Articles de revues sur le sujet « Myosine-X »
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Berg, J. S., B. H. Derfler, C. M. Pennisi, D. P. Corey et R. E. Cheney. « Myosin-X, a novel myosin with pleckstrin homology domains, associates with regions of dynamic actin ». Journal of Cell Science 113, no 19 (1 octobre 2000) : 3439–51. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.113.19.3439.
Texte intégralNovakovic, Valerie A., et Gary E. Gilbert. « Procoagulant activities of skeletal and cardiac muscle myosin depend on contaminating phospholipid ». Blood 136, no 21 (19 novembre 2020) : 2469–72. http://dx.doi.org/10.1182/blood.2020005930.
Texte intégralRogers, Michael S., et Emanuel E. Strehler. « The Tumor-sensitive Calmodulin-like Protein Is a Specific Light Chain of Human Unconventional Myosin X ». Journal of Biological Chemistry 276, no 15 (22 janvier 2001) : 12182–89. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m010056200.
Texte intégralNaydenov, Nayden, Susana Lechuga, Emina Huang et Andrei Ivanov. « Myosin Motors : Novel Regulators and Therapeutic Targets in Colorectal Cancer ». Cancers 13, no 4 (11 février 2021) : 741. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13040741.
Texte intégralBrown, Lisa D., et Marie E. Cantino. « Immunocytochemical Localization of Myosin Light Chains in the Abdominal Superficial Flexor Muscles of the American Lobster, Homarus Americanus ». Microscopy and Microanalysis 4, S2 (juillet 1998) : 1118–19. http://dx.doi.org/10.1017/s143192760002571x.
Texte intégralSquire, John. « Special Issue : The Actin-Myosin Interaction in Muscle : Background and Overview ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 22 (14 novembre 2019) : 5715. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20225715.
Texte intégralCourson, David S., et Richard E. Cheney. « Myosin-X and disease ». Experimental Cell Research 334, no 1 (mai 2015) : 10–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.yexcr.2015.03.014.
Texte intégralDillmann, W. H. « Methyl palmoxirate increases Ca2+-myosin ATPase activity and changes myosin isoenzyme distribution in the diabetic rat heart ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 248, no 5 (1 mai 1985) : E602—E606. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.1985.248.5.e602.
Texte intégralAlmagro, Sébastien, Claire Durmort, Adeline Chervin-Pétinot, Stephanie Heyraud, Mathilde Dubois, Olivier Lambert, Camille Maillefaud et al. « The Motor Protein Myosin-X Transports VE-Cadherin along Filopodia To Allow the Formation of Early Endothelial Cell-Cell Contacts ». Molecular and Cellular Biology 30, no 7 (1 février 2010) : 1703–17. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01226-09.
Texte intégralIkebe, Mitsuo, Osamu Sato et Tsuyoshi Sakai. « Myosin X and Cytoskeletal Reorganization ». Applied Microscopy 48, no 2 (30 juin 2018) : 33–42. http://dx.doi.org/10.9729/am.2018.48.2.33.
Texte intégralVuillez, J. P., M. D. Brunet, E. Borrel, J. L. Bosson, M. J. Stasia, P. Eymerit, I. Perez et D. Blin. « Place du dosage immunoradiométrique de la chaîne lourde de la myosine en chirurgie coronarienne ». Immuno-analyse & ; Biologie Spécialisée 11, no 1 (janvier 1996) : 38–42. http://dx.doi.org/10.1016/0923-2532(96)88389-x.
Texte intégralIwano, Sayaka, Ayaka Satou, Shigeru Matsumura, Naoyuki Sugiyama, Yasushi Ishihama et Fumiko Toyoshima. « PCTK1 Regulates Integrin-Dependent Spindle Orientation via Protein Kinase A Regulatory Subunit KAP0 and Myosin X ». Molecular and Cellular Biology 35, no 7 (20 janvier 2015) : 1197–208. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01017-14.
Texte intégralBerg, Jonathan S., et Richard E. Cheney. « Myosin-X is an unconventional myosin that undergoes intrafilopodial motility ». Nature Cell Biology 4, no 3 (18 février 2002) : 246–50. http://dx.doi.org/10.1038/ncb762.
Texte intégralKnupp, Morris et Squire. « The Interacting Head Motif Structure Does Not Explain the X-Ray Diffraction Patterns in Relaxed Vertebrate (Bony Fish) Skeletal Muscle and Insect (Lethocerus) Flight Muscle ». Biology 8, no 3 (14 septembre 2019) : 67. http://dx.doi.org/10.3390/biology8030067.
Texte intégralCheney, Richard E. « Dynamics of Myosin-X in Filopodia ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 2a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.11.064.
Texte intégralKerber, M. L., et R. E. Cheney. « Myosin-X : a MyTH-FERM myosin at the tips of filopodia ». Journal of Cell Science 124, no 22 (15 novembre 2011) : 3733–41. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.023549.
Texte intégralHolmes, K. C., D. R. Trentham, R. Simmons, Vincenzo Lombardi, Gabriella Piazzesi, Massimo Reconditi, Marco Linari et al. « X-ray diffraction studies of the contractile mechanism in single muscle fibres ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 359, no 1452 (29 décembre 2004) : 1883–93. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2004.1557.
Texte intégralProsser, Haydn M., Agnieszka K. Rzadzinska, Karen P. Steel et Allan Bradley. « Mosaic Complementation Demonstrates a Regulatory Role for Myosin VIIa in Actin Dynamics of Stereocilia ». Molecular and Cellular Biology 28, no 5 (26 décembre 2007) : 1702–12. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01282-07.
Texte intégralHayden, S. M., J. S. Wolenski et M. S. Mooseker. « Binding of brush border myosin I to phospholipid vesicles. » Journal of Cell Biology 111, no 2 (1 août 1990) : 443–51. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.111.2.443.
Texte intégralde Lanerolle, P. « cAMP, myosin dephosphorylation, and isometric relaxation of airway smooth muscle ». Journal of Applied Physiology 64, no 2 (1 février 1988) : 705–9. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1988.64.2.705.
Texte intégralLiu, Katy C., Damon T. Jacobs, Brian D. Dunn, Alan S. Fanning et Richard E. Cheney. « Myosin-X functions in polarized epithelial cells ». Molecular Biology of the Cell 23, no 9 (mai 2012) : 1675–87. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-04-0358.
Texte intégralHomma, Kazuaki, Junya Saito, Reiko Ikebe et Mitsuo Ikebe. « Motor Function and Regulation of Myosin X ». Journal of Biological Chemistry 276, no 36 (16 juillet 2001) : 34348–54. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m104785200.
Texte intégralZepeda-Bastida, Armando, Natalia Chiquete-Felix, Juan Ocampo-López, Salvador Uribe-Carvajal et Adela Mújica. « Possible participation of calmodulin in the decondensation of nuclei isolated from guinea pig spermatozoa ». Zygote 18, no 3 (26 novembre 2009) : 217–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0967199409990220.
Texte intégralMalhotra, A., P. Buttrick et J. Scheuer. « Effects of sex hormones on development of physiological and pathological cardiac hypertrophy in male and female rats ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 259, no 3 (1 septembre 1990) : H866—H871. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1990.259.3.h866.
Texte intégralSkubiszak, Ludmila, et Leszek Kowalczyk. « The vertebrate skeletal muscle thick filaments are not three-stranded. Reinterpretation of some experimental data. » Acta Biochimica Polonica 49, no 4 (31 décembre 2002) : 841–53. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2002_3744.
Texte intégralSugi, Haruo, Maki Yamaguchi, Tetsuo Ohno, Hiroshi Okuyama et Naoto Yagi. « X-ray Diffraction Studies on the Structural Origin of Dynamic Tension Recovery Following Ramp-Shaped Releases in High-Ca Rigor Muscle Fibers ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 4 (13 février 2020) : 1244. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21041244.
Texte intégralMa, Weikang, Henry Gong et Thomas Irving. « Myosin Head Configurations in Resting and Contracting Murine Skeletal Muscle ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 9 (6 septembre 2018) : 2643. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19092643.
Texte intégralMilligan, R. A. « Structure and Action of Molecular Tracks and Motors ». Microscopy and Microanalysis 4, S2 (juillet 1998) : 456–57. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600022406.
Texte intégralChatterjee, M., et M. Tejada. « Phorbol ester-induced contraction in chemically skinned vascular smooth muscle ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 251, no 3 (1 septembre 1986) : C356—C361. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1986.251.3.c356.
Texte intégralWhittaker, M., et R. Milligan. « Thin filament structure and activation ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 47 (6 août 1989) : 976–77. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100156869.
Texte intégralHomma, Kazuaki, et Mitsuo Ikebe. « Myosin X Is a High Duty Ratio Motor ». Journal of Biological Chemistry 280, no 32 (16 juin 2005) : 29381–91. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m504779200.
Texte intégralLu, Q., F. Ye, Z. Wei, Z. Wen et M. Zhang. « Antiparallel coiled-coil-mediated dimerization of myosin X ». Proceedings of the National Academy of Sciences 109, no 43 (10 septembre 2012) : 17388–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1208642109.
Texte intégralFARUQI, A. R., R. A. CROSS et J. KENDRICK-JONES. « Small angle X-ray scattering studies on myosin ». Journal of Cell Science 1991, Supplement 14 (1 janvier 1991) : 23–26. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.1991.supplement_14.5.
Texte intégralWatanabe, Tomonobu M., Hiroshi Tokuo, Kohsuke Gonda, Hideo Higuchi et Mitsuo Ikebe. « The Dynamics for Myosin-X Induced Filopodia Protrusion ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 725a—726a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3976.
Texte intégralSato, Osamu, Satoshi Komatsu, Tomonobu M. Watanabe, Kazuaki Homma et Mitsuo Ikebe. « Single Molecule Movement of Full-Length Myosin X ». Biophysical Journal 102, no 3 (janvier 2012) : 570a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.3103.
Texte intégralWatanabe, Tomonobu M., Hiroshi Tokuo, Kohsuke Gonda, Hideo Higuchi et Mitsuo Ikebe. « Myosin-X Induces Filopodia by Multiple Elongation Mechanism ». Journal of Biological Chemistry 285, no 25 (13 avril 2010) : 19605–14. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.093864.
Texte intégralEakins, Felicity, Jeffrey J. Harford, Carlo Knupp, Manfred Roessle et John M. Squire. « Different Myosin Head Conformations in Bony Fish Muscles Put into Rigor at Different Sarcomere Lengths ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 7 (18 juillet 2018) : 2091. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19072091.
Texte intégralFlood, Veronica H., Tricia L. Slobodianuk, Daniel Keesler, Hannah K. Lohmeier, Scot Fahs, Liyun Zhang, Pippa Simpson et Robert R. Montgomery. « von Willebrand factor binding to myosin assists in coagulation ». Blood Advances 4, no 1 (14 janvier 2020) : 174–80. http://dx.doi.org/10.1182/bloodadvances.2019000533.
Texte intégralVerkhovsky, A. B., et G. G. Borisy. « Non-sarcomeric mode of myosin II organization in the fibroblast lamellum. » Journal of Cell Biology 123, no 3 (1 novembre 1993) : 637–52. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.123.3.637.
Texte intégralChang, Audrey N., Ning Gao, Zhenan Liu, Jian Huang, Angus C. Nairn, Kristine E. Kamm et James T. Stull. « The dominant protein phosphatase PP1c isoform in smooth muscle cells, PP1cβ, is essential for smooth muscle contraction ». Journal of Biological Chemistry 293, no 43 (5 septembre 2018) : 16677–86. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.003083.
Texte intégralKnupp et Squire. « Myosin Cross-Bridge Behaviour in Contracting Muscle—The T1 Curve of Huxley and Simmons (1971) Revisited ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 19 (2 octobre 2019) : 4892. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20194892.
Texte intégralMa, Weikang, Marcus Henze, Robert L. Anderson, Henry Gong, Fiona L. Wong, Carlos L. del Rio et Thomas Irving. « The Super-Relaxed State and Length Dependent Activation in Porcine Myocardium ». Circulation Research 129, no 6 (3 septembre 2021) : 617–30. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.120.318647.
Texte intégralPerz-Edwards, Robert J., Thomas C. Irving, Bruce A. J. Baumann, David Gore, Daniel C. Hutchinson, Uroš Kržič, Rebecca L. Porter, Andrew B. Ward et Michael K. Reedy. « X-ray diffraction evidence for myosin-troponin connections and tropomyosin movement during stretch activation of insect flight muscle ». Proceedings of the National Academy of Sciences 108, no 1 (9 décembre 2010) : 120–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1014599107.
Texte intégralNiciforovic, Ana, Marija Radojcic et Bratoljub Milosavljevic. « Gamma-radiation induced agglomeration of chicken muscle myosin and actine ». Journal of the Serbian Chemical Society 69, no 12 (2004) : 999–1004. http://dx.doi.org/10.2298/jsc0412999n.
Texte intégralBaker, T. S., et D. A. Winkelmann. « Methodology for determining the three-dimensional crystal structure of myosin Sl from electron microscopy of orthogonal thin sections ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 44 (août 1986) : 26–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100141895.
Texte intégralWinkelmann, Donald A. « Structure of Myosin Subfragment-1 from Electron Microscopy and Crystallography ». Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 46 (1988) : 156–57. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100102869.
Texte intégralTaylor, Kenneth A., Hamidreza Rahmani, Robert J. Edwards et Michael K. Reedy. « Insights into Actin-Myosin Interactions within Muscle from 3D Electron Microscopy ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 7 (5 avril 2019) : 1703. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20071703.
Texte intégralEvans, L. L., A. J. Lee, P. C. Bridgman et M. S. Mooseker. « Vesicle-associated brain myosin-V can be activated to catalyze actin-based transport ». Journal of Cell Science 111, no 14 (30 juillet 1998) : 2055–66. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.111.14.2055.
Texte intégralMelo, Hugo Christiano Soares, et Milton Vieira Coelho. « A new method to precipitate myosin V from rat brain soluble fraction. » Acta Biochimica Polonica 54, no 3 (17 septembre 2007) : 575–81. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2007_3231.
Texte intégralWagner, M. C., et B. A. Molitoris. « ATP depletion alters myosin I beta cellular location in LLC-PK1 cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 272, no 5 (1 mai 1997) : C1680—C1690. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1997.272.5.c1680.
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