Articles de revues sur le sujet « Mitofusins »
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Cohen, Mickael M., et David Tareste. « Recent insights into the structure and function of Mitofusins in mitochondrial fusion ». F1000Research 7 (28 décembre 2018) : 1983. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.16629.1.
Texte intégralWolf, Christina, Víctor López del Amo, Sabine Arndt, Diones Bueno, Stefan Tenzer, Eva-Maria Hanschmann, Carsten Berndt et Axel Methner. « Redox Modifications of Proteins of the Mitochondrial Fusion and Fission Machinery ». Cells 9, no 4 (27 mars 2020) : 815. http://dx.doi.org/10.3390/cells9040815.
Texte intégralLeBrasseur, Nicole. « Pro-diversity mitofusins ». Journal of Cell Biology 176, no 4 (12 février 2007) : 373a. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.1764iti3.
Texte intégralSchiavon, Cara R., Rachel E. Turn, Laura E. Newman et Richard A. Kahn. « ELMOD2 regulates mitochondrial fusion in a mitofusin-dependent manner, downstream of ARL2 ». Molecular Biology of the Cell 30, no 10 (mai 2019) : 1198–213. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e18-12-0804.
Texte intégralKoch, Linda. « Mitofusins and energy balance ». Nature Reviews Endocrinology 9, no 12 (15 octobre 2013) : 691. http://dx.doi.org/10.1038/nrendo.2013.202.
Texte intégralEscobar-Henriques, Mafalda. « Mitofusins : ubiquitylation promotes fusion ». Cell Research 24, no 4 (21 février 2014) : 387–88. http://dx.doi.org/10.1038/cr.2014.23.
Texte intégralMiao, Junru, Wei Chen, Pengxiang Wang, Xin Zhang, Lei Wang, Shuai Wang et Yuan Wang. « MFN1 and MFN2 Are Dispensable for Sperm Development and Functions in Mice ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 24 (16 décembre 2021) : 13507. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413507.
Texte intégralSloat, S. R., B. N. Whitley, E. A. Engelhart et S. Hoppins. « Identification of a mitofusin specificity region that confers unique activities to Mfn1 and Mfn2 ». Molecular Biology of the Cell 30, no 17 (août 2019) : 2309–19. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-05-0291.
Texte intégralAlsayyah, Cynthia, Manish K. Singh, Maria Angeles Morcillo-Parra, Laetitia Cavellini, Nadav Shai, Christine Schmitt, Maya Schuldiner et al. « Mitofusin-mediated contacts between mitochondria and peroxisomes regulate mitochondrial fusion ». PLOS Biology 22, no 4 (26 avril 2024) : e3002602. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002602.
Texte intégralR. Khalil, Rana, Mufeda AL-Ammar et Hayder A. L. Mossa. « Mitofusin 1 as Marker of Oocyte Maturation in Relevance to ICSI Outcome in Infertile Females ». IraQi Journal of Embryos and Infertility Researches 13, no 2 (8 novembre 2023) : 39–50. http://dx.doi.org/10.28969/ijeir.v13.i2.r4.23.
Texte intégralSchrepfer, Emilie, et Luca Scorrano. « Mitofusins, from Mitochondria to Metabolism ». Molecular Cell 61, no 5 (mars 2016) : 683–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.02.022.
Texte intégralOzcan, Umut. « Mitofusins : Mighty Regulators of Metabolism ». Cell 155, no 1 (septembre 2013) : 17–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.013.
Texte intégralBrooks, Craig, Sung-Gyu Cho, Cong-Yi Wang, Tianxin Yang et Zheng Dong. « Fragmented mitochondria are sensitized to Bax insertion and activation during apoptosis ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 300, no 3 (mars 2011) : C447—C455. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00402.2010.
Texte intégralGiacomello, Marta, et Luca Scorrano. « The INs and OUTs of mitofusins ». Journal of Cell Biology 217, no 2 (18 janvier 2018) : 439–40. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201801042.
Texte intégralDorn, Gerald W. « Mitofusins as mitochondrial anchors and tethers ». Journal of Molecular and Cellular Cardiology 142 (mai 2020) : 146–53. http://dx.doi.org/10.1016/j.yjmcc.2020.04.016.
Texte intégralParekh, Anant. « Calcium Signalling : Mitofusins Promote Interorganellar Crosstalk ». Current Biology 19, no 5 (mars 2009) : R200—R203. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2009.01.012.
Texte intégralEngelhart, Emily A., et Suzanne Hoppins. « A catalytic domain variant of mitofusin requiring a wildtype paralog for function uncouples mitochondrial outer-membrane tethering and fusion ». Journal of Biological Chemistry 294, no 20 (1 avril 2019) : 8001–14. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.006347.
Texte intégralAnton, Vincent, Ira Buntenbroich, Ramona Schuster, Felix Babatz, Tânia Simões, Selver Altin, Gaetano Calabrese, Jan Riemer, Astrid Schauss et Mafalda Escobar-Henriques. « Plasticity in salt bridge allows fusion-competent ubiquitylation of mitofusins and Cdc48 recognition ». Life Science Alliance 2, no 6 (18 novembre 2019) : e201900491. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900491.
Texte intégralSong, Zhiyin, Mariam Ghochani, J. Michael McCaffery, Terrence G. Frey et David C. Chan. « Mitofusins and OPA1 Mediate Sequential Steps in Mitochondrial Membrane Fusion ». Molecular Biology of the Cell 20, no 15 (août 2009) : 3525–32. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-03-0252.
Texte intégralMattie, Sevan, Jan Riemer, Jeremy G. Wideman et Heidi M. McBride. « A new mitofusin topology places the redox-regulated C terminus in the mitochondrial intermembrane space ». Journal of Cell Biology 217, no 2 (6 décembre 2017) : 507–15. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201611194.
Texte intégralDe Vecchis, Dario, Antoine Taly, Marc Baaden et Jérôme Hénin. « Mitochondrial Membrane Fusion : Computational Modeling of Mitofusins ». Biophysical Journal 110, no 3 (février 2016) : 571a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3054.
Texte intégralPapanicolaou, Kyriakos N., Matthew M. Phillippo et Kenneth Walsh. « Mitofusins and the mitochondrial permeability transition : the potential downside of mitochondrial fusion ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 303, no 3 (1 août 2012) : H243—H255. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00185.2012.
Texte intégralSchuster, Ramona, Vincent Anton, Tânia Simões, Selver Altin, Fabian den Brave, Thomas Hermanns, Manuela Hospenthal et al. « Dual role of a GTPase conformational switch for membrane fusion by mitofusin ubiquitylation ». Life Science Alliance 3, no 1 (19 décembre 2019) : e201900476. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900476.
Texte intégralSon, M. J., Y. Kwon, M.-Y. Son, B. Seol, H.-S. Choi, S.-W. Ryu, C. Choi et Y. S. Cho. « Mitofusins deficiency elicits mitochondrial metabolic reprogramming to pluripotency ». Cell Death & ; Differentiation 22, no 12 (17 avril 2015) : 1957–69. http://dx.doi.org/10.1038/cdd.2015.43.
Texte intégralYu, Chia-Yi, Jian-Jong Liang, Jin-Kun Li, Yi-Ling Lee, Bi-Lan Chang, Chan-I. Su, Wei-Jheng Huang, Michael M. C. Lai et Yi-Ling Lin. « Dengue Virus Impairs Mitochondrial Fusion by Cleaving Mitofusins ». PLOS Pathogens 11, no 12 (30 décembre 2015) : e1005350. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1005350.
Texte intégralMourier, Arnaud, Elisa Motori, Eduardo Silva Ramos, Tobias Brandt, Marie Lagouge, Ilian Atanassov, Anne Galinier et al. « Role of Mitofusins proteins in maintaining OXPHOS function ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1857 (août 2016) : e15. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2016.04.386.
Texte intégralSantel, A., et M. T. Fuller. « Control of mitochondrial morphology by a human mitofusin ». Journal of Cell Science 114, no 5 (1 mars 2001) : 867–74. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.5.867.
Texte intégralTanaka, Atsushi, Megan M. Cleland, Shan Xu, Derek P. Narendra, Der-Fen Suen, Mariusz Karbowski et Richard J. Youle. « Proteasome and p97 mediate mitophagy and degradation of mitofusins induced by Parkin ». Journal of Cell Biology 191, no 7 (20 décembre 2010) : 1367–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201007013.
Texte intégralSamanas, Nyssa B., Emily A. Engelhart et Suzanne Hoppins. « Defective nucleotide-dependent assembly and membrane fusion in Mfn2 CMT2A variants improved by Bax ». Life Science Alliance 3, no 5 (3 avril 2020) : e201900527. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201900527.
Texte intégralPellattiero, Anna, et Luca Scorrano. « Flaming Mitochondria : The Anti-inflammatory Drug Leflunomide Boosts Mitofusins ». Cell Chemical Biology 25, no 3 (mars 2018) : 231–33. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2018.02.014.
Texte intégralZhang, Lihong, Xiawei Dang, Antonietta Franco, Haiyang Zhao et Gerald W. Dorn. « Piperine Derivatives Enhance Fusion and Axonal Transport of Mitochondria by Activating Mitofusins ». Chemistry 4, no 3 (23 juin 2022) : 655–68. http://dx.doi.org/10.3390/chemistry4030047.
Texte intégralRyan, Michael T., et Diana Stojanovski. « Mitofusins ‘bridge’ the gap between oxidative stress and mitochondrial hyperfusion ». EMBO reports 13, no 10 (11 septembre 2012) : 870–71. http://dx.doi.org/10.1038/embor.2012.132.
Texte intégralDaumke, Oliver, et Aurélien Roux. « Mitochondrial Homeostasis : How Do Dimers of Mitofusins Mediate Mitochondrial Fusion ? » Current Biology 27, no 9 (mai 2017) : R353—R356. http://dx.doi.org/10.1016/j.cub.2017.03.024.
Texte intégralSantel, Ansgar. « Get the balance right : Mitofusins roles in health and disease ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1763, no 5-6 (mai 2006) : 490–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2006.02.004.
Texte intégralDing, Wen-Xing, Fengli Guo, Hong-Min Ni, Abigail Bockus, Sharon Manley, Donna B. Stolz, Eeva-Liisa Eskelinen, Hartmut Jaeschke et Xiao-Ming Yin. « Parkin and Mitofusins Reciprocally Regulate Mitophagy and Mitochondrial Spheroid Formation ». Journal of Biological Chemistry 287, no 50 (24 octobre 2012) : 42379–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.413682.
Texte intégralVlieghe, Anaïs, Kristina Niort, Hugo Fumat, Jean-Michel Guigner, Mickaël M. Cohen et David Tareste. « Role of Lipids and Divalent Cations in Membrane Fusion Mediated by the Heptad Repeat Domain 1 of Mitofusin ». Biomolecules 13, no 9 (2 septembre 2023) : 1341. http://dx.doi.org/10.3390/biom13091341.
Texte intégralUgarte-Uribe, Begoña, et Ana J. García-Sáez. « Membranes in motion : mitochondrial dynamics and their role in apoptosis ». Biological Chemistry 395, no 3 (1 mars 2014) : 297–311. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0234.
Texte intégralPapanicolaou, Kyriakos N., Ryosuke Kikuchi, Gladys A. Ngoh, Kimberly A. Coughlan, Isabel Dominguez, William C. Stanley et Kenneth Walsh. « Mitofusins 1 and 2 Are Essential for Postnatal Metabolic Remodeling in Heart ». Circulation Research 111, no 8 (28 septembre 2012) : 1012–26. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.112.274142.
Texte intégralRakovic, Aleksandar, Anne Grünewald, Jan Kottwitz, Norbert Brüggemann, Peter P. Pramstaller, Katja Lohmann et Christine Klein. « Mutations in PINK1 and Parkin Impair Ubiquitination of Mitofusins in Human Fibroblasts ». PLoS ONE 6, no 3 (8 mars 2011) : e16746. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0016746.
Texte intégralBrooks, C., Q. Wei, L. Feng, G. Dong, Y. Tao, L. Mei, Z. J. Xie et Z. Dong. « Bak regulates mitochondrial morphology and pathology during apoptosis by interacting with mitofusins ». Proceedings of the National Academy of Sciences 104, no 28 (2 juillet 2007) : 11649–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0703976104.
Texte intégralDu, Mengyan, Si Yu, Wenhua Su, Mengxin Zhao, Fangfang Yang, Yangpei Liu, Zihao Mai, Yong Wang, Xiaoping Wang et Tongsheng Chen. « Mitofusin 2 but not mitofusin 1 mediates Bcl-XL-induced mitochondrial aggregation ». Journal of Cell Science 133, no 20 (21 septembre 2020) : jcs245001. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.245001.
Texte intégralWiedemann, Nils, Sebastian B. Stiller et Nikolaus Pfanner. « Activation and Degradation of Mitofusins : Two Pathways Regulate Mitochondrial Fusion by Reversible Ubiquitylation ». Molecular Cell 49, no 3 (février 2013) : 423–25. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2013.01.027.
Texte intégralYin, Xiao-Ming, et Wen-Xing Ding. « The reciprocal roles of PARK2 and mitofusins in mitophagy and mitochondrial spheroid formation ». Autophagy 9, no 11 (3 novembre 2013) : 1687–92. http://dx.doi.org/10.4161/auto.24871.
Texte intégralDietrich, Marcelo O., Zhong-Wu Liu et Tamas L. Horvath. « Mitochondrial Dynamics Controlled by Mitofusins Regulate Agrp Neuronal Activity and Diet-Induced Obesity ». Cell 155, no 1 (septembre 2013) : 188–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2013.09.004.
Texte intégralLee, Crystal A., Lih-Shen Chin et Lian Li. « Hypertonia-linked protein Trak1 functions with mitofusins to promote mitochondrial tethering and fusion ». Protein & ; Cell 9, no 8 (18 septembre 2017) : 693–716. http://dx.doi.org/10.1007/s13238-017-0469-4.
Texte intégralBhatia, Divya, Eleni Kallinos, Edwin Patino, Maria Plataki, Augustine M. Choi et Mary E. Choi. « Alveolar Type II Cell-Specific Mitofusins Modulate Kidney Fibrosis and Associated Lung Injury ». Journal of the American Society of Nephrology 34, no 11S (novembre 2023) : 701. http://dx.doi.org/10.1681/asn.20233411s1701b.
Texte intégralWakai, Takuya, Yuichirou Harada, Kenji Miyado et Tomohiro Kono. « Mitochondrial dynamics controlled by mitofusins define organelle positioning and movement during mouse oocyte maturation ». MHR : Basic science of reproductive medicine 20, no 11 (11 août 2014) : 1090–100. http://dx.doi.org/10.1093/molehr/gau064.
Texte intégralChen, Hsiuchen, Scott A. Detmer, Andrew J. Ewald, Erik E. Griffin, Scott E. Fraser et David C. Chan. « Mitofusins Mfn1 and Mfn2 coordinately regulate mitochondrial fusion and are essential for embryonic development ». Journal of Cell Biology 160, no 2 (13 janvier 2003) : 189–200. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211046.
Texte intégralWu, Zhaofei, Yushan Zhu, Xingshui Cao, Shufeng Sun et Baolu Zhao. « Mitochondrial Toxic Effects of Aβ Through Mitofusins in the Early Pathogenesis of Alzheimer’s Disease ». Molecular Neurobiology 50, no 3 (8 avril 2014) : 986–96. http://dx.doi.org/10.1007/s12035-014-8675-z.
Texte intégralNakamura, Nobuhiro, et Shigehisa Hirose. « Regulation of Mitochondrial Morphology by USP30, a Deubiquitinating Enzyme Present in the Mitochondrial Outer Membrane ». Molecular Biology of the Cell 19, no 5 (mai 2008) : 1903–11. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e07-11-1103.
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