Littérature scientifique sur le sujet « N-terminal or C-terminal swapped dimer of RNase A »
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Articles de revues sur le sujet "N-terminal or C-terminal swapped dimer of RNase A"
Fagagnini, Andrea, Andrea Pica, Sabrina Fasoli, Riccardo Montioli, Massimo Donadelli, Marco Cordani, Elena Butturini, Laura Acquasaliente, Delia Picone et Giovanni Gotte. « Onconase dimerization through 3D domain swapping : structural investigations and increase in the apoptotic effect in cancer cells* ». Biochemical Journal 474, no 22 (6 novembre 2017) : 3767–81. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20170541.
Texte intégralPica, Andrea, Antonello Merlino, Alexander K. Buell, Tuomas P. J. Knowles, Elio Pizzo, Giuseppe D'Alessio, Filomena Sica et Lelio Mazzarella. « Three-dimensional domain swapping and supramolecular protein assembly : insights from the X-ray structure of a dimeric swapped variant of human pancreatic RNase ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 69, no 10 (20 septembre 2013) : 2116–23. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444913020507.
Texte intégralMontioli, Riccardo, Rachele Campagnari, Sabrina Fasoli, Andrea Fagagnini, Andra Caloiu, Marcello Smania, Marta Menegazzi et Giovanni Gotte. « RNase A Domain-Swapped Dimers Produced Through Different Methods : Structure–Catalytic Properties and Antitumor Activity ». Life 11, no 2 (21 février 2021) : 168. http://dx.doi.org/10.3390/life11020168.
Texte intégralHallin, Erik I., Sigurbjörn Markússon, Lev Böttger, Andrew E. Torda, Clive R. Bramham et Petri Kursula. « Crystal and solution structures reveal oligomerization of individual capsid homology domains of Drosophila Arc ». PLOS ONE 16, no 5 (14 mai 2021) : e0251459. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0251459.
Texte intégralMorellet, Nelly, Pierre Hardouin, Nadine Assrir, Carine van Heijenoort et Béatrice Golinelli-Pimpaneau. « Structural Insights into the Dimeric Form of Bacillus subtilis RNase Y Using NMR and AlphaFold ». Biomolecules 12, no 12 (1 décembre 2022) : 1798. http://dx.doi.org/10.3390/biom12121798.
Texte intégralBarden, Stephan, Benjamin Schomburg, Jens Conradi, Steffen Backert, Norbert Sewald et Hartmut H. Niemann. « Structure of a three-dimensional domain-swapped dimer of theHelicobacter pyloritype IV secretion system pilus protein CagL ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 5 (30 avril 2014) : 1391–400. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714003150.
Texte intégralWatkins, Harriet A., et Edward N. Baker. « Structural and Functional Characterization of an RNase HI Domain from the Bifunctional Protein Rv2228c from Mycobacterium tuberculosis ». Journal of Bacteriology 192, no 11 (2 avril 2010) : 2878–86. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01615-09.
Texte intégralAbbas, Yazan, Irene Yuning Xie et Bhushan Nagar. « Crystal structure of N-terminal IFIT3 reveals domain-swapping dimerization ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1629. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314083703.
Texte intégralSakuma, Mayuko, Shoji Nishikawa, Satoshi Inaba, Takehiko Nishigaki, Seiji Kojima, Michio Homma et Katsumi Imada. « Structure of the periplasmic domain of SflA involved in spatial regulation of the flagellar biogenesis of Vibrio reveals a TPR/SLR-like fold ». Journal of Biochemistry 166, no 2 (15 avril 2019) : 197–204. http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvz027.
Texte intégralLangedijk, J. P. M., P. A. van Veelen, W. M. M. Schaaper, A. H. de Ru, R. H. Meloen et M. M. Hulst. « A Structural Model of Pestivirus Erns Based on Disulfide Bond Connectivity and Homology Modeling Reveals an Extremely Rare Vicinal Disulfide ». Journal of Virology 76, no 20 (15 octobre 2002) : 10383–92. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.20.10383-10392.2002.
Texte intégralThèses sur le sujet "N-terminal or C-terminal swapped dimer of RNase A"
VOTTARIELLO, FRANCESCA. « OLIGOMERIZATION OF RNase A:a) A STUDY OF THE INFLUENCE OF SERINE 80 RESIDUE ON THE 3D DOMAIN SWAPPING MECHANISMb) “ZERO-LENGTH” DIMERS OF RNase A AND THEIR CATIONIZATION WITH PEI ». Doctoral thesis, 2010. http://hdl.handle.net/11562/344075.
Texte intégral"Zero-length" dimers of ribonuclease A, a novel type of dimers formed by two RNase A molecules bound to each other through a zero-length amide bond [Simons, B.L. et al. (2007) Proteins 66, 183-195], were analyzed, and tested for their possible in vitro cytotoxic activity. Results: (i) Besides dimers, also trimers and higher oligomers can be identified among the products of the covalently linking reaction. (ii) The "zero-length" dimers prepared by us appear not to be a unique species, as was instead reported by Simons et al. The product is heterogeneous, as shown by the involvement in the amide bond of amino and carboxyl groups others than only those belonging to Lys66 and Glu9. This is demonstrated by results obtained with two RNase A mutants, E9A and K66A. (iii) The "zero-length" dimers degrade poly(A).poly(U) (dsRNA) and yeast RNA (ssRNA): while the activity against poly(A).poly(U) increases with the increase of the oligomer's basicity, the activity towards yeast RNA decreases with the increase of oligomers' basicity, in agreement with many previous data, but in contrast with the results reported by Simons et al. (iv) No cytotoxicity against various tumor cells lines could be evidenced in RNase A "zero-length" dimers. (v) They instead become cytotoxic if cationized by conjugation with polyethylenimine [Futami, J. et al. (2005) J. Biosci. Bioengin. 99, 95-103]. However, polyethylenimine derivatives of RNase A "zero-length" dimers and native, monomeric RNase A are equally cytotoxic. In other words, protein "dimericity" does not play any role in this case. Moreover, (vi) cytotoxicity seems not to be specific for tumor cells: polyethylenimine-cationized native RNase A is also cytotoxic towards human monocytes.