Littérature scientifique sur le sujet « NMR Biomolecular structure Interactions and Dynamic »
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Articles de revues sur le sujet "NMR Biomolecular structure Interactions and Dynamic"
Kang, Hyun-Seo, et Michael Sattler. « Capturing dynamic conformational shifts in protein–ligand recognition using integrative structural biology in solution ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (20 avril 2018) : 107–19. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170090.
Texte intégralChakraborty, Arnab, Fabien Deligey, Jenny Quach, Frederic Mentink-Vigier, Ping Wang et Tuo Wang. « Biomolecular complex viewed by dynamic nuclear polarization solid-state NMR spectroscopy ». Biochemical Society Transactions 48, no 3 (7 mai 2020) : 1089–99. http://dx.doi.org/10.1042/bst20191084.
Texte intégralMuniyappan, Srinivasan, Yuxi Lin, Young-Ho Lee et Jin Hae Kim. « 17O NMR Spectroscopy : A Novel Probe for Characterizing Protein Structure and Folding ». Biology 10, no 6 (21 mai 2021) : 453. http://dx.doi.org/10.3390/biology10060453.
Texte intégralSelenko, Philipp. « Quo Vadis Biomolecular NMR Spectroscopy ? » International Journal of Molecular Sciences 20, no 6 (14 mars 2019) : 1278. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20061278.
Texte intégralvan der Wel, Patrick C. A. « New applications of solid-state NMR in structural biology ». Emerging Topics in Life Sciences 2, no 1 (23 février 2018) : 57–67. http://dx.doi.org/10.1042/etls20170088.
Texte intégralJarvis, J. A., I. Haies, M. Lelli, A. J. Rossini, I. Kuprov, M. Carravetta et P. T. F. Williamson. « Measurement of 14N quadrupole couplings in biomolecular solids using indirect-detection 14N solid-state NMR with DNP ». Chemical Communications 53, no 89 (2017) : 12116–19. http://dx.doi.org/10.1039/c7cc03462h.
Texte intégralBoyd, Patricia S., Janae B. Brown, Joshua D. Brown, Jonathan Catazaro, Issac Chaudry, Pengfei Ding, Xinmei Dong et al. « NMR Studies of Retroviral Genome Packaging ». Viruses 12, no 10 (30 septembre 2020) : 1115. http://dx.doi.org/10.3390/v12101115.
Texte intégralBlackledge, M. « Anisotropic Interactions in Solution State NMR : Applications to Biomolecular Structure and Dynamics ». EPJ Web of Conferences 30 (2012) : 02001. http://dx.doi.org/10.1051/epjconf/20123002001.
Texte intégralKim, Tae Hun, Brandon J. Payliss, Michael L. Nosella, Ian T. W. Lee, Yuki Toyama, Julie D. Forman-Kay et Lewis E. Kay. « Interaction hot spots for phase separation revealed by NMR studies of a CAPRIN1 condensed phase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 23 (1 juin 2021) : e2104897118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2104897118.
Texte intégralMöbius, Klaus, Wolfgang Lubitz, Nicholas Cox et Anton Savitsky. « Biomolecular EPR Meets NMR at High Magnetic Fields ». Magnetochemistry 4, no 4 (6 novembre 2018) : 50. http://dx.doi.org/10.3390/magnetochemistry4040050.
Texte intégralThèses sur le sujet "NMR Biomolecular structure Interactions and Dynamic"
Landström, Jens. « Structure, dynamics and interactions of biomolecules : investigations by NMR spectroscopy and computational methods / ». Stockholm : Department of Organic Chemistry, Stockholm University, 2009. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-30120.
Texte intégralAt the time of the doctoral defense, the following papers were unpublished and had a status as follows: Paper 3: Submitted. Paper 4: Submitted. Paper 5: In progress. Paper 6: In progress. Paper 7: Manuscript. Härtill 7 uppsatser.
Bastidas, Oscar H. « Computational All Atom Energy Density Landscape Mappings of Intra-protein Interactions from Static and Dynamic Ensemble Structure Data ». VCU Scholars Compass, 2017. http://scholarscompass.vcu.edu/etd/4955.
Texte intégralLargillière, Justine. « Architecture moléculaire et dynamique de protéines histone-like de bactérie et d’archée ». Thesis, Orléans, 2020. http://www.theses.fr/2020ORLE3052.
Texte intégralHU is an essential bacterial protein that is involved in many functions related to DNA. It is present as three dimers in E.coli (two homodimers and one heterodimer). If the two homodimers are mixed in vitro, they exchange their chains to spontaneously form the heterodimer. My work was to characterize, structurally and kinetically, this exchange mechanism that can be described as a second order reaction of three successive steps : from a native conformation of each homodimer into an intermediate homodimer conformation (partially unfolded and dissociated), followed by the formation of a transient tetramer (limiting step) which finally dissociates into two heterodimers. The key residues allowing the protein to switch from the native to the intermediate state has been determined. Whereas, there are buried in the native conformation, they are forming a hydrophobic patch at the surface of the intermediate one. This patch could mediate the association of the intermediate conformation in order to form the tetramer.MC1 participates in the genome organization of several archaea and in DNA transcription and cellular division through unknown mechanisms. We discuss the solution structure of a complex formed by MC1 with a strongly distorted 15 base pairs DNA. While the protein just needs to adapt slightly its conformation, the DNA undergoes a dramatic curvature and an impressive torsion. Such a V-turn conformation of the complex lead us to propose a new binding mode for the protein as a wrapper and a structural model of MC1 with a longer DNA. XR diffraction and SAXS experiments were then carried out on this new complex. Unfortunately, the structure could not be solved due to the lack of diffraction data and the SAXS data invalidated the model. These results confirm that MC1 is an atypical protein, which stabilizes multiple V-turn conformations of the DNA in a flexible and dynamic manner
Mondal, Somnath. « Structural and Dynamic Studies of Protein-Nanomaterial Interactions ». Thesis, 2016. http://etd.iisc.ernet.in/handle/2005/2823.
Texte intégralChapitres de livres sur le sujet "NMR Biomolecular structure Interactions and Dynamic"
Akasaka, K. « Dynamic Structure of Streptomyces Subtilisin Inhibitor as a Basis for its Inhibitory Activity. 1H NMR Studies ». Dans Steric Aspects of Biomolecular Interactions, 145–57. CRC Press, 2018. http://dx.doi.org/10.1201/9781351076890-7.
Texte intégralKumar Mitra, Rajib, et Dipak Kumar Palit. « Probing Biological Water Using Terahertz Absorption Spectroscopy ». Dans Terahertz Technology [Working Title]. IntechOpen, 2021. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97603.
Texte intégralSzilágyi, L. « Two-Dimensional NMR and its Use for Investigating Protein Structure in Solution ». Dans Steric Aspects of Biomolecular Interactions, 45–87. CRC Press, 2018. http://dx.doi.org/10.1201/9781351076890-3.
Texte intégralRoberts, G. C. K., et L. Y. Lian. « NMR Approaches To Understanding Protein Specificity ». Dans Biological NMR Spectroscopy. Oxford University Press, 1997. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780195094688.003.0015.
Texte intégralSzabo, Arthur G. « Fluorescence principles and measurement ». Dans Spectrophotometry and Spectrofluorimetry. Oxford University Press, 2000. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780199638130.003.0006.
Texte intégralWong, Patrick T. T. « Correlation Field Splitting of Chain Vibrations : Structure and Dynamics in Lipid Bilayers and Biomembranes ». Dans High Pressure Effects in Molecular Biophysics and Enzymology. Oxford University Press, 1996. http://dx.doi.org/10.1093/oso/9780195097221.003.0020.
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