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Bai, Yuchen, Leina Dou, Weilin Wu, Zhimin Lu, Jiaqian Kou, Jianzhong Shen, Kai Wen et Zhanhui Wang. « Anti-Metatype Antibody Screening, Sandwich Immunoassay Development, and Structural Insights for β-Lactams Based on Penicillin Binding Protein ». Molecules 26, no 18 (13 septembre 2021) : 5569. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26185569.
Texte intégralBecker, D., M. Botoshansky, N. Gasper, F. H. Herbstein et M. Karni. « 2-Phenyl-4-hydroxyphthalazin-1-one : A Benzoannelated Derivative of Maleic Hydrazide ». Acta Crystallographica Section B Structural Science 54, no 5 (1 octobre 1998) : 671–76. http://dx.doi.org/10.1107/s0108768197015760.
Texte intégralCox, Robin A. « Lactams in sulfuric acid. The mechanism of amide hydrolysis in weak to moderately strong aqueous mineral acid media ». Canadian Journal of Chemistry 76, no 6 (1 juin 1998) : 649–56. http://dx.doi.org/10.1139/v98-012.
Texte intégralPestana-Nobles, Roberto, Yani Aranguren-Díaz, Elwi Machado-Sierra, Juvenal Yosa, Nataly J. Galan-Freyle, Laura X. Sepulveda-Montaño, Daniel G. Kuroda et Leonardo C. Pacheco-Londoño. « Docking and Molecular Dynamic of Microalgae Compounds as Potential Inhibitors of Beta-Lactamase ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 3 (31 janvier 2022) : 1630. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23031630.
Texte intégralTwamley, Brendan, Niamh M. O'Boyle et Mary J. Meegan. « Azetidin-2-ones : structures of antimitotic compounds based on the 1-(3,4,5-trimethoxyphenyl)azetidin-2-one core ». Acta Crystallographica Section E Crystallographic Communications 76, no 8 (3 juillet 2020) : 1187–94. http://dx.doi.org/10.1107/s2056989020008555.
Texte intégralShiri, Pezhman. « Novel Hybrid Molecules Based on triazole-β-lactam as Potential Biological Agents ». Mini-Reviews in Medicinal Chemistry 21, no 5 (2021) : 536–53. http://dx.doi.org/10.2174/18755607mtewaotyn5.
Texte intégralMolteni, Elena, Giovanni Onida, Matteo Ceccarelli et Giancarlo Cappellini. « Ab Initio Spectroscopic Investigation of Pharmacologically Relevant Chiral Molecules : The Cases of Avibactam, Cephems, and Idelalisib as Benchmarks for Antibiotics and Anticancer Drugs ». Symmetry 13, no 4 (3 avril 2021) : 601. http://dx.doi.org/10.3390/sym13040601.
Texte intégralKurmaz, Svetlana V., Natalia V. Fadeeva, Vladislav M. Ignat’ev, Vladimir A. Kurmaz, Sergei A. Kurochkin et Nina S. Emel’yanova. « Structure and State of Water in Branched N-Vinylpyrrolidone Copolymers as Carriers of a Hydrophilic Biologically Active Compound ». Molecules 25, no 24 (18 décembre 2020) : 6015. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25246015.
Texte intégralShlaes, D. M., et C. Currie-McCumber. « Mutations altering substrate specificity in OHIO-1, and SHV-1 family β-lactamase ». Biochemical Journal 284, no 2 (1 juin 1992) : 411–15. http://dx.doi.org/10.1042/bj2840411.
Texte intégralMaity, Arindam, Sarmi Sardar, Shilpa Chatterjee, Nripendra Nath Bala, Sudhan Debnath et Debanjan Sen. « De-Novo Design of Hits Against New Delhi Metallo-β-Lactamase Enzyme ». International Journal of Quantitative Structure-Property Relationships 7, no 2 (avril 2022) : 1–13. http://dx.doi.org/10.4018/ijqspr.290010.
Texte intégralKhalesi, Maryam, Azim Ziyaei Halimehjani et Jürgen Martens. « Synthesis of a novel category of pseudo-peptides using an Ugi three-component reaction of levulinic acid as bifunctional substrate, amines, and amino acid-based isocyanides ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 15 (4 avril 2019) : 852–57. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.15.82.
Texte intégralAbdullah, Shahla M., et Shwan Rachid. « On Column Binding a Real-Time Biosensor for β-lactam Antibiotics Quantification ». Molecules 25, no 5 (10 mars 2020) : 1248. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25051248.
Texte intégralMinhas, Gurdeep S., et Simon Newstead. « Structural basis for prodrug recognition by the SLC15 family of proton-coupled peptide transporters ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 3 (2 janvier 2019) : 804–9. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1813715116.
Texte intégralLánská, B., L. Matisová-Rychlá, J. Broz̆ek et J. Rychlý. « Chemiluminescence of polyamides II. Luminescence accompanying thermooxidation of lactam-based polyamides related to the content of end-groups of molecules ». Polymer Degradation and Stability 66, no 3 (décembre 1999) : 433–44. http://dx.doi.org/10.1016/s0141-3910(99)00096-8.
Texte intégralChepak, Aleksandr, Denis Balatskiy, Mikhail Tutov, Aleksandr Mironenko et Svetlana Bratskaya. « Light Harvesting Nanoprobe for Trace Detection of Hg2+ in Water ». Molecules 28, no 4 (8 février 2023) : 1633. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28041633.
Texte intégralZarganes-Tzitzikas, Tryfon, Gonçalo Clemente, Philip Elsinga et Alexander Dömling. « MCR Scaffolds Get Hotter with 18F-Labeling ». Molecules 24, no 7 (4 avril 2019) : 1327. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24071327.
Texte intégralPresnova, Galina V., Denis E. Presnov, Anna A. Filippova, Ilia I. Tsiniaikin, Mariya M. Ulyashova et Maya Yu Rubtsova. « Multiplex Digital Quantification of β-Lactamase Genes in Antibiotic-Resistant Bacteria by Counting Gold Nanoparticle Labels on Silicon Microchips ». Biosensors 12, no 4 (9 avril 2022) : 226. http://dx.doi.org/10.3390/bios12040226.
Texte intégralMaham Khan, Shahid Wahab, Haroon Muhammad Ali, Sadia Khan, Reema Iqbal et Tariq Khan. « Biogenic Nanomaterials : A Way Forward in Preventing Bacterial Infections ». Proceedings of the Pakistan Academy of Sciences : B. Life and Environmental Sciences 60, S (22 janvier 2023) : 3–23. http://dx.doi.org/10.53560/ppasb(60-sp1)814.
Texte intégralAslanli, Aysel, Ilya Lyagin et Elena Efremenko. « Novel approach to quorum quenching : rational design of antibacterials in combination with hexahistidine-tagged organophosphorus hydrolase ». Biological Chemistry 399, no 8 (26 juillet 2018) : 869–79. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0162.
Texte intégralGaudêncio, Susana P., et Florbela Pereira. « Predicting Antifouling Activity and Acetylcholinesterase Inhibition of Marine-Derived Compounds Using a Computer-Aided Drug Design Approach ». Marine Drugs 20, no 2 (8 février 2022) : 129. http://dx.doi.org/10.3390/md20020129.
Texte intégralKamat, Shweta, Pankaj Gupta et Akshata Mane. « 2288. Role of Β Lactam-Β Lactamase Inhibitors in Indian Tertiary Care Hospitals : Results from a Nationwide Survey ». Open Forum Infectious Diseases 6, Supplement_2 (octobre 2019) : S784. http://dx.doi.org/10.1093/ofid/ofz360.1966.
Texte intégralBorgianni, Luisa, Julie Vandenameele, André Matagne, Luca Bini, Robert A. Bonomo, Jean-Marie Frère, Gian Maria Rossolini et Jean-Denis Docquier. « Mutational Analysis of VIM-2 Reveals an Essential Determinant for Metallo-β-Lactamase Stability and Folding ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 54, no 8 (24 mai 2010) : 3197–204. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01336-09.
Texte intégralDiarra, M. S., M. C. Lavoie, M. Jacques, I. Darwish, E. K. Dolence, J. A. Dolence, A. Ghosh, M. Ghosh, M. J. Miller et F. Malouin. « Species selectivity of new siderophore-drug conjugates that use specific iron uptake for entry into bacteria. » Antimicrobial Agents and Chemotherapy 40, no 11 (novembre 1996) : 2610–17. http://dx.doi.org/10.1128/aac.40.11.2610.
Texte intégralBhagwanth, Swapna, Ram K. Mishra et Rodney L. Johnson. « Development of peptidomimetic ligands of Pro-Leu-Gly-NH2 as allosteric modulators of the dopamine D2 receptor ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 9 (30 janvier 2013) : 204–14. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.9.24.
Texte intégralBiswal, Sarmistha, Karina Caetano, Diamond Jain, Anusha Sarrila, Tulika Munshi, Rachael Dickman, Alethea B. Tabor, Surya Narayan Rath, Sanjib Bhakta et Anindya S. Ghosh. « Antimicrobial Peptides Designed against the Ω-Loop of Class A β-Lactamases to Potentiate the Efficacy of β-Lactam Antibiotics ». Antibiotics 12, no 3 (10 mars 2023) : 553. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics12030553.
Texte intégralSharan, Deepti, et Erin E. Carlson. « Expanded profiling of β-lactam selectivity for penicillin-binding proteins in Streptococcus pneumoniae D39 ». Biological Chemistry 403, no 4 (28 février 2022) : 433–43. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2021-0386.
Texte intégralAnant, Prem Singh, et Pratima Gupta. « Application of machine learning in understanding bioactivity of beta-lactamase AmpC ». Journal of Physics : Conference Series 2273, no 1 (1 mai 2022) : 012005. http://dx.doi.org/10.1088/1742-6596/2273/1/012005.
Texte intégralAslanli, Aysel, et Elena Efremenko. « Simultaneous molecular docking of different ligands to His6-tagged organophosphorus hydrolase as an effective tool for assessing their effect on the enzyme ». PeerJ 7 (12 septembre 2019) : e7684. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.7684.
Texte intégralYamada, Masanori, et Itaru Honma. « An Anhydrous Proton Conductor Based on Lactam–Lactim Tautomerism of Uracil ». ChemPhysChem 5, no 5 (17 mai 2004) : 724–28. http://dx.doi.org/10.1002/cphc.200301015.
Texte intégralFlores, Anthony R., Linda M. Parsons et Martin S. Pavelka. « Characterization of Novel Mycobacterium tuberculosis and Mycobacterium smegmatis Mutants Hypersusceptible to β-Lactam Antibiotics ». Journal of Bacteriology 187, no 6 (15 mars 2005) : 1892–900. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.6.1892-1900.2005.
Texte intégralBobba, Sudheer, V. K. Chaithanya Ponnaluri, Mridul Mukherji et William G. Gutheil. « Microtiter Plate-Based Assay for Inhibitors of Penicillin-Binding Protein 2a from Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 55, no 6 (14 mars 2011) : 2783–87. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01327-10.
Texte intégralListro, Roberta, Giacomo Rossino, Serena Della Volpe, Rita Stabile, Massimo Boiocchi, Lorenzo Malavasi, Daniela Rossi et Simona Collina. « Enantiomeric Resolution and Absolute Configuration of a Chiral δ-Lactam, Useful Intermediate for the Synthesis of Bioactive Compounds ». Molecules 25, no 24 (19 décembre 2020) : 6023. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25246023.
Texte intégraldel Corte, Xabier, Adrián López-Francés, Ilia Villate-Beitia, Myriam Sainz-Ramos, Edorta Martínez de Marigorta, Francisco Palacios, Concepción Alonso, Jesús M. de los Santos, José Luis Pedraz et Javier Vicario. « Multicomponent Synthesis of Unsaturated γ-Lactam Derivatives. Applications as Antiproliferative Agents through the Bioisosterism Approach : Carbonyl vs. Phosphoryl Group ». Pharmaceuticals 15, no 5 (22 avril 2022) : 511. http://dx.doi.org/10.3390/ph15050511.
Texte intégralPathompong, Paomephan, Sebastian Pfütze, Frank Surup, Thitiya Boonpratuang, Rattaket Choeyklin, Josphat C. Matasyoh, Cony Decock, Marc Stadler et Chuenchit Boonchird. « Drimane-Type Sesquiterpenoids Derived from the Tropical Basidiomycetes Perenniporia centrali-africana and Cerrena sp. nov ». Molecules 27, no 18 (14 septembre 2022) : 5968. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27185968.
Texte intégralCollia, Deanna, Thomas D. Bannister, Hao Tan, Shouguang Jin, Taimour Langaee, Justin Shumate, Louis Scampavia et Timothy P. Spicer. « A Rapid Phenotypic Whole-Cell Screening Approach for the Identification of Small-Molecule Inhibitors That Counter β-Lactamase Resistance in Pseudomonas aeruginosa ». SLAS DISCOVERY : Advancing the Science of Drug Discovery 23, no 1 (29 août 2017) : 55–64. http://dx.doi.org/10.1177/2472555217728489.
Texte intégralLiu, Xinyu, Shengjie Dong, Yuru Ma, Hu Xu, Hongxia Zhao et Qingzhi Gao. « N-(Sulfamoylbenzoyl)-L-proline Derivatives as Potential Non-β-lactam ESBL Inhibitors : Structure-Based Lead Identification, Medicinal Chemistry and Synergistic Antibacterial Activities ». Medicinal Chemistry 15, no 2 (12 février 2019) : 196–206. http://dx.doi.org/10.2174/1573406414666180816123232.
Texte intégralAhmadvand, Parvaneh, Johannetsy J. Avillan, Jacob A. Lewis, Douglas R. Call et ChulHee Kang. « Characterization of Interactions between CTX-M-15 and Clavulanic Acid, Desfuroylceftiofur, Ceftiofur, Ampicillin, and Nitrocefin ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 9 (7 mai 2022) : 5229. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23095229.
Texte intégralAbordo, Alecks Megxel S., Mark B. Carascal, Roland Remenyi, Doralyn S. Dalisay et Jonel P. Saludes. « Clinically Isolated β-Lactam-Resistant Gram-Negative Bacilli in a Philippine Tertiary Care Hospital Harbor Multi-Class β-Lactamase Genes ». Pathogens 12, no 8 (8 août 2023) : 1019. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens12081019.
Texte intégralT. Mohd Ali, M., et . « Synthesis of -Hydroxy -Proline : Potential for Organocataly-sis Reactions ». International Journal of Engineering & ; Technology 7, no 4.14 (24 décembre 2019) : 237. http://dx.doi.org/10.14419/ijet.v7i4.14.27571.
Texte intégralFranceschini, Nicola, Berardo Caravelli, Jean-Denis Docquier, Moreno Galleni, Jean-Marie Frère, Gianfranco Amicosante et Gian Maria Rossolini. « Purification and Biochemical Characterization of the VIM-1 Metallo-β-Lactamase ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 44, no 11 (1 novembre 2000) : 3003–7. http://dx.doi.org/10.1128/aac.44.11.3003-3007.2000.
Texte intégralGórecki, Marcin, et Jadwiga Frelek. « A Holistic Approach to Determining Stereochemistry of Potential Pharmaceuticals by Circular Dichroism with β-Lactams as Test Cases ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 1 (27 décembre 2021) : 273. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23010273.
Texte intégralKonaklieva, Monika. « Molecular Targets of β-Lactam-Based Antimicrobials : Beyond the Usual Suspects ». Antibiotics 3, no 2 (3 avril 2014) : 128–42. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics3020128.
Texte intégralPiotrowska, Marta, Lukasz Dziewit, Rafał Ostrowski, Cora Chmielowska et Magdalena Popowska. « Molecular Characterization and Comparative Genomics of IncQ-3 Plasmids Conferring Resistance to Various Antibiotics Isolated from a Wastewater Treatment Plant in Warsaw (Poland) ». Antibiotics 9, no 9 (17 septembre 2020) : 613. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics9090613.
Texte intégralVitus Silago. « Beta-lactam antibiotics and extended spectrum beta-lactamases ». GSC Advanced Research and Reviews 9, no 2 (30 novembre 2021) : 015–24. http://dx.doi.org/10.30574/gscarr.2021.9.2.0200.
Texte intégralWolfe, Saul, et Tova Hoz. « A semiempirical molecular orbital study of the methanolysis of complex azetidinones. A combined MM and QM analysis of the interaction of Δ2- and Δ3-cephems with the penicillin receptor ». Canadian Journal of Chemistry 72, no 4 (1 avril 1994) : 1044–50. http://dx.doi.org/10.1139/v94-132.
Texte intégralLouis, Bruno, et Vijay K. Agrawal. « Quantitative structure-pharmacokinetic relationship (QSPkP) analysis of the volume of distribution values of anti-infective agents from j group of the ATC classification in humans ». Acta Pharmaceutica 62, no 3 (1 septembre 2012) : 305–23. http://dx.doi.org/10.2478/v10007-012-0024-z.
Texte intégralElliott, Jason M., Emma J. Carlson, Gary G. Chicchi, Olivier Dirat, Maria Dominguez, Ute Gerhard, Richard Jelley et al. « NK1 antagonists based on seven membered lactam scaffolds ». Bioorganic & ; Medicinal Chemistry Letters 16, no 11 (juin 2006) : 2929–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2006.02.080.
Texte intégralAli, Tanveer, Abdul Basit, Asad Mustafa Karim, Jung-Hun Lee, Jeong-Ho Jeon, Shafiq ur Rehman et Sang-Hee Lee. « Mutation-Based Antibiotic Resistance Mechanism in Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus Clinical Isolates ». Pharmaceuticals 14, no 5 (1 mai 2021) : 420. http://dx.doi.org/10.3390/ph14050420.
Texte intégralSanbongi, Yumiko, Takahisa Suzuki, Yumi Osaki, Nami Senju, Takashi Ida et Kimiko Ubukata. « Molecular Evolution of β-Lactam-Resistant Haemophilus influenzae : 9-Year Surveillance of Penicillin-Binding Protein 3 Mutations in Isolates from Japan ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 50, no 7 (juillet 2006) : 2487–92. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01316-05.
Texte intégralBiondi, S., S. Long, M. Panunzio et W. L. Qin. « Current Trends in β-Lactam Based β-Lactamases Inhibitors ». Current Medicinal Chemistry 18, no 27 (1 septembre 2011) : 4223–36. http://dx.doi.org/10.2174/092986711797189655.
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