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Nasu, Michiyo, et Masahiro Sugawara. « Exogenous free iodotyrosine inhibits iodide transport through the sequential intracellular events ». European Journal of Endocrinology 130, no 6 (juin 1994) : 601–7. http://dx.doi.org/10.1530/eje.0.1300601.
Texte intégralDe, Swapan K., Chayan K. Ganguly, Tapan K. Chakraborty, Arya K. Bose et Ranajit K. Banerjee. « Endocrine control of extrathyroidal peroxidases and iodide metabolism ». Acta Endocrinologica 110, no 3 (novembre 1985) : 383–87. http://dx.doi.org/10.1530/acta.0.1100383.
Texte intégralBolshakova, Larisa, et Dmitry Lukin. « Absorption of iodotyrosine from iodized milk protein in animals ». Foods and Raw Materials 8, no 1 (26 février 2020) : 60–66. http://dx.doi.org/10.21603/2308-4057-2020-1-60-66.
Texte intégralAon, M. A., et J. A. Curtino. « Protein-bound glycogen is linked to tyrosine residues ». Biochemical Journal 229, no 1 (1 juillet 1985) : 269–72. http://dx.doi.org/10.1042/bj2290269.
Texte intégralHu, Jimin, Qi Su, Jamie L. Schlessman et Steven E. Rokita. « Redox control of iodotyrosine deiodinase ». Protein Science 28, no 1 (17 octobre 2018) : 68–78. http://dx.doi.org/10.1002/pro.3479.
Texte intégralSolis-S, JC, P. Villalobos, A. Orozco et C. Valverde-R. « Comparative kinetic characterization of rat thyroid iodotyrosine dehalogenase and iodothyronine deiodinase type 1 ». Journal of Endocrinology 181, no 3 (1 juin 2004) : 385–92. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1810385.
Texte intégralOhmori, T., O. Tarutani et T. Hosoya. « Improved assay method for activity of thyroid peroxidase-catalysed coupling of iodotyrosine residues of thyroglobulin utilizing h.p.l.c. for analysis of iodothyronines ». Biochemical Journal 262, no 1 (15 août 1989) : 209–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj2620209.
Texte intégralErrington, Neil, Stephen E. Harding, Lisbeth Illum et Etienne H. Schacht. « Physico-chemical studies on di-iodotyrosine dextran ». Carbohydrate Polymers 18, no 4 (janvier 1992) : 289–94. http://dx.doi.org/10.1016/0144-8617(92)90094-7.
Texte intégralWatson, James A., Patrick M. McTamney, Jennifer M. Adler et Steven E. Rokita. « Flavoprotein Iodotyrosine Deiodinase Functions without Cysteine Residues ». ChemBioChem 9, no 4 (3 mars 2008) : 504–6. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.200700562.
Texte intégralSchott, M. « Mutations in the Iodotyrosine Deiodinase Gene and Hypothyroidism ». Yearbook of Medicine 2008 (janvier 2008) : 541–43. http://dx.doi.org/10.1016/s0084-3873(08)79307-6.
Texte intégralBurniat, Agnès, Isabelle Pirson, Catheline Vilain, Willem Kulik, Gijs Afink, Rodrigo Moreno-Reyes, Bernard Corvilain et Marc Abramowicz. « Iodotyrosine Deiodinase Defect Identified via Genome-Wide Approach ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 97, no 7 (juillet 2012) : E1276—E1283. http://dx.doi.org/10.1210/jc.2011-3314.
Texte intégralMoreno, José C., Willem Klootwijk, Hans van Toor, Graziella Pinto, Mariella D'Alessandro, Aubène Lèger, David Goudie, Michel Polak, Annette Grüters et Theo J. Visser. « Mutations in the Iodotyrosine Deiodinase Gene and Hypothyroidism ». New England Journal of Medicine 358, no 17 (24 avril 2008) : 1811–18. http://dx.doi.org/10.1056/nejmoa0706819.
Texte intégralHendrickson, T. L. « Proofreading optimizes iodotyrosine insertion into the genetic code ». Proceedings of the National Academy of Sciences 105, no 37 (10 septembre 2008) : 13699–700. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0807442105.
Texte intégralSchott, M. « Mutations in the Iodotyrosine Deiodinase Gene and Hypothyroidism ». Yearbook of Endocrinology 2008 (janvier 2008) : 184–86. http://dx.doi.org/10.1016/s0084-3741(08)79032-2.
Texte intégralDas, Tomi Nath. « Redox Chemistry of 3-Iodotyrosine in Aqueous Medium ». Journal of Physical Chemistry A 102, no 2 (janvier 1998) : 426–33. http://dx.doi.org/10.1021/jp9716344.
Texte intégralPhatarphekar, Abhishek, et Steven E. Rokita. « Functional analysis of iodotyrosine deiodinase from drosophila melanogaster ». Protein Science 25, no 12 (26 septembre 2016) : 2187–95. http://dx.doi.org/10.1002/pro.3044.
Texte intégralNlend, Marie-Christine, David M. Cauvi, Nicole Venot et Odile Chabaud. « Role of Sulfated Tyrosines of Thyroglobulin in Thyroid Hormonosynthesis ». Endocrinology 146, no 11 (1 novembre 2005) : 4834–43. http://dx.doi.org/10.1210/en.2005-0197.
Texte intégralHan, Kyung Ho, Britni M. Arlian, Chih-Wei Lin, Hyun Yong Jin, Geun-Hyung Kang, Sahmin Lee, Peter Chang-Whan Lee et Richard A. Lerner. « Agonist Antibody Converts Stem Cells into Migrating Brown Adipocyte-Like Cells in Heart ». Cells 9, no 1 (20 janvier 2020) : 256. http://dx.doi.org/10.3390/cells9010256.
Texte intégralKopp, Peter A. « Reduce, Recycle, Reuse — Iodotyrosine Deiodinase in Thyroid Iodide Metabolism ». New England Journal of Medicine 358, no 17 (24 avril 2008) : 1856–59. http://dx.doi.org/10.1056/nejme0802188.
Texte intégralSun, Zuodong, Qi Su et Steven E. Rokita. « The distribution and mechanism of iodotyrosine deiodinase defied expectations ». Archives of Biochemistry and Biophysics 632 (octobre 2017) : 77–87. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2017.07.019.
Texte intégralSUGAWARA, MASAHIRO. « Coupling of Iodotyrosine Catalyzed by Human Thyroid Peroxidase in Vitro* ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 60, no 6 (juin 1985) : 1069–75. http://dx.doi.org/10.1210/jcem-60-6-1069.
Texte intégralMathi, Anupama A., Tekchand C. Gaupale, Corinne Dupuy, Nishikant Subhedar et Shobha Bhargava. « Expression pattern of iodotyrosine dehalogenase 1 (DEHAL1) during chick ontogeny ». International Journal of Developmental Biology 54, no 10 (2010) : 1501–6. http://dx.doi.org/10.1387/ijdb.092932am.
Texte intégralAfink, Gijs, Willem Kulik, Henk Overmars, Janine de Randamie, Truus Veenboer, Arno van Cruchten, Margarita Craen et Carrie Ris-Stalpers. « Molecular Characterization of Iodotyrosine Dehalogenase Deficiency in Patients with Hypothyroidism ». Journal of Clinical Endocrinology & ; Metabolism 93, no 12 (1 décembre 2008) : 4894–901. http://dx.doi.org/10.1210/jc.2008-0865.
Texte intégralSun, Zuodong, et Steven E. Rokita. « Toward a Halophenol Dehalogenase from Iodotyrosine Deiodinase via Computational Design ». ACS Catalysis 8, no 12 (7 novembre 2018) : 11783–93. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.8b03587.
Texte intégralFarah, K., et N. Farouk. « Copper catalyzed radioiodination of 3-iodotyrosine and 4-iodophenyl alanine ». Journal of Labelled Compounds and Radiopharmaceuticals 39, no 11 (novembre 1997) : 915–26. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1099-1344(199711)39:11<915 ::aid-jlcr42>3.0.co;2-o.
Texte intégralSalter, A. M., M. Bugaut, J. Saxton, S. C. Fisher et D. N. Brindley. « Effects of preincubation of primary monolayer cultures of rat hepatocytes with low- and high-density lipoproteins on the subsequent binding and metabolism of human low-density lipoprotein ». Biochemical Journal 247, no 1 (1 octobre 1987) : 79–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj2470079.
Texte intégralFujimoto, Kenta, Kazuo Matsuura, Biswajit Das, Liezhen Fu et Yun-Bo Shi. « Direct Activation of Xenopus Iodotyrosine Deiodinase by Thyroid Hormone Receptor in the Remodeling Intestine during Amphibian Metamorphosis ». Endocrinology 153, no 10 (1 octobre 2012) : 5082–89. http://dx.doi.org/10.1210/en.2012-1308.
Texte intégralTAKASUGI, Noboru, Taisen IGUCHI, Minoru TAKASE et Toshiharu TAKEI. « Regression of mammary and adrenocortical tumors transplanted into iodotyrosine-pretreated mice. » Proceedings of the Japan Academy. Ser. B : Physical and Biological Sciences 62, no 7 (1986) : 252–56. http://dx.doi.org/10.2183/pjab.62.252.
Texte intégralBanerjee, R. K., A. K. Bose, T. K. Chakraborty, S. K. De et A. G. Datta. « Peroxidase-catalysed iodotyrosine formation in dispersed cells of mouse extrathyroidal tissues ». Journal of Endocrinology 106, no 2 (août 1985) : 159–65. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1060159.
Texte intégralBobyk, Kostyantyn D., David P. Ballou et Steven E. Rokita. « Rapid Kinetics of Dehalogenation Promoted by Iodotyrosine Deiodinase from Human Thyroid ». Biochemistry 54, no 29 (20 juillet 2015) : 4487–94. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.5b00410.
Texte intégralPhatarphekar, Abhishek, Jennifer M. Buss et Steven E. Rokita. « Iodotyrosine deiodinase : a unique flavoprotein present in organisms of diverse phyla ». Mol. BioSyst. 10, no 1 (2014) : 86–92. http://dx.doi.org/10.1039/c3mb70398c.
Texte intégralRao, R. K., W. Thornburg, M. Korc, L. M. Matrisian, B. E. Magun et O. Koldovsky. « Processing of epidermal growth factor by suckling and adult rat intestinal cells ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 250, no 6 (1 juin 1986) : G850—G855. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.1986.250.6.g850.
Texte intégralBrown, N. F., A. M. Salter, R. Fears et D. N. Brindley. « Glucagon, cyclic AMP and adrenaline stimulate the degradation of low-density lipoprotein by cultured rat hepatocytes ». Biochemical Journal 262, no 2 (1 septembre 1989) : 425–29. http://dx.doi.org/10.1042/bj2620425.
Texte intégralObaid, A., S. Basahl, A. Diefallah et R. Abu-Eittah. « Spectral Investigations of the Effects of 60Co-Gamma Irradiation on Iodothyronine and Iodotyrosines ». Applied Spectroscopy 41, no 1 (janvier 1987) : 74–79. http://dx.doi.org/10.1366/0003702874867918.
Texte intégralYoshihara, Aya, Yuqian Luo, Yuko Ishido, Kensei Usukura, Kenzaburo Oda, Mariko Sue, Akira Kawashima, Naoki Hiroi et Koichi Suzuki. « Inhibitory effects of methimazole and propylthiouracil on iodotyrosine deiodinase 1 in thyrocytes ». Endocrine Journal 66, no 4 (2019) : 349–57. http://dx.doi.org/10.1507/endocrj.ej18-0380.
Texte intégralIngavat, Nattha, Jennifer M. Kavran, Zuodong Sun et Steven E. Rokita. « Active Site Binding Is Not Sufficient for Reductive Deiodination by Iodotyrosine Deiodinase ». Biochemistry 56, no 8 (16 février 2017) : 1130–39. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.6b01308.
Texte intégralShimizu, Ryo, Masafumi Yamaguchi, Naoto Uramaru, Hiroaki Kuroki, Shigeru Ohta, Shigeyuki Kitamura et Kazumi Sugihara. « Structure–activity relationships of 44 halogenated compounds for iodotyrosine deiodinase-inhibitory activity ». Toxicology 314, no 1 (décembre 2013) : 22–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.tox.2013.08.017.
Texte intégralKőhidai, L., N. Schiess et G. Csaba. « Chemotactic selection of Tetrahymena pyriformis GL induced with histamine, di-iodotyrosine or insulin ». Comparative Biochemistry and Physiology Part C : Pharmacology, Toxicology and Endocrinology 126, no 1 (mai 2000) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1016/s0742-8413(00)00088-8.
Texte intégralHutton, Craig A., et Ojia Skaff. « A convenient preparation of dityrosine via Miyaura borylation–Suzuki coupling of iodotyrosine derivatives ». Tetrahedron Letters 44, no 26 (juin 2003) : 4895–98. http://dx.doi.org/10.1016/s0040-4039(03)01081-5.
Texte intégralOlker, Jennifer H., Joseph J. Korte, Jeffrey S. Denny, Jonathan T. Haselman, Phillip C. Hartig, Mary C. Cardon, Michael W. Hornung et Sigmund J. Degitz. « In vitro screening for chemical inhibition of the iodide recycling enzyme, iodotyrosine deiodinase ». Toxicology in Vitro 71 (mars 2021) : 105073. http://dx.doi.org/10.1016/j.tiv.2020.105073.
Texte intégralGarrigues, A. M., F. Gehelmann, J. M. Girault, M. Delaage et J. Labouesse. « Haloperidol-succinylglycyl[125 I]iodotyrosine, a novel iodinated ligand for dopamine D2 receptors ». FEBS Letters 224, no 2 (30 novembre 1987) : 267–71. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(87)80467-2.
Texte intégralSteer, Andrew M., Hannah L. Bolt, William D. G. Brittain et Steven L. Cobb. « A direct route for the preparation of Fmoc/O t Bu protected iodotyrosine ». Tetrahedron Letters 59, no 27 (juillet 2018) : 2644–46. http://dx.doi.org/10.1016/j.tetlet.2018.05.061.
Texte intégralIglesias, Ainhoa, Laura García-Nimo, José A. Cocho de Juan et José C. Moreno. « Towards the pre-clinical diagnosis of hypothyroidism caused by iodotyrosine deiodinase (DEHAL1) defects ». Best Practice & ; Research Clinical Endocrinology & ; Metabolism 28, no 2 (mars 2014) : 151–59. http://dx.doi.org/10.1016/j.beem.2013.10.009.
Texte intégralBagchi, N., et T. R. Brown. « Repeated thyrotrophin stimulation of thyroid secretion : lack of refractoriness in vivo ». Journal of Endocrinology 106, no 2 (août 1985) : 153–57. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1060153.
Texte intégralBagchi, Nandalal, Birdie Shivers et Thomas R. Brown. « Studies on the mechanism of acute inhibition of thyroglobulin hydrolysis by iodine ». Acta Endocrinologica 108, no 4 (avril 1985) : 511–17. http://dx.doi.org/10.1530/acta.0.1080511.
Texte intégralMasini-Repiso, Ana, Ana Cabanillas, Marta Andrada et A. Coleoni. « Monoamine Oxidase A Mediates Iodotyrosine Formation Induced by Monoamines in Bovine Thyroid Particulate Fraction ». Hormone and Metabolic Research 22, no 02 (février 1990) : 80–84. http://dx.doi.org/10.1055/s-2007-1004856.
Texte intégralFriedman, Jessica E., James A. Watson, David W. H. Lam et Steven E. Rokita. « Iodotyrosine Deiodinase Is the First Mammalian Member of the NADH Oxidase/Flavin Reductase Superfamily ». Journal of Biological Chemistry 281, no 5 (29 novembre 2005) : 2812–19. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m510365200.
Texte intégralSun, Qingyu, Sheng Yin, Joseph A. Loo et Ryan R. Julian. « Radical Directed Dissociation for Facile Identification of Iodotyrosine Residues Using Electrospray Ionization Mass Spectrometry ». Analytical Chemistry 82, no 9 (mai 2010) : 3826–33. http://dx.doi.org/10.1021/ac100256v.
Texte intégralMoreno, José C., et Theo J. Visser. « Genetics and phenomics of hypothyroidism and goiter due to iodotyrosine deiodinase (DEHAL1) gene mutations ». Molecular and Cellular Endocrinology 322, no 1-2 (30 juin 2010) : 91–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.mce.2010.03.010.
Texte intégralSchiess, N., G. Csaba et L. Kőhidai. « Chemotactic selection with insulin, di-iodotyrosine and histamine alters the phagocytotic responsiveness of Tetrahymena ». Comparative Biochemistry and Physiology Part C : Toxicology & ; Pharmacology 128, no 4 (avril 2001) : 521–30. http://dx.doi.org/10.1016/s1532-0456(01)00169-7.
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