Articles de revues sur le sujet « HSP27 extracellulaire »
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Gabai, Vladimir L., et Michael Y. Sherman. « Invited Review : Interplay between molecular chaperones and signaling pathways in survival of heat shock ». Journal of Applied Physiology 92, no 4 (1 avril 2002) : 1743–48. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.01101.2001.
Texte intégralStope, Matthias B., Gerd Klinkmann, Karoline Diesing, Dominique Koensgen, Martin Burchardt et Alexander Mustea. « Heat Shock Protein HSP27 Secretion by Ovarian Cancer Cells Is Linked to Intracellular Expression Levels, Occurs Independently of the Endoplasmic Reticulum Pathway and HSP27’s Phosphorylation Status, and Is Mediated by Exosome Liberation ». Disease Markers 2017 (2017) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2017/1575374.
Texte intégralWinter, Julia, Elke Hammer, Jacqueline Heger, Heinz-Peter Schultheiss, Ursula Rauch, Ulf Landmesser et Andrea Dörner. « Adenine Nucleotide Translocase 1 Expression Is Coupled to the HSP27-Mediated TLR4 Signaling in Cardiomyocytes ». Cells 8, no 12 (6 décembre 2019) : 1588. http://dx.doi.org/10.3390/cells8121588.
Texte intégralSinger, Debora, Can Pascal Wulff, Matthias B. Stope et Sander Bekeschus. « Extracellular Heat Shock Protein 27 Is Released by Plasma-Treated Ovarian Cancer Cells and Affects THP-1 Monocyte Activity ». Plasma 5, no 4 (6 décembre 2022) : 569–78. http://dx.doi.org/10.3390/plasma5040040.
Texte intégralGrotegut, Pia, Sandra Kuehn, H. Burkhard Dick et Stephanie C. Joachim. « Destructive Effect of Intravitreal Heat Shock Protein 27 Application on Retinal Ganglion Cells and Neurofilament ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 2 (15 janvier 2020) : 549. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21020549.
Texte intégralJohnson, John D., Jay Campisi, Craig M. Sharkey, Sarah L. Kennedy, Molly Nickerson et Monika Fleshner. « Adrenergic receptors mediate stress-induced elevations in extracellular Hsp72 ». Journal of Applied Physiology 99, no 5 (novembre 2005) : 1789–95. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00390.2005.
Texte intégralGrotegut, Pia, Philipp Johannes Hoerdemann, Sabrina Reinehr, Nupur Gupta, H. Burkhard Dick et Stephanie C. Joachim. « Heat Shock Protein 27 Injection Leads to Caspase Activation in the Visual Pathway and Retinal T-Cell Response ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 2 (6 janvier 2021) : 513. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22020513.
Texte intégralBitar, K. N., A. Ibitayo et S. B. Patil. « HSP27 modulates agonist-induced association of translocated RhoA and PKC-α in muscle cells of the colon ». Journal of Applied Physiology 92, no 1 (1 janvier 2002) : 41–49. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.2002.92.1.41.
Texte intégralSevin, Margaux, Nicolas Pernet, Franck Vitte, Selim Ramla, Paul Sagot, Laurent Martin, Jean Luc Villeval et al. « HSP27 : A Therapeutic Target in Myelofibrosis ». Blood 128, no 22 (2 décembre 2016) : 1963. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v128.22.1963.1963.
Texte intégralHatakeyama, Daijiro, Osamu Kozawa, Masayuki Niwa, Hiroyuki Matsuno, Kanefusa Kato, Norichika Tatematsu, Toshiyuki Shibata et Toshihiko Uematsu. « Inhibition by adenylyl cyclase-cAMP system of ET-1-induced HSP27 in osteoblasts ». American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 281, no 6 (1 décembre 2001) : E1260—E1266. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.2001.281.6.e1260.
Texte intégralArslan, Badel, Nurcan Aras, Selma Yaman et Ulku Comelekoglu. « Investigation of genetic stress parameters in brain tissues of rats exposed to 1.8 GHz cell phone radiofrequency electromagnetic field ». Medicine Science | International Medical Journal 13, no 1 (2024) : 78. http://dx.doi.org/10.5455/medscience.2023.06.094.
Texte intégralShi, Chunhua, Daiana Alvarez-Olmedo, Yuan Zhang, Badal S. B. Pattar et Edward R. O’Brien. « The Heat Shock Protein 27 Immune Complex Enhances Exosomal Cholesterol Efflux ». Biomedicines 8, no 8 (17 août 2020) : 290. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines8080290.
Texte intégralSinger, Debora, Verena Ressel, Matthias B. Stope et Sander Bekeschus. « Heat Shock Protein 27 Affects Myeloid Cell Activation and Interaction with Prostate Cancer Cells ». Biomedicines 10, no 9 (5 septembre 2022) : 2192. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10092192.
Texte intégralYamboliev, Ilia A., Jason C. Hedges, Jack L. M. Mutnick, Leonard P. Adam et William T. Gerthoffer. « Evidence for modulation of smooth muscle force by the p38 MAP kinase/HSP27 pathway ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 278, no 6 (1 juin 2000) : H1899—H1907. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.2000.278.6.h1899.
Texte intégralMusiał, Kinga, et Danuta Zwolińska. « Extracellular Hsp27 in patients with chronic kidney disease ». Kidney International 83, no 5 (mai 2013) : 971. http://dx.doi.org/10.1038/ki.2013.33.
Texte intégralHyväri, Laura, Sari Vanhatupa, Miina Ojansivu, Minna Kelloniemi, Toni-Karri Pakarinen, Leena Hupa et Susanna Miettinen. « Heat Shock Protein 27 Is Involved in the Bioactive Glass Induced Osteogenic Response of Human Mesenchymal Stem Cells ». Cells 12, no 2 (5 janvier 2023) : 224. http://dx.doi.org/10.3390/cells12020224.
Texte intégralGuay, J., H. Lambert, G. Gingras-Breton, J. N. Lavoie, J. Huot et J. Landry. « Regulation of actin filament dynamics by p38 map kinase-mediated phosphorylation of heat shock protein 27 ». Journal of Cell Science 110, no 3 (1 février 1997) : 357–68. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.110.3.357.
Texte intégralIshida, Yoshihito, Hiroshi Kubota, Akitsugu Yamamoto, Akira Kitamura, Hans Peter Bächinger et Kazuhiro Nagata. « Type I Collagen in Hsp47-null Cells Is Aggregated in Endoplasmic Reticulum and Deficient in N-Propeptide Processing and Fibrillogenesis ». Molecular Biology of the Cell 17, no 5 (mai 2006) : 2346–55. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e05-11-1065.
Texte intégralThuringer, Dominique, Gaetan Jego, Guillaume Wettstein, Olivier Terrier, Laurent Cronier, Nadhir Yousfi, Sophie Hébrard et al. « Extracellular HSP27 mediates angiogenesis through Toll‐like receptor 3 ». FASEB Journal 27, no 10 (26 juin 2013) : 4169–83. http://dx.doi.org/10.1096/fj.12-226977.
Texte intégralOsorio, Luis A., Mauricio Lozano, Paola Soto, Viviana Moreno-Hidalgo, Angely Arévalo-Gil, Angie Ramírez-Balaguera, Daniel Hevia et al. « Levels of Small Extracellular Vesicles Containing hERG-1 and Hsp47 as Potential Biomarkers for Cardiovascular Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 25, no 9 (30 avril 2024) : 4913. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25094913.
Texte intégralHuot, Jacques, François Houle, Simon Rousseau, Réna G. Deschesnes, Girish M. Shah et Jacques Landry. « SAPK2/p38-dependent F-Actin Reorganization Regulates Early Membrane Blebbing during Stress-induced Apoptosis ». Journal of Cell Biology 143, no 5 (30 novembre 1998) : 1361–73. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.143.5.1361.
Texte intégralAsea, Alexzander. « Initiation of the Immune Response by Extracellular Hsp72 : Chaperokine Activity of Hsp72 ». Current Immunology Reviews 2, no 3 (1 août 2006) : 209–15. http://dx.doi.org/10.2174/157339506778018514.
Texte intégralYamada, Paulette M., Fabiano T. Amorim, Pope Moseley, Robert Robergs et Suzanne M. Schneider. « Effect of heat acclimation on heat shock protein 72 and interleukin-10 in humans ». Journal of Applied Physiology 103, no 4 (octobre 2007) : 1196–204. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00242.2007.
Texte intégralGanter, Michael T., Lorraine B. Ware, Marybeth Howard, Jérémie Roux, Brandi Gartland, Michael A. Matthay, Monika Fleshner et Jean-François Pittet. « Extracellular heat shock protein 72 is a marker of the stress protein response in acute lung injury ». American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 291, no 3 (septembre 2006) : L354—L361. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00405.2005.
Texte intégralXiong, Gaofeng, Jie Chen, Guoying Zhang, Shike Wang, Kunito Kawasaki, Jieqing Zhu, Yan Zhang et al. « Hsp47 promotes cancer metastasis by enhancing collagen-dependent cancer cell-platelet interaction ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 7 (3 février 2020) : 3748–58. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1911951117.
Texte intégralBeck, Franz-X., Wolfgang Neuhofer et Eva Müller. « Molecular chaperones in the kidney : distribution, putative roles, and regulation ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 279, no 2 (1 août 2000) : F203—F215. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.2000.279.2.f203.
Texte intégralGabai, Vladimir L., Julia A. Yaglom, Todd Waldman et Michael Y. Sherman. « Heat Shock Protein Hsp72 Controls Oncogene-Induced Senescence Pathways in Cancer Cells ». Molecular and Cellular Biology 29, no 2 (10 novembre 2008) : 559–69. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01041-08.
Texte intégralEdwards, Helen V., John D. Scott et George S. Baillie. « The A-kinase-anchoring protein AKAP-Lbc facilitates cardioprotective PKA phosphorylation of Hsp20 on Ser16 ». Biochemical Journal 446, no 3 (28 août 2012) : 437–43. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120570.
Texte intégralXue, Jing, Jie Zhou et Janos Zempleni. « Holocarboxylase synthetase catalyzes biotinylation of heat shock protein 72, thereby inducing RANTES expression in HEK-293 cells ». American Journal of Physiology-Cell Physiology 305, no 12 (15 décembre 2013) : C1240—C1245. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00279.2013.
Texte intégralBigham, Michael T., et Hector R. Wong. « THE ROLE OF EXTRACELLULAR HSP72 IN CARDIOMYOCYTE ACTIVATION. » Critical Care Medicine 34 (décembre 2006) : A44. http://dx.doi.org/10.1097/00003246-200612002-00153.
Texte intégralLee, W. C., H. C. Wen, C. P. Chang, M. Y. Chen et M. T. Lin. « Heat shock protein 72 overexpression protects against hyperthermia, circulatory shock, and cerebral ischemia during heatstroke ». Journal of Applied Physiology 100, no 6 (juin 2006) : 2073–82. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.01433.2005.
Texte intégralNeuhofer, Wolfgang, Karin Lugmayr, Maria-Luisa Fraek et Franz-X. Beck. « Regulated Overexpression of Heat Shock Protein 72 Protects Madin-Darby Canine Kidney Cells from the Detrimental Effects of High Urea Concentrations ». Journal of the American Society of Nephrology 12, no 12 (décembre 2001) : 2565–71. http://dx.doi.org/10.1681/asn.v12122565.
Texte intégralXiao, Hong-bo, Rui-hong Liu, Guang-hui Ling, Li Xiao, Yuan-chen Xia, Fu-you Liu, Jun Li et al. « HSP47 regulates ECM accumulation in renal proximal tubular cells induced by TGF-β1 through ERK1/2 and JNK MAPK pathways ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 303, no 5 (1 septembre 2012) : F757—F765. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00470.2011.
Texte intégralKim, Sung O., Christopher P. Baines, Stuart D. Critz, Steven L. Pelech, Sidney Katz, James M. Downey et Michael V. Cohen. « Ischemia induced activation of heat shock protein 27 kinases and casein kinase 2 in the preconditioned rabbit heart ». Biochemistry and Cell Biology 77, no 6 (1 décembre 1999) : 559–67. http://dx.doi.org/10.1139/o99-065.
Texte intégralSakamoto, Noriho, Daisuke Okuno, Takatomo Tokito, Hirokazu Yura, Takashi Kido, Hiroshi Ishimoto, Yoshimasa Tanaka et Hiroshi Mukae. « HSP47 : A Therapeutic Target in Pulmonary Fibrosis ». Biomedicines 11, no 9 (25 août 2023) : 2387. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11092387.
Texte intégralBruchim, Yaron, Itamar Aroch, Ady Eliav, Atallah Abbas, Ilan Frank, Efrat Kelmer, Carolina Codner, Gilad Segev, Yoram Epstein et Michal Horowitz. « Two years of combined high-intensity physical training and heat acclimatization affect lymphocyte and serum HSP70 in purebred military working dogs ». Journal of Applied Physiology 117, no 2 (15 juillet 2014) : 112–18. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00090.2014.
Texte intégralVallés, Gema, Eduardo García-Cimbrelo et Nuria Vilaboa. « Involvement of extracellular Hsp72 in wear particle-mediated osteolysis ». Acta Biomaterialia 8, no 3 (mars 2012) : 1146–55. http://dx.doi.org/10.1016/j.actbio.2011.12.001.
Texte intégralSalari, Samira, Tara Seibert, Yong-Xiang Chen, Tieqiang Hu, Chunhua Shi, Xiaoling Zhao, Charles M. Cuerrier, Joshua E. Raizman et Edward R. O’Brien. « Extracellular HSP27 acts as a signaling molecule to activate NF-κB in macrophages ». Cell Stress and Chaperones 18, no 1 (1 août 2012) : 53–63. http://dx.doi.org/10.1007/s12192-012-0356-0.
Texte intégralWhitham, Martin, Gary J. Walker et Nicolette C. Bishop. « Effect of caffeine supplementation on the extracellular heat shock protein 72 response to exercise ». Journal of Applied Physiology 101, no 4 (octobre 2006) : 1222–27. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00409.2006.
Texte intégralArcher, Ashley E., Alex T. Von Schulze et Paige C. Geiger. « Exercise, heat shock proteins and insulin resistance ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 373, no 1738 (4 décembre 2017) : 20160529. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2016.0529.
Texte intégralEvdonin, Anton, Alexander Kinev, Natalia Tsupkina, Vince Guerriero, Deborah A. Raynes et Natalia Medvedeva. « Extracellular HspBP1 and Hsp72 synergistically activate epidermal growth factor receptor ». Biology of the Cell 101, no 6 (juin 2009) : 351–60. http://dx.doi.org/10.1042/bc20080069.
Texte intégralJin, Chunhua, Joseph C. Cleveland, Lihua Ao, Jilin Li, Qingchun Zeng, David A. Fullerton et Xianzhong Meng. « Human Myocardium Releases Heat Shock Protein 27 (HSP27) after Global Ischemia : The Proinflammatory Effect of Extracellular HSP27 through Toll-like Receptor (TLR)-2 and TLR4 ». Molecular Medicine 20, no 1 (janvier 2014) : 280–89. http://dx.doi.org/10.2119/molmed.2014.00058.
Texte intégralLunge, Ajitesh, Radhika Gupta, Eira Choudhary et Nisheeth Agarwal. « The unfoldase ClpC1 of Mycobacterium tuberculosis regulates the expression of a distinct subset of proteins having intrinsically disordered termini ». Journal of Biological Chemistry 295, no 28 (14 mai 2020) : 9455–73. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.013456.
Texte intégralAbell, Amy N., Jaime A. Rivera-Perez, Bruce D. Cuevas, Mark T. Uhlik, Susan Sather, Nancy L. Johnson, Suzanne K. Minton et al. « Ablation of MEKK4 Kinase Activity Causes Neurulation and Skeletal Patterning Defects in the Mouse Embryo ». Molecular and Cellular Biology 25, no 20 (15 octobre 2005) : 8948–59. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.20.8948-8959.2005.
Texte intégralSolly, Françoise, Pascale Flandrin-Gresta, Carmen Aanei, Jérôme Cornillon, Emmanuelle Tavernier, Denis Guyotat et Lydia Campos. « High Levels of Heat Shock Proteins 90 and 27 in CD34-Positive Cells from Myelodysplastic Syndromes (MDS) Are Associated with Higher Expression and Activation of Focal Adhesion Kinase (FAK) and with Disease Progression. » Blood 114, no 22 (20 novembre 2009) : 289. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v114.22.289.289.
Texte intégralAbboud, Patricia A., Patrick M. Lahni, Kristen Page, John S. Giuliano, Kelli Harmon, Katherine E. Dunsmore, Hector R. Wong et Derek S. Wheeler. « THE ROLE OF ENDOGENOUSLY PRODUCED EXTRACELLULAR HSP72 IN MONONUCLEAR CELL REPROGRAMMING ». Shock 30, no 3 (septembre 2008) : 285–92. http://dx.doi.org/10.1097/shk.0b013e318164e2c3.
Texte intégralGabai, Vladimir L., Julia A. Yaglom, Vladimir Volloch, Anatoli B. Meriin, Thomas Force, Maria Koutroumanis, Bernard Massie, Dick D. Mosser et Michael Y. Sherman. « Hsp72-Mediated Suppression of c-Jun N-Terminal Kinase Is Implicated in Development of Tolerance to Caspase-Independent Cell Death ». Molecular and Cellular Biology 20, no 18 (15 septembre 2000) : 6826–36. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.20.18.6826-6836.2000.
Texte intégralTakamatsu, Hiroyuki, Zhirong Qi, Tomoyuki Sakurai, Luis Espinoza, Naomi Sugimori, Hirohito Yamazaki, Katsuya Okawa et Shinji Nakao. « Identification of a Novel Auto-Antibody Highly Prevalent in Patients with Hepatitis-Associated and Idiopathic Aplastic Anemia. » Blood 114, no 22 (20 novembre 2009) : 3200. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v114.22.3200.3200.
Texte intégralLuo, Hongyang, Taixiang Liu, Huasheng Yang, Huijing Ye et Xin Luo. « Expression of Collagen (Types I, III, and V), HSP47, MMP-2, and TIMP-1 in Retrobulbar Adipose Tissue of Patients with Thyroid-Associated Orbitopathy ». Journal of Ophthalmology 2020 (23 avril 2020) : 1–5. http://dx.doi.org/10.1155/2020/4929634.
Texte intégralThienel, Manuela, Johannes B. Müller-Reif, Zhe Zhang, Vincent Ehreiser, Judith Huth, Khrystyna Shchurovska, Badr Kilani et al. « Immobility-associated thromboprotection is conserved across mammalian species from bear to human ». Science 380, no 6641 (14 avril 2023) : 178–87. http://dx.doi.org/10.1126/science.abo5044.
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