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Texte intégralHayashi, Takeshi, Tsuyoshi Kato et Kensuke Furukawa. « Respiratory Chain Analysis of Zymomonas mobilis Mutants Producing High Levels of Ethanol ». Applied and Environmental Microbiology 78, no 16 (1 juin 2012) : 5622–29. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00733-12.
Texte intégralThiagalingam, Sam, et Tsanyen Yang. « Purification and characterization of NADH dehydrogenase from Bacillus megaterium ». Canadian Journal of Microbiology 39, no 9 (1 septembre 1993) : 826–33. http://dx.doi.org/10.1139/m93-123.
Texte intégralMarchenko, M. M., et O. N. Voloshchuk. « The state of the mitochondrial energy-supplying system of blood leukocytes in the dynamics of guerin's carcinoma growth under the low-level irradiation conditions ». Biomeditsinskaya Khimiya 60, no 6 (2014) : 631–35. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20146006631.
Texte intégralHuston, Scott, John Collins, Fangfang Sun, Ting Zhang, Timothy D. Vaden, Y. ‐H Percival Zhang et Jinglin Fu. « An activity transition from NADH dehydrogenase to NADH oxidase during protein denaturation ». Biotechnology and Applied Biochemistry 65, no 3 (2 octobre 2017) : 286–93. http://dx.doi.org/10.1002/bab.1607.
Texte intégralMiesel, Lynn, Torin R. Weisbrod, Jovita A. Marcinkeviciene, Robert Bittman et William R. Jacobs. « NADH Dehydrogenase Defects Confer Isoniazid Resistance and Conditional Lethality in Mycobacterium smegmatis ». Journal of Bacteriology 180, no 9 (1 mai 1998) : 2459–67. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.9.2459-2467.1998.
Texte intégralChapuy-Regaud, Sabine, Frédérique Duthoit, Laurence Malfroy-Mastrorillo, Pierre Gourdon, Nic D. Lindley et Marie-Claude Trombe. « Competence Regulation by Oxygen Availability and by Nox Is Not Related to Specific Adjustment of Central Metabolism inStreptococcus pneumoniae ». Journal of Bacteriology 183, no 9 (1 mai 2001) : 2957–62. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.9.2957-2962.2001.
Texte intégralPowell, Charles S., et Robert M. Jackson. « Mitochondrial complex I, aconitase, and succinate dehydrogenase during hypoxia-reoxygenation : modulation of enzyme activities by MnSOD ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 285, no 1 (juillet 2003) : L189—L198. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00253.2002.
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Texte intégralLopez de Felipe, Felix, Michiel Kleerebezem, Willem M. de Vos et Jeroen Hugenholtz. « Cofactor Engineering : a Novel Approach to Metabolic Engineering in Lactococcus lactis by Controlled Expression of NADH Oxidase ». Journal of Bacteriology 180, no 15 (1 août 1998) : 3804–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.15.3804-3808.1998.
Texte intégralCheema-Dhadli, S., F. A. Halperin, K. Sonnenberg, V. MacMillan et M. L. Halperin. « Regulation of ethanol metabolism in the rat ». Biochemistry and Cell Biology 65, no 5 (1 mai 1987) : 458–66. http://dx.doi.org/10.1139/o87-059.
Texte intégralSoloveva, Ekaterina R., O. V. Karaseva, M. F. Vasileva, S. V. Petrichuk, I. V. Samokhina et K. E. Khmel’nitskiy. « THE EFFECT OF MICROWAVES OF A DECIMETER RANGE ON THE FUNCTIONAL ACTIVITY OF MITOCHONDRIA IN DESTRUCTIVE APPENDICITIS IN CHILDREN ». Russian Journal of Pediatric Surgery 22, no 2 (9 juin 2018) : 72–77. http://dx.doi.org/10.18821/1560-9510-2018-22-2-72-77.
Texte intégralKim, Youngnyun, L. O. Ingram et K. T. Shanmugam. « Dihydrolipoamide Dehydrogenase Mutation Alters the NADH Sensitivity of Pyruvate Dehydrogenase Complex of Escherichia coli K-12 ». Journal of Bacteriology 190, no 11 (28 mars 2008) : 3851–58. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00104-08.
Texte intégralSchempp, H., H. Ulrich et E. F. Elstner. « Stereospecific Reduction of /R(+)-Thioctic Acid by Porcine Heart Lipoamide Dehydrogenase/Diaphorase ». Zeitschrift für Naturforschung C 49, no 9-10 (1 octobre 1994) : 691–92. http://dx.doi.org/10.1515/znc-1994-9-1023.
Texte intégralBakker, Barbara M., Christoffer Bro, Peter Kötter, Marijke A. H. Luttik, Johannes P. van Dijken et Jack T. Pronk. « The Mitochondrial Alcohol Dehydrogenase Adh3p Is Involved in a Redox Shuttle in Saccharomyces cerevisiae ». Journal of Bacteriology 182, no 17 (1 septembre 2000) : 4730–37. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.17.4730-4737.2000.
Texte intégralReed, David W., Jack Millstein et Patricia L. Hartzell. « H2O2-Forming NADH Oxidase with Diaphorase (Cytochrome) Activity from Archaeoglobus fulgidus ». Journal of Bacteriology 183, no 24 (15 décembre 2001) : 7007–16. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.24.7007-7016.2001.
Texte intégralSales, Cristina R. G., Anabela Bernardes da Silva et Elizabete Carmo-Silva. « Measuring Rubisco activity : challenges and opportunities of NADH-linked microtiter plate-based and 14C-based assays ». Journal of Experimental Botany 71, no 18 (30 juin 2020) : 5302–12. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/eraa289.
Texte intégralPearson, J. K., et D. W. Sickles. « Enzyme activity changes in rat soleus motoneurons and muscle after synergist ablation ». Journal of Applied Physiology 63, no 6 (1 décembre 1987) : 2301–8. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1987.63.6.2301.
Texte intégralHuo, Heyu, Guangxiao Yao et Shizhen Wang. « Economy Assessment for the Chiral Amine Production with Comparison of Reductive Amination and Transamination Routes by Multi-Enzyme System ». Catalysts 10, no 12 (11 décembre 2020) : 1451. http://dx.doi.org/10.3390/catal10121451.
Texte intégralКислова, О. В. « ВПЛИВ ЗАМІЩЕННОГО НІКОТИНАМІДУ ТА ЙОГО МОЖЛИВИХ МЕТАБОЛІТІВ НА АКТИВНІСТЬ ФЕРМЕНТІВ ОБМІНУ ЕТАНОЛУ ». Bulletin of the Kyiv National University of Technologies and Design. Technical Science Series 144, no 2 (14 octobre 2020) : 98–104. http://dx.doi.org/10.30857/1813-6796.2020.2.10.
Texte intégralSingh, Ranji, Ryan J. Mailloux, Simone Puiseux-Dao et Vasu D. Appanna. « Oxidative Stress Evokes a Metabolic Adaptation That Favors Increased NADPH Synthesis and Decreased NADH Production in Pseudomonas fluorescens ». Journal of Bacteriology 189, no 18 (15 juin 2007) : 6665–75. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00555-07.
Texte intégralSangiorgi, S., M. Mochi, R. Riva, P. Cortelli, L. Monari, G. Pierangeli et P. Montagna. « Abnormal Platelet Mitochondrial Function in Patients Affected by Migraine With and Without Aura ». Cephalalgia 14, no 1 (février 1994) : 21–23. http://dx.doi.org/10.1046/j.1468-2982.1994.1401021.x.
Texte intégralJensen, Manfred, Guido B. Feige et Anna Waterkotte. « Mannitol-1-Phosphate Dehydrogenase in Pseudevernia Furfuracea ». Lichenologist 23, no 2 (avril 1991) : 187–96. http://dx.doi.org/10.1017/s0024282991000336.
Texte intégralKe, Dangyang, Elhadi Yahia, Betty Hess, Lili Zhou et Adel A. Kader. « Regulation of Fermentative Metabolism in Avocado Fruit under Oxygen and Carbon Dioxide Stresses ». Journal of the American Society for Horticultural Science 120, no 3 (mai 1995) : 481–90. http://dx.doi.org/10.21273/jashs.120.3.481.
Texte intégralDUARTE, Margarida, Markus PETERS, Ulrich SCHULTE et Arnaldo VIDEIRA. « The internal alternative NADH dehydrogenase of Neurospora crassa mitochondria ». Biochemical Journal 371, no 3 (1 mai 2003) : 1005–11. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021374.
Texte intégralBOWKER-KINLEY, Melissa M., I. Wilhelmina DAVIS, Pengfei WU, A. Robert HARRIS et M. Kirill POPOV. « Evidence for existence of tissue-specific regulation of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex ». Biochemical Journal 329, no 1 (1 janvier 1998) : 191–96. http://dx.doi.org/10.1042/bj3290191.
Texte intégralDickinson, F. M., et G. W. Haywood. « The role of the metal ion in the mechanism of the K+-activated aldehyde dehydrogenase of Saccharomyces cerevisiae ». Biochemical Journal 247, no 2 (15 octobre 1987) : 377–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj2470377.
Texte intégralTopham, R., M. Goger, K. Pearce et P. Schultz. « The mobilization of ferritin iron by liver cytosol. A comparison of xanthine and NADH as reducing substrates ». Biochemical Journal 261, no 1 (1 juillet 1989) : 137–43. http://dx.doi.org/10.1042/bj2610137.
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Texte intégralPopov, Kirill M., Natalia Y. Kedishvili et Robert A. Harris. « Coenzyme A- and NADH-dependent esterase activity of methylmalonate semialdehyde dehydrogenase ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1119, no 1 (février 1992) : 69–73. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(92)90236-7.
Texte intégralWharton, M., D. L. Granger et D. T. Durack. « Mitochondrial iron loss from leukemia cells injured by macrophages. A possible mechanism for electron transport chain defects. » Journal of Immunology 141, no 4 (15 août 1988) : 1311–17. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.141.4.1311.
Texte intégralAlissandratos, Apostolos, Hye-Kyung Kim, Hayden Matthews, James E. Hennessy, Amy Philbrook et Christopher J. Easton. « Clostridium carboxidivorans Strain P7T Recombinant Formate Dehydrogenase Catalyzes Reduction of CO2to Formate ». Applied and Environmental Microbiology 79, no 2 (9 novembre 2012) : 741–44. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02886-12.
Texte intégralGonzález-Pajuelo, María, Isabelle Meynial-Salles, Filipa Mendes, Philippe Soucaille et Isabel Vasconcelos. « Microbial Conversion of Glycerol to 1,3-Propanediol : Physiological Comparison of a Natural Producer, Clostridium butyricum VPI 3266, and an Engineered Strain, Clostridium acetobutylicum DG1(pSPD5) ». Applied and Environmental Microbiology 72, no 1 (janvier 2006) : 96–101. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.1.96-101.2006.
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Texte intégralGranat, Lucy, Debbra Y. Knorr, Daniel C. Ranson, Emma L. Hamer, Ram Prosad Chakrabarty, Francesca Mattedi, Laura Fort-Aznar et al. « Yeast NDI1 reconfigures neuronal metabolism and prevents the unfolded protein response in mitochondrial complex I deficiency ». PLOS Genetics 19, no 7 (3 juillet 2023) : e1010793. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010793.
Texte intégralCA, Murphy, Large PJ, C. Wadforth, Dack SJ et Boulton CA. « Strain‐dependent variation in the NADH‐dependent diacetyl reductase activities of larger‐ and alebrewing yeasts ». Biotechnology and Applied Biochemistry 23, no 1 (février 1996) : 19–22. http://dx.doi.org/10.1111/j.1470-8744.1996.tb00359.x.
Texte intégralBurgess, Shawn C., Katsumi Iizuka, Nam Ho Jeoung, Robert A. Harris, Yoshihiro Kashiwaya, Richard L. Veech, Tatsuya Kitazume et Kosaku Uyeda. « Carbohydrate-response Element-binding Protein Deletion Alters Substrate Utilization Producing an Energy-deficient Liver ». Journal of Biological Chemistry 283, no 3 (27 novembre 2007) : 1670–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706540200.
Texte intégralMarbaix, Alexandre Y., Georges Chehade, Gaëtane Noël, Pierre Morsomme, Didier Vertommen, Guido T. Bommer et Emile Van Schaftingen. « Pyridoxamine-phosphate oxidases and pyridoxamine-phosphate oxidase-related proteins catalyze the oxidation of 6-NAD(P)H to NAD(P)+ ». Biochemical Journal 476, no 20 (28 octobre 2019) : 3033–52. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20190602.
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Texte intégralWang, Yaping, Yanhong Peng, Xiaoyan Liu, Ronghua Zhou, Xianqing Liao, Yong Min, Yong Hu, Ying Wang et Ben Rao. « Efficient 2,3-Butanediol/Acetoin Production Using Whole-Cell Biocatalyst with a New Nadh/Nad(+) Regeneration System ». Catalysts 11, no 12 (23 novembre 2021) : 1422. http://dx.doi.org/10.3390/catal11121422.
Texte intégralOgura, Masato, Junko Yamaki, Miwako K. Homma et Yoshimi Homma. « Mitochondrial c-Src regulates cell survival through phosphorylation of respiratory chain components ». Biochemical Journal 447, no 2 (26 septembre 2012) : 281–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120509.
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Texte intégralBoyer, B., et R. Odessey. « Quantitative control analysis of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase complex activity by feedback inhibition ». Biochemical Journal 271, no 2 (15 octobre 1990) : 523–28. http://dx.doi.org/10.1042/bj2710523.
Texte intégralCamacho Carvajal, Margarita M., André H. M. Wijfjes, Ine H. M. Mulders, Ben J. J. Lugtenberg et Guido V. Bloemberg. « Characterization of NADH Dehydrogenases of Pseudomonas fluorescens WCS365 and Their Role in Competitive Root Colonization ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 15, no 7 (juillet 2002) : 662–71. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi.2002.15.7.662.
Texte intégralMarcillat, O., Y. Zhang et K. J. A. Davies. « Oxidative and non-oxidative mechanisms in the inactivation of cardiac mitochondrial electron transport chain components by doxorubicin ». Biochemical Journal 259, no 1 (1 avril 1989) : 181–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj2590181.
Texte intégralHirashima, Y., A. A. Farooqui et L. A. Horrocks. « Fluorimetric coupled enzyme assay for lysoplasmalogenase activity in liver ». Biochemical Journal 260, no 2 (1 juin 1989) : 605–8. http://dx.doi.org/10.1042/bj2600605.
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