Articles de revues sur le sujet « Mitochondria fusion »
Créez une référence correcte selon les styles APA, MLA, Chicago, Harvard et plusieurs autres
Consultez les 50 meilleurs articles de revues pour votre recherche sur le sujet « Mitochondria fusion ».
À côté de chaque source dans la liste de références il y a un bouton « Ajouter à la bibliographie ». Cliquez sur ce bouton, et nous générerons automatiquement la référence bibliographique pour la source choisie selon votre style de citation préféré : APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
Vous pouvez aussi télécharger le texte intégral de la publication scolaire au format pdf et consulter son résumé en ligne lorsque ces informations sont inclues dans les métadonnées.
Parcourez les articles de revues sur diverses disciplines et organisez correctement votre bibliographie.
Murata, Daisuke, Kenta Arai, Miho Iijima et Hiromi Sesaki. « Mitochondrial division, fusion and degradation ». Journal of Biochemistry 167, no 3 (4 décembre 2019) : 233–41. http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvz106.
Texte intégralSeo, Young Ah, Veronica Lopez et Shannon L. Kelleher. « A histidine-rich motif mediates mitochondrial localization of ZnT2 to modulate mitochondrial function ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 300, no 6 (juin 2011) : C1479—C1489. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00420.2010.
Texte intégralTwig, Gilad, Xingguo Liu, Marc Liesa, Jakob D. Wikstrom, Anthony J. A. Molina, Guy Las, Gal Yaniv, György Hajnóczky et Orian S. Shirihai. « Biophysical properties of mitochondrial fusion events in pancreatic β-cells and cardiac cells unravel potential control mechanisms of its selectivity ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 299, no 2 (août 2010) : C477—C487. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00427.2009.
Texte intégralHaseeb, Abdul, Hong Chen, Yufei Huang, Ping Yang, Xuejing Sun, Adeela Iqbal, Nisar Ahmed et al. « Remodelling of mitochondria during spermiogenesis of Chinese soft-shelled turtle (Pelodiscus sinensis) ». Reproduction, Fertility and Development 30, no 11 (2018) : 1514. http://dx.doi.org/10.1071/rd18010.
Texte intégralHiguchi-Sanabria, Ryo, Joseph K. Charalel, Matheus P. Viana, Enrique J. Garcia, Cierra N. Sing, Andrea Koenigsberg, Theresa C. Swayne et al. « Mitochondrial anchorage and fusion contribute to mitochondrial inheritance and quality control in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae ». Molecular Biology of the Cell 27, no 5 (mars 2016) : 776–87. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e15-07-0455.
Texte intégralZheng, Yunsi, Anqi Luo et Xiaoquan Liu. « The Imbalance of Mitochondrial Fusion/Fission Drives High-Glucose-Induced Vascular Injury ». Biomolecules 11, no 12 (27 novembre 2021) : 1779. http://dx.doi.org/10.3390/biom11121779.
Texte intégralKnorre, Dmitry A., Konstantin Y. Popadin, Svyatoslav S. Sokolov et Fedor F. Severin. « Roles of Mitochondrial Dynamics under Stressful and Normal Conditions in Yeast Cells ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2013 (2013) : 1–6. http://dx.doi.org/10.1155/2013/139491.
Texte intégralKeng, T., E. Alani et L. Guarente. « The nine amino-terminal residues of delta-aminolevulinate synthase direct beta-galactosidase into the mitochondrial matrix ». Molecular and Cellular Biology 6, no 2 (février 1986) : 355–64. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.6.2.355-364.1986.
Texte intégralKeng, T., E. Alani et L. Guarente. « The nine amino-terminal residues of delta-aminolevulinate synthase direct beta-galactosidase into the mitochondrial matrix. » Molecular and Cellular Biology 6, no 2 (février 1986) : 355–64. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.6.2.355.
Texte intégralEisner, Verónica, Guy Lenaers et György Hajnóczky. « Mitochondrial fusion is frequent in skeletal muscle and supports excitation–contraction coupling ». Journal of Cell Biology 205, no 2 (21 avril 2014) : 179–95. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201312066.
Texte intégralRose, Ray J. « Contribution of Massive Mitochondrial Fusion and Subsequent Fission in the Plant Life Cycle to the Integrity of the Mitochondrion and Its Genome ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (21 mai 2021) : 5429. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115429.
Texte intégralGorsich, Steven W., et Janet M. Shaw. « Importance of Mitochondrial Dynamics During Meiosis and Sporulation ». Molecular Biology of the Cell 15, no 10 (octobre 2004) : 4369–81. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-12-0875.
Texte intégralLogan, David C. « Mitochondrial fusion, division and positioning in plants ». Biochemical Society Transactions 38, no 3 (24 mai 2010) : 789–95. http://dx.doi.org/10.1042/bst0380789.
Texte intégralScott, Iain, et Richard J. Youle. « Mitochondrial fission and fusion ». Essays in Biochemistry 47 (14 juin 2010) : 85–98. http://dx.doi.org/10.1042/bse0470085.
Texte intégralZerihun, Mulate, Surya Sukumaran et Nir Qvit. « The Drp1-Mediated Mitochondrial Fission Protein Interactome as an Emerging Core Player in Mitochondrial Dynamics and Cardiovascular Disease Therapy ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 6 (17 mars 2023) : 5785. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065785.
Texte intégralKarbowski, Mariusz, Damien Arnoult, Hsiuchen Chen, David C. Chan, Carolyn L. Smith et Richard J. Youle. « Quantitation of mitochondrial dynamics by photolabeling of individual organelles shows that mitochondrial fusion is blocked during the Bax activation phase of apoptosis ». Journal of Cell Biology 164, no 4 (9 février 2004) : 493–99. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200309082.
Texte intégralSesaki, Hiromi, Sheryl M. Southard, Michael P. Yaffe et Robert E. Jensen. « Mgm1p, a Dynamin-related GTPase, Is Essential for Fusion of the Mitochondrial Outer Membrane ». Molecular Biology of the Cell 14, no 6 (juin 2003) : 2342–56. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e02-12-0788.
Texte intégralElizaveta, Bon. « Mitochondrial Movement : A Review ». Clinical Research Notes 3, no 3 (30 avril 2022) : 01–06. http://dx.doi.org/10.31579/2690-8816/059.
Texte intégralChan, David C. « Mitochondrial Dynamics and Its Involvement in Disease ». Annual Review of Pathology : Mechanisms of Disease 15, no 1 (24 janvier 2020) : 235–59. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-pathmechdis-012419-032711.
Texte intégralE.I,, Bon. « Mechanisms of Movement of Mitochondria in the Cell ». Clinical Endocrinology and Metabolism 1, no 1 (26 octobre 2022) : 01–06. http://dx.doi.org/10.31579/2834-8761/005.
Texte intégralSesaki, Hiromi, et Robert E. Jensen. « UGO1 Encodes an Outer Membrane Protein Required for Mitochondrial Fusion ». Journal of Cell Biology 152, no 6 (12 mars 2001) : 1123–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.152.6.1123.
Texte intégralFritz, Stefan, Nadja Weinbach et Benedikt Westermann. « Mdm30 Is an F-Box Protein Required for Maintenance of Fusion-competent Mitochondria in Yeast ». Molecular Biology of the Cell 14, no 6 (juin 2003) : 2303–13. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e02-12-0831.
Texte intégralSesaki, Hiromi, et Robert E. Jensen. « Division versus Fusion : Dnm1p and Fzo1p Antagonistically Regulate Mitochondrial Shape ». Journal of Cell Biology 147, no 4 (15 novembre 1999) : 699–706. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.147.4.699.
Texte intégralLiesa, Marc, Manuel Palacín et Antonio Zorzano. « Mitochondrial Dynamics in Mammalian Health and Disease ». Physiological Reviews 89, no 3 (juillet 2009) : 799–845. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00030.2008.
Texte intégralChen, Hsiuchen, Scott A. Detmer, Andrew J. Ewald, Erik E. Griffin, Scott E. Fraser et David C. Chan. « Mitofusins Mfn1 and Mfn2 coordinately regulate mitochondrial fusion and are essential for embryonic development ». Journal of Cell Biology 160, no 2 (13 janvier 2003) : 189–200. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211046.
Texte intégralGottlieb, Roberta A., Honit Piplani, Jon Sin, Savannah Sawaged, Syed M. Hamid, David J. Taylor et Juliana de Freitas Germano. « At the heart of mitochondrial quality control : many roads to the top ». Cellular and Molecular Life Sciences 78, no 8 (5 février 2021) : 3791–801. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-021-03772-3.
Texte intégralDürr, Mark, Mafalda Escobar-Henriques, Sandra Merz, Stefan Geimer, Thomas Langer et Benedikt Westermann. « Nonredundant Roles of Mitochondria-associated F-Box Proteins Mfb1 and Mdm30 in Maintenance of Mitochondrial Morphology in Yeast ». Molecular Biology of the Cell 17, no 9 (septembre 2006) : 3745–55. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-01-0053.
Texte intégralTanaka, Atsushi, Megan M. Cleland, Shan Xu, Derek P. Narendra, Der-Fen Suen, Mariusz Karbowski et Richard J. Youle. « Proteasome and p97 mediate mitophagy and degradation of mitofusins induced by Parkin ». Journal of Cell Biology 191, no 7 (20 décembre 2010) : 1367–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201007013.
Texte intégralDi Nottia, Michela, Daniela Verrigni, Alessandra Torraco, Teresa Rizza, Enrico Bertini et Rosalba Carrozzo. « Mitochondrial Dynamics : Molecular Mechanisms, Related Primary Mitochondrial Disorders and Therapeutic Approaches ». Genes 12, no 2 (10 février 2021) : 247. http://dx.doi.org/10.3390/genes12020247.
Texte intégralTilokani, Lisa, Shun Nagashima, Vincent Paupe et Julien Prudent. « Mitochondrial dynamics : overview of molecular mechanisms ». Essays in Biochemistry 62, no 3 (20 juillet 2018) : 341–60. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20170104.
Texte intégralSita, Giulia, Patrizia Hrelia, Agnese Graziosi et Fabiana Morroni. « Back to The Fusion : Mitofusin-2 in Alzheimer’s Disease ». Journal of Clinical Medicine 9, no 1 (2 janvier 2020) : 126. http://dx.doi.org/10.3390/jcm9010126.
Texte intégralKowluru, Renu A., et Kumari Alka. « Mitochondrial Quality Control and Metabolic Memory Phenomenon Associated with Continued Progression of Diabetic Retinopathy ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 9 (29 avril 2023) : 8076. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24098076.
Texte intégralPallanck, Leo J. « Culling sick mitochondria from the herd ». Journal of Cell Biology 191, no 7 (27 décembre 2010) : 1225–27. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201011068.
Texte intégralNguyen, Nicholas, Meifang Yu, Vinit Reddy, Ariana Acevedo-Diaz, Enzo Mesarick, Joseph Abi Jaoude, Min Yuan, John Asara et Cullen Taniguchi. « Comparative Untargeted Metabolomic Profiling of Induced Mitochondrial Fusion in Pancreatic Cancer ». Metabolites 11, no 9 (15 septembre 2021) : 627. http://dx.doi.org/10.3390/metabo11090627.
Texte intégralPalmer, Catherine S., Kirstin D. Elgass, Robert G. Parton, Laura D. Osellame, Diana Stojanovski et Michael T. Ryan. « Adaptor Proteins MiD49 and MiD51 Can Act Independently of Mff and Fis1 in Drp1 Recruitment and Are Specific for Mitochondrial Fission ». Journal of Biological Chemistry 288, no 38 (6 août 2013) : 27584–93. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m113.479873.
Texte intégralLee, Jeong Eon, Bong Jong Seo, Min Ji Han, Yean Ju Hong, Kwonho Hong, Hyuk Song, Jeong Woong Lee et Jeong Tae Do. « Changes in the Expression of Mitochondrial Morphology-Related Genes during the Differentiation of Murine Embryonic Stem Cells ». Stem Cells International 2020 (28 janvier 2020) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2020/9369268.
Texte intégralAhmed, Afsar U., Peter L. Beech, Sui T. Lay, Paul R. Gilson et Paul R. Fisher. « Import-Associated Translational Inhibition : Novel In Vivo Evidence for Cotranslational Protein Import into Dictyostelium discoideum Mitochondria ». Eukaryotic Cell 5, no 8 (août 2006) : 1314–27. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00386-05.
Texte intégralWong, Edith D., Jennifer A. Wagner, Sidney V. Scott, Voytek Okreglak, Timothy J. Holewinske, Ann Cassidy-Stone et Jodi Nunnari. « The intramitochondrial dynamin-related GTPase, Mgm1p, is a component of a protein complex that mediates mitochondrial fusion ». Journal of Cell Biology 160, no 3 (3 février 2003) : 303–11. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200209015.
Texte intégralAnand, Ruchika, Timothy Wai, Michael J. Baker, Nikolay Kladt, Astrid C. Schauss, Elena Rugarli et Thomas Langer. « The i-AAA protease YME1L and OMA1 cleave OPA1 to balance mitochondrial fusion and fission ». Journal of Cell Biology 204, no 6 (10 mars 2014) : 919–29. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201308006.
Texte intégralUddin, Golam M., Rafa Abbas et Timothy E. Shutt. « The role of protein acetylation in regulating mitochondrial fusion and fission ». Biochemical Society Transactions 49, no 6 (23 novembre 2021) : 2807–19. http://dx.doi.org/10.1042/bst20210798.
Texte intégralChidipi, Bojjibabu, Syed Islamuddin Shah, Michelle Reiser, Manasa Kanithi, Amanda Garces, Byeong J. Cha, Ghanim Ullah et Sami F. Noujaim. « All-Trans Retinoic Acid Increases DRP1 Levels and Promotes Mitochondrial Fission ». Cells 10, no 5 (14 mai 2021) : 1202. http://dx.doi.org/10.3390/cells10051202.
Texte intégralFaustini, Gaia, Elena Marchesan, Laura Zonta, Federica Bono, Emanuela Bottani, Francesca Longhena, Elena Ziviani, Alessandra Valerio et Arianna Bellucci. « Alpha-Synuclein Preserves Mitochondrial Fusion and Function in Neuronal Cells ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2019 (23 novembre 2019) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2019/4246350.
Texte intégralQin, Lingyu, et Shuhua Xi. « The role of Mitochondrial Fission Proteins in Mitochondrial Dynamics in Kidney Disease ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 23 (25 novembre 2022) : 14725. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232314725.
Texte intégralPila-Castellanos, Irene, Diana Molino, Joe McKellar, Laetitia Lines, Juliane Da Graca, Marine Tauziet, Laurent Chanteloup et al. « Mitochondrial morphodynamics alteration induced by influenza virus infection as a new antiviral strategy ». PLOS Pathogens 17, no 2 (17 février 2021) : e1009340. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1009340.
Texte intégralMigliaccio, Sica, Di Gregorio, Putti et Lionetti. « High-Fish Oil and High-Lard Diets Differently Affect Testicular Antioxidant Defense and Mitochondrial Fusion/Fission Balance in Male Wistar Rats : Potential Protective Effect of ω3 Polyunsaturated Fatty Acids Targeting Mitochondria Dynamics ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 12 (25 juin 2019) : 3110. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20123110.
Texte intégralTokuyama, Takeshi, et Shigeru Yanagi. « Role of Mitochondrial Dynamics in Heart Diseases ». Genes 14, no 10 (26 septembre 2023) : 1876. http://dx.doi.org/10.3390/genes14101876.
Texte intégralSantel, A., et M. T. Fuller. « Control of mitochondrial morphology by a human mitofusin ». Journal of Cell Science 114, no 5 (1 mars 2001) : 867–74. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.5.867.
Texte intégralSugioka, Rie, Shigeomi Shimizu et Yoshihide Tsujimoto. « Fzo1, a Protein Involved in Mitochondrial Fusion, Inhibits Apoptosis ». Journal of Biological Chemistry 279, no 50 (30 septembre 2004) : 52726–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m408910200.
Texte intégralBraun, Ralf J., et Benedikt Westermann. « Mitochondrial dynamics in yeast cell death and aging ». Biochemical Society Transactions 39, no 5 (21 septembre 2011) : 1520–26. http://dx.doi.org/10.1042/bst0391520.
Texte intégralAlsayyah, Cynthia, Manish K. Singh, Maria Angeles Morcillo-Parra, Laetitia Cavellini, Nadav Shai, Christine Schmitt, Maya Schuldiner et al. « Mitofusin-mediated contacts between mitochondria and peroxisomes regulate mitochondrial fusion ». PLOS Biology 22, no 4 (26 avril 2024) : e3002602. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002602.
Texte intégral