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CASSAR-MALEK, I., A. LISTRAT et B. PICARD. « Contrôle hormonal des caractéristiques des fibres musculaires après la naissance ». INRAE Productions Animales 11, no 5 (6 décembre 1998) : 365–77. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.5.3965.
Texte intégralPICARD, B., L. LEFAUCHEUR, B. FAUCONNEAU, H. REMIGNON, Y. CHEREL, E. BARREY et J. NEDELEC. « Dossier : Caractérisation des différents types de fibres musculaires dans plusieurs espèces : production et utilisation d’anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine rapide IIa et IIb ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 145–63. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3926.
Texte intégralMaxeiner, Sebastian, Nian Shi, Carmen Schalla, Guelcan Aydin, Mareike Hoss, Simon Vogel, Martin Zenke et Antonio S. Sechi. « Crucial role for the LSP1–myosin1e bimolecular complex in the regulation of Fcγ receptor–driven phagocytosis ». Molecular Biology of the Cell 26, no 9 (mai 2015) : 1652–64. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-05-1005.
Texte intégralEldin, P., B. Cornillon, D. Mornet et JJ Léger. « Une nouvelle jeunesse pour les myosines ». médecine/sciences 11, no 7 (1995) : 1005. http://dx.doi.org/10.4267/10608/2400.
Texte intégralLecarpentier, Y., JC Lambry, D. Chemla et C. Coirault. « La myosine, moteur moléculaire musculaire. » médecine/sciences 14, no 10 (1998) : 1077. http://dx.doi.org/10.4267/10608/913.
Texte intégralMénétrey, Julie, Amel Bahloul et Anne Houdusse. « Une myosine à contre-sens ». médecine/sciences 22, no 2 (février 2006) : 120–22. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2006222120.
Texte intégralJURIE, C., J. NÉDELEC et B. PICARD. « Production des anticorps monoclonaux spécifiques des chaînes lourdes de myosine ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 146–49. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3927.
Texte intégralPICARD, B., et M. DURIS. « Caractérisation des chaînes lourdes de myosine dans le muscle de bovin ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 150–52. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3928.
Texte intégralLEFAUCHEUR, L., et P. ECOLAN. « Composition en chaînes lourdes de myosine des fibres musculaires de type II chez le porc ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 152–54. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3929.
Texte intégralRÉMIGNON, H., et V. DESROSIERS. « Recherche d’anticorps dirigés contre les différents types de fibres chez le poulet ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 157–59. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3931.
Texte intégralCHEREL, Y., L. GUIGAND et M. WYERS. « Anticorps anti-chaînes lourdes de myosine : outils d’étude de la régénération musculaire dans l’espèce dinde ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 159–60. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3932.
Texte intégralBARREY, E., J. P. VALETTE et M. JOUGLIN. « Analyse de la composition en chaînes lourdes de myosine chez le cheval : application la sélection du cheval de course ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 160–63. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3933.
Texte intégralGUEGUEN, N., L. LEFAUCHEUR et P. HERPIN. « Relations entre fonctionnement mitochondrial et types contractiles des fibres musculaires ». INRAE Productions Animales 19, no 4 (13 septembre 2006) : 265–78. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2006.19.4.3494.
Texte intégralRich, Shannon K., Raju Baskar et Jonathan R. Terman. « Propagation of F-actin disassembly via Myosin15-Mical interactions ». Science Advances 7, no 20 (mai 2021) : eabg0147. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abg0147.
Texte intégralReynders, Ana, Z. Anissa Jhumka, Stéphane Gaillard, Annabelle Mantilleri, Pascale Malapert, Karine Magalon, Anders Etzerodt et al. « Gut microbiota promotes pain chronicity in Myosin1A deficient male mice ». Brain, Behavior, and Immunity 119 (juillet 2024) : 750–66. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbi.2024.05.010.
Texte intégralCoudrier, Evelyne, et Olga Iuliano. « Une myosine non conventionnelle contrôle la formation de l’axone ». médecine/sciences 35, no 1 (janvier 2019) : 16–18. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2018315.
Texte intégralOKAMOTO, Yoh, et Takamitsu SEKINE. « A Streamlined Method of Subfragment One Preparation from Myosin1 ». Journal of Biochemistry 98, no 4 (octobre 1985) : 1143–45. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135365.
Texte intégralFrédéricq, Eugène. « Fonction et réactions des groupes sulfhydryles de la myosine ». Bulletin des Sociétés Chimiques Belges 54, no 1 (1 septembre 2010) : 265–76. http://dx.doi.org/10.1002/bscb.19450540121.
Texte intégralKOHAMA, Kazuhiro, Tomoko KOHAMA et John KENDRICK-JONES. « Effect of N-Ethylmaleimide on Ca-Inhibition of Physarum Myosin1 ». Journal of Biochemistry 102, no 1 (juillet 1987) : 17–23. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122029.
Texte intégralOrsetti, A., JF Brun, O. Bouix, D. Rama, I. Supparo, C. Larue, C. Calzolari, MC Lagrange et C. Heinen. « Les fragments de myosine, marqueurs de l'état fonctionnel du muscle ». Science & ; Sports 8, no 1 (janvier 1993) : 23–24. http://dx.doi.org/10.1016/s0765-1597(05)80077-2.
Texte intégralWeil, Dominique, Gallia Levy, Iman Sahly, Fabienne Lévi-Acobas, Stéphane Blanchard, Fabien Crozet, Josseline Kaplan et al. « Syndrome de Usher de type IB : Anomalie d'une myosine non conventionnelle ». Annales de l'Institut Pasteur / Actualités 6, no 4 (janvier 1995) : 300–303. http://dx.doi.org/10.1016/0924-4204(96)83387-7.
Texte intégralAlonso, Florian, Pirjo Spuul, IJsbrand Kramer et Elisabeth Génot. « Variations sur le thème des podosomes, une affaire de contexte ». médecine/sciences 34, no 12 (décembre 2018) : 1063–70. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2018296.
Texte intégralYamamoto, Keiichi. « ATPase Activities of the Two Cross-Linked Species of Actin and Myosin1 ». Journal of Biochemistry 114, no 6 (décembre 1993) : 770–72. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124254.
Texte intégralSteinacker, J. M., W. Lormes, C. Simsch, P. Jehle, K. G. Petersen, B. O. B??hm, M. Lehmann et Y. Liu. « MYOSINE HEAVY-CHAIN EXPRESSION AND SOMATOTROPIC HORMONES DURING EXHAUSTING TRAINING IN ROWERS ». Medicine & ; Science in Sports & ; Exercise 33, no 5 (mai 2001) : S186. http://dx.doi.org/10.1097/00005768-200105001-01049.
Texte intégralMAITA, Tetsuo, Hirofumi TANAKA, Kunihiko KONNO et Genji MATSUDA. « Amino Acid Sequence of the Regulatory Light Chain of Squid Mantle Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 102, no 5 (novembre 1987) : 1151–57. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122153.
Texte intégralTAKAHASHI, Koui, Minoru YAMANOUE, Tomoyuki MURAKAMI, Takanori NISHlMURA et Ryuichi YOSHIKAWA. « Paratropomyosin, a New Myofibrillar Protein, Weakens Rigor Linkages Formed between Actin and Myosin1 ». Journal of Biochemistry 102, no 5 (novembre 1987) : 1187–92. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122157.
Texte intégralTanaka, Hirofumi, Tetsuo Maita, Takao Ojima et Genji Matsuda. « Amino Acid Sequence of the Regulatory Light Chain of Clam Foot Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 103, no 3 (mars 1988) : 572–80. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122308.
Texte intégralHasegawa, Yasushi, et Fumi Morita. « Role of 17-kDa Essential Light Chain Isoforms of Aorta Smooth Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 111, no 6 (juin 1992) : 804–9. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123840.
Texte intégralDreyfus, JC. « Des mutations de la chaîne lourde des myosines cardiaques à l'origine de cardiomyopathies hypertrophiques familiales ». médecine/sciences 6, no 9 (1990) : 920. http://dx.doi.org/10.4267/10608/4266.
Texte intégralVadillo, Eduardo, Sandra Chánez-Paredes, Hilda Vargas-Robles, Idaira María Guerrero-Fonseca, Ramón Castellanos-Martínez, Alexander García-Ponce, Porfirio Nava, Daniel Alberto Girón-Pérez, Leopoldo Santos-Argumedo et Michael Schnoor. « Intermittent rolling is a defect of the extravasation cascade caused by Myosin1e-deficiency in neutrophils ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 52 (6 décembre 2019) : 26752–58. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1902502116.
Texte intégralMorin, Morgane, Hadia Moindjie et Clara Nahmias. « Le transport mitochondrial ». médecine/sciences 38, no 6-7 (juin 2022) : 585–93. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2022085.
Texte intégralOkagaki, Tsuyoshi, Sugie Higashi-Fujime et Kazuhiro Kohama. « Ca2+ Activates Actin-Filament Sliding on Scallop Myosin but Inhibits That on Physarum Myosin1 ». Journal of Biochemistry 106, no 6 (décembre 1989) : 955–57. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122980.
Texte intégralKohama, Kazuhiro, Tsuyoshi Okagaki, Hiromi Takano-Ohmuro et Ryoki Ishikawa. « Characterization of Calcium-Binding Light Chain as a Ca2+-Receptive Subunit of Physarum Myosin1 ». Journal of Biochemistry 110, no 4 (octobre 1991) : 566–70. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123620.
Texte intégralVuillez, J. P., M. D. Brunet, E. Borrel, J. L. Bosson, M. J. Stasia, P. Eymerit, I. Perez et D. Blin. « Place du dosage immunoradiométrique de la chaîne lourde de la myosine en chirurgie coronarienne ». Immuno-analyse & ; Biologie Spécialisée 11, no 1 (janvier 1996) : 38–42. http://dx.doi.org/10.1016/0923-2532(96)88389-x.
Texte intégralPetit, C. « Une myosine non conventionnelle à l'origine de l'une des formes génétiques du syndrome de Usher ». médecine/sciences 11, no 8 (1995) : 1181. http://dx.doi.org/10.4267/10608/2436.
Texte intégralInoue, Kaoru, Hitoshi Sohma et Fumi Morita. « Ca2+-Dependent Protein Phosphatase Which Dephosphorylates Regulatory Light Chain-a in Scallop Smooth Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 107, no 6 (juin 1990) : 872–78. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123141.
Texte intégralGARDAHAUT, Marie-France, A. KHASKIYE, T. ROUAUD, D. RENAUD et G. LE DOUARIN. « Innervation, rythme d'activité et accumulation des chaînes légères de myosine d'un muscle rapide de poulet ». Reproduction Nutrition Développement 28, no 3B (1988) : 773–80. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19880511.
Texte intégralKANDA, Keiko, Kenji SOBUE et Shiro KAKIUCHI. « Phosphorylation of Myosin Light Chain and the Actin-Activated ATPase Activity of Adrenal Medullary Myosin1 ». Journal of Biochemistry 97, no 3 (mars 1985) : 961–64. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135138.
Texte intégralNAKATA, Sumio, Toshio EIKI et Shizuo WATANABE. « Two Different Preparations of Subfragment-1 from Chicken Skeletal Myosin and from Porcine Cardiac Myosin1 ». Journal of Biochemistry 97, no 3 (mars 1985) : 965–68. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135139.
Texte intégralR., M. « La myosine 5a est un substrat de Akt2 qui intervient dans la translocation de GLUT4 ». Médecine des Maladies Métaboliques 1, no 3 (septembre 2007) : 94. http://dx.doi.org/10.1016/s1957-2557(07)92010-6.
Texte intégralHagège, A. « Les modulateurs de la myosine cardiaque révolutionnent la prise en charge de la cardiomyopathie hypertrophique obstructive ». Archives des Maladies du Coeur et des Vaisseaux - Pratique 2021, no 296 (mars 2021) : 3–5. http://dx.doi.org/10.1016/j.amcp.2020.12.006.
Texte intégralHasegawa, Yasushi, Kazuhiro Tanahashi et Fumi Morita. « Regulatory Mechanism by the Phosphorylation of 20-kDa Light Chain of Porcine Aorta Smooth Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 108, no 6 (décembre 1990) : 909–13. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123313.
Texte intégralDuracher, C., C. Coirault, F. X. Blanc, P. Y. Gueugniaud, J. S. David, B. Riou et Y. Lecarpentier. « 236 Effets de l’isoflurane sur les interactions actine-myosine de trachée de rats Fisher et Lewis ». Revue des Maladies Respiratoires 21 (janvier 2004) : 91. http://dx.doi.org/10.1016/s0761-8425(04)71862-8.
Texte intégralJacquemin, V., A. Bigot, D. Furling, G. Butler-Browne et V. Mouly. « L'IGF-1 induit une augmentation de la taille et du contenu en myosine des myotubes humains ». Science & ; Sports 20, no 4 (août 2005) : 199–201. http://dx.doi.org/10.1016/j.scispo.2005.01.011.
Texte intégralLarue, C., C. Calzolari, M. C. Lagrange, C. Heinen, Joc Léger, J. Léger et B. Pau. « Intérêt du dosage de la myosine dans le diagnostic et le suivi de l'infarctus du myocarde ». Immuno-analyse & ; Biologie Spécialisée 4, no 6 (décembre 1989) : 49–54. http://dx.doi.org/10.1016/s0923-2532(89)80007-9.
Texte intégralShen, Limei, Sandra Balkow, Matthias Bros et Stephan Grabbe. « Basic mechanisms of Friend virus-induced immunomodulation and tumorigenesis (154.34) ». Journal of Immunology 186, no 1_Supplement (1 avril 2011) : 154.34. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.186.supp.154.34.
Texte intégralArora, Pamma D., Yongqiang Wang, Anne Bresnick, Paul A. Janmey et Christopher A. McCulloch. « Flightless I interacts with NMMIIA to promote cell extension formation, which enables collagen remodeling ». Molecular Biology of the Cell 26, no 12 (15 juin 2015) : 2279–97. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-11-1536.
Texte intégralHamoir, G. « Albert Szent Gyorgyi, le découvreur de la vitamine C, de la myosine et de l'actomyosine (1893-1986) ». Bulletin de la Classe des sciences 73, no 1 (1987) : 131–39. http://dx.doi.org/10.3406/barb.1987.57665.
Texte intégralHayakawa, Kohichi, et Kazuhiro Kohama. « Reversible Effects of Okadaic Acid and Microcystin-LR on the ATP-Dependent Interaction between Actin and Myosin1 ». Journal of Biochemistry 117, no 3 (mars 1995) : 509–14. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124737.
Texte intégralWatanabe, Michitoshi, Yasushi Hasegawa, Tsuyoshi Katoh et Fumi Morita. « Amino Acid Sequence of the 20-kDa Regulatory Light Chain of Porcine Aorta Media Smooth Muscle Myosin1 ». Journal of Biochemistry 112, no 4 (octobre 1992) : 431–32. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123917.
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