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Artamonov, Mykhaylo V., Swapnil K. Sonkusare, Miranda E. Good, Ko Momotani, Masumi Eto, Brant E. Isakson, Thu H. Le et al. « RSK2 contributes to myogenic vasoconstriction of resistance arteries by activating smooth muscle myosin and the Na+/H+ exchanger ». Science Signaling 11, no 554 (30 octobre 2018) : eaar3924. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.aar3924.
Texte intégralIhara, Eikichi, Elena Edwards, Meredith A. Borman, David P. Wilson, Michael P. Walsh et Justin A. MacDonald. « Inhibition of zipper-interacting protein kinase function in smooth muscle by a myosin light chain kinase pseudosubstrate peptide ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 292, no 5 (mai 2007) : C1951—C1959. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00434.2006.
Texte intégralTsuji, Masayuki, Takao Ojima et Kiyoyoshi Nishita. « Exchange of DTNB light chain with molluscan myosin regulatory light chain in rabbit myosin. » NIPPON SUISAN GAKKAISHI 55, no 4 (1989) : 681–87. http://dx.doi.org/10.2331/suisan.55.681.
Texte intégralTakashima, Seiji. « Phosphorylation of Myosin Regulatory Light Chain by Myosin Light Chain Kinase, and Muscle Contraction ». Circulation Journal 73, no 2 (2009) : 208–13. http://dx.doi.org/10.1253/circj.cj-08-1041.
Texte intégralAkiyama, K., G. Akopian, P. Jinadasa, T. L. Gluckman, A. Terhakopian, B. Massey et R. J. Bing. « Myocardial Infarction and Regulatory Myosin Light Chain ». Journal of Molecular and Cellular Cardiology 29, no 10 (octobre 1997) : 2641–52. http://dx.doi.org/10.1006/jmcc.1997.0493.
Texte intégralSevrieva, Ivanka R., Birgit Brandmeier, Saraswathi Ponnam, Mathias Gautel, Malcolm Irving, Kenneth S. Campbell, Yin-Biao Sun et Thomas Kampourakis. « Cardiac myosin regulatory light chain kinase modulates cardiac contractility by phosphorylating both myosin regulatory light chain and troponin I ». Journal of Biological Chemistry 295, no 14 (21 février 2020) : 4398–410. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011945.
Texte intégralKamm, Kristine E., et James T. Stull. « Signaling to Myosin Regulatory Light Chain in Sarcomeres ». Journal of Biological Chemistry 286, no 12 (21 janvier 2011) : 9941–47. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.r110.198697.
Texte intégralJosephson, Matthew P., Laura A. Sikkink, Alan R. Penheiter, Thomas P. Burghardt et Katalin Ajtai. « Smooth muscle myosin light chain kinase efficiently phosphorylates serine 15 of cardiac myosin regulatory light chain ». Biochemical and Biophysical Research Communications 416, no 3-4 (décembre 2011) : 367–71. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2011.11.044.
Texte intégralChaudoir, B. M., P. A. Kowalczyk et R. L. Chisholm. « Regulatory light chain mutations affect myosin motor function and kinetics ». Journal of Cell Science 112, no 10 (15 mai 1999) : 1611–20. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.112.10.1611.
Texte intégralCummins, C., et P. Anderson. « Regulatory myosin light-chain genes of Caenorhabditis elegans ». Molecular and Cellular Biology 8, no 12 (décembre 1988) : 5339–49. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.12.5339-5349.1988.
Texte intégralCummins, C., et P. Anderson. « Regulatory myosin light-chain genes of Caenorhabditis elegans. » Molecular and Cellular Biology 8, no 12 (décembre 1988) : 5339–49. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.12.5339.
Texte intégralHuang, Jian, John M. Shelton, James A. Richardson, Kristine E. Kamm et James T. Stull. « Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation Attenuates Cardiac Hypertrophy ». Journal of Biological Chemistry 283, no 28 (12 mai 2008) : 19748–56. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m802605200.
Texte intégralDonato, Megan E., Jonathan Schiavi, Alexis D. Ulerich, Frances E. Weaver et David J. Coughlin. « Myosin regulatory light chain expression in trout muscle ». Journal of Experimental Zoology Part A : Ecological Genetics and Physiology 309A, no 2 (2008) : 64–72. http://dx.doi.org/10.1002/jez.433.
Texte intégralBreithaupt, Jason J., Hannah C. Pulcastro, Peter O. Awinda, David C. DeWitt et Bertrand C. W. Tanner. « Regulatory light chain phosphorylation augments length-dependent contraction in PTU-treated rats ». Journal of General Physiology 151, no 1 (6 décembre 2018) : 66–76. http://dx.doi.org/10.1085/jgp.201812158.
Texte intégralPost, P. L., R. L. DeBiasio et D. L. Taylor. « A fluorescent protein biosensor of myosin II regulatory light chain phosphorylation reports a gradient of phosphorylated myosin II in migrating cells. » Molecular Biology of the Cell 6, no 12 (décembre 1995) : 1755–68. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.6.12.1755.
Texte intégralNaqvi, Naweed I., Kelvin C. Y. Wong, Xie Tang et Mohan K. Balasubramanian. « Type II myosin regulatory light chain relieves auto-inhibition of myosin-heavy-chain function ». Nature Cell Biology 2, no 11 (17 octobre 2000) : 855–58. http://dx.doi.org/10.1038/35041107.
Texte intégralGreenberg, Michael J., Tanya R. Mealy, James D. Watt, Michelle Jones, Danuta Szczesna-Cordary et Jeffrey R. Moore. « The molecular effects of skeletal muscle myosin regulatory light chain phosphorylation ». American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 297, no 2 (août 2009) : R265—R274. http://dx.doi.org/10.1152/ajpregu.00171.2009.
Texte intégralChen, Chen, Tao Tao, Cheng Wen, Wei-Qi He, Yan-Ning Qiao, Yun-Qian Gao, Xin Chen et al. « Myosin Light Chain Kinase (MLCK) Regulates Cell Migration in a Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation-independent Mechanism ». Journal of Biological Chemistry 289, no 41 (13 août 2014) : 28478–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m114.567446.
Texte intégralDing, Peiguo, Jian Huang, Pavan K. Battiprolu, Joseph A. Hill, Kristine E. Kamm et James T. Stull. « Cardiac Myosin Light Chain Kinase Is Necessary for Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation and Cardiac Performancein Vivo ». Journal of Biological Chemistry 285, no 52 (13 octobre 2010) : 40819–29. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.160499.
Texte intégralMcDaniel, Nancy L., Christopher M. Rembold et Richard A. Murphy. « Cyclic nucleotide dependent relaxation in vascular smooth muscle ». Canadian Journal of Physiology and Pharmacology 72, no 11 (1 novembre 1994) : 1380–85. http://dx.doi.org/10.1139/y94-199.
Texte intégralBennett, A. J., et C. R. Bagshaw. « The mechanism of regulatory light chain dissociation from scallop myosin ». Biochemical Journal 233, no 1 (1 janvier 1986) : 179–86. http://dx.doi.org/10.1042/bj2330179.
Texte intégralIshibashi, K., A. Evans, T. Shingu, K. Bian et R. D. Bukoski. « Differential expression and effect of 1,25-dihydroxyvitamin D3 on myosin in arterial tree of rats ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 269, no 2 (1 août 1995) : C443—C450. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1995.269.2.c443.
Texte intégralGreenberg, M. J., K. Kazmierczak, D. Szczesna-Cordary et J. R. Moore. « Cardiomyopathy-linked myosin regulatory light chain mutations disrupt myosin strain-dependent biochemistry ». Proceedings of the National Academy of Sciences 107, no 40 (20 septembre 2010) : 17403–8. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1009619107.
Texte intégralCao, Lichuang, Chengli Hou, Qingwu Shen, Dequan Zhang et Zhenyu Wang. « Phosphorylation of myosin regulatory light chain affects actomyosin dissociation and myosin degradation ». International Journal of Food Science & ; Technology 54, no 6 (22 février 2019) : 2246–55. http://dx.doi.org/10.1111/ijfs.14138.
Texte intégralSATTERWHITE, LISA, LARS CISEK, JEFFRY CORDEN et THOMAS POLLARD. « A p34cdc2-Containing Kinase Phosphorylates Myosin Regulatory Light Chain ». Annals of the New York Academy of Sciences 582, no 1 Cytokinesis (avril 1990) : 307. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1990.tb21692.x.
Texte intégralGrant, James W., Rui Q. Zhong, Pat M. McEwen et Susan L. Church. « Human nonsarcomeric 20,000 Da myosin regulatory light chain cDNA ». Nucleic Acids Research 18, no 19 (1990) : 5892. http://dx.doi.org/10.1093/nar/18.19.5892.
Texte intégralWang, Lu, Isabel J. Sobieszek, Chun Y. Seow et Apolinary Sobieszek. « Purification of Myosin from Bovine Tracheal Smooth Muscle, Filament Formation and Endogenous Association of Its Regulatory Complex ». Cells 12, no 3 (3 février 2023) : 514. http://dx.doi.org/10.3390/cells12030514.
Texte intégralIkebe, M., S. Reardon, J. P. Schwonek, C. R. Sanders et R. Ikebe. « Structural requirement of the regulatory light chain of smooth muscle myosin as a substrate for myosin light chain kinase. » Journal of Biological Chemistry 269, no 45 (novembre 1994) : 28165–72. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)46909-8.
Texte intégralDing, Peiguo, Jian Huang, Pavan K. Battiprolu, Joseph A. Hill, Kristine E. Kamm et James T. Stull. « Cardiac Myosin Light Chain Kinase is Essential for Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation and Normal Cardiac Function in vivo ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 369a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.2203.
Texte intégralDuggal, D., J. Nagwekar, R. Rich, W. Huang, K. Midde, R. Fudala, H. Das, I. Gryczynski, D. Szczesna-Cordary et J. Borejdo. « Effect of a myosin regulatory light chain mutation K104E on actin-myosin interactions ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 308, no 10 (15 mai 2015) : H1248—H1257. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00834.2014.
Texte intégralKampourakis, Thomas, et Malcolm Irving. « Phosphorylation of myosin regulatory light chain controls myosin head conformation in cardiac muscle ». Journal of Molecular and Cellular Cardiology 85 (août 2015) : 199–206. http://dx.doi.org/10.1016/j.yjmcc.2015.06.002.
Texte intégralKarabina, Anastasia, Priya Muthu, Katarzyna Kazmierczak, Danuta Szczesna-Cordary et Jeffrey Moore. « The Effect of Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation on N47K Mutant Myosin Mechanics ». Biophysical Journal 106, no 2 (janvier 2014) : 563a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3126.
Texte intégralMackenzie, L. W., R. A. Word, M. L. Casey et J. T. Stull. « Myosin light chain phosphorylation in human myometrial smooth muscle cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 258, no 1 (1 janvier 1990) : C92—C98. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1990.258.1.c92.
Texte intégralIchikawa, Hisashi, et Kiyoyoshi Nishita. « Binding ability of regulatory light chain in akazara hybridized myosin. » NIPPON SUISAN GAKKAISHI 54, no 10 (1988) : 1823–28. http://dx.doi.org/10.2331/suisan.54.1823.
Texte intégralGnanasekar, Munirathinam, Ashok M. Salunkhe, A. Krishna Mallia, Yi Xun He et Ramaswamy Kalyanasundaram. « Praziquantel Affects the Regulatory Myosin Light Chain of Schistosoma mansoni ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 53, no 3 (22 décembre 2008) : 1054–60. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01222-08.
Texte intégralLi, Hua-Shan, Qian Lin, Jia Wu, Zhi-Hui Jiang, Jia-Bi Zhao, Jian Pan, Wei-Qi He et Juan-Min Zha. « Myosin regulatory light chain phosphorylation is associated with leiomyosarcoma development ». Biomedicine & ; Pharmacotherapy 92 (août 2017) : 810–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.biopha.2017.05.139.
Texte intégralPauly, Daniel F. « The Slow Cardiac Myosin Regulatory Light Chain in Heart Failure ». Clinical Cardiology 34, no 1 (janvier 2011) : 10–11. http://dx.doi.org/10.1002/clc.20867.
Texte intégralWalker, John S., Lori A. Walker, Elaine F. Etter et Richard A. Murphy. « A Dilution Immunoassay to Measure Myosin Regulatory Light Chain Phosphorylation ». Analytical Biochemistry 284, no 2 (septembre 2000) : 173–82. http://dx.doi.org/10.1006/abio.2000.4704.
Texte intégralCOLEGRAVE, Melanie, Hitesh PATEL, Gerald OFFER et Peter D. CHANTLER. « Evaluation of the symmetric model for myosin-linked regulation : effect of site-directed mutations in the regulatory light chain on scallop myosin ». Biochemical Journal 374, no 1 (15 août 2003) : 89–96. http://dx.doi.org/10.1042/bj20030404.
Texte intégralLiu, G., et P. C. Newell. « Regulation of myosin regulatory light chain phosphorylation via cyclic GMP during chemotaxis of Dictyostelium ». Journal of Cell Science 107, no 7 (1 juillet 1994) : 1737–43. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.107.7.1737.
Texte intégralGao, Xing, Xin Li, Zheng Li, Manting Du et Dequan Zhang. « Dephosphorylation of myosin regulatory light chain modulates actin-myosin interaction adverse to meat tenderness ». International Journal of Food Science & ; Technology 52, no 6 (16 mai 2017) : 1400–1407. http://dx.doi.org/10.1111/ijfs.13343.
Texte intégralGreenberg, Michael J., Katarzyna Kazmierczak, Danuta Szczesna-Cordary et Jeffrey R. Moore. « Familial Hypertrophic Cardiomyopathy Mutations of the Myosin Regulatory Light Chain Remove Myosin Load Sensitivity ». Biophysical Journal 98, no 3 (janvier 2010) : 215a—216a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.1163.
Texte intégralKarabina, Anastasia, Katarzyna Kazmierczak, Danuta Szczesna-Cordary et Jeffrey R. Moore. « Myosin regulatory light chain phosphorylation enhances cardiac β-myosin in vitro motility under load ». Archives of Biochemistry and Biophysics 580 (août 2015) : 14–21. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2015.06.014.
Texte intégralLorenz, Robert R., David O. Warner et Keith A. Jones. « Hydrogen peroxide decreases Ca2+ sensitivity in airway smooth muscle by inhibiting rMLC phosphorylation ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 277, no 4 (1 octobre 1999) : L816—L822. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.1999.277.4.l816.
Texte intégralNayak, Arnab, Tianbang Wang, Peter Franz, Walter Steffen, Igor Chizhov, Georgios Tsiavaliaris et Mamta Amrute-Nayak. « Single-molecule analysis reveals that regulatory light chains fine-tune skeletal myosin II function ». Journal of Biological Chemistry 295, no 20 (9 avril 2020) : 7046–59. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012774.
Texte intégralIkebe, Reiko, Sheila Reardon, Toshiaki Mitsui et Mitsuo Ikebe. « Role of the N-terminal Region of the Regulatory Light Chain in the Dephosphorylation of Myosin by Myosin Light Chain Phosphatase ». Journal of Biological Chemistry 274, no 42 (15 octobre 1999) : 30122–26. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.42.30122.
Texte intégralTafuri, S. R., A. M. Rushforth, E. R. Kuczmarski et R. L. Chisholm. « Dictyostelium discoideum myosin : isolation and characterization of cDNAs encoding the regulatory light chain ». Molecular and Cellular Biology 9, no 7 (juillet 1989) : 3073–80. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.7.3073-3080.1989.
Texte intégralTafuri, S. R., A. M. Rushforth, E. R. Kuczmarski et R. L. Chisholm. « Dictyostelium discoideum myosin : isolation and characterization of cDNAs encoding the regulatory light chain. » Molecular and Cellular Biology 9, no 7 (juillet 1989) : 3073–80. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.9.7.3073.
Texte intégralOstrow, B. D., P. Chen et R. L. Chisholm. « Expression of a myosin regulatory light chain phosphorylation site mutant complements the cytokinesis and developmental defects of Dictyostelium RMLC null cells. » Journal of Cell Biology 127, no 6 (15 décembre 1994) : 1945–55. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.127.6.1945.
Texte intégralCao, Lichuang, Zhenyu Wang, Dequan Zhang, Xin Li, Chengli Hou et Chi Ren. « Phosphorylation of myosin regulatory light chain at Ser17 regulates actomyosin dissociation ». Food Chemistry 356 (septembre 2021) : 129655. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129655.
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