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Gordon, Blair R. G., Robin Imperial, Linru Wang, William Wiley Navarre et Jun Liu. « Lsr2 of Mycobacterium Represents a Novel Class of H-NS-Like Proteins ». Journal of Bacteriology 190, no 21 (5 septembre 2008) : 7052–59. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00733-08.
Texte intégralSaini, Chaman, H. K. Prasad, Rajni Rani, A. Murtaza, Namita Misra, N. P. Shanker Narayan et Indira Nath. « Lsr2 of Mycobacterium leprae and Its Synthetic Peptides Elicit Restitution of T Cell Responses in Erythema Nodosum Leprosum and Reversal Reactions in Patients with Lepromatous Leprosy ». Clinical and Vaccine Immunology 20, no 5 (27 février 2013) : 673–82. http://dx.doi.org/10.1128/cvi.00762-12.
Texte intégralPinault, Lucile, Jeong-Sun Han, Choong-Min Kang, Jimmy Franco et Donald R. Ronning. « Zafirlukast Inhibits Complexation of Lsr2 with DNA and Growth of Mycobacterium tuberculosis ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 57, no 5 (25 février 2013) : 2134–40. http://dx.doi.org/10.1128/aac.02407-12.
Texte intégralChen, Jeffrey M., Greg J. German, David C. Alexander, Huiping Ren, Tracy Tan et Jun Liu. « Roles of Lsr2 in Colony Morphology and Biofilm Formation of Mycobacterium smegmatis ». Journal of Bacteriology 188, no 2 (15 janvier 2006) : 633–41. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.2.633-641.2006.
Texte intégralArora, Kriti, Danelle C. Whiteford, Dalia Lau-Bonilla, Christine M. Davitt et John L. Dahl. « Inactivation of lsr2 Results in a Hypermotile Phenotype in Mycobacterium smegmatis ». Journal of Bacteriology 190, no 12 (11 avril 2008) : 4291–300. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00023-08.
Texte intégralSeo, Jeong-Woo, Ki-Hyo Jang, Soon Ah Kang, Ki-Bang Song, Eun Kyung Jang, Buem-Seek Park, Chul Ho Kim et Sang-Ki Rhee. « Molecular Characterization of the Growth Phase-Dependent Expression of the lsrA Gene, Encoding Levansucrase of Rahnella aquatilis ». Journal of Bacteriology 184, no 21 (1 novembre 2002) : 5862–70. http://dx.doi.org/10.1128/jb.184.21.5862-5870.2002.
Texte intégralGerges, Elias, Jean-Louis Herrmann et Frédéric Crémazy. « Lsr2 : protéine associée au nucléoïde (NAP) et facteur transcriptionnel chez les mycobactéries ». médecine/sciences 40, no 2 (février 2024) : 154–60. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2023218.
Texte intégralLi, Yakun, Yuyun Wei, Xiao Guo, Xiaohui Li, Lining Lu, Lihua Hu et Zheng‐Guo He. « Insertion sequence transposition activates antimycobacteriophage immunity through an lsr2‐silenced lipid metabolism gene island ». mLife 3, no 1 (mars 2024) : 87–100. http://dx.doi.org/10.1002/mlf2.12106.
Texte intégralNguyen, Kiet T., Kristina Piastro, Todd A. Gray et Keith M. Derbyshire. « Mycobacterial Biofilms Facilitate Horizontal DNA Transfer between Strains of Mycobacterium smegmatis ». Journal of Bacteriology 192, no 19 (30 juillet 2010) : 5134–42. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00650-10.
Texte intégralDeng, Lina, Rui Wang, Guowei Wang, Mingxu Liu, Guojian Liao, Zhihua Liao et Min Chen. « Targeted isolation of sulfur-containing metabolites from Lsr2-deletion mutant strain of Streptomyces roseosporus ». RSC Advances 7, no 60 (2017) : 37771–77. http://dx.doi.org/10.1039/c7ra06482a.
Texte intégralChaduvula, Mehervani, A. Murtaza, Namita Misra, N. P. Shankar Narayan, V. Ramesh, H. K. Prasad, Rajni Rani, R. K. Chinnadurai et Indira Nath. « Lsr2 Peptides of Mycobacterium leprae Show Hierarchical Responses in Lymphoproliferative Assays, with Selective Recognition by Patients with Anergic Lepromatous Leprosy ». Infection and Immunity 80, no 2 (5 décembre 2011) : 742–52. http://dx.doi.org/10.1128/iai.05384-11.
Texte intégralQu, Yuanyuan, Ci Ji Lim, Yixun R. Whang, Jun Liu et Jie Yan. « Mechanism of DNA organization by Mycobacterium tuberculosis protein Lsr2 ». Nucleic Acids Research 41, no 10 (10 avril 2013) : 5263–72. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt249.
Texte intégralChen, Jeffrey M., Huiping Ren, James E. Shaw, Yu Jing Wang, Ming Li, Andrea S. Leung, Vanessa Tran et al. « Lsr2 of Mycobacterium tuberculosis is a DNA-bridging protein ». Nucleic Acids Research 36, no 7 (10 janvier 2008) : 2123–35. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm1162.
Texte intégralLi, Jun, Can Attila, Liang Wang, Thomas K. Wood, James J. Valdes et William E. Bentley. « Quorum Sensing in Escherichia coli Is Signaled by AI-2/LsrR : Effects on Small RNA and Biofilm Architecture ». Journal of Bacteriology 189, no 16 (8 juin 2007) : 6011–20. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00014-07.
Texte intégralCustodio, Luiz Antonio, Alexandre Saito, Marla Karine Amarante, Thiago Cezar Fujita, Aparecida de Lourdes Perim, Ivete Conchon Costa, Ionice Felipe et Shiduca Itow Jankevicius. « Detection of Lsr2 gene of Mycobacterium leprae in nasal mucus ». Brazilian Archives of Biology and Technology 55, no 3 (juin 2012) : 375–80. http://dx.doi.org/10.1590/s1516-89132012000300007.
Texte intégralYang, Wenfeng, Pengyi Li, Wei Yang, Yuxing Liu, Yulong He, Ovanes Petrosian et Aleksandr Davydenko. « Research on Robust Audio-Visual Speech Recognition Algorithms ». Mathematics 11, no 7 (5 avril 2023) : 1733. http://dx.doi.org/10.3390/math11071733.
Texte intégralHa, Jung-Hye, Yumi Eo, Hee-Chul Ahn et Kyoung-Seok Ryu. « Increasing the soluble expression and crystallization of theEscherichia coliquorum-sensing protein LsrK ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 73, no 5 (26 avril 2017) : 253–58. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x1700468x.
Texte intégralColangeli, R., A. Haq, V. L. Arcus, E. Summers, R. S. Magliozzo, A. McBride, A. K. Mitra et al. « The multifunctional histone-like protein Lsr2 protects mycobacteria against reactive oxygen intermediates ». Proceedings of the National Academy of Sciences 106, no 11 (23 février 2009) : 4414–18. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0810126106.
Texte intégralAshmead, Helen M., Leonardo Negron, Kyle Webster, Vic Arcus et Juliet A. Gerrard. « Proteins as supramolecular building blocks : Nterm-Lsr2 as a new protein tecton ». Biopolymers 103, no 5 (21 février 2015) : 260–70. http://dx.doi.org/10.1002/bip.22592.
Texte intégralWang, Liang, Jun Li, John C. March, James J. Valdes et William E. Bentley. « luxS-Dependent Gene Regulation in Escherichia coli K-12 Revealed by Genomic Expression Profiling ». Journal of Bacteriology 187, no 24 (15 décembre 2005) : 8350–60. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.24.8350-8360.2005.
Texte intégralHan, Hui, Kaijie Zhang, Guoxiong Li, Ying Yu, Shuqi Shi, Caice Liang, Huanqing Niu et al. « Autoinducer-2 : Its Role in Biofilm Formation and L-Threonine Production in Escherichia coli ». Fermentation 9, no 10 (19 octobre 2023) : 916. http://dx.doi.org/10.3390/fermentation9100916.
Texte intégralKurthkoti, Krishna, Priyanka Tare, Rakhi Paitchowdhury, Vykuntham Naga Gowthami, Maria J. Garcia, Roberto Colangeli, Dipankar Chatterji, Valakunja Nagaraja et G. Marcela Rodriguez. « The mycobacterial iron-dependent regulator IdeR induces ferritin (bfrB) by alleviating Lsr2 repression ». Molecular Microbiology 98, no 5 (18 septembre 2015) : 864–77. http://dx.doi.org/10.1111/mmi.13166.
Texte intégralGopal-Srivastava, Rashmi, Ales Cvekl et Joram Piatigorsky. « Pax-6 and αB-crystallin/Small Heat Shock Protein Gene Regulation in the Murine Lens INTERACTION WITH THE LENS-SPECIFIC REGIONS, LSR1 AND LSR2 ». Journal of Biological Chemistry 271, no 38 (20 septembre 1996) : 23029–36. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.271.38.23029.
Texte intégralLiu, Jun, et Blair RG Gordon. « Targeting the global regulator Lsr2 as a novel approach for anti-tuberculosis drug development ». Expert Review of Anti-infective Therapy 10, no 9 (septembre 2012) : 1049–53. http://dx.doi.org/10.1586/eri.12.86.
Texte intégralBai, Yubin, Weiwei Wang, Mengyan Shi, Xiaojuan Wei, Xuzheng Zhou, Bing Li et Jiyu Zhang. « Novel Antibiofilm Inhibitor Ginkgetin as an Antibacterial Synergist against Escherichia coli ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 15 (8 août 2022) : 8809. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23158809.
Texte intégralPark, Kun Taek, John L. Dahl, John P. Bannantine, Raúl G. Barletta, Jongsam Ahn, Andrew J. Allen, Mary Jo Hamilton et William C. Davis. « Demonstration of Allelic Exchange in the Slow-Growing Bacterium Mycobacterium avium subsp. paratuberculosis, and Generation of Mutants with Deletions at the pknG, relA, and lsr2 Loci ». Applied and Environmental Microbiology 74, no 6 (11 janvier 2008) : 1687–95. http://dx.doi.org/10.1128/aem.01208-07.
Texte intégralQin, L., A. M. Erkelens, F. Ben Bdira et R. T. Dame. « The architects of bacterial DNA bridges : a structurally and functionally conserved family of proteins ». Open Biology 9, no 12 (décembre 2019) : 190223. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.190223.
Texte intégralGordon, B. R. G., Y. Li, L. Wang, A. Sintsova, H. van Bakel, S. Tian, W. W. Navarre, B. Xia et J. Liu. « Lsr2 is a nucleoid-associated protein that targets AT-rich sequences and virulence genes in Mycobacterium tuberculosis ». Proceedings of the National Academy of Sciences 107, no 11 (20 janvier 2010) : 5154–59. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0913551107.
Texte intégralAlqaseer, Kawther, Obolbek Turapov, Philippe Barthe, Heena Jagatia, Angélique De Visch, Christian Roumestand, Malgorzata Wegrzyn et al. « Protein kinase B controls Mycobacterium tuberculosis growth via phosphorylation of the transcriptional regulator Lsr2 at threonine 112 ». Molecular Microbiology 112, no 6 (10 octobre 2019) : 1847–62. http://dx.doi.org/10.1111/mmi.14398.
Texte intégralDu, Yanli, Hua Zhang, Yang He, Feng Huang et Zheng-Guo He. « Mycobacterium smegmatis Lsr2 physically and functionally interacts with a new flavoprotein involved in bacterial resistance to oxidative stress ». Journal of Biochemistry 152, no 5 (5 septembre 2012) : 479–86. http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvs095.
Texte intégralDatta, Chandreyee, Rajiv Kumar Jha, Wareed Ahmed, Sohini Ganguly, Soumitra Ghosh et Valakunja Nagaraja. « Physical and functional interaction between nucleoid‐associated proteins HU and Lsr2 ofMycobacterium tuberculosis : altered DNA binding and gene regulation ». Molecular Microbiology 111, no 4 (11 février 2019) : 981–94. http://dx.doi.org/10.1111/mmi.14202.
Texte intégralSummers, Emma L., Kathrin Meindl, Isabel Usón, Alok K. Mitra, Mazdak Radjainia, Roberto Colangeli, David Alland et Vickery L. Arcus. « The Structure of the Oligomerization Domain of Lsr2 from Mycobacterium tuberculosis Reveals a Mechanism for Chromosome Organization and Protection ». PLoS ONE 7, no 6 (13 juin 2012) : e38542. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0038542.
Texte intégralColangeli, Roberto, Danica Helb, Catherine Vilchèze, Manzour Hernando Hazbón, Chee-Gun Lee, Hassan Safi, Brendan Sayers et al. « Transcriptional Regulation of Multi-Drug Tolerance and Antibiotic-Induced Responses by the Histone-Like Protein Lsr2 in M. tuberculosis ». PLoS Pathogens 3, no 6 (22 juin 2007) : e87. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.0030087.
Texte intégralLuo, Li, Shi-Yi Yao, Anke Becker, Silvia Rüberg, Guan-Qiao Yu, Jia-Bi Zhu et Hai-Ping Cheng. « Two New Sinorhizobium meliloti LysR-Type Transcriptional Regulators Required for Nodulation ». Journal of Bacteriology 187, no 13 (1 juillet 2005) : 4562–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.13.4562-4572.2005.
Texte intégralWang, Liang, Yoshifumi Hashimoto, Chen-Yu Tsao, James J. Valdes et William E. Bentley. « Cyclic AMP (cAMP) and cAMP Receptor Protein Influence both Synthesis and Uptake of Extracellular Autoinducer 2 in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 187, no 6 (15 mars 2005) : 2066–76. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.6.2066-2076.2005.
Texte intégralRamakrishnan, S., M. B. Sukhaswami, K. M. Patil et C. Eswaran. « Sequence Data Analysis Reveals a Relationship Between LSR2, the Recombinant Fusion Protein Mimicing M.Leprae and VIF of Bovine Immunodeficiency Virus (BIV) ». Journal of Biomolecular Structure and Dynamics 15, no 3 (décembre 1997) : 605–9. http://dx.doi.org/10.1080/07391102.1997.10508970.
Texte intégralXavier, Karina B., et Bonnie L. Bassler. « Regulation of Uptake and Processing of the Quorum-Sensing Autoinducer AI-2 in Escherichia coli ». Journal of Bacteriology 187, no 1 (1 janvier 2005) : 238–48. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.1.238-248.2005.
Texte intégralBáez-Ramírez, Estalina, Luis Querales, Carlos Andres Aranaga, Gustavo López, Elba Guerrero, Laurent Kremer, Séverine Carrère-Kremer et al. « Elimination of PknL and MSMEG_4242 in Mycobacterium smegmatis alters the character of the outer cell envelope and selects for mutations in Lsr2 ». Cell Surface 7 (décembre 2021) : 100060. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcsw.2021.100060.
Texte intégralJanczarek, Monika. « The Ros/MucR Zinc-Finger Protein Family in Bacteria : Structure and Functions ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 24 (8 décembre 2022) : 15536. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232415536.
Texte intégralBruni, Gillian O., Yunci Qi, Evan Terrell, Rebecca A. Dupre et Christopher P. Mattison. « Characterization of Levan Fructan Produced by a Gluconobacter japonicus Strain Isolated from a Sugarcane Processing Facility ». Microorganisms 12, no 1 (5 janvier 2024) : 107. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms12010107.
Texte intégralYamamoto, Takanobu, Sawako Yada, Yuji Matsuda, Hirofumi Otani, Shunji Yoshikawa, Taro Sasaoka, Yu Hatano et al. « A Novel Rotablator Technique (Low-Speed following High-Speed Rotational Atherectomy) Can Achieve Larger Lumen Gain : Evaluation Using Optimal Frequency Domain Imaging ». Journal of Interventional Cardiology 2019 (20 mai 2019) : 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2019/9282876.
Texte intégralKim, Hyun-Min, et Zifei Liu. « LSD2 Is an Epigenetic Player in Multiple Types of Cancer and Beyond ». Biomolecules 14, no 5 (3 mai 2024) : 553. http://dx.doi.org/10.3390/biom14050553.
Texte intégralMarayati, Bahjat F., James F. Tucker, David A. De La Cerda, Tien-Chi Hou, Rong Chen, Tomoyasu Sugiyama, James B. Pease et Ke Zhang. « The Catalytic-Dependent and -Independent Roles of Lsd1 and Lsd2 Lysine Demethylases in Heterochromatin Formation in Schizosaccharomyces pombe ». Cells 9, no 4 (13 avril 2020) : 955. http://dx.doi.org/10.3390/cells9040955.
Texte intégralXu, Yijie, Chunlan Zeng, Huiqi Wen, Qianqian Shi, Xu Zhao, Qingbin Meng, Xingzhou Li et Junhai Xiao. « Discovery of AI-2 Quorum Sensing Inhibitors Targeting the LsrK/HPr Protein–Protein Interaction Site by Molecular Dynamics Simulation, Virtual Screening, and Bioassay Evaluation ». Pharmaceuticals 16, no 5 (12 mai 2023) : 737. http://dx.doi.org/10.3390/ph16050737.
Texte intégralHa, Jung-Hye, Eun-Hee Kim, Hae-Kap Cheong et Kyoung-Seok Ryu. « Crystal structures of LsrR complexed with p-AI-2 reveal distinct mechanisms ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C580. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314094194.
Texte intégralDu, Mei Hui, Min Zhao, Lei Lu, Tian Nv Wang, Tai Lun Li, Li Yan Zhao, Jun Bo Pan, Guo Fu Li et Jun Li. « Isolation and Dye Decolorization of a Bacillus subtilis Strain LS02 Exhibiting Laccase Activity ». Advanced Materials Research 183-185 (janvier 2011) : 839–43. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/amr.183-185.839.
Texte intégralChiou, Sheng-Yuan, Chih-Kai Chao et Ya-Wun Yang. « Topography of Low Skin Resistance Points (LSRP) in Rats ». American Journal of Chinese Medicine 26, no 01 (janvier 1998) : 19–27. http://dx.doi.org/10.1142/s0192415x9800004x.
Texte intégralShou, Yiyun, Martin Sellbom et Jin Han. « Evaluating the Construct Validity of the Levenson Self-Report Psychopathy Scale in China ». Assessment 24, no 8 (11 mars 2016) : 1008–23. http://dx.doi.org/10.1177/1073191116637421.
Texte intégralMd Ghazaly, Mariam, Yeo Chin Kiat, Chong Shin Horng, Norhaslinda Hasim, Zulkeflee Abdullah et Nurdiana Nordin. « TUBULAR LINEAR SWITCHED RELUCTANCE ACTUATOR : DESIGN AND CHARACTERIZATION ». Jurnal Teknologi 84, no 5 (26 juillet 2022) : 117–29. http://dx.doi.org/10.11113/jurnalteknologi.v84.17902.
Texte intégralIannizzi, Claire, Elie A. Akl, Lara A. Kahale, Elena Dorando, Abina Mosunmola Aminat, James M. Barker, Joanne E. McKenzie, Neal R. Haddaway, Vanessa Piechotta et Nicole Skoetz. « Methods and guidance on conducting, reporting, publishing and appraising living systematic reviews : a scoping review protocol ». F1000Research 10 (13 août 2021) : 802. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.55108.1.
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