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Krug, E. C., J. J. Marr et R. L. Berens. « Purine Metabolism in Toxoplasma gondii ». Journal of Biological Chemistry 264, no 18 (juin 1989) : 10601–7. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)81663-5.
Texte intégralChang, Hernán R., et Jean-Claude Pechère. « Macrophage oxidative metabolism and intracellular Toxoplasma gondii ». Microbial Pathogenesis 7, no 1 (juillet 1989) : 37–44. http://dx.doi.org/10.1016/0882-4010(89)90109-5.
Texte intégralChen, Min, Lijuan Zhou, Shengmin Li, Hiaxia Wei, Jiating Chen, Pei Yang et Hongjuan Peng. « Toxoplasma gondii DNA methyltransferases regulate parasitic energy metabolism ». Acta Tropica 229 (mai 2022) : 106329. http://dx.doi.org/10.1016/j.actatropica.2022.106329.
Texte intégralPrandovszky, Emese, Elizabeth Gaskell, Heather Martin, J. P. Dubey, Joanne P. Webster et Glenn A. McConkey. « The Neurotropic Parasite Toxoplasma Gondii Increases Dopamine Metabolism ». PLoS ONE 6, no 9 (21 septembre 2011) : e23866. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0023866.
Texte intégralSonda, Sabrina, Giusy Sala, Riccardo Ghidoni, Andrew Hemphill et Jean Pieters. « Inhibitory Effect of Aureobasidin A on Toxoplasma gondii ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 49, no 5 (mai 2005) : 1794–801. http://dx.doi.org/10.1128/aac.49.5.1794-1801.2005.
Texte intégralMageed, Sarmad N., Fraser Cunningham, Alvin Wei Hung, Hernani Leonardo Silvestre, Shijun Wen, Tom L. Blundell, Chris Abell et Glenn A. McConkey. « Pantothenic Acid Biosynthesis in the Parasite Toxoplasma gondii : a Target for Chemotherapy ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, no 11 (21 juillet 2014) : 6345–53. http://dx.doi.org/10.1128/aac.02640-14.
Texte intégralel Kouni, Mahmoud. « Adenosine Metabolism in Toxoplasma gondii : Potential Targets for Chemotherapy ». Current Pharmaceutical Design 13, no 6 (1 février 2007) : 581–97. http://dx.doi.org/10.2174/138161207780162836.
Texte intégralWeilhammer, Dina R., Anthony T. Iavarone, Eric N. Villegas, George A. Brooks, Anthony P. Sinai et William C. Sha. « Host metabolism regulates growth and differentiation of Toxoplasma gondii ». International Journal for Parasitology 42, no 10 (septembre 2012) : 947–59. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijpara.2012.07.011.
Texte intégralWu, Liang, Lipei Wu, Chenyu Tang, Jiajian Wang, Xiaoling Jin, Xugan Jiang et Shengxia Chen. « Induction of FAS II Metabolic Disorders to Cause Delayed Death of Toxoplasma gondii ». Journal of Nanoscience and Nanotechnology 18, no 12 (1 décembre 2018) : 8155–59. http://dx.doi.org/10.1166/jnn.2018.16396.
Texte intégralLi, Meiqi, Xiaoyu Sang, Xiaohan Zhang, Xiang Li, Ying Feng, Na Yang et Tiantian Jiang. « A Metabolomic and Transcriptomic Study Revealed the Mechanisms of Lumefantrine Inhibition of Toxoplasma gondii ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 5 (3 mars 2023) : 4902. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24054902.
Texte intégralel Kouni, Mahmoud H., Vincenzo Guarcello, Omar N. Al Safarjalani et Fardos N. M. Naguib. « Metabolism and Selective Toxicity of 6-Nitrobenzylthioinosine in Toxoplasma gondii ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 43, no 10 (1 octobre 1999) : 2437–43. http://dx.doi.org/10.1128/aac.43.10.2437.
Texte intégralXu, Qiong, Yin-Yan Duan, Ming Pan, Qi-Wang Jin, Jian-Ping Tao et Si-Yang Huang. « In Vitro Evaluation Reveals Effect and Mechanism of Artemether against Toxoplasma gondii ». Metabolites 13, no 4 (27 mars 2023) : 476. http://dx.doi.org/10.3390/metabo13040476.
Texte intégralCharron, Audra J., et L. David Sibley. « Host cells : mobilizable lipid resources for the intracellular parasite Toxoplasma gondii ». Journal of Cell Science 115, no 15 (1 août 2002) : 3049–59. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.115.15.3049.
Texte intégralNie, Lan-Bi, Qin-Li Liang, Meng Wang, Rui Du, Meng-Yuan Zhang, Hany M. Elsheikha et Xing-Quan Zhu. « Global profiling of protein lysine malonylation in Toxoplasma gondii strains of different virulence and genetic backgrounds ». PLOS Neglected Tropical Diseases 16, no 5 (16 mai 2022) : e0010431. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pntd.0010431.
Texte intégralSullivan, William J., Stacy E. Dixon, Catherine Li, Boris Striepen et Sherry F. Queener. « IMP Dehydrogenase from the Protozoan Parasite Toxoplasma gondii ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 49, no 6 (juin 2005) : 2172–79. http://dx.doi.org/10.1128/aac.49.6.2172-2179.2005.
Texte intégralMilovanović, Ivan, Marija Vujanić, Ivana Klun, Branko Bobić, Aleksandra Nikolić, Vladimir Ivović, Alexander M. Trbovich et Olgica Djurković-Djaković. « Toxoplasma gondii infection induces lipid metabolism alterations in the murine host ». Memórias do Instituto Oswaldo Cruz 104, no 2 (mars 2009) : 175–78. http://dx.doi.org/10.1590/s0074-02762009000200008.
Texte intégralMilovanovic, I., A. M. Trbovich, M. Vujanic, I. Klun, B. Bobic, A. Nikolic, V. Ivovic et O. Djurkovic-Djakovic. « Toxoplasma gondii Infection Induces Lipid Metabolism Alterations in the Murine Host ». International Journal of Infectious Diseases 12 (décembre 2008) : e172-e173. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijid.2008.05.430.
Texte intégralBoothroyd, John C., Michael Black, Serge Bonnefoy, Adrian Hehl, Laura J. Knoll, Ian D. Manger, Eduardo Ortega–Barria et Stanislas Tomavo. « Genetic and biochemical analysis of development in Toxoplasma gondii ». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B : Biological Sciences 352, no 1359 (29 septembre 1997) : 1347–54. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.1997.0119.
Texte intégralConseil, V., M. Soête et J. F. Dubremetz. « Serine Protease Inhibitors Block Invasion of Host Cells by Toxoplasma gondii ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 43, no 6 (1 juin 1999) : 1358–61. http://dx.doi.org/10.1128/aac.43.6.1358.
Texte intégralRovira, Paula, Blanca Gutiérrez, Antonio Sorlózano-Puerto, José Gutiérrez-Fernández, Esther Molina, Margarita Rivera, Rafael Martínez-Leal et al. « Toxoplasma gondii Seropositivity Interacts with Catechol-O-methyltransferase Val105/158Met Variation Increasing the Risk of Schizophrenia ». Genes 13, no 6 (18 juin 2022) : 1088. http://dx.doi.org/10.3390/genes13061088.
Texte intégralKloehn, Joachim, Matteo Lunghi, Emmanuel Varesio, David Dubois et Dominique Soldati-Favre. « Untargeted Metabolomics Uncovers the Essential Lysine Transporter in Toxoplasma gondii ». Metabolites 11, no 8 (23 juillet 2021) : 476. http://dx.doi.org/10.3390/metabo11080476.
Texte intégralWang, Ze-Xiang, Rui-Si Hu, Chun-Xue Zhou, Jun-Jun He, Hany M. Elsheikha et Xing-Quan Zhu. « Label-Free Quantitative Acetylome Analysis Reveals Toxoplasma gondii Genotype-Specific Acetylomic Signatures ». Microorganisms 7, no 11 (30 octobre 2019) : 510. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms7110510.
Texte intégralOkomo-Adhiambo, Margaret, Craig Beattie et Anette Rink. « cDNA Microarray Analysis of Host-Pathogen Interactions in a Porcine In Vitro Model for Toxoplasma gondii Infection ». Infection and Immunity 74, no 7 (juillet 2006) : 4254–65. http://dx.doi.org/10.1128/iai.00386-05.
Texte intégralContreras, Susana M., Romina T. Zambrano Siri, Elías M. Rivera, Constanza Cristaldi, Laura Kamenetzky, Kami Kim, Marina Clemente, Josefina Ocampo, Laura Vanagas et Sergio O. Angel. « Architecture, Chromatin and Gene Organization of Toxoplasma gondii Subtelomeres ». Epigenomes 6, no 3 (15 septembre 2022) : 29. http://dx.doi.org/10.3390/epigenomes6030029.
Texte intégralAstegno, Alessandra, Elena Maresi, Mariarita Bertoldi, Valentina La Verde, Alessandro Paiardini et Paola Dominici. « Unique substrate specificity of ornithine aminotransferase from Toxoplasma gondii ». Biochemical Journal 474, no 6 (7 mars 2017) : 939–55. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20161021.
Texte intégralYong, E. C., E. Y. Chi et W. R. Henderson. « Toxoplasma gondii alters eicosanoid release by human mononuclear phagocytes : role of leukotrienes in interferon gamma-induced antitoxoplasma activity. » Journal of Experimental Medicine 180, no 5 (1 novembre 1994) : 1637–48. http://dx.doi.org/10.1084/jem.180.5.1637.
Texte intégralAcharjee, Rajib, Keith Talaam, Endah Hartuti, Yuichi Matsuo, Takaya Sakura, Bundutidi Gloria, Shinya Hidano et al. « Biochemical Studies of Mitochondrial Malate : Quinone Oxidoreductase from Toxoplasma gondii ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 15 (22 juillet 2021) : 7830. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22157830.
Texte intégralNotarangelo, F. M., E. H. Wilson, K. J. Horning, M. A. R. Thomas, T. H. Harris, Q. Fang, C. A. Hunter et R. Schwarcz. « Evaluation of kynurenine pathway metabolism in Toxoplasma gondii-infected mice : Implications for schizophrenia ». Schizophrenia Research 152, no 1 (janvier 2014) : 261–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.schres.2013.11.011.
Texte intégralTjhin, Edwin T., Jenni A. Hayward, Geoffrey I. McFadden et Giel G. van Dooren. « Characterization of the apicoplast-localized enzyme TgUroD in Toxoplasma gondii reveals a key role of the apicoplast in heme biosynthesis ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (30 décembre 2019) : 1539–50. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011605.
Texte intégralNelson, M. M., A. R. Jones, J. C. Carmen, A. P. Sinai, R. Burchmore et J. M. Wastling. « Modulation of the Host Cell Proteome by the Intracellular Apicomplexan Parasite Toxoplasma gondii ». Infection and Immunity 76, no 2 (29 octobre 2007) : 828–44. http://dx.doi.org/10.1128/iai.01115-07.
Texte intégralArbune, Anca-Adriana, Manuela Arbune et Victorita Stefanescu. « Parkinsonian Syndrome and Toxoplasmic Encephalitis ». Journal of Critical Care Medicine 2, no 2 (1 avril 2016) : 89–92. http://dx.doi.org/10.1515/jccm-2016-0009.
Texte intégralMüller, Joachim, Ghalia Boubaker, Dennis Imhof, Kai Hänggeli, Noé Haudenschild, Anne-Christine Uldry, Sophie Braga-Lagache, Manfred Heller, Luis-Miguel Ortega-Mora et Andrew Hemphill. « Differential Affinity Chromatography Coupled to Mass Spectrometry : A Suitable Tool to Identify Common Binding Proteins of a Broad-Range Antimicrobial Peptide Derived from Leucinostatin ». Biomedicines 10, no 11 (23 octobre 2022) : 2675. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10112675.
Texte intégralMacRae, James I., Lilach Sheiner, Amsha Nahid, Christopher Tonkin, Boris Striepen et Malcolm J. McConville. « Mitochondrial Metabolism of Glucose and Glutamine Is Required for Intracellular Growth of Toxoplasma gondii ». Cell Host & ; Microbe 12, no 5 (novembre 2012) : 682–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.chom.2012.09.013.
Texte intégralMunera López, Jonathan, Andrés Mariano Alonso, Maria Julia Figueras, Ana María Saldarriaga Cartagena, Miryam A. Hortua Triana, Luis Diambra, Laura Vanagas, Bin Deng, Silvia N. J. Moreno et Sergio Oscar Angel. « Analysis of the Interactome of the Toxoplasma gondii Tgj1 HSP40 Chaperone ». Proteomes 11, no 1 (1 mars 2023) : 9. http://dx.doi.org/10.3390/proteomes11010009.
Texte intégralFleige, Tobias, Karsten Fischer, David J. P. Ferguson, Uwe Gross et Wolfgang Bohne. « Carbohydrate Metabolism in the Toxoplasma gondii Apicoplast : Localization of Three Glycolytic Isoenzymes, the Single Pyruvate Dehydrogenase Complex, and a Plastid Phosphate Translocator ». Eukaryotic Cell 6, no 6 (20 avril 2007) : 984–96. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00061-07.
Texte intégralFujigaki, Suwako, Kuniaki Saito, Masao Takemura, Naoya Maekawa, Yasuhiro Yamada, Hisayasu Wada et Mitsuru Seishima. « l-Tryptophan-l-Kynurenine Pathway Metabolism Accelerated by Toxoplasmagondii Infection Is Abolished in Gamma Interferon-Gene-Deficient Mice : Cross-Regulation between Inducible Nitric Oxide Synthase and Indoleamine-2,3-Dioxygenase ». Infection and Immunity 70, no 2 (février 2002) : 779–86. http://dx.doi.org/10.1128/iai.70.2.779-786.2002.
Texte intégralNiu, Zhipeng, Shu Ye, Jiaojiao Liu, Mengyu Lyu, Lilan Xue, Muxiao Li, Congcong Lyu, Junlong Zhao et Bang Shen. « Two apicoplast dwelling glycolytic enzymes provide key substrates for metabolic pathways in the apicoplast and are critical for Toxoplasma growth ». PLOS Pathogens 18, no 11 (30 novembre 2022) : e1011009. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1011009.
Texte intégralPereira Filho, Adalberto Alves, Mariana Maciel Cunha, Mariana Alves Stanton, Lydia Fumiko Yamaguchi, Massuo Jorge Kato et Érica S. Martins-Duarte. « In Vitro Activity of Essential Oils from Piper Species (Piperaceae) against Tachyzoites of Toxoplasma gondii ». Metabolites 13, no 1 (6 janvier 2023) : 95. http://dx.doi.org/10.3390/metabo13010095.
Texte intégralLiu, Cheng-Hu, Fabiana S. Machado, Rishu Guo, Kim E. Nichols, A. Wesley Burks, Julio C. Aliberti et Xiao-Ping Zhong. « Diacylglycerol kinase ζ regulates microbial recognition and host resistance to Toxoplasma gondii ». Journal of Experimental Medicine 204, no 4 (19 mars 2007) : 781–92. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20061856.
Texte intégralRomano, Julia D., Sabrina Sonda, Emily Bergbower, Maria Elisa Smith et Isabelle Coppens. « Toxoplasma gondiisalvages sphingolipids from the host Golgi through the rerouting of selected Rab vesicles to the parasitophorous vacuole ». Molecular Biology of the Cell 24, no 12 (15 juin 2013) : 1974–95. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-11-0827.
Texte intégralMaclean, Andrew E., Hannah R. Bridges, Mariana F. Silva, Shujing Ding, Jana Ovciarikova, Judy Hirst et Lilach Sheiner. « Complexome profile of Toxoplasma gondii mitochondria identifies divergent subunits of respiratory chain complexes including new subunits of cytochrome bc1 complex ». PLOS Pathogens 17, no 3 (2 mars 2021) : e1009301. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1009301.
Texte intégralBottova, Iveta, Ursula Sauder, Vesna Olivieri, Adrian B. Hehl et Sabrina Sonda. « The P-glycoprotein Inhibitor GF120918 Modulates Ca2+-Dependent Processes and Lipid Metabolism in Toxoplasma Gondii ». PLoS ONE 5, no 4 (8 avril 2010) : e10062. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0010062.
Texte intégralBlader, Ira J., et Anita A. Koshy. « Toxoplasma gondii Development of Its Replicative Niche : in Its Host Cell and Beyond ». Eukaryotic Cell 13, no 8 (20 juin 2014) : 965–76. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00081-14.
Texte intégralLarrazabal, Camilo, Liliana M. R. Silva, Learta Pervizaj-Oruqaj, Susanne Herold, Carlos Hermosilla et Anja Taubert. « P-Glycoprotein Inhibitors Differently Affect Toxoplasma gondii, Neospora caninum and Besnoitia besnoiti Proliferation in Bovine Primary Endothelial Cells ». Pathogens 10, no 4 (25 mars 2021) : 395. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens10040395.
Texte intégralLiu, Cheng-hu, Fabiana S. Machado, Rishu Guo, Kim E. Nichols, A. Wesley Burks, Julio C. Aliberti et Xiao-Ping Zhong. « Diacylglycerol kinase zeta regulates microbial recognition and host resistance to Toxoplasma gondii (51.16) ». Journal of Immunology 178, no 1_Supplement (1 avril 2007) : S99. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.178.supp.51.16.
Texte intégralMbekeani, Alison, Will Stanley, Vishal Kalel, Noa Dahan, Einat Zalckvar, Lilach Sheiner, Wolfgang Schliebs, Ralf Erdmann, Ehmke Pohl et Paul Denny. « Functional Analyses of a Putative, Membrane-Bound, Peroxisomal Protein Import Mechanism from the Apicomplexan Protozoan Toxoplasma gondii ». Genes 9, no 9 (29 août 2018) : 434. http://dx.doi.org/10.3390/genes9090434.
Texte intégraldos Santos, Bruna Ramos, Amanda Bruno da Silva Bellini Ramos, Renata Priscila Barros de Menezes, Marcus Tullius Scotti, Fábio Antônio Colombo, Marcos José Marques et Juliana Quero Reimão. « Repurposing the Medicines for Malaria Venture’s COVID Box to discover potent inhibitors of Toxoplasma gondii, and in vivo efficacy evaluation of almitrine bismesylate (MMV1804175) in chronically infected mice ». PLOS ONE 18, no 7 (7 juillet 2023) : e0288335. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0288335.
Texte intégralYang, Xuke, Xiaoyan Yin, Jiaojiao Liu, Zhipeng Niu, Jichao Yang et Bang Shen. « Essential role of pyrophosphate homeostasis mediated by the pyrophosphate-dependent phosphofructokinase in Toxoplasma gondii ». PLOS Pathogens 18, no 2 (1 février 2022) : e1010293. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1010293.
Texte intégralPace, Douglas A., Jianmin Fang, Roxana Cintron, Melissa D. Docampo et Silvia N. J. Moreno. « Overexpression of a cytosolic pyrophosphatase (TgPPase) reveals a regulatory role of PPi in glycolysis for Toxoplasma gondii ». Biochemical Journal 440, no 2 (14 novembre 2011) : 229–40. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110641.
Texte intégralKrishnan, Aarti, et Dominique Soldati-Favre. « Amino Acid Metabolism in Apicomplexan Parasites ». Metabolites 11, no 2 (20 janvier 2021) : 61. http://dx.doi.org/10.3390/metabo11020061.
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