Littérature scientifique sur le sujet « Luciferasi »
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Articles de revues sur le sujet "Luciferasi"
Heise, Kerstin, Henry Oppermann, Jürgen Meixensberger, Rolf Gebhardt et Frank Gaunitz. « Dual Luciferase Assay for Secreted Luciferases Based onGaussiaand NanoLuc ». ASSAY and Drug Development Technologies 11, no 4 (mai 2013) : 244–52. http://dx.doi.org/10.1089/adt.2013.509.
Texte intégralDelroisse, Jérôme, Esther Ullrich-Lüter, Stefanie Blaue, Olga Ortega-Martinez, Igor Eeckhaut, Patrick Flammang et Jérôme Mallefet. « A puzzling homology : a brittle star using a putative cnidarian-type luciferase for bioluminescence ». Open Biology 7, no 4 (avril 2017) : 160300. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.160300.
Texte intégralHOSSEINKHANI, Saman, Rose SZITTNER et Edward A. MEIGHEN. « Random mutagenesis of bacterial luciferase : critical role of Glu175 in the control of luminescence decay ». Biochemical Journal 385, no 2 (7 janvier 2005) : 575–80. http://dx.doi.org/10.1042/bj20040863.
Texte intégralViviani, Vadim R., Gabriel F. Pelentir et Vanessa R. Bevilaqua. « Bioluminescence Color-Tuning Firefly Luciferases : Engineering and Prospects for Real-Time Intracellular pH Imaging and Heavy Metal Biosensing ». Biosensors 12, no 6 (10 juin 2022) : 400. http://dx.doi.org/10.3390/bios12060400.
Texte intégralTafreshi, Narges Kh, Majid Sadeghizadeh, Rahman Emamzadeh, Bijan Ranjbar, Hossein Naderi-Manesh et Saman Hosseinkhani. « Site-directed mutagenesis of firefly luciferase : implication of conserved residue(s) in bioluminescence emission spectra among firefly luciferases ». Biochemical Journal 412, no 1 (25 avril 2008) : 27–33. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070733.
Texte intégralKim, Sung Bae, Ryo Nishihara, Daniel Citterio et Koji Suzuki. « Fabrication of a New Lineage of Artificial Luciferases from Natural Luciferase Pools ». ACS Combinatorial Science 19, no 9 (9 août 2017) : 594–99. http://dx.doi.org/10.1021/acscombsci.7b00081.
Texte intégralKotlobay, A. A., Z. M. Kaskova et I. V. Yampolsky. « Palette of Luciferases : Natural Biotools for New Applications in Biomedicine ». Acta Naturae 12, no 2 (7 août 2020) : 15–27. http://dx.doi.org/10.32607/actanaturae.10967.
Texte intégralKotlobay, A. A., Z. M. Kaskova et I. V. Yampolsky. « Palette of Luciferases : Natural Biotools for New Applications in Biomedicine ». Acta Naturae 12, no 2 (7 août 2020) : 15–27. http://dx.doi.org/10.32607/actanaturae.11152.
Texte intégralSALA-NEWBY, Graciela B., Catherine M. THOMSON et Anthony K. CAMPBELL. « Sequence and biochemical similarities between the luciferases of the glow-worm Lampyris noctiluca and the firefly Photinus pyralis ». Biochemical Journal 313, no 3 (1 février 1996) : 761–67. http://dx.doi.org/10.1042/bj3130761.
Texte intégralCarrasco-López, César, Juliana C. Ferreira, Nathan M. Lui, Stefan Schramm, Romain Berraud-Pache, Isabelle Navizet, Santosh Panjikar, Panče Naumov et Wael M. Rabeh. « Beetle luciferases with naturally red- and blue-shifted emission ». Life Science Alliance 1, no 4 (août 2018) : e201800072. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.201800072.
Texte intégralThèses sur le sujet "Luciferasi"
Conti, Elena Eliana. « Crystal structure of firefly luciferase ». Thesis, Imperial College London, 1996. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.244284.
Texte intégralWalpole, C. S. J. « Active site probes for bacterial luciferase ». Thesis, University of Sussex, 1985. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.356510.
Texte intégralLin, Leo Yen-Cheng. « Flavin binding site in Vibrio harveyi Luciferase ». Thesis, McGill University, 2004. http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=85083.
Texte intégralChan, Wai Shing. « Applications of the bacterial luciferin-luciferase system ». HKBU Institutional Repository, 2012. https://repository.hkbu.edu.hk/etd_ra/1454.
Texte intégralGupta, Rajat. « Firefly luciferase mutants as sensors of proteome stress ». Diss., lmu, 2012. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-150266.
Texte intégralLasko, Daniel R. « On-line fermentation monitoring via recombinant firefly luciferase ». Thesis, Massachusetts Institute of Technology, 1995. http://hdl.handle.net/1721.1/11125.
Texte intégralAndrews, Thomas. « A novel dual-luciferase monitoring apparatus a thesis / ». San Antonio : UTHSC, 2008. http://learningobjects.library.uthscsa.edu/cdm4/item_viewer.php?CISOROOT=/theses&CISOPTR=36&CISOBOX=1&REC=20.
Texte intégralOliveira, Anderson Garbuglio de. « Estudo mecanístico da bioluminescência de fungos ». Universidade de São Paulo, 2010. http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46135/tde-08112010-093327/.
Texte intégralThis thesis describes how in vitro light emission can be enzymatically obtained from the hot and cold extracts assay using different species of fungi, which also indicates a common mechanism of light emission for all these organisms. Kinetic data suggest a consecutive two-step mechanism and corroborate the 1960\'s enzymatic proposal of Airth and Foerster. Finally, using hot and cold extracts assay we were also able to purify and to determine the molecular weight of the fungal luciferin (298.1837 m/z). The isolated substance emits light enzymatically in vitro, whose light emission spectrum matches with the fungal bioluminescence one thus confirming that the substance is the fungal luciferin
Buriánková, Karolína. « Résistance ribosomique aux macrolides et leur effet sur la fidélité de traduction ». Paris 11, 2003. http://www.theses.fr/2003PA112220.
Texte intégralMacrolide antibiotics constitute a homogenous group of antibacterial agents produced by Streptomyces or related Actinobacteria. They inhibit protein synthesis in bacteria by binding to the 50S ribosomal subunit, preventing its assembly or inhibiting its function. In the first part of this thesis the effect of macrolides on translation accuracy was studied. We have used the reporter system based on Vibrio harveyi luciferase with a stop codon inserted in the proximal part of the luxB gene for the in vivo measurement of the nonsense codon readthrough. Erythromycin stimulated the leadthrough of the UAG stop codon and thus the decrease of the translation accuracy. This is in agreement with the hypothesis that macrolides influence the early stages of elongation process. The misreading effect of macrolides was confirmed by the study of global error frequencies using the 2-D gel electrophoresis of proteins. The second part deals with the intrinsic macrolide resistance of the Mycobacterium tuberculosis complex (MTC), generally attributed to the low permeability of the mycobacterial cell wall. However we have shown that a gene, whose product confers macrolide resistance by ribosome modification, was present in all members of the MTC. It was named ermMT (erm. 37). Part of the ermMT is deleted in some vaccinal strains of Mycobacterium bovis BCG, such as the Pasteur strain. The Pasteur strain was susceptible to macrolides, whereas MTC species were resistant to them. The expression of ermMT in the macrolide-sensitive Mycobacterium strains conferred macrolide resistance. Comparison of the resistance patterns and ribosomal affinity for erythromycin of Mycobacterium host strains expressing ermMT or other erm genes indicates that ermMT confers a type I resistance to macrolides, lincosamides and streptogramins, coiresponding to the mono-methylation of A2058 in 23S rRNA. Our results indicate that ermMT plays a major role in the intrinsic macrolide resistance of members of the MTC
Eriksson, Jonas. « Advancements in Firefly Luciferase-Based Assays and Pyrosequencing Technology ». Doctoral thesis, KTH, Biotechnology, 2004. http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-3708.
Texte intégralPyrosequencing is a new DNA sequencing method relying on thesequencing-by-synthesis principle and bioluminometric detectionof nucleotide incorporation events. The objective of thisthesis was improvement of the Pyrosequencing method byincreasing the thermal stability of firefly luciferase, and byintroducing an alternative DNA polymerase and a new nucleotideanalog. Furthermore, the development of a new bioluminescentassay is described for the detection of inorganicpyrophosphatase activity.
The wild-type North American firefly(Photinus pyralis)luciferase is a heat-sensitiveenzyme, the catalytic activity of which is rapidly lost attemperatures over 30°C. Two strategies for increasing thethermostability of the enzyme are presented and discussed. Inthe first strategy, the solution thermodynamics of the systemis affected by osmolytes in such a way that heat-mediatedinactivation of the enzyme is prevented. In the secondstrategy, the enzyme is thermostabilized by mutagenesis. Bothstabilizing strategies can be utilized to allow bioluminometricassays to be performed at higher temperatures. For instance,both DNA polymerase and ATP sulfurylase activity could beanalyzed at 37°C.
The osmolyte strategy was successfully employed forincreasing the reaction temperature for the Pyrosequencingmethod. By increasing the reaction temperature to 37°Cunspecific signals from primer-dimers and 3-end loopswere reduced. Furthermore, sequencing of a challenging templateat 37°C, which previously yielded poor, non-interpretablesequence signals at lower temperatures was now possible.
Introduction of a new adenosine nucleotide analog,7-deaza-2-deoxyadenosine-5-triphosphate (c7dATP) reduced the inhibitory effect on apyraseobserved with the currently used analog,2-deoxyadenosine-5-O-(1-thiotriphosphate)(dATPαS).
Sequencing of homopolymeric T-regions has previously beendifficult with the exonuclease-deficient form of the DNApolymerase I large (Klenow) fragment. By using the DNApolymerase from bacteriophage T7, known as Sequenase, templateswith homopolymeric T-regions were successfully sequenced.Furthermore, it was found that the strand displacement activityfor both polymerases was strongly assisted if the displacedstrand had a 5-overhang. In contrast, the stranddisplacement activity for both polymerases was inhibitedwithout an overhang, resulting in reduced sequencingperformance in double stranded regions.
A firefly bioluminescent assay for the real-time detectionof inorganic pyrophosphatase in the hydrolytic direction wasalso developed. The assay is versatile and has a linearresponse in the range between 8 and 500 mU.
Key words:bioluminescence, osmolytes, glycine betaine,thermostability, firefly luciferase, inorganic pyrophosphatase,inorganic pyrophosphate, Pyrosequencing technology, secondaryDNA-structures, Sequenase, Klenow-polymerase, reaction rates,temperature, c7dATP, dATPαS.
Livres sur le sujet "Luciferasi"
A, DeLuca Marlene, et McElroy William David 1917-, dir. Bioluminescence and chemiluminescence. Orlando : Academic Press, 1986.
Trouver le texte intégralM, Ziegler Miriam, et Baldwin Thomas O, dir. Bioluminescence and chemiluminescence. San Diego, Calif : Academic Press, 2000.
Trouver le texte intégralThompson, James. Lucifer's tears. London : Avon, 2011.
Trouver le texte intégralRollins, L. A. Lucifer's lexicon. Port Townsend, Wash : Loompanics Unlimited, 1987.
Trouver le texte intégralCave, Hugh B. Lucifer's eye. New York : Tom Doherty, 1991.
Trouver le texte intégralLarry, Niven. Lucifer's hammer. New York : Ballantine Pub. Group, 1998.
Trouver le texte intégralLucifer's tears. Waterville, Me : Thorndike Press, 2011.
Trouver le texte intégralLucifer's crown. Waterville, Me : Five Star, 2004.
Trouver le texte intégralLucifer's lady. London : Hale, 1988.
Trouver le texte intégralLucifer's flood. Lake Mary, Fla : Realms, 2008.
Trouver le texte intégralChapitres de livres sur le sujet "Luciferasi"
Deluca, Marlene. « Firefly Luciferase ». Dans Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology, 37–68. Hoboken, NJ, USA : John Wiley & Sons, Inc., 2006. http://dx.doi.org/10.1002/9780470122891.ch2.
Texte intégralWettey, Frank R., et Antony P. Jackson. « Luciferase reporter assay ». Dans Subcellular Biochemistry, 423–25. Dordrecht : Springer Netherlands, 2006. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4020-4896-8_39.
Texte intégralArndt, T. « Luciferin-Luciferase-System ». Dans Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik, 1. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-49054-9_1977-1.
Texte intégralArndt, T. « Luciferin-Luciferase-System ». Dans Springer Reference Medizin, 1535. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2019. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-48986-4_1977.
Texte intégralBauer, Paul. « Luciferase Reporter Gene Assays ». Dans Encyclopedia of Cancer, 1–5. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27841-9_3430-2.
Texte intégralBarry, Michael A., Shannon May et Eric A. Weaver. « Imaging Luciferase-Expressing Viruses ». Dans Methods in Molecular Biology, 79–87. Totowa, NJ : Humana Press, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-61779-340-0_6.
Texte intégralMcClung, C. Robertson, et Qiguang Xie. « Measurement of Luciferase Rhythms ». Dans Methods in Molecular Biology, 1–11. New York, NY : Springer New York, 2014. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-0700-7_1.
Texte intégralBauer, Paul. « Luciferase Reporter Gene Assays ». Dans Encyclopedia of Cancer, 2543–47. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-46875-3_3430.
Texte intégralBauer, Paul. « Luciferase Reporter Gene Assays ». Dans Encyclopedia of Cancer, 2077–81. Berlin, Heidelberg : Springer Berlin Heidelberg, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-16483-5_3430.
Texte intégralSarrion-Perdigones, Alejandro, Yezabel Gonzalez, Lyra Chang, Tatiana Gallego-Flores, Damian W. Young et Koen J. T. Venken. « Multiplex Hextuple Luciferase Assaying ». Dans Bioluminescence, 433–56. New York, NY : Springer US, 2022. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-2453-1_33.
Texte intégralActes de conférences sur le sujet "Luciferasi"
HOSSEINKHANI, SAMAN, NARGES KH TAFRESHI, MAJID SADEGHIZADEH, RAHMAN EMAMZADEH, BIJAN RANJBAR et HOSSEIN NADERI-MANESH. « SITE-DIRECTED MUTAGENESIS OF LAMPYRIS TURKESTANICUS LUCIFERASE : THE EFFECT OF CONSERVED RESIDUE(S) IN BIOLUMINESCENCE EMISSION SPECTRA AMONG FIREFLY LUCIFERASES ». Dans Proceedings of the 15th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2008. http://dx.doi.org/10.1142/9789812839589_0004.
Texte intégralFan, Z. Hugh, Qian Mei et Steve Soper. « Microfluidic Reactors for Bioluminescence Detection ». Dans ASME 2009 International Mechanical Engineering Congress and Exposition. ASMEDC, 2009. http://dx.doi.org/10.1115/imece2009-12464.
Texte intégralMEZHEVIKIN, VV, IE SUKOVATAYA et NA TYULKOVA. « KINETIC INVESTIGATION OF BACTERIAL LUCIFERASE ». Dans Proceedings of the 13th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2005. http://dx.doi.org/10.1142/9789812702203_0018.
Texte intégralSZITTNER, ROSE, LEO LIN et EDWARD MEIGHEN. « CHIMERIC BACTERIAL LUCIFERASES ». Dans Proceedings of the 11th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2001. http://dx.doi.org/10.1142/9789812811158_0033.
Texte intégralUGAROVA, N. N., E. I. DEMENTIEVA et I. A. LUNDOVSKIKH. « THERMOINACTIVATION AND REACTIVATION OF FIREFLY LUCIFERASE ». Dans Proceedings of the 11th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2001. http://dx.doi.org/10.1142/9789812811158_0048.
Texte intégralLAW, G. H., O. A. GANDELMAN, L. C. TISI, C. R. LOWE et JAH MURRAY. « ALTERING THE SURFACE HYDROPHOBICITY OF FIREFLY LUCIFERASE ». Dans Bioluminescence and Chemiluminescence - Progress and Current Applications - 12th International Symposium on Bioluminescence (BL) and Chemiluminescence (CL). WORLD SCIENTIFIC, 2002. http://dx.doi.org/10.1142/9789812776624_0007.
Texte intégralKuhn, Jonathan, Rachel Broza et Ekaterina Verkin. « Making temporal maps using bacterial luciferase : Bacteriophage ». Dans Biomedical Optics 2004, sous la direction de Alexander P. Savitsky, Lubov Y. Brovko, Darryl J. Bornhop, Ramesh Raghavachari et Samuel I. Achilefu. SPIE, 2004. http://dx.doi.org/10.1117/12.530706.
Texte intégralHAWKINS, E. M., D. GARVIN, A. PAGUIO, P. STECHA, B. SWANSON, F. FAN et K. V. WOOD. « ADVANCING THE DEVELOPMENT OF DUAL-LUCIFERASE ASSAYS ». Dans Chemistry, Biology and Applications. WORLD SCIENTIFIC, 2007. http://dx.doi.org/10.1142/9789812770196_0024.
Texte intégralJATHOUL, A. P., O. A. GANDELMAN, G. H. E. LAW, J. A. H. MURRAY et L. C. TISI. « DESIGNING ENHANCED THERMOSTABLE LUCIFERASE FOR PROTEOLYTIC ASSAY ». Dans Chemistry, Biology and Applications. WORLD SCIENTIFIC, 2007. http://dx.doi.org/10.1142/9789812770196_0026.
Texte intégralZHUANG, YAO, AILEEN P. PAGUIO, MONIKA G. GRUBER et KEITH V. WOOD. « SYNTHETIC LUCIFERASE GENES AS BETTER REPORTER MOLECULES ». Dans Proceedings of the 11th International Symposium. WORLD SCIENTIFIC, 2001. http://dx.doi.org/10.1142/9789812811158_0114.
Texte intégralRapports d'organisations sur le sujet "Luciferasi"
McElroy, W. D. Firefly Luciferase-Structure and Function. Fort Belvoir, VA : Defense Technical Information Center, juillet 1988. http://dx.doi.org/10.21236/ada198292.
Texte intégralWu, Anna M. F-18 Labeled Diabody-Luciferase Fusion Proteins for Optical-ImmunoPET. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), janvier 2013. http://dx.doi.org/10.2172/1060194.
Texte intégralWood, Keith V. Luciferases of Luminous Beetles : Evolution, Color Variation, and Applications. Fort Belvoir, VA : Defense Technical Information Center, mars 1992. http://dx.doi.org/10.21236/ada251122.
Texte intégralIglesia-Rodriguez, M. D., Oscar M. Schofield, Scott M. Glenn et Mark Moline. Development of a Suite of Luciferase Gene Probes for the Screening and Detection of Marine Bioluminescent Systems and Organisms. Fort Belvoir, VA : Defense Technical Information Center, janvier 2006. http://dx.doi.org/10.21236/ada523730.
Texte intégralIglesia-Rodriguez, M. D., Oscar M. Schofield, Scott M. Glenn et Mark Moline. Development of a Suite of Luciferase Gene Probes for the Screening and Detection of Marine Bioluminescent Systems and Organisms. Fort Belvoir, VA : Defense Technical Information Center, septembre 2007. http://dx.doi.org/10.21236/ada550656.
Texte intégralLocy, Robert D., Hillel Fromm, Joe H. Cherry et Narendra K. Singh. Regulation of Arabidopsis Glutamate Decarboxylase in Response to Heat Stress : Modulation of Enzyme Activity and Gene Expression. United States Department of Agriculture, janvier 2001. http://dx.doi.org/10.32747/2001.7575288.bard.
Texte intégralSessa, Guido, et Gregory Martin. MAP kinase cascades activated by SlMAPKKKε and their involvement in tomato resistance to bacterial pathogens. United States Department of Agriculture, janvier 2012. http://dx.doi.org/10.32747/2012.7699834.bard.
Texte intégralSchwartz, Bertha, Vaclav Vetvicka, Ofer Danai et Yitzhak Hadar. Increasing the value of mushrooms as functional foods : induction of alpha and beta glucan content via novel cultivation methods. United States Department of Agriculture, janvier 2015. http://dx.doi.org/10.32747/2015.7600033.bard.
Texte intégralReplenishing the malaria drug discovery pipeline : Screening and hit evaluation of the MMV Hit Generation Library 1 (HGL1) against asexual blood stage Plasmodium falciparum using a nano luciferase reporter read-out. EMBL-EBI, août 2022. http://dx.doi.org/10.6019/chembl4888484.
Texte intégral