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Park, Inju, Cecil Han, Sora Jin, Boyeon Lee, Heejin Choi, Jun Tae Kwon, Dongwook Kim et al. « Myosin regulatory light chains are required to maintain the stability of myosin II and cellular integrity ». Biochemical Journal 434, no 1 (27 janvier 2011) : 171–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101473.
Texte intégralLee, Kyoung Hwan, Guidenn Sulbarán, Shixin Yang, Ji Young Mun, Lorenzo Alamo, Antonio Pinto, Osamu Sato et al. « Interacting-heads motif has been conserved as a mechanism of myosin II inhibition since before the origin of animals ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 9 (14 février 2018) : E1991—E2000. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1715247115.
Texte intégralWylie, Steven R., et Peter D. Chantler. « Myosin IIC : A Third Molecular Motor Driving Neuronal Dynamics ». Molecular Biology of the Cell 19, no 9 (septembre 2008) : 3956–68. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-08-0744.
Texte intégralBezanilla, Magdalena, et Thomas D. Pollard. « Myosin-II Tails Confer Unique Functions inSchizosaccharomyces pombe : Characterization of a Novel Myosin-II Tail ». Molecular Biology of the Cell 11, no 1 (janvier 2000) : 79–91. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.11.1.79.
Texte intégralWang, Aibing, Neil Billington, Robert S. Adelstein et James R. Sellers. « Expression and Characterization of Full Length Nonmuscle Myosin IIs ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 594a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.3425.
Texte intégralSchiffhauer, Eric S., Yixin Ren, Vicente A. Iglesias, Priyanka Kothari, Pablo A. Iglesias et Douglas N. Robinson. « Myosin IIB assembly state determines its mechanosensitive dynamics ». Journal of Cell Biology 218, no 3 (17 janvier 2019) : 895–908. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201806058.
Texte intégralKrivoshik, Andrew P., et Lloyd Barr. « Force relaxes before the fall of cytosolic calcium in the photomechanical response of rat sphincter pupillae ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 279, no 1 (1 juillet 2000) : C274—C280. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.2000.279.1.c274.
Texte intégralMEDEIROS, N. « PRIMARY PEPTIDE SEQUENCES FROM SQUID MUSCLE AND OPTIC LOBE MYOSIN IIs : A STRATEGY TO IDENTIFY AN ORGANELLE MYOSIN ». Cell Biology International 22, no 2 (février 1998) : 161–73. http://dx.doi.org/10.1006/cbir.1998.0248.
Texte intégralSaha, Shekhar, Sumit K. Dey, Provas Das et Siddhartha S. Jana. « Increased expression of nonmuscle myosin IIs is associated with 3MC-induced mouse tumor ». FEBS Journal 278, no 21 (19 septembre 2011) : 4025–34. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2011.08306.x.
Texte intégralKolega, J. « Cytoplasmic dynamics of myosin IIA and IIB : spatial ‘sorting’ of isoforms in locomoting cells ». Journal of Cell Science 111, no 15 (1 août 1998) : 2085–95. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.111.15.2085.
Texte intégralBezanilla, Magdalena, Susan L. Forsburg et Thomas D. Pollard. « Identification of a Second Myosin-II in Schizosaccharomyces pombe : ». Molecular Biology of the Cell 8, no 12 (décembre 1997) : 2693–705. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.8.12.2693.
Texte intégralStaron, R. S., et D. Pette. « The multiplicity of combinations of myosin light chains and heavy chains in histochemically typed single fibres. Rabbit tibialis anterior muscle ». Biochemical Journal 243, no 3 (1 mai 1987) : 695–99. http://dx.doi.org/10.1042/bj2430695.
Texte intégralToyoda, Taro, Azuma Kimura, Hiromi Tanaka, Tomonaga Ameku, Atsushi Mima, Yurie Hirose, Masahiro Nakamura, Akira Watanabe et Kenji Osafune. « Rho-Associated Kinases and Non-muscle Myosin IIs Inhibit the Differentiation of Human iPSCs to Pancreatic Endoderm ». Stem Cell Reports 9, no 2 (août 2017) : 419–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.stemcr.2017.07.005.
Texte intégralSimerly, Calvin, Grzegorz Nowak, Primal de Lanerolle et Gerald Schatten. « Differential Expression and Functions of Cortical Myosin IIA and IIB Isotypes during Meiotic Maturation, Fertilization, and Mitosis in Mouse Oocytes and Embryos ». Molecular Biology of the Cell 9, no 9 (septembre 1998) : 2509–25. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.9.9.2509.
Texte intégralO'Hara, Steven P., Gabriella B. Gajdos, Christy E. Trussoni, Patrick L. Splinter et Nicholas F. LaRusso. « Cholangiocyte Myosin IIB Is Required for Localized Aggregation of Sodium Glucose Cotransporter 1 to Sites of Cryptosporidium parvum Cellular Invasion and Facilitates Parasite Internalization ». Infection and Immunity 78, no 7 (10 mai 2010) : 2927–36. http://dx.doi.org/10.1128/iai.00077-10.
Texte intégralLiu, Xiong, Neil Billington, Shi Shu, Shu-Hua Yu, Grzegorz Piszczek, James R. Sellers et Edward D. Korn. « Effect of ATP and regulatory light-chain phosphorylation on the polymerization of mammalian nonmuscle myosin II ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 32 (24 juillet 2017) : E6516—E6525. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1702375114.
Texte intégralPICARD, B., L. LEFAUCHEUR, B. FAUCONNEAU, H. REMIGNON, Y. CHEREL, E. BARREY et J. NEDELEC. « Dossier : Caractérisation des différents types de fibres musculaires dans plusieurs espèces : production et utilisation d’anticorps monoclonaux dirigés contre les chaînes lourdes de myosine rapide IIa et IIb ». INRAE Productions Animales 11, no 2 (2 avril 1998) : 145–63. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.2.3926.
Texte intégralArii, Jun, Yoshitaka Hirohata, Akihisa Kato et Yasushi Kawaguchi. « Nonmuscle Myosin Heavy Chain IIB Mediates Herpes Simplex Virus 1 Entry ». Journal of Virology 89, no 3 (26 novembre 2014) : 1879–88. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.03079-14.
Texte intégralPicariello, Hannah S., Rajappa S. Kenchappa, Vandana Rai, James F. Crish, Athanassios Dovas, Katarzyna Pogoda, Mariah McMahon et al. « Myosin IIA suppresses glioblastoma development in a mechanically sensitive manner ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 31 (24 juin 2019) : 15550–59. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1902847116.
Texte intégralKolega, John. « Asymmetric Distribution of Myosin IIB in Migrating Endothelial Cells Is Regulated by a rho-dependent Kinase and Contributes to Tail Retraction ». Molecular Biology of the Cell 14, no 12 (décembre 2003) : 4745–57. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-04-0205.
Texte intégralTogo, Tatsuru, et Richard A. Steinhardt. « Nonmuscle Myosin IIA and IIB Have Distinct Functions in the Exocytosis-dependent Process of Cell Membrane Repair ». Molecular Biology of the Cell 15, no 2 (février 2004) : 688–95. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-06-0430.
Texte intégralWylie, Steven R., et Peter D. Chantler. « Myosin IIA Drives Neurite Retraction ». Molecular Biology of the Cell 14, no 11 (novembre 2003) : 4654–66. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-03-0187.
Texte intégralVicente-Manzanares, Miguel, Margaret A. Koach, Leanna Whitmore, Marcelo L. Lamers et Alan F. Horwitz. « Segregation and activation of myosin IIB creates a rear in migrating cells ». Journal of Cell Biology 183, no 3 (27 octobre 2008) : 543–54. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200806030.
Texte intégralMaupin, P., C. L. Phillips, R. S. Adelstein et T. D. Pollard. « Differential localization of myosin-II isozymes in human cultured cells and blood cells ». Journal of Cell Science 107, no 11 (1 novembre 1994) : 3077–90. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.107.11.3077.
Texte intégralStaron, R. S., et D. Pette. « The multiplicity of combinations of myosin light chains and heavy chains in histochemically typed single fibres. Rabbit soleus muscle ». Biochemical Journal 243, no 3 (1 mai 1987) : 687–93. http://dx.doi.org/10.1042/bj2430687.
Texte intégralDey, Sumit K., Raman K. Singh, Shyamtanu Chattoraj, Shekhar Saha, Alakesh Das, Kankan Bhattacharyya, Kaushik Sengupta, Shamik Sen et Siddhartha S. Jana. « Differential role of nonmuscle myosin II isoforms during blebbing of MCF-7 cells ». Molecular Biology of the Cell 28, no 8 (15 avril 2017) : 1034–42. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e16-07-0524.
Texte intégralStaron, Robert S., Fredrick C. Hagerman, Robert S. Hikida, Thomas F. Murray, David P. Hostler, Mathew T. Crill, Kerry E. Ragg et Kumika Toma. « Fiber Type Composition of the Vastus Lateralis Muscle of Young Men and Women ». Journal of Histochemistry & ; Cytochemistry 48, no 5 (mai 2000) : 623–29. http://dx.doi.org/10.1177/002215540004800506.
Texte intégralBriggs, Margaret M., et Fred Schachat. « The superfast extraocular myosin (MYH13) is localized to the innervation zone in both the global and orbital layers of rabbit extraocular muscle ». Journal of Experimental Biology 205, no 20 (15 octobre 2002) : 3133–42. http://dx.doi.org/10.1242/jeb.205.20.3133.
Texte intégralSurcel, Alexandra, Eric Schiffhauer, Dustin Thomas, Qingfeng Zhu, Robert Anders et Douglas Robinson. « Dictyostelium Mechanics Accurately Identifies New Targetable Drug Space for Pancreatic Cancer Delineated by Myosin IIS, Filamins, and Alpha-Actinins, Collectively Comprimising the Mechanobiome ». Biophysical Journal 112, no 3 (février 2017) : 338a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.1829.
Texte intégralSurcel, Alexandra, Win Pin Ng, Hoku West-Foyle, Qingfeng Zhu, Yixin Ren, Lindsay B. Avery, Agata K. Krenc et al. « Pharmacological activation of myosin II paralogs to correct cell mechanics defects ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 5 (20 janvier 2015) : 1428–33. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1412592112.
Texte intégralUbukawa, Kumi, Yong-Mei Guo, Masayuki Takahashi, Makoto Hirokawa, Yoshihiro Michishita, Miho Nara, Hiroyuki Tagawa et al. « Enucleation of human erythroblasts involves non-muscle myosin IIB ». Blood 119, no 4 (26 janvier 2012) : 1036–44. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2011-06-361907.
Texte intégralBloemink, Marieke J., John C. Deacon, Daniel I. Resnicow, Leslie A. Leinwand et Michael A. Geeves. « The Superfast Human Extraocular Myosin Is Kinetically Distinct from the Fast Skeletal IIa, IIb, and IId Isoforms ». Journal of Biological Chemistry 288, no 38 (1 août 2013) : 27469–79. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m113.488130.
Texte intégralBrown, Jacquelyn A., Robert B. Wysolmerski et Paul C. Bridgman. « Dorsal Root Ganglion Neurons React to Semaphorin 3A Application through a Biphasic Response that Requires Multiple Myosin II Isoforms ». Molecular Biology of the Cell 20, no 4 (15 février 2009) : 1167–79. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-01-0065.
Texte intégralRedowicz, Maria Jolanta. « Myosins and pathology : genetics and biology. » Acta Biochimica Polonica 49, no 4 (31 décembre 2002) : 789–804. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2002_3739.
Texte intégralSestoft, L., P. Iversen, I. Nordgaard, S. Amris, T. Joen, O. Overgaard et H. Klitgaard. « Working Capacity and Expression of Myosin Heavy Chain Isoforms in Skeletal Muscle of Chronic Alcoholic Men without Liver Disease after I Day and 4 Weeks of Alcohol Abstinence ». Clinical Science 86, no 4 (1 avril 1994) : 433–40. http://dx.doi.org/10.1042/cs0860433.
Texte intégralKolega, John. « The Role of Myosin II Motor Activity in Distributing Myosin Asymmetrically and Coupling Protrusive Activity to Cell Translocation ». Molecular Biology of the Cell 17, no 10 (octobre 2006) : 4435–45. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-05-0431.
Texte intégralOikonomopoulou, Ifigenia, Hitesh Patel, Paul F. Watson et Peter D. Chantler. « Relocation of myosin and actin, kinesin and tubulin in the acrosome reaction of bovine spermatozoa ». Reproduction, Fertility and Development 21, no 2 (2009) : 364. http://dx.doi.org/10.1071/rd08166.
Texte intégralSato, Masaaki K., Masayuki Takahashi et Michio Yazawa. « Two Regions of the Tail Are Necessary for the Isoform-specific Functions of Nonmuscle Myosin IIB ». Molecular Biology of the Cell 18, no 3 (mars 2007) : 1009–17. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-08-0706.
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Texte intégralCalábria, Luciana Karen, Alice Vieira da Costa, Renato José da Silva Oliveira, Simone Ramos Deconte, Rafael Nascimento, Washington João de Carvalho, Vanessa Neves de Oliveira et al. « Myosins Are Differentially Expressed under Oxidative Stress in Chronic Streptozotocin-Induced Diabetic Rat Brains ». ISRN Neuroscience 2013 (24 septembre 2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/423931.
Texte intégralSchiaffino, S., et C. Reggiani. « Myosin isoforms in mammalian skeletal muscle ». Journal of Applied Physiology 77, no 2 (1 août 1994) : 493–501. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1994.77.2.493.
Texte intégralSweeney, H. L., M. J. Kushmerick, K. Mabuchi, J. Gergely et F. A. Sreter. « Velocity of shortening and myosin isozymes in two types of rabbit fast-twitch muscle fibers ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 251, no 3 (1 septembre 1986) : C431—C434. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1986.251.3.c431.
Texte intégralEddinger, T. J., et R. L. Moss. « Mechanical properties of skinned single fibers of identified types from rat diaphragm ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 253, no 2 (1 août 1987) : C210—C218. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1987.253.2.c210.
Texte intégralGomez, Guillermo A., Robert W. McLachlan, Selwin K. Wu, Benjamin J. Caldwell, Elliott Moussa, Suzie Verma, Michele Bastiani et al. « An RPTPα/Src family kinase/Rap1 signaling module recruits myosin IIB to support contractile tension at apical E-cadherin junctions ». Molecular Biology of the Cell 26, no 7 (avril 2015) : 1249–62. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-07-1223.
Texte intégralSandquist, Joshua C., et Anthony R. Means. « The C-Terminal Tail Region of Nonmuscle Myosin II Directs Isoform-specific Distribution in Migrating Cells ». Molecular Biology of the Cell 19, no 12 (décembre 2008) : 5156–67. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-05-0533.
Texte intégralFüchtbauer, E. M., A. M. Rowlerson, K. Götz, G. Friedrich, K. Mabuchi, J. Gergely et H. Jockusch. « Direct correlation of parvalbumin levels with myosin isoforms and succinate dehydrogenase activity on frozen sections of rodent muscle. » Journal of Histochemistry & ; Cytochemistry 39, no 3 (mars 1991) : 355–61. http://dx.doi.org/10.1177/39.3.1825216.
Texte intégralHuey, K. A., et S. C. Bodine. « Altered expression of myosin mRNA and protein in rat soleus and tibialis anterior following reinnervation ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 271, no 6 (1 décembre 1996) : C2016—C2026. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1996.271.6.c2016.
Texte intégralSartorius, Carol A., Brian D. Lu, Leslie Acakpo-Satchivi, Renee P. Jacobsen, William C. Byrnes et Leslie A. Leinwand. « Myosin Heavy Chains IIa and IId Are Functionally Distinct in the Mouse ». Journal of Cell Biology 141, no 4 (18 mai 1998) : 943–53. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.141.4.943.
Texte intégralSieck, G. C., W. Z. Zhan, Y. S. Prakash, M. J. Daood et J. F. Watchko. « SDH and actomyosin ATPase activities of different fiber types in rat diaphragm muscle ». Journal of Applied Physiology 79, no 5 (1 novembre 1995) : 1629–39. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1995.79.5.1629.
Texte intégralZhou, Rihong, Charles Watson, Chuanhai Fu, Xuebiao Yao et John G. Forte. « Myosin II is present in gastric parietal cells and required for lamellipodial dynamics associated with cell activation ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 285, no 3 (septembre 2003) : C662—C673. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00085.2003.
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