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Articles de revues sur le sujet « Molecular cloning »

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Auteur : Grafiati
Publié le 4 juin 2021
Mis à jour le 6 septembre 2023

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1

Kwak, Inseok. « Molecular Cloning and Characterization of Bovine CYP26A1 Promoter ». Journal of Life Science 26, no 1 (30 janvier 2016) : 42–49. http://dx.doi.org/10.5352/jls.2016.26.1.42.

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2

Xu, Libing, Yuhong Chen, Qiuhua Li, Tianliang He et Xinhua Chen. « Molecular cloning ». Fish & ; Shellfish Immunology 98 (mars 2020) : 981–87. http://dx.doi.org/10.1016/j.fsi.2019.10.064.

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3

Morimura, Naoko, Yoko Tezuka, Naoko Watanabe, Masafumi Yasuda, Seiji Miyatani, Nobumichi Hozumi et Ken-ichi Tezuka. « Molecular Cloning of POEM ». Journal of Biological Chemistry 276, no 45 (6 septembre 2001) : 42172–81. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m103216200.

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4

Ashwini, Malla, Shanmugaraj Bala Murugan, Srinivasan Balamurugan et Ramalingam Sathishkumar. « Advances in molecular cloning ». Molecular Biology 50, no 1 (janvier 2016) : 1–6. http://dx.doi.org/10.1134/s0026893316010131.

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5

Tu, Kevin, Angela Sun et Daniel Levin. « A Sweet Method of Modeling Restriction Endonuclease-Based Molecular Cloning ». American Biology Teacher 85, no 1 (1 janvier 2023) : 52–54. http://dx.doi.org/10.1525/abt.2023.85.1.52.

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Résumé :
Molecular cloning is an invaluable research tool in modern molecular biology. However, it is often difficult for students to grasp conceptually without visual aids and even more difficult to understand how to successfully set up a cloning experiment. Here, we describe a flipped classroom activity that simulates cloning using donuts as models of plasmids. Students noted in semistructured interviews that the interactive nature of this activity made it an engaging introduction to molecular cloning.
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6

Taylor, D. W., J. S. Cordingley, D. W. Dunne, K. S. Johnson, W. J. Haddow, C. E. Hormaeche, V. Nene et A. E. Butterworth. « Molecular cloning of schistosome genes ». Parasitology 92, S1 (janvier 1986) : S73—S81. http://dx.doi.org/10.1017/s003118200008570x.

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Résumé :
As part of an integrated programme investigating human schistosomiasis, work which involves epidemiological surveys and detailed immunological studies as well as biochemical investigations, we have, over the last three years, been cloning schistosome genes in a variety of plasmid and lambda vector systems. In this lecture we present a review of some selected aspects of work primarily aimed at production of experimental vaccines against the disease but which, on a broader front, is also concerned with developmental regulation of gene expression around the parasite's life-cycle. Specifically, we are interested in cloning three groups of genes. First, those encoding surface antigens; second, those associated with sexual maturity and egg production; and third, antigens which may provide a basis for a specific immunodiagnostic test.
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7

Yamamoto, Kosuke, Suguru Oguri, Susumu Chiba et Yoshie S. Momonoki. « Molecular cloning ofacetylcholinesterasegene fromSalicornia europaeaL. » Plant Signaling & ; Behavior 4, no 5 (mai 2009) : 361–66. http://dx.doi.org/10.4161/psb.4.5.8360.

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8

Iwaki, Daisuke, Shun-ichiro Kawabata, Yoshiki Miura, Atsuko Kato, Peter B. Armstrong, James P. Quigley, Kare Lehmann Nielsen, Klavs Dolmer, Lars Sottrup-Jensen et Sadaaki Iwanaga. « Molecular Cloning of Limulusalpha2-Macroglobulin ». European Journal of Biochemistry 242, no 3 (15 décembre 1996) : 822–31. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1996.0822r.x.

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9

Malcolm, S. « Guide to Molecular Cloning Techniques ». Journal of Medical Genetics 27, no 1 (1 janvier 1990) : 70. http://dx.doi.org/10.1136/jmg.27.1.70.

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10

Reuter, Harald, et Hartmut Porzig. « Muscle disease and molecular cloning ». Nature 336, no 6195 (novembre 1988) : 113. http://dx.doi.org/10.1038/336113b0.

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Etchegaray, Jean Pierre, Maria Adela Martínez, Manuel Krauskopf et Gloria León. « Molecular cloning ofRenibacterium salmoninarumDNA fragments ». FEMS Microbiology Letters 79, no 1 (mars 1991) : 61–64. http://dx.doi.org/10.1111/j.1574-6968.1991.tb04505.x.

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Vannahme, Christian, Sabine Schübel, Marcus Herud, Silke Gösling, Hanni Hülsmann, Mats Paulsson, Ursula Hartmann et Patrik Maurer. « Molecular Cloning of Testican-2 ». Journal of Neurochemistry 73, no 1 (18 janvier 2002) : 12–20. http://dx.doi.org/10.1046/j.1471-4159.1999.0730012.x.

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Iwahana, H., T. Yamaoka, M. Mizutani, N. Mizusawa, S. Ii, K. Yoshimoto et M. Itakura. « Molecular cloning of rat amidophosphoribosyltransferase. » Journal of Biological Chemistry 268, no 10 (avril 1993) : 7225–37. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)53167-7.

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Yogalingam, Gouri, et Donald S. Anson. « Molecular cloning of feline CD34 ». Veterinary Immunology and Immunopathology 95, no 1-2 (septembre 2003) : 53–61. http://dx.doi.org/10.1016/s0165-2427(03)00102-8.

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Darlison, Mark G. « Guide to molecular cloning techniques ». Trends in Neurosciences 11, no 11 (janvier 1988) : 510–11. http://dx.doi.org/10.1016/0166-2236(88)90014-8.

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Smith, Annabel N., Karin E. Finberg, Carsten A. Wagner, Richard P. Lifton, Mark A. J. Devonald, Ya Su et Fiona E. Karet. « Molecular Cloning and Characterization ofAtp6n1b ». Journal of Biological Chemistry 276, no 45 (8 août 2001) : 42382–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m107267200.

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Chandrasekaran, L., et M. L. Tanzer. « Molecular cloning of chicken aggrecan ». Biochemical Journal 296, no 3 (15 décembre 1993) : 885–87. http://dx.doi.org/10.1042/bj2960885b.

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Zhyvoloup, Alexander, Ivan Nemazanyy, Aleksei Babich, Ganna Panasyuk, Natalya Pobigailo, Mariya Vudmaska, Valeriy Naidenov et al. « Molecular Cloning of CoA Synthase ». Journal of Biological Chemistry 277, no 25 (29 avril 2002) : 22107–10. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.c200195200.

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Kawai, Shuji, Hiroyuki Honda, Takaaki Tanase, Masahito Taya, Shinji Iijima et Takeshi Kobayashi. « Molecular Cloning ofRuminococcus albusCellulase Gene ». Agricultural and Biological Chemistry 51, no 1 (janvier 1987) : 59–63. http://dx.doi.org/10.1080/00021369.1987.10867974.

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Rowley, R. Bruce, Joseph B. Bolen et Joseph Fargnoli. « Molecular Cloning of Rodent p72Syk. » Journal of Biological Chemistry 270, no 21 (26 mai 1995) : 12659–64. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.270.21.12659.

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Deininger, Prescott. « Molecular cloning : A laboratory manual ». Analytical Biochemistry 186, no 1 (avril 1990) : 182–83. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2697(90)90595-z.

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Tokuhara, Makoto, Momoki Hirai, Yutaka Atomi, Masaaki Terada et Masaru Katoh. « Molecular Cloning of HumanFrizzled-6 ». Biochemical and Biophysical Research Communications 243, no 2 (février 1998) : 622–27. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1998.8143.

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Tokuhara, Makoto, Momoki Hirai, Yutaka Atomi, Masaaki Terada et Masaru Katoh. « Molecular Cloning of HumanFrizzled-6 »,. Biochemical and Biophysical Research Communications 247, no 3 (juin 1998) : 910. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1998.8859.

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Iwahana, H., J. Oka, N. Mizusawa, E. Kudo, S. Ii, K. Yoshimoto, E. W. Holmes et M. Itakura. « Molecular Cloning of Human Amidophosphoribosyltransferase ». Biochemical and Biophysical Research Communications 190, no 1 (janvier 1993) : 192–200. http://dx.doi.org/10.1006/bbrc.1993.1030.

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Fugier-Vivier, Isabelle, Odette de Bouteiller, Christiane Guret, François Fossiez, Jacques Banchereau, Marie-Geneviève Mattei, Smina Aït-Yahia, Eric Garcia, Serge Lebecque et Yong-Jun Liu. « Molecular cloning of human RP105 ». European Journal of Immunology 27, no 7 (juillet 1997) : 1824–27. http://dx.doi.org/10.1002/eji.1830270734.

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Ishikawa, H., Y. Shinkai, H. Yagita, C. C. Yue, P. A. Henkart, S. Sawada, H. A. Young, C. W. Reynolds et K. Okumura. « Molecular cloning of rat cytolysin. » Journal of Immunology 143, no 9 (1 novembre 1989) : 3069–73. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.143.9.3069.

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Résumé :
Abstract Rat cytolysin is one of the cytolytic factors present in the cytoplasmic granules of rat NK-like cytolytic cells and purified cytolysin exhibits an apparent Mr or 70 kDa. Cytolysis produced by cytolysin occurs in the presence of Ca2+ and is accompanied by the formation of membrane lesions of 160 A diameter. We have isolated a cDNA encoding rat cytolysin from the cDNA library of a rat large granular lymphocyte (LGL) cell line, by hybridization of the rat library with a cDNA probe for mouse perforin. The amino acid sequence deduced from the nucleotide sequence of the isolated cDNA insert indicates that the mature cytolysin protein consist of 534 amino acids with a leader peptide of 20 amino acids. The protein contains two functionally important domains: the first domain is believed to contain the transmembrane channel and the second domain consists of an epidermal growth factor-type "class B" cysteine-rich region. A comparison with mouse perforin indicates that the two genes are very similar (89.9% nucleotide and 84.9% amino acid identity). Northern blot hybridization analysis indicates that cytolysin mRNA is expressed in rat lymphocytes (lymphokine-activated killer cells and LGL cells) and LGL cell lines.
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Tan, Lendl, Emily J. Strong, Kyra Woods et Nicholas P. West. « Homologous alignment cloning : a rapid, flexible and highly efficient general molecular cloning method ». PeerJ 6 (29 juin 2018) : e5146. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.5146.

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Résumé :
Homologous alignment cloning (HAC) is a rapid method of molecular cloning that facilitates low-cost, highly efficient cloning of polymerase chain reaction products into any plasmid vector in approximately 2 min. HAC facilitates insert integration due to a sequence alignment strategy, by way of short, vector-specific homology tails appended to insert during amplification. Simultaneous exposure of single-stranded fragment ends, utilising the 3′→5′ exonuclease activity of T4 DNA polymerase, creates overlapping homologous DNA on each molecule. The exonuclease activity of T4 polymerase is quenched simply by the addition of EDTA and a simple annealing step ensures high yield and high fidelity vector formation. The resultant recombinant plasmids are transformed into standardE. colicloning strains and screened via established methods as necessary. HAC exploits reagents commonly found in molecular research laboratories and achieves efficiencies that exceed conventional cloning methods, including another ligation-independent method we tested. HAC is also suitable for combining multiple fragments in a single reaction, thus extending its flexibility.
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Rebhun, John F., et J. Howard Pratt. « Molecular Cloning of Nedd4 fromXenopus Laevis ». DNA Sequence 9, no 5-6 (janvier 1998) : 295–306. http://dx.doi.org/10.3109/10425179809008468.

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Sasaki, Katsutoshi. « Molecular Cloning and Characterization of Sialyltransferases. » Trends in Glycoscience and Glycotechnology 8, no 41 (1996) : 195–215. http://dx.doi.org/10.4052/tigg.8.195.

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Iwamoto, Motohiro, et Takashi Oku. « Cloning and Molecular Characterization ofhrpXfromXanthomonas axonopodispv.citri ». DNA Sequence 11, no 1-2 (janvier 2000) : 167–73. http://dx.doi.org/10.3109/10425170009033986.

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NISHIMURA, Motohiro, Daisuke ISHIYAMA et Julian DAVIES. « Molecular Cloning ofStreptomycesGenes Encoding Vanillate Demethylase ». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 70, no 9 (23 septembre 2006) : 2316–19. http://dx.doi.org/10.1271/bbb.60180.

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Gay, N. J., et J. E. Walker. « Molecular cloning of a bovine cathepsin ». Biochemical Journal 225, no 3 (1 février 1985) : 707–12. http://dx.doi.org/10.1042/bj2250707.

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Résumé :
A cDNA clone for a thiol endoproteinase has been isolated from a bovine heart cDNA library by using a mixture of 32 synthetic oligonucleotides as a hybridization probe. The inserted region is 672 base pairs in length. It contains a sequence encoding the C-terminal region of a protein that is homologous to rat liver cathepsins B and H and to plant thiol proteinases. In addition, it contains the sequence of 442 bases corresponding to the 3′ untranslated region of the mRNA. The inserted region was used as a specific probe in RNA transfer analysis; the size of the mRNA encoding the thiol endoproteinase is estimated to be approx. 1.7 kilobases. Thus, the maximum size of the encoded protein is about 350-400 amino acids.
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Appleton, Evan, Jenhan Tao, Traci Haddock et Douglas Densmore. « Interactive assembly algorithms for molecular cloning ». Nature Methods 11, no 6 (28 avril 2014) : 657–62. http://dx.doi.org/10.1038/nmeth.2939.

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Ziegler, Jörg, Irene Stenzel, Bettina Hause, Helmut Maucher, Mats Hamberg, Rudi Grimm, Martin Ganal et Claus Wasternack. « Molecular Cloning of Allene Oxide Cyclase ». Journal of Biological Chemistry 275, no 25 (6 avril 2000) : 19132–38. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m002133200.

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Hashimoto, T., K. Tamaki, K. i. Suzuki et Y. Yamada. « Molecular Cloning of Plant Spermidine Synthases ». Plant and Cell Physiology 39, no 1 (1 janvier 1998) : 73–79. http://dx.doi.org/10.1093/oxfordjournals.pcp.a029291.

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WOODHEAD, L. « A Practical Guide to Molecular Cloning ». Biochemical Society Transactions 13, no 4 (1 août 1985) : 801. http://dx.doi.org/10.1042/bst0130801a.

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Kawabata, Hiroshi, Rong Yang, Toshiyasu Hirama, Peter T. Vuong, Seiji Kawano, Adrian F. Gombart et H. Phillip Koeffler. « Molecular Cloning of Transferrin Receptor 2 ». Journal of Biological Chemistry 274, no 30 (23 juillet 1999) : 20826–32. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.30.20826.

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Kohler, Stefan A., Eric Menotti et Lukas C. Kühn. « Molecular Cloning of Mouse Glycolate Oxidase ». Journal of Biological Chemistry 274, no 4 (22 janvier 1999) : 2401–7. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.4.2401.

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He, Xiao-Ping, Zhao-Shen Li, Zhen-Xing Tu, Xue Pan, Yan-Fang Gong, Jun Gao et Jing Jin. « Molecular cloning of human canstatin gene ». World Chinese Journal of Digestology 12, no 10 (2004) : 2329. http://dx.doi.org/10.11569/wcjd.v12.i10.2329.

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Madsen, Hans O., et J. Peter Hjorth. « Molecular cloning of mouse PSP mRNA ». Nucleic Acids Research 13, no 1 (1985) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1093/nar/13.1.1.

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MIN, Kwan-Sik, Kunio SHIOTA et Tomoya OGAWA. « Molecular Cloning of Equine Preprorelaxin cDNA ». Journal of Reproduction and Development 42, no 3 (1996) : 171–78. http://dx.doi.org/10.1262/jrd.42.171.

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42

Murphy, Thomas J., Kasuhisa Takeuchi et R. Wayne Alexander. « Molecular Cloning of AT1 Angiotensin Receptors ». American Journal of Hypertension 5, no 12_Pt_2 (décembre 1992) : 236S—242S. http://dx.doi.org/10.1093/ajh/5.12.236s.

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Namba, Tsunehisa, Hiroji Oida, Akira Kakizuka, Yukihiko Sugimoto, Manabu Negishi, Atsushi Ichikawa et Shuh Narumiya. « Molecular Cloning of a Prostacyclin Receptor. » Japanese Journal of Pharmacology 64 (1994) : 146. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-5198(19)50228-1.

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PENG, Shi-Qing, Jing XU, Hui-Liang LI et Wei-Min TIAN. « Cloning and Molecular Characterization ofHbCOI1fromHevea brasiliensis ». Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 73, no 3 (23 mars 2009) : 665–70. http://dx.doi.org/10.1271/bbb.80721.

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Jiang, Pan Hong, Françoise Chany-Fournier et Charles Chany. « Sarcolectin : Complete purification for molecular cloning ». Biochimie 81, no 7 (juillet 1999) : 701–7. http://dx.doi.org/10.1016/s0300-9084(99)80127-8.

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Tsao, Der-An, Cheng-Wen Wu et Young-Sun Lin. « Molecular cloning of bovine telomerase RNA ». Gene 221, no 1 (octobre 1998) : 51–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(98)00432-6.

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Kawai, Hidehiko, Takahide Ota, Fumio Suzuki et Masaaki Tatsuka. « Molecular cloning of mouse thioredoxin reductases ». Gene 242, no 1-2 (janvier 2000) : 321–30. http://dx.doi.org/10.1016/s0378-1119(99)00498-9.

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Mi, Lixin. « Molecular Cloning of Protein-Based Polymers ». Biomacromolecules 7, no 7 (juillet 2006) : 2099–107. http://dx.doi.org/10.1021/bm050158h.

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Grusby, Michael J., Steve C. Mitchell et Laurie H. Glimcher. « Molecular cloning of mouse cathepsin D ». Nucleic Acids Research 18, no 13 (1990) : 4008. http://dx.doi.org/10.1093/nar/18.13.4008.

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Zubriene, Asta, Saulute Budriene, Judita Lubiene et Gervydas Dienys. « Immobilized Alkaline Phosphatase for Molecular Cloning ». Biocatalysis and Biotransformation 20, no 6 (janvier 2002) : 423–27. http://dx.doi.org/10.1080/1024242021000040873.

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