Articles de revues sur le sujet « Metal-Chelating peptides »
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Matsubara, Teruhiko, Yuko Hiura et Katsuhiro Kawashiro. « Biocombinatorial Selection of Metal Ion-Chelating Peptides ». International Journal of Modern Physics B 17, no 08n09 (10 avril 2003) : 1324–28. http://dx.doi.org/10.1142/s0217979203018946.
Texte intégralLu, WeiTao, et ChunMing Dong. « Research progress of metal chelating peptides ». Food and Health 4, no 4 (2022) : 19. http://dx.doi.org/10.53388/fh20221101019.
Texte intégralKani, Hatice K., Ebru K. Kocazorbaz et Figen Zihnioglu. « Investigation and isolation of peptide based antiglycating agents from various sources ». Turkish Journal of Biochemistry 44, no 5 (25 octobre 2019) : 699–705. http://dx.doi.org/10.1515/tjb-2018-0294.
Texte intégralChan, Pei-Teng, Patricia Matanjun, Cahyo Budiman, Rossita Shapawi et Jau-Shya Lee. « Novel Peptide Sequences with ACE-Inhibitory and Antioxidant Activities Derived from the Heads and Bones of Hybrid Groupers (Epinephelus lanceolatus × Epinephelus fuscoguttatus) ». Foods 11, no 24 (9 décembre 2022) : 3991. http://dx.doi.org/10.3390/foods11243991.
Texte intégralDaubit, Isabelle Marie, et Nils Metzler-Nolte. « On the interaction of N-heterocyclic carbene Ir+I complexes with His and Cys containing peptides ». Dalton Transactions 48, no 36 (2019) : 13662–73. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt01338e.
Texte intégralIrankunda, Rachel, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Cédric Paris, Loïc Stefan, Stéphane Desobry, Katalin Selmeczi, Laurence Muhr et Laetitia Canabady-Rochelle. « Metal-Chelating Peptides Separation Using Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography : Experimental Methodology and Simulation ». Separations 9, no 11 (14 novembre 2022) : 370. http://dx.doi.org/10.3390/separations9110370.
Texte intégralLuisi, Grazia, Azzurra Stefanucci, Gokhan Zengin, Marilisa Dimmito et Adriano Mollica. « Anti-Oxidant and Tyrosinase Inhibitory In Vitro Activity of Amino Acids and Small Peptides : New Hints for the Multifaceted Treatment of Neurologic and Metabolic Disfunctions ». Antioxidants 8, no 1 (26 décembre 2018) : 7. http://dx.doi.org/10.3390/antiox8010007.
Texte intégralFisher, A. E. O., et D. P. Naughton. « Metal ion chelating peptides with superoxide dismutase activity ». Biomedicine & ; Pharmacotherapy 59, no 4 (mai 2005) : 158–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.biopha.2005.03.008.
Texte intégralGallegos Tintoré, Santiago, Cristina Torres Fuentes, Javier Solorza Feria, Manuel Alaiz, Julio Girón Calle, Alma Leticia Martínez Ayala, Luis Chel Guerrero et Javier Vioque. « Antioxidant and Chelating Activity of NontoxicJatropha curcasL. Protein Hydrolysates Produced byIn VitroDigestion Using Pepsin and Pancreatin ». Journal of Chemistry 2015 (2015) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2015/190129.
Texte intégralIrankunda, Rachel, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Cédric Paris, Katalin Selmeczi, Loïc Stefan, Sandrine Boschi-Muller, Laurence Muhr et Laetitia Canabady-Rochelle. « Deciphering Interactions Involved in Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography and Surface Plasmon Resonance for Validating the Analogy between Both Technologies ». Inorganics 12, no 1 (16 janvier 2024) : 31. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics12010031.
Texte intégralIrankunda, Rachel, Pauline Jambon, Alexandra Marc, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Laurence Muhr et Laetitia Canabady-Rochelle. « Simulation of Ni2+ Chelating Peptides Separation in IMAC : Prediction of Langmuir Isotherm Parameters from SPR Affinity Data ». Processes 12, no 3 (15 mars 2024) : 592. http://dx.doi.org/10.3390/pr12030592.
Texte intégralWickramasinghe, Hiruni Sashikala, Edirisinghe Dewage Nalaka Sandun Abeyrathne, Ki-Chang Nam et Dong Uk Ahn. « Antioxidant and Metal-Chelating Activities of Bioactive Peptides from Ovotransferrin Produced by Enzyme Combinations ». Poultry 1, no 4 (27 septembre 2022) : 220–28. http://dx.doi.org/10.3390/poultry1040019.
Texte intégralDayob, Kenana, Aygul Zengin, Ruslan Garifullin, Mustafa O. Guler, Timur I. Abdullin, Abdulla Yergeshov, Diana V. Salakhieva, Hong Hanh Cong et Mohamed Zoughaib. « Metal-Chelating Self-Assembling Peptide Nanofiber Scaffolds for Modulation of Neuronal Cell Behavior ». Micromachines 14, no 4 (19 avril 2023) : 883. http://dx.doi.org/10.3390/mi14040883.
Texte intégralShu, Guowei, Bowen Zhang, Qian Zhang, Hongchang Wan et Hong Li. « Effect of Temperature, pH, Enzyme to Substrate Ratio, Substrate Concentration and Time on the Antioxidative Activity of Hydrolysates from Goat Milk Casein by Alcalase ». Acta Universitatis Cibiniensis. Series E : Food Technology 20, no 2 (1 décembre 2016) : 29–38. http://dx.doi.org/10.1515/aucft-2016-0013.
Texte intégralCheng, Ching-Wen, Kuo-Chin Lin, Fu-Ming Pan, Supachok Sinchaikul, Chi-Huey Wong, Wei-Chih Su, Ching-Hsiang Hsu et Shui-Tein Chen. « Facile synthesis of metal-chelating peptides on chip for protein array ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry Letters 14, no 8 (avril 2004) : 1987–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2004.01.084.
Texte intégralMagrì, Antonio, Diego La Mendola et Enrico Rizzarelli. « Nerve Growth Factor Peptides Bind Copper(II) with High Affinity : A Thermodynamic Approach to Unveil Overlooked Neurotrophin Roles ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 10 (11 mai 2021) : 5085. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22105085.
Texte intégralShoshan, Michal S. « Will Short Peptides Revolutionize Chelation Therapy ? » CHIMIA 76, no 9 (21 septembre 2022) : 744. http://dx.doi.org/10.2533/chimia.2022.744.
Texte intégralLupaescu, Ancuta-Veronica, Ion Sandu, Brindusa Alina Petre, Laura Ion, Catalina-Ionica Ciobanu et Gabi Drochioiu. « NAP Neuroprotective Peptide and its Analogs : Simultaneously Copper and Iron Binding and Reduction ». Revista de Chimie 70, no 5 (15 juin 2019) : 1784–90. http://dx.doi.org/10.37358/rc.19.5.7215.
Texte intégralLiu, Wang, Yin, Liu, Qin, Nakamura, Shahidi, Yu, Zhou et Zhu. « Zinc-Chelating Mechanism of Sea Cucumber (Stichopus japonicus)-Derived Synthetic Peptides ». Marine Drugs 17, no 8 (25 juillet 2019) : 438. http://dx.doi.org/10.3390/md17080438.
Texte intégralSauser, Luca, et Michal S. Shoshan. « Enhancing Metal-binding with Noncanonical Coordinating Amino Acids ». CHIMIA International Journal for Chemistry 75, no 6 (30 juin 2021) : 530–34. http://dx.doi.org/10.2533/chimia.2021.530.
Texte intégralChunkao, Siriporn, Wirote Youravong, Chutha T. Yupanqui, Adeola M. Alashi et Rotimi E. Aluko. « Structure and Function of Mung Bean Protein-Derived Iron-Binding Antioxidant Peptides ». Foods 9, no 10 (3 octobre 2020) : 1406. http://dx.doi.org/10.3390/foods9101406.
Texte intégralBjørlie, Mads, Julie Christina Hartmann, Line Hyrup Rasmussen, Betül Yesiltas, Ann-Dorit Moltke Sørensen, Simon Gregersen Echers et Charlotte Jacobsen. « Screening for Metal-Chelating Activity in Potato Protein Hydrolysates Using Surface Plasmon Resonance and Peptidomics ». Antioxidants 13, no 3 (13 mars 2024) : 346. http://dx.doi.org/10.3390/antiox13030346.
Texte intégralNowak, J., et H. Tsai. « The yeast aminopeptidase Y ». Canadian Journal of Microbiology 34, no 2 (1 février 1988) : 118–24. http://dx.doi.org/10.1139/m88-024.
Texte intégralYu, Xuening, Xiaoyang Liu et Dayong Zhou. « A critical review of a typical research system for food‐derived metal‐chelating peptides : Production, characterization, identification, digestion, and absorption ». Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety 23, no 1 (13 décembre 2023) : 1–30. http://dx.doi.org/10.1111/1541-4337.13277.
Texte intégralSeregin, Ilya V., et Anna D. Kozhevnikova. « Phytochelatins : Sulfur-Containing Metal(loid)-Chelating Ligands in Plants ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 3 (26 janvier 2023) : 2430. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032430.
Texte intégralEl Hajj, Sarah, Cindy Tatiana Sepúlveda Rincón, Jean-Michel Girardet, Céline Cakir-Kiefer, Loic Stefan, José Edgar Zapata Montoya, Sandrine Boschi-Muller, Caroline Gaucher et Laetitia Canabady-Rochelle. « Electrically Switchable Nanolever Technology for the Screening of Metal-Chelating Peptides in Hydrolysates ». Journal of Agricultural and Food Chemistry 69, no 31 (29 juillet 2021) : 8819–27. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jafc.1c02199.
Texte intégralCanabady-Rochelle, Laetitia L. S., Katalin Selmeczi, Sabrina Collin, Andreea Pasc, Laurence Muhr et Sandrine Boschi-Muller. « SPR screening of metal chelating peptides in a hydrolysate for their antioxidant properties ». Food Chemistry 239 (janvier 2018) : 478–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.06.116.
Texte intégralCanabady-Rochelle, Laetitia L. S., Christelle Harscoat-Schiavo, Violette Kessler, Arnaud Aymes, Frantz Fournier et Jean-Michel Girardet. « Determination of reducing power and metal chelating ability of antioxidant peptides : Revisited methods ». Food Chemistry 183 (septembre 2015) : 129–35. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2015.02.147.
Texte intégralMuhr, Laurence, Steve Pontvianne, Katalin Selmeczi, Cédric Paris, Sandrine Boschi‐Muller et Laetitia Canabady‐Rochelle. « Chromatographic separation simulation of metal‐chelating peptides from surface plasmon resonance binding parameters ». Journal of Separation Science 43, no 11 (2 avril 2020) : 2031–41. http://dx.doi.org/10.1002/jssc.201900882.
Texte intégralSonklin, Chanikan, Natta Laohakunjit et Orapin Kerdchoechuen. « Assessment of antioxidant properties of membrane ultrafiltration peptides from mungbean meal protein hydrolysates ». PeerJ 6 (27 juillet 2018) : e5337. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.5337.
Texte intégralKaugarenia, Nastassia, Sophie Beaubier, Erwann Durand, Arnaud Aymes, Pierre Villeneuve, François Lesage et Romain Kapel. « Optimization of Selective Hydrolysis of Cruciferins for Production of Potent Mineral Chelating Peptides and Napins Purification to Valorize Total Rapeseed Meal Proteins ». Foods 11, no 17 (29 août 2022) : 2618. http://dx.doi.org/10.3390/foods11172618.
Texte intégralIavorschi, Monica, Ancuța-Veronica Lupăescu, Laura Darie-Ion, Maria Indeykina, Gabriela Elena Hitruc et Brîndușa Alina Petre. « Cu and Zn Interactions with Peptides Revealed by High-Resolution Mass Spectrometry ». Pharmaceuticals 15, no 9 (31 août 2022) : 1096. http://dx.doi.org/10.3390/ph15091096.
Texte intégralLachowicz, Joanna Izabela, Gabriele Dalla Torre, Rosita Cappai, Enrico Randaccio, Valeria M. Nurchi, Remigiusz Bachor, Zbigniew Szewczuk et al. « Metal self-assembly mimosine peptides with enhanced antimicrobial activity : towards a new generation of multitasking chelating agents ». Dalton Transactions 49, no 9 (2020) : 2862–79. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt04545g.
Texte intégralFamuwagun, Akinsola A., Adeola M. Alashi, Saka O. Gbadamosi, Kehinde A. Taiwo, Durodoluwa Oyedele, Odunayo C. Adebooye et Rotimi E. Aluko. « Effect of Protease Type and Peptide Size on the In Vitro Antioxidant, Antihypertensive and Anti-Diabetic Activities of Eggplant Leaf Protein Hydrolysates ». Foods 10, no 5 (18 mai 2021) : 1112. http://dx.doi.org/10.3390/foods10051112.
Texte intégralThompson, Channing C., et Rebecca Y. Lai. « Threonine Phosphorylation of an Electrochemical Peptide-Based Sensor to Achieve Improved Uranyl Ion Binding Affinity ». Biosensors 12, no 11 (2 novembre 2022) : 961. http://dx.doi.org/10.3390/bios12110961.
Texte intégralShu, Guowei, Zhuo Wang, Li Chen, Qian Zhang et Ni Xin. « Enzymolysis Technology Optimization for Production of Antioxidant Peptides from Goat Milk Casein ». Acta Universitatis Cibiniensis. Series E : Food Technology 21, no 1 (1 juin 2017) : 51–60. http://dx.doi.org/10.1515/aucft-2017-0006.
Texte intégralZhang, Bin, Zhou-rong Shi, Xiao-ling Wang, Shang-gui Deng et Hui-min Lin. « Depuration of cadmium from blue mussel (Mytilus edulis) by hydrolysis peptides and chelating metal elements ». Food Research International 73 (juillet 2015) : 162–68. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodres.2014.12.043.
Texte intégralMutoh, Norihiro, Masao Kawabata et Yukimasa Hayashi. « Tetramethylthiuram disulfide or dimethyldithiocarbamate induces the synthesis of cadystins, heavy metal chelating peptides, in Schizosaccharomyces pombe ». Biochemical and Biophysical Research Communications 176, no 3 (mai 1991) : 1068–73. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(91)90392-k.
Texte intégralLópez-García, Guadalupe, Octavio Dublan-García, Daniel Arizmendi-Cotero et Leobardo Manuel Gómez Oliván. « Antioxidant and Antimicrobial Peptides Derived from Food Proteins ». Molecules 27, no 4 (16 février 2022) : 1343. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27041343.
Texte intégralFashakin, Olumide Oluwatoyosi, Pipat Tangjaidee, Kridsada Unban, Wannaporn Klangpetch, Tabkrich Khumsap, Korawan Sringarm, Saroat Rawdkuen et Suphat Phongthai. « Isolation and Identification of Antioxidant Peptides Derived from Cricket (Gryllus bimaculatus) Protein Fractions ». Insects 14, no 8 (29 juillet 2023) : 674. http://dx.doi.org/10.3390/insects14080674.
Texte intégralSpeiser, D. M., D. F. Ortiz, L. Kreppel, G. Scheel, G. McDonald et D. W. Ow. « Purine biosynthetic genes are required for cadmium tolerance in Schizosaccharomyces pombe ». Molecular and Cellular Biology 12, no 12 (décembre 1992) : 5301–10. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.12.5301-5310.1992.
Texte intégralSpeiser, D. M., D. F. Ortiz, L. Kreppel, G. Scheel, G. McDonald et D. W. Ow. « Purine biosynthetic genes are required for cadmium tolerance in Schizosaccharomyces pombe. » Molecular and Cellular Biology 12, no 12 (décembre 1992) : 5301–10. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.12.5301.
Texte intégralFloresta, Giuseppe, George P. Keeling, Siham Memdouh, Levente K. Meszaros, Rafael T. M. de Rosales et Vincenzo Abbate. « NHS-Functionalized THP Derivative for Efficient Synthesis of Kit-Based Precursors for 68Ga Labeled PET Probes ». Biomedicines 9, no 4 (1 avril 2021) : 367. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9040367.
Texte intégralMcDONNELL, MAEVE, RICHARD FITZGERALD, IDE NI FHAOLÁIN, P. VINCENT JENNINGS et GERARD O'CUINN. « Purification and characterization of aminopeptidase P from Lactococcus lactis subsp. cremoris ». Journal of Dairy Research 64, no 3 (août 1997) : 399–407. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029997002318.
Texte intégralChikh, Ghania G., Wai Ming Li, Marie-Paule Schutze-Redelmeier, Jean-Claude Meunier et Marcel B. Bally. « Attaching histidine-tagged peptides and proteins to lipid-based carriers through use of metal-ion-chelating lipids ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1567 (décembre 2002) : 204–12. http://dx.doi.org/10.1016/s0005-2736(02)00618-1.
Texte intégralAmoscato, Andrew A., Damon A. Prenovitz et Michael T. Lotze. « Rapid Extracellular Degradation of Synthetic Class I Peptides by Human Dendritic Cells ». Journal of Immunology 161, no 8 (15 octobre 1998) : 4023–32. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.161.8.4023.
Texte intégralPawlowski, Katharina, Paul Twigg, Svetlana Dobritsa, Changhui Guan et Beth C. Mullin. « A Nodule-Specific Gene Family from Alnus glutinosa Encodes Glycine- and Histidine-Rich Proteins Expressed in the Early Stages of Actinorhizal Nodule Development ». Molecular Plant-Microbe Interactions® 10, no 5 (juillet 1997) : 656–64. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi.1997.10.5.656.
Texte intégralXiao, Chen, Li, He, Cheng et Ren. « In Vitro Antioxidant Activity of Peptides from Simulated Gastro-Intestinal Digestion Products of Cyprinus carpio haematopterus Scale Gelatin ». Foods 8, no 12 (25 novembre 2019) : 618. http://dx.doi.org/10.3390/foods8120618.
Texte intégralYesiltas, Betül, Pedro J. García-Moreno, Rasmus K. Mikkelsen, Simon Gregersen Echers, Dennis K. Hansen, Mathias Greve-Poulsen, Grethe Hyldig, Egon B. Hansen et Charlotte Jacobsen. « Physical and Oxidative Stability of Emulsions Stabilized with Fractionated Potato Protein Hydrolysates Obtained from Starch Production Side Stream ». Antioxidants 12, no 8 (16 août 2023) : 1622. http://dx.doi.org/10.3390/antiox12081622.
Texte intégralRemelli, Maurizio, Valeria M. Nurchi, Joanna I. Lachowicz, Serenella Medici, M. Antonietta Zoroddu et Massimiliano Peana. « Competition between Cd(II) and other divalent transition metal ions during complex formation with amino acids, peptides, and chelating agents ». Coordination Chemistry Reviews 327-328 (novembre 2016) : 55–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2016.07.004.
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