Articles de revues sur le sujet « NMR, Paramagnetism, Protein Characterization »
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Arnesano, Fabio, Lucia Banci et Mario Piccioli. « NMR structures of paramagnetic metalloproteins ». Quarterly Reviews of Biophysics 38, no 2 (mai 2005) : 167–219. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583506004161.
Texte intégralPiccioli, Mario. « Paramagnetic NMR Spectroscopy Is a Tool to Address Reactivity, Structure, and Protein–Protein Interactions of Metalloproteins : The Case of Iron–Sulfur Proteins ». Magnetochemistry 6, no 4 (26 septembre 2020) : 46. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry6040046.
Texte intégralClore, G. Marius. « Seeing the invisible by paramagnetic and diamagnetic NMR ». Biochemical Society Transactions 41, no 6 (20 novembre 2013) : 1343–54. http://dx.doi.org/10.1042/bst20130232.
Texte intégralHunashal, Yamanappa, Cristina Cantarutti, Sofia Giorgetti, Loredana Marchese, Federico Fogolari et Gennaro Esposito. « Insights into a Protein-Nanoparticle System by Paramagnetic Perturbation NMR Spectroscopy ». Molecules 25, no 21 (7 novembre 2020) : 5187. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25215187.
Texte intégralAnthis, Nicholas J., et G. Marius Clore. « Visualizing transient dark states by NMR spectroscopy ». Quarterly Reviews of Biophysics 48, no 1 (20 janvier 2015) : 35–116. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583514000122.
Texte intégralGong, Zhou, Shuai Yang, Qing-Fen Yang, Yue-Ling Zhu, Jing Jiang et Chun Tang. « Refining RNA solution structures with the integrative use of label-free paramagnetic relaxation enhancement NMR ». Biophysics Reports 5, no 5-6 (15 novembre 2019) : 244–53. http://dx.doi.org/10.1007/s41048-019-00099-2.
Texte intégralLarsen, Erik, Cristina Olivieri, Caitlin Walker, Manu V.S., Jiali Gao, David Bernlohr, Marco Tonelli, John Markley et Gianluigi Veglia. « Probing Protein-Protein Interactions Using Asymmetric Labeling and Carbonyl-Carbon Selective Heteronuclear NMR Spectroscopy ». Molecules 23, no 8 (3 août 2018) : 1937. http://dx.doi.org/10.3390/molecules23081937.
Texte intégralÖster, Carl, Simone Kosol, Christoph Hartlmüller, Jonathan M. Lamley, Dinu Iuga, Andres Oss, Mai-Liis Org et al. « Characterization of Protein–Protein Interfaces in Large Complexes by Solid-State NMR Solvent Paramagnetic Relaxation Enhancements ». Journal of the American Chemical Society 139, no 35 (25 août 2017) : 12165–74. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.7b03875.
Texte intégralPrestegard, J. H., H. M. Al-Hashimi et J. R. Tolman. « NMR structures of biomolecules using field oriented media and residual dipolar couplings ». Quarterly Reviews of Biophysics 33, no 4 (novembre 2000) : 371–424. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583500003656.
Texte intégralMöbius, Klaus, Wolfgang Lubitz, Nicholas Cox et Anton Savitsky. « Biomolecular EPR Meets NMR at High Magnetic Fields ». Magnetochemistry 4, no 4 (6 novembre 2018) : 50. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry4040050.
Texte intégralTrindade, I. B., G. Hernandez, E. Lebègue, F. Barrière, T. Cordeiro, M. Piccioli et R. O. Louro. « Conjuring up a ghost : structural and functional characterization of FhuF, a ferric siderophore reductase from E. coli ». JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 26, no 2-3 (9 février 2021) : 313–26. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-021-01854-y.
Texte intégralKumari, Pratibha, Dhiman Ghosh, Agathe Vanas, Yanick Fleischmann, Thomas Wiegand, Gunnar Jeschke, Roland Riek et Cédric Eichmann. « Structural insights into α-synuclein monomer–fibril interactions ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 10 (1 mars 2021) : e2012171118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2012171118.
Texte intégralCourtade, Gaston, Luisa Ciano, Alessandro Paradisi, Peter J. Lindley, Zarah Forsberg, Morten Sørlie, Reinhard Wimmer et al. « Mechanistic basis of substrate–O2coupling within a chitin-active lytic polysaccharide monooxygenase : An integrated NMR/EPR study ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 32 (28 juillet 2020) : 19178–89. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2004277117.
Texte intégralBeniamino, Ylenia, Vittoria Cenni, Mario Piccioli, Stefano Ciurli et Barbara Zambelli. « The Ni(II)-Binding Activity of the Intrinsically Disordered Region of Human NDRG1, a Protein Involved in Cancer Development ». Biomolecules 12, no 9 (9 septembre 2022) : 1272. http://dx.doi.org/10.3390/biom12091272.
Texte intégralInvernici, Michele, Inês B. Trindade, Francesca Cantini, Ricardo O. Louro et Mario Piccioli. « Measuring transverse relaxation in highly paramagnetic systems ». Journal of Biomolecular NMR 74, no 8-9 (24 juillet 2020) : 431–42. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-020-00334-w.
Texte intégralKawasaki, Ryosuke, et Shin-ichi Tate. « Impact of the Hereditary P301L Mutation on the Correlated Conformational Dynamics of Human Tau Protein Revealed by the Paramagnetic Relaxation Enhancement NMR Experiments ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 11 (30 mai 2020) : 3920. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21113920.
Texte intégralOrton, Henry W., Ilya Kuprov, Choy-Theng Loh et Gottfried Otting. « Using Paramagnetism to Slow Down Nuclear Relaxation in Protein NMR ». Journal of Physical Chemistry Letters 7, no 23 (14 novembre 2016) : 4815–18. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpclett.6b02417.
Texte intégralQuerci, Leonardo, Inês B. Trindade, Michele Invernici, José Malanho Silva, Francesca Cantini, Ricardo O. Louro et Mario Piccioli. « NMR of Paramagnetic Proteins : 13C Derived Paramagnetic Relaxation Enhancements Are an Additional Source of Structural Information in Solution ». Magnetochemistry 9, no 3 (26 février 2023) : 66. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry9030066.
Texte intégralHeletta, Lukas, Stefan Seidel, Christopher Benndorf, Hellmut Eckert et Rainer Pöttgen. « Gallium-containing Heusler phases ScRh2Ga, ScPd2Ga, TmRh2Ga and LuRh2Ga – magnetic and solid state NMR-spectroscopic characterization ». Zeitschrift für Naturforschung B 72, no 8 (28 août 2017) : 609–15. http://dx.doi.org/10.1515/znb-2017-0084.
Texte intégralJensen, Malene Ringkjøbing, Gitte Petersen, Conni Lauritzen, John Pedersen et Jens J. Led. « Metal Binding Sites in Proteins : Identification and Characterization by Paramagnetic NMR Relaxation† ». Biochemistry 44, no 33 (août 2005) : 11014–23. http://dx.doi.org/10.1021/bi0508136.
Texte intégralDonaldson, Logan W., Nikolai R. Skrynnikov, Wing-Yiu Choy, D. Ranjith Muhandiram, Bibudhendra Sarkar, Julie D. Forman-Kay et Lewis E. Kay. « Structural Characterization of Proteins with an Attached ATCUN Motif by Paramagnetic Relaxation Enhancement NMR Spectroscopy ». Journal of the American Chemical Society 123, no 40 (octobre 2001) : 9843–47. http://dx.doi.org/10.1021/ja011241p.
Texte intégralBertini, Ivano, Yogesh K. Gupta, Claudio Luchinat, Giacomo Parigi, Massimiliano Peana, Luca Sgheri et Jing Yuan. « Paramagnetism-Based NMR Restraints Provide Maximum Allowed Probabilities for the Different Conformations of Partially Independent Protein Domains ». Journal of the American Chemical Society 129, no 42 (octobre 2007) : 12786–94. http://dx.doi.org/10.1021/ja0726613.
Texte intégralPrudêncio, Miguel, Robert R. Eady et Gary Sawers. « The Blue Copper-Containing Nitrite Reductase fromAlcaligenes xylosoxidans : Cloning of the nirAGene and Characterization of the Recombinant Enzyme ». Journal of Bacteriology 181, no 8 (15 avril 1999) : 2323–29. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.8.2323-2329.1999.
Texte intégralHolak, T. A., A. F. Frederick et J. H. Prestegard. « Purification and NMR characterization of acyl carrier protein. » Journal of Biological Chemistry 262, no 8 (mars 1987) : 3685–89. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)61409-7.
Texte intégralMekkattu Tharayil, Sreelakshmi, Mithun C. Mahawaththa, Akiva Feintuch, Ansis Maleckis, Sven Ullrich, Richard Morewood, Michael J. Maxwell et al. « Site-selective generation of lanthanoid binding sites on proteins using 4-fluoro-2,6-dicyanopyridine ». Magnetic Resonance 3, no 2 (13 septembre 2022) : 169–82. http://dx.doi.org/10.5194/mr-3-169-2022.
Texte intégralWright, P. E., et H. J. Dyson. « NMR Structural Characterization of Protein Folding Pathways and Intermediates ». Biochemical Society Transactions 28, no 5 (1 octobre 2000) : A136. http://dx.doi.org/10.1042/bst028a136b.
Texte intégralMielke, Steven P., et V. V. Krishnan. « Characterization of protein secondary structure from NMR chemical shifts ». Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy 54, no 3-4 (avril 2009) : 141–65. http://dx.doi.org/10.1016/j.pnmrs.2008.06.002.
Texte intégralTaraban, Marc B., Roberto A. DePaz, Brian Lobo et Y. Bruce Yu. « Water Proton NMR : A Tool for Protein Aggregation Characterization ». Analytical Chemistry 89, no 10 (3 mai 2017) : 5494–502. http://dx.doi.org/10.1021/acs.analchem.7b00464.
Texte intégralRaingeval, Claire, et Isabelle Krimm. « NMR investigation of protein–ligand interactions for G-protein coupled receptors ». Future Medicinal Chemistry 11, no 14 (juillet 2019) : 1811–25. http://dx.doi.org/10.4155/fmc-2018-0312.
Texte intégralVignovich, William P., et Vitor H. Pomin. « Saturation Transfer Difference in Characterization of Glycosaminoglycan-Protein Interactions ». SLAS TECHNOLOGY : Translating Life Sciences Innovation 25, no 4 (26 mai 2020) : 307–19. http://dx.doi.org/10.1177/2472630320921130.
Texte intégralMateos, Borja, Robert Konrat, Roberta Pierattelli et Isabella C. Felli. « NMR Characterization of Long‐Range Contacts in Intrinsically Disordered Proteins from Paramagnetic Relaxation Enhancement in 13 C Direct‐Detection Experiments ». ChemBioChem 20, no 3 (10 décembre 2018) : 335–39. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201800539.
Texte intégralBaker, Lindsay A., et Marc Baldus. « Characterization of membrane protein function by solid-state NMR spectroscopy ». Current Opinion in Structural Biology 27 (août 2014) : 48–55. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2014.03.009.
Texte intégralSakakura, Masayoshi, Arina Hadziselimovic et Charles R. Sanders. « Structural Characterization of Human Peripheral Myelin Protein 22 Using NMR ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 648a—649a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3553.
Texte intégralReardon, Patrick N., et Leonard D. Spicer. « Multidimensional NMR Spectroscopy for Protein Characterization and Assignment inside Cells ». Journal of the American Chemical Society 127, no 31 (août 2005) : 10848–49. http://dx.doi.org/10.1021/ja053145k.
Texte intégralZhao, J., H. Zheng et X. Xie. « NMR Characterization of Recombinant Transmembrane Protein CB2 Fragment CB2 180-233 ». Protein & ; Peptide Letters 13, no 4 (1 avril 2006) : 335–42. http://dx.doi.org/10.2174/092986606775974483.
Texte intégralMartin, Rachel W., et Kurt W. Zilm. « Preparation of protein nanocrystals and their characterization by solid state NMR ». Journal of Magnetic Resonance 165, no 1 (novembre 2003) : 162–74. http://dx.doi.org/10.1016/s1090-7807(03)00253-2.
Texte intégralBracken, Clay. « Applications of NMR for the characterization of protein dynamics and folding ». Journal of Molecular Graphics and Modelling 18, no 4-5 (2000) : 549. http://dx.doi.org/10.1016/s1093-3263(00)80109-6.
Texte intégralChan, David I., Byron C. H. Chu, Cheryl K. Y. Lau, Howard N. Hunter, David M. Byers et Hans J. Vogel. « NMR Solution Structure and Biophysical Characterization ofVibrio harveyiAcyl Carrier Protein A75H ». Journal of Biological Chemistry 285, no 40 (21 juillet 2010) : 30558–66. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.128298.
Texte intégralBöckmann, Anja, Carole Gardiennet, René Verel, Andreas Hunkeler, Antoine Loquet, Guido Pintacuda, Lyndon Emsley, Beat H. Meier et Anne Lesage. « Characterization of different water pools in solid-state NMR protein samples ». Journal of Biomolecular NMR 45, no 3 (25 septembre 2009) : 319–27. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-009-9374-3.
Texte intégralFriedrich, Daniel, Jacqueline Perodeau, Andrew J. Nieuwkoop et Hartmut Oschkinat. « MAS NMR detection of hydrogen bonds for protein secondary structure characterization ». Journal of Biomolecular NMR 74, no 4-5 (17 mars 2020) : 247–56. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-020-00307-z.
Texte intégralYu, Fei, Sucharita Roy, Enrique Arevalo, John Schaeck, Jason Wang, Kimberly Holte, Jay Duffner, Nur Sibel Gunay, Ishan Capila et Ganesh V. Kaundinya. « Characterization of heparin–protein interaction by saturation transfer difference (STD) NMR ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 406, no 13 (25 mars 2014) : 3079–89. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-014-7729-4.
Texte intégralle Paige, Ulric B., ShengQi Xiang, Marco M. R. M. Hendrix, Yi Zhang, Gert E. Folkers, Markus Weingarth, Alexandre M. J. J. Bonvin et al. « Characterization of nucleosome sediments for protein interaction studies by solid-state NMR spectroscopy ». Magnetic Resonance 2, no 1 (21 avril 2021) : 187–202. http://dx.doi.org/10.5194/mr-2-187-2021.
Texte intégralFagagnini, Andrea, Miguel Garavís, Irene Gómez-Pinto, Sabrina Fasoli, Giovanni Gotte et Douglas V. Laurents. « NMR Characterization of Angiogenin Variants and tRNAAla Products Impacting Aberrant Protein Oligomerization ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 3 (1 février 2021) : 1439. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22031439.
Texte intégralZech, Stephan G., Edward Olejniczak, Philip Hajduk, Jamey Mack et Ann E. McDermott. « Characterization of Protein−Ligand Interactions by High-Resolution Solid-State NMR Spectroscopy ». Journal of the American Chemical Society 126, no 43 (novembre 2004) : 13948–53. http://dx.doi.org/10.1021/ja040086m.
Texte intégralHuma, Zil E., Justin P. Ludeman, Brendan L. Wilkinson, Richard J. Payne et Martin J. Stone. « NMR characterization of cooperativity : fast ligand binding coupled to slow protein dimerization ». Chem. Sci. 5, no 7 (2014) : 2783–88. http://dx.doi.org/10.1039/c4sc00131a.
Texte intégralCross, Timothy A., Vindana Ekanayake, Joana Paulino et Anna Wright. « Solid state NMR : The essential technology for helical membrane protein structural characterization ». Journal of Magnetic Resonance 239 (février 2014) : 100–109. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmr.2013.12.006.
Texte intégralGarbow, Joel R., Hideji Fujiwara, C. Ray Sharp et Eugene W. Logusch. « Characterization of covalent protein conjugates using solid-state carbon-13 NMR spectroscopy ». Biochemistry 30, no 29 (23 juillet 1991) : 7057–62. http://dx.doi.org/10.1021/bi00243a004.
Texte intégralWang, Yingjie, Carlo Camilloni, Jonggul Kim, Michele Vendruscolo, Jiali Gao et Gianluigi Veglia. « Characterization of Protein Kinase a Free Energy Landscape by NMR-Restrained Metadynamics ». Biophysical Journal 112, no 3 (février 2017) : 50a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.310.
Texte intégralZeeb, Markus, et Jochen Balbach. « NMR Spectroscopic Characterization of Millisecond Protein Folding by Transverse Relaxation Dispersion Measurements ». Journal of the American Chemical Society 127, no 38 (septembre 2005) : 13207–12. http://dx.doi.org/10.1021/ja051141+.
Texte intégralMaslennikov, Innokentiy, Martin Krupa, Christopher Dickson, Luis Esquivies, Katherine Blain, Georgia Kefala, Senyon Choe et Witek Kwiatkowski. « Characterization of protein detergent complexes by NMR, light scattering, and analytical ultracentrifugation ». Journal of Structural and Functional Genomics 10, no 1 (12 février 2009) : 25–35. http://dx.doi.org/10.1007/s10969-009-9061-3.
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