Articles de revues sur le sujet « NanoLC FT MS/MS »
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Umar, Arzu, Theo M. Luider, John A. Foekens et Ljiljana Paša-Tolić. « NanoLC-FT-ICR MS improves proteome coverage attainable for ∼3000 laser-microdissected breast carcinoma cells ». PROTEOMICS 7, no 2 (janvier 2007) : 323–29. http://dx.doi.org/10.1002/pmic.200600293.
Texte intégralLakshmanan, Rajeswari, Jeremy J. Wolff, Rudy Alvarado et Joseph A. Loo. « Top-down protein identification of proteasome proteins with nanoLC-FT-ICR-MS employing data-independent fragmentation methods ». PROTEOMICS 14, no 10 (26 mars 2014) : 1271–82. http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201300339.
Texte intégralBarnes, Stephen, Erin M. Shonsey, Shannon M. Eliuk, David Stella, Kerri Barrett, Om P. Srivastava, Helen Kim et Matthew B. Renfrow. « High-resolution mass spectrometry analysis of protein oxidations and resultant loss of function ». Biochemical Society Transactions 36, no 5 (19 septembre 2008) : 1037–44. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361037.
Texte intégralChew, H. K., S. Miyamoto, H. An, D. Rocke et C. Lebrilla. « Serum glycan analysis in metastatic breast cancer ». Journal of Clinical Oncology 25, no 18_suppl (20 juin 2007) : 11504. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2007.25.18_suppl.11504.
Texte intégralKoch, Heiner, Gary Kruppa et Rohan Thakur. « Plasma Proteomics with NanoLC-MS ». Genetic Engineering & ; Biotechnology News 39, no 7 (juillet 2019) : 52–54. http://dx.doi.org/10.1089/gen.39.07.15.
Texte intégralStolz, Alexander, et Christian Neusüß. « Characterisation of a new online nanoLC-CZE-MS platform and application for the glycosylation profiling of alpha-1-acid glycoprotein ». Analytical and Bioanalytical Chemistry 414, no 5 (9 décembre 2021) : 1745–57. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-021-03814-6.
Texte intégralMcClung, Colleen, Hang Gyeong Chin, Ulla Hansen, Christopher J. Noren, Sriharsa Pradhan et Cristian I. Ruse. « Mapping of polyglutamylation in tubulins using nanoLC-ESI-MS/MS ». Analytical Biochemistry 612 (janvier 2021) : 113761. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2020.113761.
Texte intégralBag, Swarnendu, Debabrata Dutta, Amrita Chaudhary, Bidhan Chandra Sing, Rita Banerjee, Mousumi Pal, Ranjan Rashmi Paul et al. « NanoLC MALDI MS/MS based quantitative metabolomics reveals the alteration of membrane biogenesis in oral cancer ». RSC Advances 6, no 67 (2016) : 62420–33. http://dx.doi.org/10.1039/c6ra07001a.
Texte intégralLi, Haiying, Stephen A. Kostel, Shannon E. DiMartino, Ali Hashemi Gheinani, John W. Froehlich et Richard S. Lee. « Uromodulin Isolation and Its N-Glycosylation Analysis by NanoLC-MS/MS ». Journal of Proteome Research 20, no 5 (2 mars 2021) : 2662–72. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.0c01053.
Texte intégralBoutin, Michel, Carl Berthelette, François G. Gervais, Mary-Beth Scholand, John Hoidal, Mark F. Leppert, Kevin P. Bateman et Pierre Thibault. « High-Sensitivity NanoLC−MS/MS Analysis of Urinary Desmosine and Isodesmosine ». Analytical Chemistry 81, no 5 (mars 2009) : 1881–87. http://dx.doi.org/10.1021/ac801745d.
Texte intégralShen, Yufeng, Nikola Tolić, Christophe Masselon, Ljiljana Paša-Tolić, David G. Camp, Kim K. Hixson, Rui Zhao, Gordon A. Anderson et Richard D. Smith. « Ultrasensitive Proteomics Using High-Efficiency On-Line Micro-SPE-NanoLC-NanoESI MS and MS/MS ». Analytical Chemistry 76, no 1 (janvier 2004) : 144–54. http://dx.doi.org/10.1021/ac030096q.
Texte intégralPozzi, D., G. Caracciolo, A. L. Capriotti, C. Cavaliere, S. Piovesana, V. Colapicchioni, S. Palchetti, A. Riccioli et A. Laganà. « A proteomics-based methodology to investigate the protein corona effect for targeted drug delivery ». Mol. BioSyst. 10, no 11 (2014) : 2815–19. http://dx.doi.org/10.1039/c4mb00292j.
Texte intégralLin, Xionghao, Elena Afia Adjei, Namita Kumari, Sharmin Diaz, Marina Jerebtsova, Patricia A. Oneal et Sergei Nekhai. « Semi-Automatic Enrichment with High Resolution/Selected Reaction Monitoring (HR/SRM) Scan for the Detection of Urinary Hepcidin in Patients with Sickle Cell Disease ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 3418. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.3418.3418.
Texte intégralMaasz, Gabor, Janos Schmidt, Peter Avar et Laszlo Mark. « Automated SPE and nanoLC–MS analysis of somatostatin ». Journal of Liquid Chromatography & ; Related Technologies 40, no 8 (8 mai 2017) : 400–406. http://dx.doi.org/10.1080/10826076.2017.1315722.
Texte intégralRoberg-Larsen, Hanne, Caroline Vesterdal, Steven Ray Wilson et Elsa Lundanes. « Underivatized oxysterols and nanoLC–ESI-MS : A mismatch ». Steroids 99 (juillet 2015) : 125–30. http://dx.doi.org/10.1016/j.steroids.2015.01.023.
Texte intégralOrsburn, Benjamin C., Sierra D. Miller et Conor J. Jenkins. « Standard Flow Multiplexed Proteomics (SFloMPro)—An Accessible Alternative to NanoFlow Based Shotgun Proteomics ». Proteomes 10, no 1 (13 janvier 2022) : 3. http://dx.doi.org/10.3390/proteomes10010003.
Texte intégralMohammed, Shabaz, Karsten Kraiczek, Martijn W. H. Pinkse, Simone Lemeer, Joris J. Benschop et Albert J. R. Heck. « Chip-Based Enrichment and NanoLC−MS/MS Analysis of Phosphopeptides from Whole Lysates ». Journal of Proteome Research 7, no 4 (avril 2008) : 1565–71. http://dx.doi.org/10.1021/pr700635a.
Texte intégralSchuhmann, Kai, Henrik Thomas, Jacobo Miranda Ackerman, Konstantin O. Nagornov, Yury O. Tsybin et Andrej Shevchenko. « Intensity-Independent Noise Filtering in FT MS and FT MS/MS Spectra for Shotgun Lipidomics ». Analytical Chemistry 89, no 13 (15 juin 2017) : 7046–52. http://dx.doi.org/10.1021/acs.analchem.7b00794.
Texte intégralNišavić, Marija, Goran V. Janjić, Amela Hozić, Marijana Petković, Miloš K. Milčić, Zoran Vujčić et Mario Cindrić. « Positive and negative nano-electrospray mass spectrometry of ruthenated serum albumin supported by docking studies : an integrated approach towards defining metallodrug binding sites on proteins ». Metallomics 10, no 4 (2018) : 587–94. http://dx.doi.org/10.1039/c7mt00330g.
Texte intégralWöhlbrand, Lars, Ralf Rabus, Bernd Blasius et Christoph Feenders. « Influence of NanoLC Column and Gradient Length as well as MS/MS Frequency and Sample Complexity on Shotgun Protein Identification of Marine Bacteria ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 27, no 3 (2017) : 199–212. http://dx.doi.org/10.1159/000478907.
Texte intégralLevin, Yishai, Julian A. J. Jaros, Emanuel Schwarz et Sabine Bahn. « Multidimensional protein fractionation of blood proteins coupled to data-independent nanoLC–MS/MS analysis ». Journal of Proteomics 73, no 3 (janvier 2010) : 689–95. http://dx.doi.org/10.1016/j.jprot.2009.10.013.
Texte intégralJou, Yu-Jen, Chun-Hung Hua, Chia-Der Lin, Chih-Ho Lai, Su-Hua Huang, Ming-Hsui Tsai, Jung-Yie Kao et Cheng-Wen Lin. « S100A8 as potential salivary biomarker of oral squamous cell carcinoma using nanoLC–MS/MS ». Clinica Chimica Acta 436 (septembre 2014) : 121–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.cca.2014.05.009.
Texte intégralOnisko, Bruce, Irina Dynin, Jesús R. Requena, Christopher J. Silva, Melissa Erickson et John Mark Carter. « Mass spectrometric detection of attomole amounts of the prion protein by nanoLC/MS/MS ». Journal of the American Society for Mass Spectrometry 18, no 6 (juin 2007) : 1070–79. http://dx.doi.org/10.1016/j.jasms.2007.03.009.
Texte intégralBonneil, Eric, Sylvain Tessier, Alain Carrier et Pierre Thibault. « Multiplex multidimensional nanoLC-MS system for targeted proteomic analyses ». ELECTROPHORESIS 26, no 24 (décembre 2005) : 4575–89. http://dx.doi.org/10.1002/elps.200500603.
Texte intégralGabriella Gulyás, Béla Béri, András Jávor, László Márk, Éva Csősz, Krisztina Pohóczky, Beáta Soltész, Dániel Kuti et Levente Czeglédi. « Analysis of longevity in Holstein Friesian cattle using proteomic approaches ». Acta Agraria Debreceniensis, no 48 (31 juillet 2012) : 21–25. http://dx.doi.org/10.34101/actaagrar/48/2447.
Texte intégralLuo, Quanzhou, Jason S. Page, Keqi Tang et Richard D. Smith. « MicroSPE-nanoLC-ESI-MS/MS Using 10-μm-i.d. Silica-Based Monolithic Columns for Proteomics ». Analytical Chemistry 79, no 2 (janvier 2007) : 540–45. http://dx.doi.org/10.1021/ac061603h.
Texte intégralPrenni, Jessica E., Zhouxin Shen, Sunia Trauger, Wei Chen et Gary Siuzdak. « Protein characterization using Liquid Chromatography Desorption Ionization on Silicon Mass Spectrometry (LC-DIOS-MS) ». Spectroscopy 17, no 4 (2003) : 693–98. http://dx.doi.org/10.1155/2003/172838.
Texte intégralZhang, Qiwei, Xiaojun Feng, Henghui Li, Bi-Feng Liu, Yawei Lin et Xin Liu. « Methylamidation for Isomeric Profiling of Sialylated Glycans by NanoLC-MS ». Analytical Chemistry 86, no 15 (21 juillet 2014) : 7913–19. http://dx.doi.org/10.1021/ac501844b.
Texte intégralHumphrey, Sean J., Ben Crossett et Benjamin L. Parker. « NanoBlow : A Simple Device To Limit Contaminants during NanoLC-MS ». Journal of Proteome Research 18, no 8 (24 juin 2019) : 3219–22. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.9b00175.
Texte intégralBurgt, Y. E. M., I. M. Taban, M. Konijnenburg, M. Biskup, M. C. Duursma, R. M. A. Heeren, A. Römpp, R. V. Nieuwpoort et H. E. Bal. « Parallel processing of large datasets from NanoLC-FTICR-MS measurements ». Journal of the American Society for Mass Spectrometry 18, no 1 (janvier 2007) : 152–61. http://dx.doi.org/10.1016/j.jasms.2006.09.005.
Texte intégralZvereva, I. O., N. B. Savelieva, P. V. Postnikov, Yu A. Efimova et M. A. Dikunets. « APPROACHES TO CHORIONIC GONADOTROPIN QUANTITATIVE DETERMINATION IN ANTI-DOPING CONTROL ». Fine Chemical Technologies 12, no 1 (28 février 2017) : 64–75. http://dx.doi.org/10.32362/2410-6593-2017-12-1-64-75.
Texte intégralXu, Dihui, Chengli Yu, Jiaojiao Wang, Qiru Fan, Zhenzhong Wang, Wei Xiao, Jinao Duan, Jing Zhou et Hongyue Ma. « Ultrafiltration strategy combined with nanoLC-MS/MS based proteomics for monitoring potential residual proteins in TCMIs ». Journal of Chromatography B 1178 (juillet 2021) : 122818. http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2021.122818.
Texte intégralEckert, Stephan, Yun-Chien Chang, Florian P. Bayer, Matthew The, Peer-Hendrik Kuhn, Wilko Weichert et Bernhard Kuster. « Evaluation of Disposable Trap Column nanoLC–FAIMS–MS/MS for the Proteomic Analysis of FFPE Tissue ». Journal of Proteome Research 20, no 12 (4 novembre 2021) : 5402–11. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.1c00695.
Texte intégralHu, Lianghai, Xin Li, Xinning Jiang, Houjiang Zhou, Xiaogang Jiang, Liang Kong, Mingliang Ye et Hanfa Zou. « Comprehensive Peptidome Analysis of Mouse Livers by Size Exclusion Chromatography Prefractionation and NanoLC−MS/MS Identification ». Journal of Proteome Research 6, no 2 (février 2007) : 801–8. http://dx.doi.org/10.1021/pr060469e.
Texte intégralSzymkowicz, Lisa, Derek J. Wilson et D. Andrew James. « Development of a targeted nanoLC-MS/MS method for quantitation of residual toxins from Bordetella pertussis ». Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis 188 (septembre 2020) : 113395. http://dx.doi.org/10.1016/j.jpba.2020.113395.
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Texte intégralLi, Yangguang, Ti Wen, Minzhi Zhu, Lixin Li, Jun Wei, Xiaoli Wu, Mingzhou Guo et al. « Glycoproteomic analysis of tissues from patients with colon cancer using lectin microarrays and nanoLC-MS/MS ». Molecular BioSystems 9, no 7 (2013) : 1877. http://dx.doi.org/10.1039/c3mb00013c.
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Texte intégralFranciosi, Lorenza, Natalia Govorukhina, Fabrizia Fusetti, Bert Poolman, Monique E. Lodewijk, Wim Timens, Dirkje Postma, Nick ten Hacken et Rainer Bischoff. « Proteomic analysis of human epithelial lining fluid by microfluidics-based nanoLC-MS/MS : A feasibility study ». ELECTROPHORESIS 34, no 18 (22 août 2013) : 2683–94. http://dx.doi.org/10.1002/elps.201300020.
Texte intégralVahur, Signe, Anu Teearu, Tõiv Haljasorg, Piia Burk, Ivo Leito et Ivari Kaljurand. « Analysis of dammar resin with MALDI-FT-ICR-MS and APCI-FT-ICR-MS ». Journal of Mass Spectrometry 47, no 3 (mars 2012) : 392–409. http://dx.doi.org/10.1002/jms.2971.
Texte intégralOteri, Marianna, Giovanni Bartolomeo, Francesca Rigano, Juan Aspromonte, Emanuela Trovato, Giorgia Purcaro, Paola Dugo, Luigi Mondello et Marco Beccaria. « Comprehensive Chemical Characterization of Chia (Salvia hispanica L.) Seed Oil with a Focus on Minor Lipid Components ». Foods 12, no 1 (21 décembre 2022) : 23. http://dx.doi.org/10.3390/foods12010023.
Texte intégralKöcher, Thomas, Peter Pichler, Remco Swart et Karl Mechtler. « Analysis of protein mixtures from whole-cell extracts by single-run nanoLC-MS/MS using ultralong gradients ». Nature Protocols 7, no 5 (12 avril 2012) : 882–90. http://dx.doi.org/10.1038/nprot.2012.036.
Texte intégralWhite, Brittany L., Timothy H. Sanders et Jack P. Davis. « Potential ACE-inhibitory activity and nanoLC-MS/MS sequencing of peptides derived from aflatoxin contaminated peanut meal ». LWT - Food Science and Technology 56, no 2 (mai 2014) : 537–42. http://dx.doi.org/10.1016/j.lwt.2013.11.039.
Texte intégralVerleyen, Peter, Geert Baggerman, Wannes D’Hertog, Evy Vierstraete, Steven J. Husson et Liliane Schoofs. « Identification of new immune induced molecules in the haemolymph of Drosophila melanogaster by 2D-nanoLC MS/MS ». Journal of Insect Physiology 52, no 4 (avril 2006) : 379–88. http://dx.doi.org/10.1016/j.jinsphys.2005.12.007.
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Texte intégralSchulte, Fabian, Hatice Hasturk et Markus Hardt. « Mapping Relative Differences in Human Salivary Gland Secretions by Dried Saliva Spot Sampling and nanoLC–MS/MS ». PROTEOMICS 19, no 20 (26 septembre 2019) : 1900023. http://dx.doi.org/10.1002/pmic.201900023.
Texte intégralCUTILLAS, Pedro R., Anthony G. W. NORDEN, Rainer CRAMER, Alma L. BURLINGAME et Robert J. UNWIN. « Detection and analysis of urinary peptides by on-line liquid chromatography and mass spectrometry : application to patients with renal Fanconi syndrome ». Clinical Science 104, no 5 (1 mai 2003) : 483–90. http://dx.doi.org/10.1042/cs20020342.
Texte intégralDas, Rajdeep, Gopa Mitra, Boby Mathew, Cecil Ross, Vijay Bhat et Amit Kumar Mandal. « Automated Analysis of Hemoglobin Variants Using NanoLC–MS and Customized Databases ». Journal of Proteome Research 12, no 7 (6 juin 2013) : 3215–22. http://dx.doi.org/10.1021/pr4000625.
Texte intégralNdiaye, Massamba M., Ha Phuong Ta, Giovanni Chiappetta et Joëlle Vinh. « Correction to “On-Chip Sample Preparation Using a ChipFilter Coupled to NanoLC-MS/MS for Bottom-Up Proteomics” ». Journal of Proteome Research 20, no 12 (3 novembre 2021) : 5424. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.1c00846.
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