Littérature scientifique sur le sujet « LysoPAF »
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Articles de revues sur le sujet "LysoPAF"
Chai, Yuh-Cherng, David G. Binion et Guy M. Chisolm. « Relationship of molecular structure to the mechanism of lysophospholipid-induced smooth muscle cell proliferation ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 279, no 4 (1 octobre 2000) : H1830—H1838. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.2000.279.4.h1830.
Texte intégralBakken, A. M., et M. Farstad. « The activities of acyl-CoA:1-acyl-lysophospholipid acyltransferase(s) in human platelets ». Biochemical Journal 288, no 3 (15 décembre 1992) : 763–70. http://dx.doi.org/10.1042/bj2880763.
Texte intégralSchindler, Peter W., et Ewa Ninio. « Kinetic studies of human and rat neutrophil lysoPAF acetyltransferase using lysoPAF and dansyllysoPAF as substrates ». Lipids 26, no 12 (décembre 1991) : 1004–10. http://dx.doi.org/10.1007/bf02536492.
Texte intégralThumser, A. E., J. E. Voysey et D. C. Wilton. « The binding of lysophospholipids to rat liver fatty acid-binding protein and albumin ». Biochemical Journal 301, no 3 (1 août 1994) : 801–6. http://dx.doi.org/10.1042/bj3010801.
Texte intégralNAGUMO, Seiji, Akira FUKUJU, Mitsue TAKAYAMA, Masahiro NAGAI, Ryohei YANOSHITA et Yuji SAMEJIMA. « Inhibition of LysoPAF Acetyltransferase Activity by Components of Licorice Root. » Biological & ; Pharmaceutical Bulletin 22, no 10 (1999) : 1144–46. http://dx.doi.org/10.1248/bpb.22.1144.
Texte intégralAoyama, Chieko, Hiroyuki Sugimoto, Hiromi Ando, Satoko Yamashita, Yasuhiro Horibata, Sayaka Sugimoto et Motoyasu Satou. « The heterotrimeric G protein subunits Gαq and Gβ1 have lysophospholipase D activity ». Biochemical Journal 440, no 2 (14 novembre 2011) : 241–50. http://dx.doi.org/10.1042/bj20110545.
Texte intégralGuimbaud, Rosine, Angelo Izzo, Jean Pierre Martinolle, Nicole Vidon, Daniel Couturier, Jacques Benveniste et Stanislas Chaussade. « Intraluminal excretion of PAF, lysoPAF, and acetylhydrolase in patients with ulcerative colitis ». Digestive Diseases and Sciences 40, no 12 (décembre 1995) : 2635–40. http://dx.doi.org/10.1007/bf02220453.
Texte intégralChristman, B. W., J. W. Christman, R. Dworski, I. A. Blair et C. Prakash. « Prostaglandin E2 limits arachidonic acid availability and inhibits leukotriene B4 synthesis in rat alveolar macrophages by a nonphospholipase A2 mechanism. » Journal of Immunology 151, no 4 (15 août 1993) : 2096–104. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.151.4.2096.
Texte intégralPetsini, Filio, Agathi Ntzouvani, Maria Detopoulou, Vasiliki D. Papakonstantinou, Nick Kalogeropoulos, Elizabeth Fragopoulou, Tzortzis Nomikos, Meropi D. Kontogianni et Smaragdi Antonopoulou. « Consumption of Farmed Fish, Fed with an Olive-Pomace Enriched Diet, and Its Effect on the Inflammatory, Redox, and Platelet-Activating Factor Enzyme Profile of Apparently Healthy Adults : A Double-Blind Randomized Crossover Trial ». Foods 11, no 14 (15 juillet 2022) : 2105. http://dx.doi.org/10.3390/foods11142105.
Texte intégralNoris, Marina, Daniela Macconi, Vittorio Nanni, Mario Salmona, Marta Todeschini et Giuseppe Remuzzi. « Defective glomerular [3H]lysoPAF metabolism in the autologous phase of rabbit nephrotoxic nephritis ». Kidney International 44, no 4 (octobre 1993) : 747–54. http://dx.doi.org/10.1038/ki.1993.309.
Texte intégralThèses sur le sujet "LysoPAF"
Stephenson, J. « Studies on molecular cloning of the genes for the enzymes #alpha#-L-iduronidase and arylsulphatase A ». Thesis, Open University, 1988. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.232964.
Texte intégralVaradarajan, Shankar. « P38 MAPKs coordinately regulate distinct phases of autophagy and lysomal biogenesis ». 2008. http://hdl.handle.net/2152/17812.
Texte intégraltext
Prodoehl, Mark. « Functional analysis of the deubiquitylating enzyme fat facets in mouse in protein trafficking ». Thesis, 2008. http://hdl.handle.net/2440/49145.
Texte intégralThesis (Ph.D.) -- University of Adelaide, School of Molecular and Biomedical Sciences, 2008
Prodoehl, Mark. « Functional analysis of the deubiquitylating enzyme fat facets in mouse in protein trafficking ». 2008. http://hdl.handle.net/2440/49145.
Texte intégralThesis (Ph.D.) -- University of Adelaide, School of Molecular and Biomedical Sciences, 2008
Conway, Betsy Ann. « The effects of laforin, malin, Stbd1, and Ptg deficiencies on heart glycogen levels in Pompe disease mouse models ». Thesis, 2015. http://hdl.handle.net/1805/7979.
Texte intégralPompe disease (PD) is a rare metabolic myopathy characterized by loss of acid alpha-glucosidase (GAA), the enzyme responsible for breaking down glycogen to glucose within the lysosomes. PD cells accumulate massive quantities of glycogen within their lysosomes, and as such, PD is classified as a “lysosomal storage disease” (LSD). GAA-deficient cells also exhibit accumulation of autophagic debris. Symptoms of severe infantile PD include extreme muscle weakness, hypotonia, and hypertrophic cardiomyopathy, resulting in death before one year of age. Certain LSDs are currently being successfully treated with enzyme replacement therapy (ERT), which involves intravenous infusion of a recombinant enzyme to counteract the endogenous deficiency. ERT has been less successful in PD, however, due to ineffective delivery of the recombinant enzyme. Alternatively, specific genes deletion may reduce lysosomal glycogen load, and could thus be targeted in PD therapy development. Absence of malin (EPM2B) or laforin (EPM2A) has been proposed to impair autophagy, which could reduce lysosomal glycogen levels. Additionally, deficiency of Stbd1 has been postulated to disable lysosomal glycogen import. Furthermore, Ptg deficiency was previously reported to abrogate Lafora body formation and correct neurological abnormalities in Lafora disease mouse models and could have similar effects on PD pathologies. The goal of this study was to characterize the effects of homozygous disruption of Epm2a, Epm2b, Stbd1, and Ptg loci on total glycogen levels in PD mouse model heart tissue, as in severe infantile PD, it is accumulation of glycogen in the heart that results in fatal hypertrophic cardiomyopathy. Gaa-/- mice were intercrossed with Epm2a-/-, Epm2b-/-, Stbd1-/-, and Ptg-/- mice to generate wildtype (WT), single knockout, and double knockout mice. The results indicated that Gaa-/- hearts accumulated up to 100-fold more glycogen than the WT. These mice also displayed cardiac hypertrophy. However, deficiency of Epm2a, Epm2b, Stbd1, or PTG in the Gaa-/- background did not reveal changes of statistical significance in either heart glycogen or cardiac hypertrophy. Nevertheless, since total glycogen was measured, these deficiencies should not be discarded in future discussions of PD therapy, as increasing sample sizes and/or distinguishing cytosolic from lysosomal glycogen content may yet reveal differences of greater significance.
Livres sur le sujet "LysoPAF"
Dice, J. Fred. Lysomal Pathways of Protein Degradation. Landes Bioscience, 2000.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "LysoPAF"
Cataldo, Anne M., Deborah J. Hamilton, Jody L. Barnett, Peter A. Paskevich et Ralph A. Nixon. « Abnormalities of the Endosomal-Lysomal System in Alzheimer’s disease ». Dans Intracellular Protein Catabolism, 271–80. Boston, MA : Springer US, 1996. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4613-0335-0_34.
Texte intégralSchindler, Peter, et Ewa Ninio. « Kinetic Studies of Human and Rat Neutrophil LysoPAF Acetyltransferase Using LysoPAF and DansyllysoPAF as Substrates ». Dans Platelet-Activating Factor and Structurally Related Alkyl Ehter Lipids, 1004–10. AOCS Publishing, 1992. http://dx.doi.org/10.1201/9781439832042.ch8.
Texte intégralDoebber, Thomas, Margaret Wu, Anthony Mauriello et Alfred Alberts. « Platelet-Activating Factor (PAF) Stimulates the LysoPAF Acetyltransferase in Leukocyte-Rich Plasma ». Dans Platelet-Activating Factor and Structurally Related Alkyl Ehter Lipids, 997–1003. AOCS Publishing, 1992. http://dx.doi.org/10.1201/9781439832042.ch7.
Texte intégralGoracci, Gianfrancesco, et Ermelinda Francescangeli. « Properties of PAF-Synthesizing Phosphocholinetransferase and Evidence for LysoPAF Acetyltransferase Activity in Rat Brain ». Dans Platelet-Activating Factor and Structurally Related Alkyl Ehter Lipids, 986–91. AOCS Publishing, 1992. http://dx.doi.org/10.1201/9781439832042.ch5.
Texte intégral« Lysopin ». Dans Encyclopedia of Genetics, Genomics, Proteomics and Informatics, 1133. Dordrecht : Springer Netherlands, 2008. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4020-6754-9_9681.
Texte intégral« Lysova Island ». Dans The Eastern Arctic Seas Encyclopedia, 203. Cham : Springer International Publishing, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-24237-8_315.
Texte intégralDesnick, R. J., E. H. Schuchman, K. H. Astrin et S. H. Cheng. « Enzyme Replacement and Pharmacologic Chaperone Therapies for Lysomal Storage Disease ». Dans Reference Module in Biomedical Sciences. Elsevier, 2014. http://dx.doi.org/10.1016/b978-0-12-801238-3.05501-x.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "LysoPAF"
Niu, Qi, Shao-Liang Peng, Xiang-Li-Lan Zhang, Shuai-Cheng Li, Ying Xu, Xiang-Cheng Xie et Yi-Gang Tong. « LysoPhD : predicting functional prophages in bacterial genomes from high-throughput sequencing ». Dans 2019 IEEE International Conference on Bioinformatics and Biomedicine (BIBM). IEEE, 2019. http://dx.doi.org/10.1109/bibm47256.2019.8983280.
Texte intégralSugimori, Daisuke, Kiyoto Kajiyama, Shunsuke Kawashima et Yuho Matsumoto. « Phosphatidylglycerol-specific Phospholipase C from Amycolatopsis Sp. NT115 : Biochemical Characterization and Heterologous Expression ». Dans 2022 AOCS Annual Meeting & Expo. American Oil Chemists' Society (AOCS), 2022. http://dx.doi.org/10.21748/fmmj5845.
Texte intégral