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Kang, Hyun-Seo, et Michael Sattler. « Capturing dynamic conformational shifts in protein–ligand recognition using integrative structural biology in solution ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (20 avril 2018) : 107–19. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170090.
Texte intégralChakraborty, Arnab, Fabien Deligey, Jenny Quach, Frederic Mentink-Vigier, Ping Wang et Tuo Wang. « Biomolecular complex viewed by dynamic nuclear polarization solid-state NMR spectroscopy ». Biochemical Society Transactions 48, no 3 (7 mai 2020) : 1089–99. http://dx.doi.org/10.1042/bst20191084.
Texte intégralMuniyappan, Srinivasan, Yuxi Lin, Young-Ho Lee et Jin Hae Kim. « 17O NMR Spectroscopy : A Novel Probe for Characterizing Protein Structure and Folding ». Biology 10, no 6 (21 mai 2021) : 453. http://dx.doi.org/10.3390/biology10060453.
Texte intégralSelenko, Philipp. « Quo Vadis Biomolecular NMR Spectroscopy ? » International Journal of Molecular Sciences 20, no 6 (14 mars 2019) : 1278. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20061278.
Texte intégralvan der Wel, Patrick C. A. « New applications of solid-state NMR in structural biology ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (23 février 2018) : 57–67. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170088.
Texte intégralJarvis, J. A., I. Haies, M. Lelli, A. J. Rossini, I. Kuprov, M. Carravetta et P. T. F. Williamson. « Measurement of 14N quadrupole couplings in biomolecular solids using indirect-detection 14N solid-state NMR with DNP ». Chemical Communications 53, no 89 (2017) : 12116–19. http://dx.doi.org/10.1039/c7cc03462h.
Texte intégralBoyd, Patricia S., Janae B. Brown, Joshua D. Brown, Jonathan Catazaro, Issac Chaudry, Pengfei Ding, Xinmei Dong et al. « NMR Studies of Retroviral Genome Packaging ». Viruses 12, no 10 (30 septembre 2020) : 1115. http://dx.doi.org/10.3390/v12101115.
Texte intégralBlackledge, M. « Anisotropic Interactions in Solution State NMR : Applications to Biomolecular Structure and Dynamics ». EPJ Web of Conferences 30 (2012) : 02001. http://dx.doi.org/10.1051/epjconf/20123002001.
Texte intégralKim, Tae Hun, Brandon J. Payliss, Michael L. Nosella, Ian T. W. Lee, Yuki Toyama, Julie D. Forman-Kay et Lewis E. Kay. « Interaction hot spots for phase separation revealed by NMR studies of a CAPRIN1 condensed phase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 23 (1 juin 2021) : e2104897118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2104897118.
Texte intégralMöbius, Klaus, Wolfgang Lubitz, Nicholas Cox et Anton Savitsky. « Biomolecular EPR Meets NMR at High Magnetic Fields ». Magnetochemistry 4, no 4 (6 novembre 2018) : 50. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry4040050.
Texte intégralPrestegard, J. H., H. M. Al-Hashimi et J. R. Tolman. « NMR structures of biomolecules using field oriented media and residual dipolar couplings ». Quarterly Reviews of Biophysics 33, no 4 (novembre 2000) : 371–424. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583500003656.
Texte intégralSchlick, Tamar, Rosana Collepardo-Guevara, Leif Arthur Halvorsen, Segun Jung et Xia Xiao. « Biomolecular modeling and simulation : a field coming of age ». Quarterly Reviews of Biophysics 44, no 2 (12 janvier 2011) : 191–228. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583510000284.
Texte intégralBUCK, MATTHIAS. « Trifluoroethanol and colleagues : cosolvents come of age. Recent studies with peptides and proteins ». Quarterly Reviews of Biophysics 31, no 3 (août 1998) : 297–355. http://dx.doi.org/10.1017/s003358359800345x.
Texte intégralHärd, Torleif. « NMR studies of protein–nucleic acid complexes : structures, solvation, dynamics and coupled protein folding ». Quarterly Reviews of Biophysics 32, no 1 (février 1999) : 57–98. http://dx.doi.org/10.1017/s0033583599003509.
Texte intégralBreeze, Alexander L. « Isotope-filtered NMR methods for the study of biomolecular structure and interactions ». Progress in Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy 36, no 4 (juin 2000) : 323–72. http://dx.doi.org/10.1016/s0079-6565(00)00020-0.
Texte intégralLi, Qingxin, et CongBao Kang. « A Practical Perspective on the Roles of Solution NMR Spectroscopy in Drug Discovery ». Molecules 25, no 13 (28 juin 2020) : 2974. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25132974.
Texte intégralGjuroski, Ilche, Julien Furrer et Martina Vermathen. « Probing the Interactions of Porphyrins with Macromolecules Using NMR Spectroscopy Techniques ». Molecules 26, no 7 (30 mars 2021) : 1942. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26071942.
Texte intégralKolář, Michal H., Gabor Nagy, John Kunkel, Sara M. Vaiana, Lars V. Bock et Helmut Grubmüller. « Folding of VemP into translation-arresting secondary structure is driven by the ribosome exit tunnel ». Nucleic Acids Research 50, no 4 (12 février 2022) : 2258–69. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkac038.
Texte intégralHunt, Neil T. « Minding the dynamic gap : measuring ultrafast processes in biomolecular systems ». Biochemist 41, no 2 (1 avril 2019) : 30–35. http://dx.doi.org/10.1042/bio04102030.
Texte intégralChakrabarty, Broto, Varun Naganathan, Kanak Garg, Yash Agarwal et Nita Parekh. « NAPS update : network analysis of molecular dynamics data and protein–nucleic acid complexes ». Nucleic Acids Research 47, W1 (20 mai 2019) : W462—W470. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz399.
Texte intégralMurthy, Anastasia C., et Nicolas L. Fawzi. « The (un)structural biology of biomolecular liquid-liquid phase separation using NMR spectroscopy ». Journal of Biological Chemistry 295, no 8 (7 janvier 2020) : 2375–84. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.rev119.009847.
Texte intégralMazurek, Anna Helena, Łukasz Szeleszczuk, Thomas Simonson et Dariusz Maciej Pisklak. « Application of Various Molecular Modelling Methods in the Study of Estrogens and Xenoestrogens ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 17 (3 septembre 2020) : 6411. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21176411.
Texte intégralBoelens, Rolf, Konstantin Ivanov et Jörg Matysik. « Introduction to a special issue of <i>Magnetic Resonance</i> ; in honour of Robert Kaptein at the occasion of his 80th birthday ». Magnetic Resonance 2, no 1 (17 juin 2021) : 465–74. http://dx.doi.org/10.5194/mr-2-465-2021.
Texte intégralNguyen, Trang Thi Thuy, Seungjoo Haam, Joon-Seo Park et Sang-Wha Lee. « Cysteine-Encapsulated Liposome for Investigating Biomolecular Interactions at Lipid Membranes ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 18 (12 septembre 2022) : 10566. http://dx.doi.org/10.3390/ijms231810566.
Texte intégralPasquali, S., E. Frezza et F. L. Barroso da Silva. « Coarse-grained dynamic RNA titration simulations ». Interface Focus 9, no 3 (19 avril 2019) : 20180066. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2018.0066.
Texte intégralKuschert, Sarah, Martin Stroet, Yanni Ka-Yan Chin, Anne Claire Conibear, Xinying Jia, Thomas Lee, Christian Reinhard Otto Bartling et al. « Facilitating the structural characterisation of non-canonical amino acids in biomolecular NMR ». Magnetic Resonance 4, no 1 (24 février 2023) : 57–72. http://dx.doi.org/10.5194/mr-4-57-2023.
Texte intégralPomin, Vitor, et Xu Wang. « Glycosaminoglycan-Protein Interactions by Nuclear Magnetic Resonance (NMR) Spectroscopy ». Molecules 23, no 9 (11 septembre 2018) : 2314. http://dx.doi.org/10.3390/molecules23092314.
Texte intégralKrishnan, Viswanathan. « Molecular Thermodynamics Using Nuclear Magnetic Resonance (NMR) Spectroscopy ». Inventions 4, no 1 (21 février 2019) : 13. http://dx.doi.org/10.3390/inventions4010013.
Texte intégralMoore, James T., Nicholas E. Smith et Connie C. Lu. « Structure and dynamic NMR behavior of rhodium complexes supported by Lewis acidic group 13 metallatranes ». Dalton Transactions 46, no 17 (2017) : 5689–701. http://dx.doi.org/10.1039/c6dt04769f.
Texte intégralPaczwa, Mateusz, Aleksej A. Sapiga, Marcin Olszewski, Nikolaj Sergeev et Aleksej V. Sapiga. « 23Na Nuclear Magnetic Resonance Study of the Structure and Dynamic of Natrolite ». Zeitschrift für Naturforschung A 70, no 4 (1 avril 2015) : 295–300. http://dx.doi.org/10.1515/zna-2014-0371.
Texte intégralKumar, Akshita, Harini Mohanram, Kiat Whye Kong, Rubayn Goh, Shawn Hoon, Julien Lescar et Ali Miserez. « Supramolecular propensity of suckerin proteins is driven by β-sheets and aromatic interactions as revealed by solution NMR ». Biomaterials Science 6, no 9 (2018) : 2440–47. http://dx.doi.org/10.1039/c8bm00556g.
Texte intégralYeh, Vivien, Alice Goode et Boyan B. Bonev. « Membrane Protein Structure Determination and Characterisation by Solution and Solid-State NMR ». Biology 9, no 11 (12 novembre 2020) : 396. http://dx.doi.org/10.3390/biology9110396.
Texte intégralLecoq, Lauriane, Marie-Laure Fogeron, Beat H. Meier, Michael Nassal et Anja Böckmann. « Solid-State NMR for Studying the Structure and Dynamics of Viral Assemblies ». Viruses 12, no 10 (24 septembre 2020) : 1069. http://dx.doi.org/10.3390/v12101069.
Texte intégralChroni, Angeliki, Thomas Mavromoustakos et Stergios Pispas. « Biocompatible PEO-b-PCL Nanosized Micelles as Drug Carriers : Structure and Drug–Polymer Interactions ». Nanomaterials 10, no 9 (18 septembre 2020) : 1872. http://dx.doi.org/10.3390/nano10091872.
Texte intégralThomas, John J., Brian Bothner, Joe Traina, W. Henry Benner et Gary Siuzdak. « Electrospray ion mobility spectrometry of intact viruses ». Spectroscopy 18, no 1 (2004) : 31–36. http://dx.doi.org/10.1155/2004/376572.
Texte intégralFerro, Monica, Franca Castiglione, Nadia Pastori, Carlo Punta, Lucio Melone, Walter Panzeri, Barbara Rossi, Francesco Trotta et Andrea Mele. « Dynamics and interactions of ibuprofen in cyclodextrin nanosponges by solid-state NMR spectroscopy ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 13 (27 janvier 2017) : 182–94. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.13.21.
Texte intégralHuang, Yen-Hua, et Cheng-Yang Huang. « Structural Insight into the DNA-Binding Mode of the Primosomal Proteins PriA, PriB, and DnaT ». BioMed Research International 2014 (2014) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/195162.
Texte intégralHelliwell, John R., Alice Brink, Surasak Kaenket, Victoria Laurina Starkey et Simon W. M. Tanley. « X-ray diffraction in temporally and spatially resolved biomolecular science ». Faraday Discussions 177 (2015) : 429–41. http://dx.doi.org/10.1039/c4fd00166d.
Texte intégralAgback, Tatiana, Francisco Dominguez, Ilya Frolov, Elena I. Frolova et Peter Agback. « 1H, 13C and 15N resonance assignment of the SARS-CoV-2 full-length nsp1 protein and its mutants reveals its unique secondary structure features in solution ». PLOS ONE 16, no 12 (7 décembre 2021) : e0251834. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0251834.
Texte intégralMittag, Tanja, Stephen Orlicky, Wing-Yiu Choy, Xiaojing Tang, Hong Lin, Frank Sicheri, Lewis E. Kay, Mike Tyers et Julie D. Forman-Kay. « Dynamic equilibrium engagement of a polyvalent ligand with a single-site receptor ». Proceedings of the National Academy of Sciences 105, no 46 (13 novembre 2008) : 17772–77. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0809222105.
Texte intégralJeon, Jaekyun, Kent R. Thurber, Rodolfo Ghirlando, Wai-Ming Yau et Robert Tycko. « Application of millisecond time-resolved solid state NMR to the kinetics and mechanism of melittin self-assembly ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 34 (6 août 2019) : 16717–22. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1908006116.
Texte intégralMarques-Magalhães, Ângela, Tânia Cruz, Ângela Margarida Costa, Diogo Estêvão, Elisabete Rios, Pedro Amoroso Canão, Sérgia Velho, Fátima Carneiro, Maria José Oliveira et Ana Patrícia Cardoso. « Decellularized Colorectal Cancer Matrices as Bioactive Scaffolds for Studying Tumor-Stroma Interactions ». Cancers 14, no 2 (12 janvier 2022) : 359. http://dx.doi.org/10.3390/cancers14020359.
Texte intégralRajesh, Sundaresan, Pooja Sridhar, Birke Andrea Tews, Lucie Fénéant, Laurence Cocquerel, Douglas G. Ward, Fedor Berditchevski et Michael Overduin. « Structural Basis of Ligand Interactions of the Large Extracellular Domain of Tetraspanin CD81 ». Journal of Virology 86, no 18 (27 juin 2012) : 9606–16. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00559-12.
Texte intégralLange, Sascha, W. Trent Franks, Nandhakishore Rajagopalan, Kristina Döring, Michel A. Geiger, Arne Linden, Barth-Jan van Rossum, Günter Kramer, Bernd Bukau et Hartmut Oschkinat. « Structural analysis of a signal peptide inside the ribosome tunnel by DNP MAS NMR ». Science Advances 2, no 8 (août 2016) : e1600379. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.1600379.
Texte intégralMollner, Tim A., Patrick G. Isenegger, Brian Josephson, Charles Buchanan, Lukas Lercher, Daniel Oehlrich, D. Flemming Hansen et al. « Post-translational insertion of boron in proteins to probe and modulate function ». Nature Chemical Biology 17, no 12 (1 novembre 2021) : 1245–61. http://dx.doi.org/10.1038/s41589-021-00883-7.
Texte intégralBottaro, Sandro, Parker J. Nichols, Beat Vögeli, Michele Parrinello et Kresten Lindorff-Larsen. « Integrating NMR and simulations reveals motions in the UUCG tetraloop ». Nucleic Acids Research 48, no 11 (19 mai 2020) : 5839–48. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa399.
Texte intégralPerry, Alexis, et Christina J. Kousseff. « Synthesis and metal binding properties of N-alkylcarboxyspiropyrans ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 13 (4 août 2017) : 1542–50. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.13.154.
Texte intégralMetcalf, Douglas G., Joseph M. Kielec, Kathleen G. Valentine, A. Joshua Wand, William F. DeGrado et Joel S. Bennett. « NMR Structure of a Disulfide-Crosslinked αIIbβ3 Cytoplasmic Domain Heterodimer ». Blood 112, no 11 (16 novembre 2008) : 2866. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.2866.2866.
Texte intégralKaramanos, Theodoros K., Vitali Tugarinov et G. Marius Clore. « Unraveling the structure and dynamics of the human DNAJB6b chaperone by NMR reveals insights into Hsp40-mediated proteostasis ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 43 (7 octobre 2019) : 21529–38. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1914999116.
Texte intégralKleinpeter, Erich. « Push-pull alkenes : Structure and -electron distribution ». Journal of the Serbian Chemical Society 71, no 1 (2006) : 1–17. http://dx.doi.org/10.2298/jsc0601001k.
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