Articles de revues sur le sujet « Mitochondrial oxidative folding »
Créez une référence correcte selon les styles APA, MLA, Chicago, Harvard et plusieurs autres
Consultez les 50 meilleurs articles de revues pour votre recherche sur le sujet « Mitochondrial oxidative folding ».
À côté de chaque source dans la liste de références il y a un bouton « Ajouter à la bibliographie ». Cliquez sur ce bouton, et nous générerons automatiquement la référence bibliographique pour la source choisie selon votre style de citation préféré : APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
Vous pouvez aussi télécharger le texte intégral de la publication scolaire au format pdf et consulter son résumé en ligne lorsque ces informations sont inclues dans les métadonnées.
Parcourez les articles de revues sur diverses disciplines et organisez correctement votre bibliographie.
Morgan, Bruce, et Hui Lu. « Oxidative folding competes with mitochondrial import of the small Tim proteins ». Biochemical Journal 411, no 1 (13 mars 2008) : 115–22. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071476.
Texte intégralWrobel, Lidia, Agata Trojanowska, Malgorzata E. Sztolsztener et Agnieszka Chacinska. « Mitochondrial protein import : Mia40 facilitates Tim22 translocation into the inner membrane of mitochondria ». Molecular Biology of the Cell 24, no 5 (mars 2013) : 543–54. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-09-0649.
Texte intégralBöttinger, Lena, Agnieszka Gornicka, Tomasz Czerwik, Piotr Bragoszewski, Adrianna Loniewska-Lwowska, Agnes Schulze-Specking, Kaye N. Truscott, Bernard Guiard, Dusanka Milenkovic et Agnieszka Chacinska. « In vivo evidence for cooperation of Mia40 and Erv1 in the oxidation of mitochondrial proteins ». Molecular Biology of the Cell 23, no 20 (15 octobre 2012) : 3957–69. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-05-0358.
Texte intégralFischer, Manuel, Sebastian Horn, Anouar Belkacemi, Kerstin Kojer, Carmelina Petrungaro, Markus Habich, Muna Ali et al. « Protein import and oxidative folding in the mitochondrial intermembrane space of intact mammalian cells ». Molecular Biology of the Cell 24, no 14 (15 juillet 2013) : 2160–70. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-12-0862.
Texte intégralSzarka, András, et Gábor Bánhegyi. « Oxidative folding : recent developments ». BioMolecular Concepts 2, no 5 (1 octobre 2011) : 379–90. http://dx.doi.org/10.1515/bmc.2011.038.
Texte intégralBragoszewski, Piotr, Michal Wasilewski, Paulina Sakowska, Agnieszka Gornicka, Lena Böttinger, Jian Qiu, Nils Wiedemann et Agnieszka Chacinska. « Retro-translocation of mitochondrial intermembrane space proteins ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 25 (8 juin 2015) : 7713–18. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1504615112.
Texte intégralTang, Xiaofan, Lynda K. Harris et Hui Lu. « Effects of Liposome and Cardiolipin on Folding and Function of Mitochondrial Erv1 ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 24 (10 décembre 2020) : 9402. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249402.
Texte intégralClarke, Benjamin E., Bernadett Kalmar et Linda Greensmith. « Enhanced Expression of TRAP1 Protects Mitochondrial Function in Motor Neurons under Conditions of Oxidative Stress ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (4 février 2022) : 1789. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031789.
Texte intégralSideris, Dionisia P., et Kostas Tokatlidis. « Oxidative Protein Folding in the Mitochondrial Intermembrane Space ». Antioxidants & ; Redox Signaling 13, no 8 (15 octobre 2010) : 1189–204. http://dx.doi.org/10.1089/ars.2010.3157.
Texte intégralKojer, Kerstin, Valentina Peleh, Gaetano Calabrese, Johannes M. Herrmann et Jan Riemer. « Kinetic control by limiting glutaredoxin amounts enables thiol oxidation in the reducing mitochondrial intermembrane space ». Molecular Biology of the Cell 26, no 2 (15 janvier 2015) : 195–204. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e14-10-1422.
Texte intégralDickson-Murray, Eleanor, Kenza Nedara, Nazanine Modjtahedi et Kostas Tokatlidis. « The Mia40/CHCHD4 Oxidative Folding System : Redox Regulation and Signaling in the Mitochondrial Intermembrane Space ». Antioxidants 10, no 4 (12 avril 2021) : 592. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10040592.
Texte intégralRamos Rego, Inês, Beatriz Santos Cruz, António Francisco Ambrósio et Celso Henrique Alves. « TRAP1 in Oxidative Stress and Neurodegeneration ». Antioxidants 10, no 11 (19 novembre 2021) : 1829. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10111829.
Texte intégralFerreiro, E., I. Baldeiras, I. L. Ferreira, R. O. Costa, A. C. Rego, C. F. Pereira et C. R. Oliveira. « Mitochondrial- and Endoplasmic Reticulum-Associated Oxidative Stress in Alzheimer's Disease : From Pathogenesis to Biomarkers ». International Journal of Cell Biology 2012 (2012) : 1–23. http://dx.doi.org/10.1155/2012/735206.
Texte intégralKlöppel, Christine, Yutaka Suzuki, Kerstin Kojer, Carmelina Petrungaro, Sebastian Longen, Sebastian Fiedler, Sandro Keller et Jan Riemer. « Mia40-dependent oxidation of cysteines in domain I of Ccs1 controls its distribution between mitochondria and the cytosol ». Molecular Biology of the Cell 22, no 20 (15 octobre 2011) : 3749–57. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-04-0293.
Texte intégralKunová, Nina, Henrieta Havalová, Gabriela Ondrovičová, Barbora Stojkovičová, Jacob A. Bauer, Vladena Bauerová-Hlinková, Vladimir Pevala et Eva Kutejová. « Mitochondrial Processing Peptidases—Structure, Function and the Role in Human Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (24 janvier 2022) : 1297. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031297.
Texte intégralBackes, Sandra, Sriram G. Garg, Laura Becker, Valentina Peleh, Rudi Glockshuber, Sven B. Gould et Johannes M. Herrmann. « Development of the Mitochondrial Intermembrane Space Disulfide Relay Represents a Critical Step in Eukaryotic Evolution ». Molecular Biology and Evolution 36, no 4 (22 janvier 2019) : 742–56. http://dx.doi.org/10.1093/molbev/msz011.
Texte intégralChen, Danica. « The Mitochondrial Metabolic Checkpoint and Reversing Stem Cell Aging ». Blood 128, no 22 (2 décembre 2016) : SCI—34—SCI—34. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v128.22.sci-34.sci-34.
Texte intégralPająk, Beata, Elżbieta Kania et Arkadiusz Orzechowski. « Killing Me Softly : Connotations to Unfolded Protein Response and Oxidative Stress in Alzheimer’s Disease ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2016 (2016) : 1–17. http://dx.doi.org/10.1155/2016/1805304.
Texte intégralPhuong, Huong Thi, Yuki Ishiwata-Kimata, Yuki Nishi, Norie Oguchi, Hiroshi Takagi et Yukio Kimata. « Aeration mitigates endoplasmic reticulum stress in Saccharomyces cerevisiae even without mitochondrial respiration ». Microbial Cell 8, no 4 (5 avril 2021) : 77–86. http://dx.doi.org/10.15698/mic2021.04.746.
Texte intégralNeal, Sonya E., Deepa V. Dabir, Juwina Wijaya, Cennyana Boon et Carla M. Koehler. « Osm1 facilitates the transfer of electrons from Erv1 to fumarate in the redox-regulated import pathway in the mitochondrial intermembrane space ». Molecular Biology of the Cell 28, no 21 (15 octobre 2017) : 2773–85. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e16-10-0712.
Texte intégralFischer, Manuel, et Jan Riemer. « The Mitochondrial Disulfide Relay System : Roles in Oxidative Protein Folding and Beyond ». International Journal of Cell Biology 2013 (2013) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2013/742923.
Texte intégralMarada, Adinarayana, Praveen Kumar Allu, Anjaneyulu Murari, BhoomiReddy PullaReddy, Prasad Tammineni, Venkata Ramana Thiriveedi, Jayasree Danduprolu et Naresh Babu V. Sepuri. « Mge1, a nucleotide exchange factor of Hsp70, acts as an oxidative sensor to regulate mitochondrial Hsp70 function ». Molecular Biology of the Cell 24, no 6 (15 mars 2013) : 692–703. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-10-0719.
Texte intégralChoubey, Vinay, Akbar Zeb et Allen Kaasik. « Molecular Mechanisms and Regulation of Mammalian Mitophagy ». Cells 11, no 1 (23 décembre 2021) : 38. http://dx.doi.org/10.3390/cells11010038.
Texte intégralSchapira, Anthony H. V., et Matthew Gegg. « Mitochondrial Contribution to Parkinson's Disease Pathogenesis ». Parkinson's Disease 2011 (2011) : 1–7. http://dx.doi.org/10.4061/2011/159160.
Texte intégralFriedman, Jeffrey S., Mary F. Lopez, Mark D. Fleming, Alicia Rivera, Florent M. Martin, Megan L. Welsh, Ashleigh Boyd, Susan R. Doctrow et Steven J. Burakoff. « SOD2-deficiency anemia : protein oxidation and altered protein expression reveal targets of damage, stress response, and antioxidant responsiveness ». Blood 104, no 8 (15 octobre 2004) : 2565–73. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2003-11-3858.
Texte intégralJankovic, Milena, Ivana Novakovic, Phepy Gamil Anwar Dawod, Ayman Gamil Anwar Dawod, Aleksandra Drinic, Fayda I. Abdel Motaleb, Sinisa Ducic et Dejan Nikolic. « Current Concepts on Genetic Aspects of Mitochondrial Dysfunction in Amyotrophic Lateral Sclerosis ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 18 (11 septembre 2021) : 9832. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22189832.
Texte intégralFraga, Hugo, et Salvador Ventura. « Oxidative Folding in the Mitochondrial Intermembrane Space in Human Health and Disease ». International Journal of Molecular Sciences 14, no 2 (30 janvier 2013) : 2916–27. http://dx.doi.org/10.3390/ijms14022916.
Texte intégralFraga, Hugo, et Salvador Ventura. « Protein Oxidative Folding in the Intermembrane Mitochondrial Space : More than Protein Trafficking ». Current Protein & ; Peptide Science 13, no 3 (1 mai 2012) : 224–31. http://dx.doi.org/10.2174/138920312800785012.
Texte intégralKoch, Johanna R., et Franz X. Schmid. « Mia40 Is Optimized for Function in Mitochondrial Oxidative Protein Folding and Import ». ACS Chemical Biology 9, no 9 (10 juillet 2014) : 2049–57. http://dx.doi.org/10.1021/cb500408n.
Texte intégralEun, Su Yong, et Sung-Cherl Jung. « Pathophysiological roles and the molecular mechanism of mitochondria in neuronal calcium regulation ». Journal of Medicine and Life Science 6, no 4 (1 septembre 2009) : 200–205. http://dx.doi.org/10.22730/jmls.2009.6.4.200.
Texte intégralTienson, Heather L., Deepa V. Dabir, Sonya E. Neal, Rachel Loo, Samuel A. Hasson, Pinmanee Boontheung, Sung-Kun Kim, Joseph A. Loo et Carla M. Koehler. « Reconstitution of the Mia40-Erv1 Oxidative Folding Pathway for the Small Tim Proteins ». Molecular Biology of the Cell 20, no 15 (août 2009) : 3481–90. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-10-1062.
Texte intégralGomes, Cláudio M., et Renata Santos. « Neurodegeneration in Friedreich’s Ataxia : From Defective Frataxin to Oxidative Stress ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2013 (2013) : 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2013/487534.
Texte intégralFan, Yuxiang, et Thomas Simmen. « Mechanistic Connections between Endoplasmic Reticulum (ER) Redox Control and Mitochondrial Metabolism ». Cells 8, no 9 (12 septembre 2019) : 1071. http://dx.doi.org/10.3390/cells8091071.
Texte intégralFu, Yu-Hsuan, Chi-Yang Tseng, Jeng-Wei Lu, Wen-Hui Lu, Pei-Qi Lan, Chien-Yuan Chen, Da-Liang Ou et Liang-In Lin. « Deciphering the Role of Pyrvinium Pamoate in the Generation of Integrated Stress Response and Modulation of Mitochondrial Function in Myeloid Leukemia Cells through Transcriptome Analysis ». Biomedicines 9, no 12 (9 décembre 2021) : 1869. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9121869.
Texte intégralSemenovich, Dmitry S., Egor Yu Plotnikov, Oksana V. Titko, Elena P. Lukiyenko et Nina P. Kanunnikova. « Effects of Panthenol and N-Acetylcysteine on Changes in the Redox State of Brain Mitochondria under Oxidative Stress In Vitro ». Antioxidants 10, no 11 (27 octobre 2021) : 1699. http://dx.doi.org/10.3390/antiox10111699.
Texte intégralKonno, Tasuku, Eduardo Pinho Melo, Carlos Lopes, Ilir Mehmeti, Sigurd Lenzen, David Ron et Edward Avezov. « ERO1-independent production of H2O2 within the endoplasmic reticulum fuels Prdx4-mediated oxidative protein folding ». Journal of Cell Biology 211, no 2 (26 octobre 2015) : 253–59. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201506123.
Texte intégralChen, Qun, Jeremy Thompson, Ying Hu et Edward J. Lesnefsky. « Tunicamycin-Induced Endoplasmic Reticulum Stress Damages Complex I in Cardiac Mitochondria ». Life 12, no 8 (9 août 2022) : 1209. http://dx.doi.org/10.3390/life12081209.
Texte intégralChatzi, Afroditi, et Kostas Tokatlidis. « The Mitochondrial Intermembrane Space : A Hub for Oxidative Folding Linked to Protein Biogenesis ». Antioxidants & ; Redox Signaling 19, no 1 (juillet 2013) : 54–62. http://dx.doi.org/10.1089/ars.2012.4855.
Texte intégralMordas, Amelia, et Kostas Tokatlidis. « The MIA Pathway : A Key Regulator of Mitochondrial Oxidative Protein Folding and Biogenesis ». Accounts of Chemical Research 48, no 8 (27 juillet 2015) : 2191–99. http://dx.doi.org/10.1021/acs.accounts.5b00150.
Texte intégralHaute, Lindsey Van, Alan G. Hendrick, Aaron R. D’Souza, Christopher A. Powell, Pedro Rebelo-Guiomar, Michael E. Harbour, Shujing Ding, Ian M. Fearnley, Byron Andrews et Michal Minczuk. « METTL15 introduces N4-methylcytidine into human mitochondrial 12S rRNA and is required for mitoribosome biogenesis ». Nucleic Acids Research 47, no 19 (6 septembre 2019) : 10267–81. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz735.
Texte intégralDabir⁎, Deepa, Samuel A. Hasson, Robert Damoiseaux, Johannes Zimmerman, Meghan E. Johnson et Carla M. Koehler. « Chemical inhibition of the Erv1 mitochondrial oxidative folding pathway by a small molecule inhibitor ». Mitochondrion 11, no 4 (juillet 2011) : 638. http://dx.doi.org/10.1016/j.mito.2011.03.015.
Texte intégralSideris, Dionisia P., Nikos Petrakis, Nitsa Katrakili, Despina Mikropoulou, Angelo Gallo, Simone Ciofi-Baffoni, Lucia Banci, Ivano Bertini et Kostas Tokatlidis. « A novel intermembrane space–targeting signal docks cysteines onto Mia40 during mitochondrial oxidative folding ». Journal of Cell Biology 187, no 7 (21 décembre 2009) : 1007–22. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200905134.
Texte intégralMacPherson, Lisa, et Kostas Tokatlidis. « Protein trafficking in the mitochondrial intermembrane space : mechanisms and links to human disease ». Biochemical Journal 474, no 15 (12 juillet 2017) : 2533–45. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160627.
Texte intégralLi, Na, Nannan Li, Siqi Wen, Biao Li, Yaying Zhang, Qing Liu, Shu Zheng et al. « HSP60 Regulates Lipid Metabolism in Human Ovarian Cancer ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2021 (12 septembre 2021) : 1–21. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6610529.
Texte intégralKritsiligkou, Paraskevi, Afroditi Chatzi, Georgia Charalampous, Aleksandr Mironov, Chris M. Grant et Kostas Tokatlidis. « Unconventional Targeting of a Thiol Peroxidase to the Mitochondrial Intermembrane Space Facilitates Oxidative Protein Folding ». Cell Reports 18, no 11 (mars 2017) : 2729–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.02.053.
Texte intégralZanini, Giada, Valentina Selleri, Mara Malerba, Kateryna Solodka, Giorgia Sinigaglia, Milena Nasi, Anna Vittoria Mattioli et Marcello Pinti. « The Role of Lonp1 on Mitochondrial Functions during Cardiovascular and Muscular Diseases ». Antioxidants 12, no 3 (28 février 2023) : 598. http://dx.doi.org/10.3390/antiox12030598.
Texte intégralVascotto, Carlo, Elena Bisetto, Mengxia Li, Leo A. H. Zeef, Chiara D'Ambrosio, Rossana Domenis, Marina Comelli et al. « Knock-in reconstitution studies reveal an unexpected role of Cys-65 in regulating APE1/Ref-1 subcellular trafficking and function ». Molecular Biology of the Cell 22, no 20 (15 octobre 2011) : 3887–901. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-05-0391.
Texte intégralChortis, Vasileios, Angela E. Taylor, Craig L. Doig, Mark D. Walsh, Eirini Meimaridou, Carl Jenkinson, Giovanny Rodriguez-Blanco et al. « Nicotinamide Nucleotide Transhydrogenase as a Novel Treatment Target in Adrenocortical Carcinoma ». Endocrinology 159, no 8 (20 avril 2018) : 2836–49. http://dx.doi.org/10.1210/en.2018-00014.
Texte intégralBasu, Somsuvro, Joanne C. Leonard, Nishal Desai, Despoina A. I. Mavridou, Kong Ho Tang, Alan D. Goddard, Michael L. Ginger, Julius Lukeš et James W. A. Allen. « Divergence of Erv1-Associated Mitochondrial Import and Export Pathways in Trypanosomes and Anaerobic Protists ». Eukaryotic Cell 12, no 2 (21 décembre 2012) : 343–55. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00304-12.
Texte intégralChatzi, Afroditi, Phanee Manganas et Kostas Tokatlidis. « Oxidative folding in the mitochondrial intermembrane space : A regulated process important for cell physiology and disease ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1863, no 6 (juin 2016) : 1298–306. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2016.03.023.
Texte intégral