 15 (22 février 2017) : 3853–63. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.6b13105.
Texte intégralJung, Ryu Hyo, Kim Tae-Rae, Ji Sunyoung et Lee Jinhyuk. « NMR Structure Refinement using Stap and Flat-Bottom Potential Without NOE Data ». Biophysical Journal 106, no 2 (janvier 2014) : 47a—48a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.343.
Texte intégralCarlon, Azzurra, Enrico Ravera, Giacomo Parigi, Garib N. Murshudov et Claudio Luchinat. « Correction to : Joint X-ray/NMR structure refinement of multidomain/multisubunit systems ». Journal of Biomolecular NMR 73, no 6-7 (8 mai 2019) : 279. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-019-00238-4.
Texte intégralRamelot, Theresa A., Srivatsan Raman, Alexandre P. Kuzin, Rong Xiao, Li-Chung Ma, Thomas B. Acton, John F. Hunt, Gaetano T. Montelione, David Baker et Michael A. Kennedy. « Improving NMR protein structure quality by Rosetta refinement : A molecular replacement study ». Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics 75, no 1 (24 septembre 2008) : 147–67. http://dx.doi.org/10.1002/prot.22229.
Texte intégralRyu, Hyojung, GyuTae Lim, Bong Hyun Sung et Jinhyuk Lee. « NMRe : a web server for NMR protein structure refinement with high-quality structure validation scores ». Bioinformatics 32, no 4 (26 octobre 2015) : 611–13. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btv595.
Texte intégralPerras, Frédéric A. « Quantitative structure parameters from the NMR spectroscopy of quadrupolar nuclei ». Pure and Applied Chemistry 88, no 1-2 (1 février 2016) : 95–111. http://dx.doi.org/10.1515/pac-2015-0801.
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Texte intégralShimazaki, Manato, Teppei Ikeya, Masaki Mishima, Yutaka Ito et Peter Guentert. « 3P010 Development of a new refinement method for NMR protein structure determination(01A. Protein : Structure,Poster) ». Seibutsu Butsuri 53, supplement1-2 (2013) : S213. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.53.s213_4.
Texte intégralRinaldelli, Mauro, Enrico Ravera, Vito Calderone, Giacomo Parigi, Garib N. Murshudov et Claudio Luchinat. « Simultaneous use of solution NMR and X-ray data inREFMAC5 for joint refinement/detection of structural differences ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 4 (19 mars 2014) : 958–67. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004713034160.
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Texte intégralGorelik, Tatiana E., Jacco van de Streek, Andreas F. M. Kilbinger, Gunther Brunklaus et Ute Kolb. « Ab-initio crystal structure analysis and refinement approaches of oligo p-benzamides based on electron diffraction data ». Acta Crystallographica Section B Structural Science 68, no 2 (25 février 2012) : 171–81. http://dx.doi.org/10.1107/s0108768112003138.
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Texte intégralFesik, Stephen W., Giorgio Bolis, Hing L. Sham et Edward T. Olejniczak. « Structure refinement of a cyclic peptide from two-dimensional NMR data and molecular modeling ». Biochemistry 26, no 7 (7 avril 1987) : 1851–59. http://dx.doi.org/10.1021/bi00381a010.
Texte intégralTian, Ye, Charles D. Schwieters, Stanley J. Opella et Francesca M. Marassi. « AssignFit : A program for simultaneous assignment and structure refinement from solid-state NMR spectra ». Journal of Magnetic Resonance 214 (janvier 2012) : 42–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2011.10.002.
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Texte intégralAssfalg, Michael, Lucia Banci, Ivano Bertini, Mireille Bruschi et Paola Turano. « 800 MHz 1H NMR solution structure refinement of oxidized cytochrome c7 from Desulfuromonas acetoxidans ». European Journal of Biochemistry 256, no 2 (septembre 1998) : 261–70. http://dx.doi.org/10.1046/j.1432-1327.1998.2560261.x.
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