Articles de revues sur le sujet « LRRK2 GENE »
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Civiero, Laura, et Luigi Bubacco. « Human leucine-rich repeat kinase 1 and 2 : intersecting or unrelated functions ? » Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1095–101. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120123.
Texte intégralLangston, Rebekah G., Iakov N. Rudenko et Mark R. Cookson. « The function of orthologues of the human Parkinson's disease gene LRRK2 across species : implications for disease modelling in preclinical research ». Biochemical Journal 473, no 3 (25 janvier 2016) : 221–32. http://dx.doi.org/10.1042/bj20150985.
Texte intégralSuzzi, Stefano, Reiner Ahrendt, Stefan Hans, Svetlana A. Semenova, Avinash Chekuru, Paul Wirsching, Volker Kroehne et al. « Deletion of lrrk2 causes early developmental abnormalities and age-dependent increase of monoamine catabolism in the zebrafish brain ». PLOS Genetics 17, no 9 (13 septembre 2021) : e1009794. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1009794.
Texte intégralChung, Sun-Ku, et Seo-Young Lee. « Advances in Gene Therapy Techniques to Treat LRRK2 Gene Mutation ». Biomolecules 12, no 12 (5 décembre 2022) : 1814. http://dx.doi.org/10.3390/biom12121814.
Texte intégralMaset, Andrea, Marco Albanesi, Antonio di Soccio, Martina Canova, Marco dal Maschio et Claudia Lodovichi. « Aberrant Patterns of Sensory-Evoked Activity in the Olfactory Bulb of LRRK2 Knockout Mice ». Cells 10, no 11 (17 novembre 2021) : 3212. http://dx.doi.org/10.3390/cells10113212.
Texte intégralXiong, Yulan, Valina L. Dawson et Ted M. Dawson. « LRRK2 GTPase dysfunction in the pathogenesis of Parkinson's disease ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1074–79. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120093.
Texte intégralFilippini, Alice, Massimo Gennarelli et Isabella Russo. « Leucine-rich repeat kinase 2-related functions in GLIA : an update of the last years ». Biochemical Society Transactions 49, no 3 (7 mai 2021) : 1375–84. http://dx.doi.org/10.1042/bst20201092.
Texte intégralIkezu, Tsuneya, Lacin Koro, Benjamin Wolozin, Francis A. Farraye, Audrey J. Strongosky et Zbigniew K. Wszolek. « Crohn’s and Parkinson’s Disease-Associated LRRK2 Mutations Alter Type II Interferon Responses in Human CD14+ Blood Monocytes Ex Vivo ». Journal of Neuroimmune Pharmacology 15, no 4 (16 mars 2020) : 794–800. http://dx.doi.org/10.1007/s11481-020-09909-8.
Texte intégralIseki, Tatou, Yuzuru Imai et Nobutaka Hattori. « Is Glial Dysfunction the Key Pathogenesis of LRRK2-Linked Parkinson’s Disease ? » Biomolecules 13, no 1 (15 janvier 2023) : 178. http://dx.doi.org/10.3390/biom13010178.
Texte intégralPérez-Carrión, María Dolores, Inmaculada Posadas, Javier Solera et Valentín Ceña. « LRRK2 and Proteostasis in Parkinson’s Disease ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 12 (18 juin 2022) : 6808. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126808.
Texte intégralOnishi, Keisuke, Runyi Tian, Bo Feng, Yiqiong Liu, Junkai Wang, Yinan Li et Yimin Zou. « LRRK2 mediates axon development by regulating Frizzled3 phosphorylation and growth cone–growth cone communication ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 30 (8 juillet 2020) : 18037–48. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1921878117.
Texte intégralSantos-Rebouças, Cíntia Barros, Cláudia Bueno Abdalla, Paloma Águia Martins, Fábio José Rodrigues Baldi, Jussara Mendonça Santos, Luciana Branco Motta, Margarete Borges de Borges et al. « LRRK2p.G2019S Mutation Is Not Common among Alzheimer’s Disease Patients in Brazil ». Disease Markers 27, no 1 (2009) : 13–16. http://dx.doi.org/10.1155/2009/298182.
Texte intégralOgata, Jun, Kentaro Hirao, Kenya Nishioka, Arisa Hayashida, Yuanzhe Li, Hiroyo Yoshino, Soichiro Shimizu, Nobutaka Hattori et Yuzuru Imai. « A Novel LRRK2 Variant p.G2294R in the WD40 Domain Identified in Familial Parkinson’s Disease Affects LRRK2 Protein Levels ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 7 (2 avril 2021) : 3708. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22073708.
Texte intégralLiu, Weiwei, Xia’nan Liu, Yu Li, Junjie Zhao, Zhenshan Liu, Zhuqin Hu, Ying Wang et al. « LRRK2 promotes the activation of NLRC4 inflammasome during Salmonella Typhimurium infection ». Journal of Experimental Medicine 214, no 10 (18 août 2017) : 3051–66. http://dx.doi.org/10.1084/jem.20170014.
Texte intégralGuaitoli, Giambattista, Bernd K. Gilsbach, Francesco Raimondi et Christian Johannes Gloeckner. « First model of dimeric LRRK2 : the challenge of unrevealing the structure of a multidomain Parkinson's-associated protein ». Biochemical Society Transactions 44, no 6 (2 décembre 2016) : 1635–41. http://dx.doi.org/10.1042/bst20160226.
Texte intégralIto, Genta, et Takeshi Iwatsubo. « Re-examination of the dimerization state of leucine-rich repeat kinase 2 : predominance of the monomeric form ». Biochemical Journal 441, no 3 (16 janvier 2012) : 987–98. http://dx.doi.org/10.1042/bj20111215.
Texte intégralJeong, Ga Ram, et Byoung Dae Lee. « Pathological Functions of LRRK2 in Parkinson’s Disease ». Cells 9, no 12 (30 novembre 2020) : 2565. http://dx.doi.org/10.3390/cells9122565.
Texte intégralLee, Seo-Young, et Sun-Ku Chung. « Integrating Gene Correction in the Reprogramming and Transdifferentiation Processes : A One-Step Strategy to Overcome Stem Cell-Based Gene Therapy Limitations ». Stem Cells International 2016 (2016) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2016/2725670.
Texte intégralLewis, Patrick A., et Dario R. Alessi. « Deciphering the function of leucine-rich repeat kinase 2 and targeting its dysfunction in disease1 ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1039–41. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120178.
Texte intégralLevy, Daniel R., Atul Udgata, Panagiotis Tourlomousis, Martyn F. Symmons, Lee J. Hopkins, Clare E. Bryant et Nicholas J. Gay. « The Parkinson's disease–associated kinase LRRK2 regulates genes required for cell adhesion, polarization, and chemotaxis in activated murine macrophages ». Journal of Biological Chemistry 295, no 31 (28 février 2020) : 10857–67. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011842.
Texte intégralThakur, Gunjan, Vikas Kumar, Keun Woo Lee et Chungkil Won. « Structural Insights and Development of LRRK2 Inhibitors for Parkinson’s Disease in the Last Decade ». Genes 13, no 8 (11 août 2022) : 1426. http://dx.doi.org/10.3390/genes13081426.
Texte intégralLiou, Geou-Yarh, et Kathleen A. Gallo. « New biochemical approaches towards understanding the Parkinson's disease-associated kinase, LRRK2 ». Biochemical Journal 424, no 1 (23 octobre 2009) : e1-e3. http://dx.doi.org/10.1042/bj20091540.
Texte intégralManzoni, Claudia. « LRRK2 and autophagy : a common pathway for disease ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1147–51. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120126.
Texte intégralWallings, Rebecca L., et Malú G. Tansey. « LRRK2 regulation of immune-pathways and inflammatory disease ». Biochemical Society Transactions 47, no 6 (26 novembre 2019) : 1581–95. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180463.
Texte intégralIannotta, Lucia, et Elisa Greggio. « LRRK2 signaling in neurodegeneration : two decades of progress ». Essays in Biochemistry 65, no 7 (décembre 2021) : 859–72. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20210013.
Texte intégralAraki, Miho, Kyohei Ito, Sho Takatori, Genta Ito et Taisuke Tomita. « BORCS6 is involved in the enlargement of lung lamellar bodies in Lrrk2 knockout mice ». Human Molecular Genetics 30, no 17 (2 juin 2021) : 1618–31. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddab146.
Texte intégralMarchand, Antoine, Alessia Sarchione, Panagiotis S. Athanasopoulos, Hélène Bauderlique-Le Roy, Liesel Goveas, Romain Magnez, Matthieu Drouyer et al. « A Phosphosite Mutant Approach on LRRK2 Links Phosphorylation and Dephosphorylation to Protective and Deleterious Markers, Respectively ». Cells 11, no 6 (17 mars 2022) : 1018. http://dx.doi.org/10.3390/cells11061018.
Texte intégralKotlica, Boba, Momčilo Ristanović et Ivana Novaković. « Analysis of rs34637584 polymorphism in the LRRK2 gene in patients with Parkinson's disease ». Medicinski podmladak 73, no 3 (2022) : 33–37. http://dx.doi.org/10.5937/mp73-35222.
Texte intégralLi, Tianxia, Bo Ning, Lingbo Kong, Bingling Dai, Xiaofei He, Joseph M. Thomas, Akira Sawa, Christopher A. Ross et Wanli W. Smith. « A LRRK2 GTP Binding Inhibitor, 68, Reduces LPS-Induced Signaling Events and TNF-α Release in Human Lymphoblasts ». Cells 10, no 2 (23 février 2021) : 480. http://dx.doi.org/10.3390/cells10020480.
Texte intégralToh, Joanne, Ling Ling Chua, Patrick Ho, Edwin Sandanaraj, Carol Tang, Hongyan Wang et Eng King Tan. « Identification of Targets from LRRK2 Rescue Phenotypes ». Cells 10, no 1 (5 janvier 2021) : 76. http://dx.doi.org/10.3390/cells10010076.
Texte intégralSloan, Maximilian, Javier Alegre-Abarrategui et Richard Wade-Martins. « Insights into LRRK2 function and dysfunction from transgenic and knockout rodent models ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1080–85. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120151.
Texte intégralHaugarvoll, Kristoffer, Ryan J. Uitti, Matthew J. Farrer et Zbigniew K. Wszolek. « LRRK2 Gene and Tremor-Dominant Parkinsonism ». Archives of Neurology 63, no 9 (1 septembre 2006) : 1346. http://dx.doi.org/10.1001/archneur.63.9.1346-b.
Texte intégralCiampelli, Cristina, Grazia Galleri, Silvia Puggioni, Milena Fais, Lucia Iannotta, Manuela Galioto, Marta Becciu et al. « Inhibition of the Exocyst Complex Attenuates the LRRK2 Pathological Effects ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 16 (10 août 2023) : 12656. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241612656.
Texte intégralIto, Genta, et Naoko Utsunomiya-Tate. « Overview of the Impact of Pathogenic LRRK2 Mutations in Parkinson’s Disease ». Biomolecules 13, no 5 (16 mai 2023) : 845. http://dx.doi.org/10.3390/biom13050845.
Texte intégralGalper, Jasmin, Woojin S. Kim et Nicolas Dzamko. « LRRK2 and Lipid Pathways : Implications for Parkinson’s Disease ». Biomolecules 12, no 11 (30 octobre 2022) : 1597. http://dx.doi.org/10.3390/biom12111597.
Texte intégralKalogeropulou, Alexia F., Jordana B. Freemantle, Pawel Lis, Edmundo G. Vides, Nicole K. Polinski et Dario R. Alessi. « Endogenous Rab29 does not impact basal or stimulated LRRK2 pathway activity ». Biochemical Journal 477, no 22 (27 novembre 2020) : 4397–423. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20200458.
Texte intégralDe Wit, Tina, Veerle Baekelandt et Evy Lobbestael. « LRRK2 Phosphorylation : Behind the Scenes ». Neuroscientist 24, no 5 (31 janvier 2018) : 486–500. http://dx.doi.org/10.1177/1073858418756309.
Texte intégralCookson, Mark R. « Cellular functions of LRRK2 implicate vesicular trafficking pathways in Parkinson's disease ». Biochemical Society Transactions 44, no 6 (2 décembre 2016) : 1603–10. http://dx.doi.org/10.1042/bst20160228.
Texte intégralRivero-Ríos, Pilar, Maria Romo-Lozano, Belén Fernández, Elena Fdez et Sabine Hilfiker. « Distinct Roles for RAB10 and RAB29 in Pathogenic LRRK2-Mediated Endolysosomal Trafficking Alterations ». Cells 9, no 7 (17 juillet 2020) : 1719. http://dx.doi.org/10.3390/cells9071719.
Texte intégralCheng, Xiaojuan, Xilin Wu, Yuying Zhang, Weian Li, Linjuan Feng, Hanlin You, Siyu Yang, Dongping Yang, Xiaochun Chen et Xiaodong Pan. « LRRK2 Deficiency Aggravates Sleep Deprivation-Induced Cognitive Loss by Perturbing Synaptic Pruning in Mice ». Brain Sciences 12, no 9 (6 septembre 2022) : 1200. http://dx.doi.org/10.3390/brainsci12091200.
Texte intégralRivero-Ríos, Pilar, Patricia Gómez-Suaga, Belén Fernández, Jesús Madero-Pérez, Andrew J. Schwab, Allison D. Ebert et Sabine Hilfiker. « Alterations in late endocytic trafficking related to the pathobiology of LRRK2-linked Parkinson's disease ». Biochemical Society Transactions 43, no 3 (1 juin 2015) : 390–95. http://dx.doi.org/10.1042/bst20140301.
Texte intégralEsteves, A. Raquel, et Sandra M. Cardoso. « LRRK2 at the Crossroad Between Autophagy and Microtubule Trafficking ». Neuroscientist 23, no 1 (8 juillet 2016) : 16–26. http://dx.doi.org/10.1177/1073858415616558.
Texte intégralBonet-Ponce, Luis, Alexandra Beilina, Chad D. Williamson, Eric Lindberg, Jillian H. Kluss, Sara Saez-Atienzar, Natalie Landeck et al. « LRRK2 mediates tubulation and vesicle sorting from lysosomes ». Science Advances 6, no 46 (novembre 2020) : eabb2454. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abb2454.
Texte intégralWang, Shijie, et Andrew B. West. « Caught in the act : LRRK2 in exosomes ». Biochemical Society Transactions 47, no 2 (5 mars 2019) : 663–70. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180467.
Texte intégralChittoor-Vinod, Vinita G., R. Jeremy Nichols et Birgitt Schüle. « Genetic and Environmental Factors Influence the Pleomorphy of LRRK2 Parkinsonism ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 3 (21 janvier 2021) : 1045. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22031045.
Texte intégralKalogeropulou, Alexia F., Jing Zhao, Marc F. Bolliger, Anna Memou, Shreya Narasimha, Tyler P. Molitor, William H. Wilson, Hardy J. Rideout et R. Jeremy Nichols. « P62/SQSTM1 is a novel leucine-rich repeat kinase 2 (LRRK2) substrate that enhances neuronal toxicity ». Biochemical Journal 475, no 7 (9 avril 2018) : 1271–93. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20170699.
Texte intégralТ.С., Усенко,, Башарова, К.С., Безрукова, А.И., Николаев, М.А., Милюхина, И.В., Байдакова, Г.В., Захарова, Е.Ю. et Пчелина, С.Н. « Selective inhibition of LRRK2 activity as an approach to the treatment of Parkinson's disease ». Nauchno-prakticheskii zhurnal «Medicinskaia genetika, no 12 (26 décembre 2022) : 26–29. http://dx.doi.org/10.25557/2073-7998.2022.12.26-29.
Texte intégralGreggio, Elisa. « Role of LRRK2 kinase activity in the pathogenesis of Parkinson's disease ». Biochemical Society Transactions 40, no 5 (19 septembre 2012) : 1058–62. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120054.
Texte intégralVlachakis, Dimitrios, Nikolaos Labrou, Costas Iliopoulos, John Hardy, Patrick Lewis, Hardy Rideout et Daniah Trabzuni. « Insights into the Influence of Specific Splicing Events on the Structural Organization of LRRK2 ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 9 (16 septembre 2018) : 2784. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19092784.
Texte intégralTakagawa, Tetsuya, Atsushi Kitani, Ivan Fuss, Beth Levine, Steven R. Brant, Inga Peter, Masaki Tajima, Shiro Nakamura et Warren Strober. « An increase in LRRK2 suppresses autophagy and enhances Dectin-1–induced immunity in a mouse model of colitis ». Science Translational Medicine 10, no 444 (6 juin 2018) : eaan8162. http://dx.doi.org/10.1126/scitranslmed.aan8162.
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