Articles de revues sur le sujet « Lactams »
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Li, Lu, Qiyao Wang, Hui Zhang, Minjun Yang, Mazhar I. Khan et Xiaohui Zhou. « Sensor histidine kinase is a β-lactam receptor and induces resistance to β-lactam antibiotics ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 6 (1 février 2016) : 1648–53. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1520300113.
Texte intégralMedina, Marjorie B., Dana J. Poole et M. Ranae Anderson. « A Screening Method for β-Lactams in Tissues Hydrolyzed with Penicillinase I and Lactamase II ». Journal of AOAC INTERNATIONAL 81, no 5 (1 septembre 1998) : 963–72. http://dx.doi.org/10.1093/jaoac/81.5.963.
Texte intégralAlves, Américo J. S., Nuno G. Alves, Cátia C. Caratão, Margarida I. M. Esteves, Diana Fontinha, Inês Bártolo, Maria I. L. Soares et al. « Spiro-Lactams as Novel Antimicrobial Agents ». Current Topics in Medicinal Chemistry 20, no 2 (19 février 2020) : 140–52. http://dx.doi.org/10.2174/1568026619666191105110049.
Texte intégralLi, Xian-Zhi, Li Zhang, Ramakrishnan Srikumar et Keith Poole. « β-Lactamase Inhibitors Are Substrates for the Multidrug Efflux Pumps of Pseudomonas aeruginosa ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 42, no 2 (1 février 1998) : 399–403. http://dx.doi.org/10.1128/aac.42.2.399.
Texte intégralBrilhante, R. S. N., L. G. A. Valente, M. F. G. Rocha, T. J. P. G. Bandeira, R. A. Cordeiro, R. A. C. Lima, J. J. G. Leite et al. « Sesquiterpene Farnesol Contributes to Increased Susceptibility to β-Lactams in Strains of Burkholderia pseudomallei ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 4 (30 janvier 2012) : 2198–200. http://dx.doi.org/10.1128/aac.05885-11.
Texte intégralSekiguchi, Jun-ichiro, Koji Morita, Tomoe Kitao, Noboru Watanabe, Mitsuhiro Okazaki, Tohru Miyoshi-Akiyama, Masato Kanamori et Teruo Kirikae. « KHM-1, a Novel Plasmid-Mediated Metallo-β-Lactamase from a Citrobacter freundii Clinical Isolate ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 52, no 11 (2 septembre 2008) : 4194–97. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01337-07.
Texte intégralGlen, Karl A., et Iain L. Lamont. « β-lactam Resistance in Pseudomonas aeruginosa : Current Status, Future Prospects ». Pathogens 10, no 12 (18 décembre 2021) : 1638. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens10121638.
Texte intégralLi, Fu, Li Wan, Tongyang Xiao, Haican Liu, Yi Jiang, Xiuqin Zhao, Ruibai Wang et Kanglin Wan. « In Vitro Activity of β-Lactams in Combination with β-Lactamase Inhibitors against Mycobacterium tuberculosis Clinical Isolates ». BioMed Research International 2018 (2 juillet 2018) : 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2018/3579832.
Texte intégralMukhopadhyay, S., et P. Chakrabarti. « Altered permeability and beta-lactam resistance in a mutant of Mycobacterium smegmatis. » Antimicrobial Agents and Chemotherapy 41, no 8 (août 1997) : 1721–24. http://dx.doi.org/10.1128/aac.41.8.1721.
Texte intégralYin, Jianhua, Yiyang Sun, Yinting Mao, Miao Jin et Haichun Gao. « PBP1a/LpoA but Not PBP1b/LpoB Are Involved in Regulation of the Major β-Lactamase GeneblaAin Shewanella oneidensis ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 59, no 6 (30 mars 2015) : 3357–64. http://dx.doi.org/10.1128/aac.04669-14.
Texte intégralAsgarali, Azizah, Keith A. Stubbs, Antonio Oliver, David J. Vocadlo et Brian L. Mark. « Inactivation of the Glycoside Hydrolase NagZ Attenuates Antipseudomonal β-Lactam Resistance in Pseudomonas aeruginosa ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 53, no 6 (9 mars 2009) : 2274–82. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01617-08.
Texte intégralSayed, Alaa R. M., Nirav R. Shah, Kari B. Basso, Manasi Kamat, Yuanyuan Jiao, Bartolome Moya, Dhruvitkumar S. Sutaria et al. « First Penicillin-Binding Protein Occupancy Patterns for 15 β-Lactams and β-Lactamase Inhibitors in Mycobacterium abscessus ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 65, no 1 (26 octobre 2020) : e01956-20. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01956-20.
Texte intégralYuan, Qinghui, Lin He et Hengming Ke. « A Potential Substrate Binding Conformation of β-Lactams and Insight into the Broad Spectrum of NDM-1 Activity ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 10 (23 juillet 2012) : 5157–63. http://dx.doi.org/10.1128/aac.05896-11.
Texte intégralTarui, Atsushi, Yukiko Karuo, Kazuyuki Sato, Kentaro Kawai et Masaaki Omote. « Stereoselective Synthesis of Multisubstituted α-fluoro-β-lactams ». Current Organic Chemistry 24, no 18 (18 novembre 2020) : 2169–80. http://dx.doi.org/10.2174/1385272824666200221114707.
Texte intégralNagira, Yu, Keiko Yamada, Hayato Okade, Nami Senju, Yuko Tsutsumi, Yuji Tabata et Kazuhiko Kato. « 1279. In Vitro Activity of Nacubactam (OP0595) Alone and in Combination with β-Lactams against β-Lactamase-Producing Enterobacterales Isolated in Japan ». Open Forum Infectious Diseases 7, Supplement_1 (1 octobre 2020) : S655. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofaa439.1462.
Texte intégralSrivastava, Nitin. « Key Role of Ionic Liquids in the Cleaner and Greener Synthesis of Lactams ». Research Journal of Chemistry and Environment 26, no 1 (25 décembre 2021) : 125–30. http://dx.doi.org/10.25303/2601rjce125130.
Texte intégralPapp-Wallace, Krisztina M., Baui Senkfor, Julian Gatta, Weirui Chai, Magdalena A. Taracila, Veerabahu Shanmugasundaram, Seungil Han et al. « Early Insights into the Interactions of Different β-Lactam Antibiotics and β-Lactamase Inhibitors against Soluble Forms of Acinetobacter baumannii PBP1a and Acinetobacter sp. PBP3 ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 11 (20 août 2012) : 5687–92. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01027-12.
Texte intégralPatel, Twisha S., Vince Marshall, Keith S. Kaye, Aaron Smith, Carol Young, Paul Lephart et Jason M. Pogue. « 1600. Susceptibility of β-Lactam-Resistant Pseudomonas aeruginosa to Other β-Lactams : Is There Truly a Lack of Cross-Resistance ? » Open Forum Infectious Diseases 6, Supplement_2 (octobre 2019) : S583—S584. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofz360.1464.
Texte intégralGangadharappa, Bhavya, Manjunath Dammalli et Sharath Rajashekarappa. « β-Lactams and β-Lactamase Inhibitors : Unlocking their potential to address drug resistance ». Research Journal of Biotechnology 16, no 8 (25 juillet 2021) : 151–58. http://dx.doi.org/10.25303/168rjbt15121.
Texte intégralKadry, Ashraf. « Lacking of efflux mechanism in clinical isolate of Pseudomonas aerupinosa highly resistant to β-Lactams And imimnem ». Scientia Pharmaceutica 71, no 2 (4 mai 2003) : 89–100. http://dx.doi.org/10.3797/scipharm.aut-03-10.
Texte intégralNagpal, Reshma, Jitender Bhalla et Shamsher S. Bari. « A Comprehensive Review on C-3 Functionalization of β-Lactams ». Current Organic Synthesis 16, no 1 (4 février 2019) : 3–16. http://dx.doi.org/10.2174/1570179415666181116103341.
Texte intégralDousa, Khalid M., Barry N. Kreiswirth, Sebastian Kurz et Robert A. Bonomo. « 786. Ceftaroline and Avibactam ? Is This a Potential Combination for Mycobacterium abscessus Infection ? » Open Forum Infectious Diseases 5, suppl_1 (novembre 2018) : S281. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofy210.793.
Texte intégralTherien, Alex G., Joann L. Huber, Kenneth E. Wilson, Patrick Beaulieu, Alexandre Caron, David Claveau, Kathleen Deschamps et al. « Broadening the Spectrum of β-Lactam Antibiotics through Inhibition of Signal Peptidase Type I ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, no 9 (18 juin 2012) : 4662–70. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00726-12.
Texte intégralMacDougall, Conan. « Beyond Susceptible and Resistant, Part I : Treatment of Infections Due to Gram-Negative Organisms With Inducible β-Lactamases ». Journal of Pediatric Pharmacology and Therapeutics 16, no 1 (1 janvier 2011) : 23–30. http://dx.doi.org/10.5863/1551-6776-16.1.23.
Texte intégralKidwai, M., P. Sapra et K. R. Shushan. « Synthetic Strategies and Medicinal Properties of β-Lactams ». Current Medicinal Chemistry 6, no 3 (mars 1999) : 195–215. http://dx.doi.org/10.2174/0929867306666220208205333.
Texte intégralGostev, Vladimir V., O. E. Punchenko et Sergey V. Sidorenko. « The current view on betalactam resistance in Staphylococcus aureus ». Clinical Microbiology and Antimicrobial Chemotherapy 23, no 4 (2021) : 375–87. http://dx.doi.org/10.36488/cmac.2021.4.375-387.
Texte intégralTsang, Wing Y., Naveed Ahmed, Karl Hemming et Michael I. Page. « Competitive endo- and exo-cyclic CN fission in the hydrolysis of N-aroyl β-lactams ». Canadian Journal of Chemistry 83, no 9 (1 septembre 2005) : 1432–39. http://dx.doi.org/10.1139/v05-153.
Texte intégralDrawz, Sarah M., et Robert A. Bonomo. « Three Decades of β-Lactamase Inhibitors ». Clinical Microbiology Reviews 23, no 1 (janvier 2010) : 160–201. http://dx.doi.org/10.1128/cmr.00037-09.
Texte intégralMasuda, Nobuhisa, Naomasa Gotoh, Chie Ishii, Eiko Sakagawa, Satoshi Ohya et Takeshi Nishino. « Interplay between Chromosomal β-Lactamase and the MexAB-OprM Efflux System in Intrinsic Resistance to β-Lactams inPseudomonas aeruginosa ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 43, no 2 (1 février 1999) : 400–402. http://dx.doi.org/10.1128/aac.43.2.400.
Texte intégralKimura, Soichiro, Masaji Ishiguro, Yoshikazu Ishii, Jimena Alba et Keizo Yamaguchi. « Role of a Mutation at Position 167 of CTX-M-19 in Ceftazidime Hydrolysis ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 48, no 5 (mai 2004) : 1454–60. http://dx.doi.org/10.1128/aac.48.5.1454-1460.2004.
Texte intégralTajada, P., J. L. Gomez-Graces, J. I. Alós, D. Balas et R. Cogollos. « Antimicrobial susceptibilities of Campylobacter jejuni and Campylobacter coli to 12 beta-lactam agents and combinations with beta-lactamase inhibitors. » Antimicrobial Agents and Chemotherapy 40, no 8 (août 1996) : 1924–25. http://dx.doi.org/10.1128/aac.40.8.1924.
Texte intégralValtonen, Satu J., Jussi S. Kurittu et Matti T. Karp. « A Luminescent Escherichia coli Biosensor for the High Throughput Detection of β-Lactams ». Journal of Biomolecular Screening 7, no 2 (avril 2002) : 127–34. http://dx.doi.org/10.1177/108705710200700205.
Texte intégralHussan, Jagir R., Stuart G. Irwin, Brya Mathews, Simon Swift, Dustin L. Williams et Jillian Cornish. « Optimal dose of lactoferrin reduces the resilience of in vitro Staphylococcus aureus colonies ». PLOS ONE 17, no 8 (12 août 2022) : e0273088. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0273088.
Texte intégralHamerníková, Michaela, Jaroslav Havlíček, Romana Bláhová, Helena Pospíšilová, Hana Votavová et Karel Kefurt. « 6-Amino-2,6-dideoxy- or -2,3,6-trideoxyhexono-1,6-lactams : Synthesis and Conformation ». Collection of Czechoslovak Chemical Communications 69, no 4 (2004) : 867–84. http://dx.doi.org/10.1135/cccc20040867.
Texte intégralHark-Khan, Raida, et William A. Moats. « Identification and Measurement of β-Lactam Antibiotic Residues in Milk : Integration of Screening Kits with Liquid Chromatography ». Journal of AOAC INTERNATIONAL 78, no 4 (1 juillet 1995) : 978–86. http://dx.doi.org/10.1093/jaoac/78.4.978.
Texte intégralTribuddharat, Chanwit, Richard A. Moore, Patricia Baker et Donald E. Woods. « Burkholderia pseudomallei Class A β-Lactamase Mutations That Confer Selective Resistance against Ceftazidime or Clavulanic Acid Inhibition ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 47, no 7 (juillet 2003) : 2082–87. http://dx.doi.org/10.1128/aac.47.7.2082-2087.2003.
Texte intégralBryan, L. E., A. J. Godfrey et T. Schollardt. « Virulence of Pseudomonas aeruginosa strains with mechanisms of microbial persistence for β-lactam and aminoglycoside antibiotics in a mouse infection model ». Canadian Journal of Microbiology 31, no 4 (1 avril 1985) : 377–80. http://dx.doi.org/10.1139/m85-072.
Texte intégralKrey, Steven C., Jeff Waise et Lee P. Skrupky. « Confronting the Challenge of Beta-Lactam Allergies : A Quasi-Experimental Study Assessing Impact of Pharmacy-Led Interventions ». Journal of Pharmacy Practice 32, no 2 (21 novembre 2017) : 139–46. http://dx.doi.org/10.1177/0897190017743154.
Texte intégralLagacé-Wiens, P. R. S., F. Tailor, P. Simner, M. DeCorby, J. A. Karlowsky, A. Walkty, D. J. Hoban et G. G. Zhanel. « Activity of NXL104 in Combination with β-Lactams against Genetically Characterized Escherichia coli and Klebsiella pneumoniae Isolates Producing Class A Extended-Spectrum β-Lactamases and Class C β-Lactamases ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 55, no 5 (28 février 2011) : 2434–37. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01722-10.
Texte intégralStory-Roller, Elizabeth, et Gyanu Lamichhane. « 803. Overcoming β-Lactam Resistance in Mycobacterium abscessus ». Open Forum Infectious Diseases 5, suppl_1 (novembre 2018) : S288. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofy210.810.
Texte intégralBarba, Victor, Cecilia Hernández, Susana Rojas-Lima, Norberto Farfán et Rosa Santillan. « Preparation of N-aryl-substituted spiro-β-lactams via Staudinger cycloaddition ». Canadian Journal of Chemistry 77, no 12 (5 décembre 1999) : 2025–32. http://dx.doi.org/10.1139/v99-212.
Texte intégralStover, Kayla R., Katie E. Barber et Jamie L. Wagner. « Allergic Reactions and Cross-Reactivity Potential with Beta-Lactamase Inhibitors ». Pharmacy 7, no 3 (28 juin 2019) : 77. http://dx.doi.org/10.3390/pharmacy7030077.
Texte intégralSun, Shuhai, Zhuang Li, Zhixing Ren et Yu Li. « Multi-Dimensional Elimination of β-Lactams in the Rural Wetland : Molecule Design and Screening for More Antibacterial and Degradable Substitutes ». Molecules 27, no 23 (2 décembre 2022) : 8434. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27238434.
Texte intégralCremniter, Julie, Jean-Luc Mainardi, Nathalie Josseaume, Jean-Charles Quincampoix, Lionel Dubost, Jean-Emmanuel Hugonnet, Arul Marie, Laurent Gutmann, Louis B. Rice et Michel Arthur. « Novel Mechanism of Resistance to Glycopeptide Antibiotics in Enterococcus faecium ». Journal of Biological Chemistry 281, no 43 (29 août 2006) : 32254–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m606920200.
Texte intégralIsoda, Motoyuki, Kazuyuki Sato, Yurika Kunugi, Satsuki Tokonishi, Atsushi Tarui, Masaaki Omote, Hideki Minami et Akira Ando. « Rh-Catalyzed reductive Mannich-type reaction and its application towards the synthesis of (±)-ezetimibe ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 12 (27 juillet 2016) : 1608–15. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.12.157.
Texte intégralSkoglund, Erik, Henrietta Abodakpi, Rafael Rios, Lorena Diaz, Elsa De La Cadena, An Q. Dinh, Javier Ardila et al. « In Vivo Resistance to Ceftolozane/Tazobactam in Pseudomonas aeruginosa Arising by AmpC- and Non-AmpC-Mediated Pathways ». Case Reports in Infectious Diseases 2018 (23 décembre 2018) : 1–4. http://dx.doi.org/10.1155/2018/9095203.
Texte intégralGostev, Vladimir, Olga Kalinogorskaya, Ksenia Ivanova, Ekaterina Kalisnikova, Irina Lazareva, Polina Starkova et Sergey Sidorenko. « In Vitro Selection of High-Level Beta-Lactam Resistance in Methicillin-Susceptible Staphylococcus aureus ». Antibiotics 10, no 6 (26 mai 2021) : 637. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics10060637.
Texte intégralWachino, Jun-ichi, Yoshihiro Yamaguchi, Shigetarou Mori, Hiromasa Kurosaki, Yoshichika Arakawa et Keigo Shibayama. « Structural Insights into the Subclass B3 Metallo-β-Lactamase SMB-1 and the Mode of Inhibition by the Common Metallo-β-Lactamase Inhibitor Mercaptoacetate ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 57, no 1 (15 octobre 2012) : 101–9. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01264-12.
Texte intégralKaur Mann, Maninderjeet, Rupesh Kumar et Gaurav Bhargava. « Facially Selective Oxo-Diels-Alder Cycloadditions of α-Dienyl-β-Lactam : An Entry to Pyrano Tethered β-Lactams Bifunctional Hybrids ». Oriental Journal Of Chemistry 38, no 3 (30 juin 2022) : 790–95. http://dx.doi.org/10.13005/ojc/380334.
Texte intégralBayles, Thibault, et Catherine Guillou. « Trifluoroethanol Promoted Castagnoli–Cushman Cycloadditions of Imines with Homophthalic Anhydride ». Molecules 27, no 3 (27 janvier 2022) : 844. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27030844.
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