Littérature scientifique sur le sujet « Intrabacterial concentration »
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Articles de revues sur le sujet "Intrabacterial concentration"
Masi, Muriel, Estelle Dumont, Julia Vergalli, Jelena Pajovic, Matthieu Réfrégiers et Jean-Marie Pagès. « Fluorescence enlightens RND pump activity and the intrabacterial concentration of antibiotics ». Research in Microbiology 169, no 7-8 (septembre 2018) : 432–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.resmic.2017.11.005.
Texte intégralNguyen, Phuoc Vinh, Clémentine Aubry, Narimane Boudaoud, Alexandra Gaubert, Marie-Hélène Langlois, Mathieu Marchivie, Karen Gaudin, Corinne Arpin, Philippe Barthélémy et Tina Kauss. « Oligonucleotide Solid Nucleolipid Nanoparticles against Antibiotic Resistance of ESBL-Producing Bacteria ». Pharmaceutics 14, no 2 (27 janvier 2022) : 299. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics14020299.
Texte intégralSárközy, G. « Quinolones : a class of antimicrobial agents ». Veterinární Medicína 46, No. 9–10 (1 janvier 2001) : 257–74. http://dx.doi.org/10.17221/7883-vetmed.
Texte intégralLeferman, Carmen-Ecaterina, Laura Stoica, Bogdan Alexandru Stoica, Alin Dumitru Ciubotaru, Aida Corina Badescu, Camelia-Margareta Bogdanici, Tiberiu Paul Neagu et Cristina-Mihaela Ghiciuc. « Mitochondria-Targeted Curcumin : A Potent Antibacterial Agent against Methicillin-Resistant Staphylococcus aureus with a Possible Intracellular ROS Accumulation as the Mechanism of Action ». Antibiotics 12, no 2 (16 février 2023) : 401. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics12020401.
Texte intégralAragaw, Wassihun Wedajo, Brendon M. Lee, Xuan Yang, Matthew D. Zimmerman, Martin Gengenbacher, Véronique Dartois, Wai-Keung Chui, Colin J. Jackson et Thomas Dick. « Potency boost of a Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase inhibitor by multienzyme F420H2-dependent reduction ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 25 (14 juin 2021) : e2025172118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2025172118.
Texte intégralden Hollander, Jan G., Kurt Fuursted, Henri A. Verbrugh et Johan W. Mouton. « Duration and Clinical Relevance of Postantibiotic Effect in Relation to the Dosing Interval ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 42, no 4 (1 avril 1998) : 749–54. http://dx.doi.org/10.1128/aac.42.4.749.
Texte intégralRattanapanadda, Porjai, Hung-Chih Kuo, Shao-Kuang Chang, Lisa Ann Tell, Wei-Yau Shia et Chi-Chung Chou. « Effect of Carbonyl Cyanide Chlorophenylhydrazone on Intrabacterial Concentration and Antimicrobial Activity of Amphenicols against Swine Resistant Actinobacillus pleuropneumoniae and Pasteurella multocida ». Veterinary Research Communications, 23 mars 2022. http://dx.doi.org/10.1007/s11259-022-09917-4.
Texte intégralThèses sur le sujet "Intrabacterial concentration"
Mardirossian, Mario. « Internal targets and killing mechanism of the cathelicidin Bac7 in Gram-negative bacteria ». Doctoral thesis, Università degli studi di Trieste, 2013. http://hdl.handle.net/10077/8640.
Texte intégralBac7(1-35) is the smallest fragment of the proline-rich cathelicidin Bac7 that shows the same antibacterial activity as the whole natural peptide of 60 residues. In this work, we remarked that the unique gene whose deletion can confer resistance to E. coli against Bac7(1-35) is sbmA, coding for an inner membrane protein involved in the penetration of this peptide into bacterial cells. Moreover, we provided evidence that SbmA is also involved in the transmembrane transport of a fragment of another proline-rich antimicrobial peptide, arasin1(1-23), isolated from the spider crab. These findings suggest a general role of this membrane protein in the uptake of proline-rich antimicrobial peptides (PR-AMPs) into Gram-negative bacteria. We then measured the intrabacterial concentration reached by Bac7(1-35) in E. coli, and observed that this increases from micromolar in the medium to millimolar within the bacterial cell, suggesting that it may bind to cytosolic structures. For this reason, we looked for possible interactions between Bac7(1-35) and macromolecules involved in viable processes of bacteria. These studies showed that Bac7(1-35) completely inhibits in vitro the transcription/translation process starting from a concentration of 50 μM. Then we demonstrated that inhibition is: i) specific for Bac7(1-35), since it is not exerted by other cathelicidin-derived AMPs not belonging to the Prorich group, and ii) not stereo-specific, since it is exerted at the same level by the all-D isomer of Bac7(1-35). We also demonstrated the ability of Bac7(1-35) to bind DNA in vitro, but we excluded that this binding may represent the primary mechanism of bactericidal action. We also showed that the peptide does not significantly affect in vitro the transcription process, deducing that the inhibition of the transcription/translation targets primarily the translation process. We verified these data in vivo on E. coli cells measuring the incorporation of radioactive precursors of bacterial macromolecules. We observed that the exposure of bacteria to Bac7(1-35) inhibited the incorporation of radioactive leucine, but not of radioactive thymidine and uridine, indicating a specific block at the protein synthesis level and not of DNA and RNA synthesis. In the near future, a clearer definition of the intrabacterial target(s) of Bac7(1-35) would hopefully lead to the experimentation of this molecule or of its derivatives as a new generation antibiotic drug.
Bac7(1-35) è il più breve frammento del peptide Bac7, una catelicidina ricca in prolina di 60 residui, dotato della stessa attività battericida del peptide intero. In questo lavoro di tesi, abbiamo rimarcato che sbmA è l’unico gene la cui delezione conferisce ad E. coli una resistenza a Bac7(1- 35). Tale gene codifica per una proteina della membrana interna coinvolta nell’ingresso del peptide nel citoplasma della cellula batterica. Inoltre, abbiamo dimostrato che SbmA è coinvolta anche nel trasporto transmembrana di un frammento di un altro peptide antimicrobico, l’arasina1(1-23). Tali risultati suggeriscono che questa proteina giochi un ruolo generale nell’internalizzazione di peptidi antimicrobici ricchi in prolina nei batteri Gram-negativi. Abbiamo quindi misurato la concentrazione intrabatterica raggiunta da Bac7(1-35) in E. coli e abbiamo osservato che questa aumenta da valori micromolari nel terreno di coltura a millimolari nel citosol batterico, suggerendo un suo legame a strutture interne della cellula. Per questo abbiamo cercato possibili interazioni tra il peptide e macromolecole coinvolte in processi vitali del batterio. Con questi studi abbiamo appurato che Bac7(1-35) in vitro inibisce completamente il processo di trascrizione/traduzione a partire da una concentrazione di 50 μM. Successivamente abbiamo dimostrato che questa inibizione è una peculiarità di Bac7(1-35), in quanto altri AMP derivati da catelicidine ma non ricchi in prolina non hanno dimostrato un’attività comparabile. Inoltre, questa inibizione non è stereo-specifica, in quanto anche l’isomero D di Bac7(1-35) blocca tale processo esattamente come il suo isomero L. Abbiamo inoltre dimostrato la capacità di Bac7(1-35) di legare in vitro il DNA, ma abbiamo escluso che tale legame rappresenti il meccanismo primario della sua attività battericida. Abbiamo anche dimostrato che il peptide non interferisce in vitro in maniera significativa con il processo di trascrizione, deducendo che l’effetto osservato sul processo di trascrizione/traduzione fosse da attribuirsi prevalentemente all’inibizione della traduzione. Abbiamo verificato tali dati in vivo su cellule di E. coli misurando l’incorporazione di precursori radioattivi delle macromolecole batteriche. Abbiamo osservato che l’esposizione di batteri a Bac7(1-35) bloccava l’incorporazione di leucina radioattiva ma non di timidina ed uridina, indicando un blocco specifico della sintesi proteica ma non di quelle di DNA e RNA. In futuro, una definizione ancora più chiara del target intrabatterico di Bac7(1-35) potrebbe portare alla sperimentazione di tale molecola o di suoi analoghi come farmaci antibiotici di nuova generazione.
XXV Ciclo
1985