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Bouldin, Samantha D., Maxwell A. Darch, P. John Hart et Caryn E. Outten. « Redox properties of the disulfide bond of human Cu,Zn superoxide dismutase and the effects of human glutaredoxin 1 ». Biochemical Journal 446, no 1 (27 juillet 2012) : 59–67. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120075.
Texte intégralCoelho, Fernando R., Asif Iqbal, Edlaine Linares, Daniel F. Silva, Filipe S. Lima, Iolanda M. Cuccovia et Ohara Augusto. « Oxidation of the Tryptophan 32 Residue of Human Superoxide Dismutase 1 Caused by Its Bicarbonate-dependent Peroxidase Activity Triggers the Non-amyloid Aggregation of the Enzyme ». Journal of Biological Chemistry 289, no 44 (18 septembre 2014) : 30690–701. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m114.586370.
Texte intégralZhang, Kun, Yuejuan Zhang, Jing Zi, Xiaochang Xue et Yi Wan. « Production of Human Cu,Zn SOD with Higher Activity and Lower Toxicity inE. colivia Mutation of Free Cysteine Residues ». BioMed Research International 2017 (2017) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2017/4817376.
Texte intégralÁlvarez-Zaldiernas, Cristina, Jun Lu, Yujuan Zheng, Hongqian Yang, Juan Blasi, Carles Solsona et Arne Holmgren. « Cellular Redox Systems Impact the Aggregation of Cu,Zn Superoxide Dismutase Linked to Familial Amyotrophic Lateral Sclerosis ». Journal of Biological Chemistry 291, no 33 (3 juin 2016) : 17197–208. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m115.708230.
Texte intégralFENG, LIN, Yan Dan Dan, Chen Ya Wen, Fletcher Emmanuella E, Shi Hai Feng, Han Bang Xing et Zhou Yang. « Cloning, purification and enzymatic characterization of recombinant human Superoxide dismutase 1 expressed in Escherichia coli ». Acta Biochimica Polonica 65, no 2 (8 juillet 2018) : 235–40. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2017_2350.
Texte intégralIslam, Rafique, Emily L. Kumimoto, Hong Bao et Bing Zhang. « ALS-linked SOD1 in glial cells enhances ß-N-Methylamino L-Alanine (BMAA)-induced toxicity in Drosophila ». F1000Research 1 (9 novembre 2012) : 47. http://dx.doi.org/10.12688/f1000research.1-47.v1.
Texte intégralMartin, Lee J., Danya A. Adams, Mark V. Niedzwiecki et Margaret Wong. « Aberrant DNA and RNA Methylation Occur in Spinal Cord and Skeletal Muscle of Human SOD1 Mouse Models of ALS and in Human ALS : Targeting DNA Methylation Is Therapeutic ». Cells 11, no 21 (31 octobre 2022) : 3448. http://dx.doi.org/10.3390/cells11213448.
Texte intégralSelf, Wade K., Kathleen Schoch, James Bollinger, Tracy Cole, Holly Kordasiewicz, Randall Bateman et Timothy Miller. « 2342 Protein production as an early pharmacodynamics biomarker for RNA-targeting therapies ». Journal of Clinical and Translational Science 2, S1 (juin 2018) : 24. http://dx.doi.org/10.1017/cts.2018.110.
Texte intégralBrasil, Aline de Araújo, Mariana Dias Castela de Carvalho, Ellen Gerhardt, Daniela Dias Queiroz, Marcos Dias Pereira, Tiago Fleming Outeiro et Elis Cristina Araujo Eleutherio. « Characterization of the activity, aggregation, and toxicity of heterodimers of WT and ALS-associated mutant Sod1 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 51 (3 décembre 2019) : 25991–6000. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1902483116.
Texte intégralQueiroz, Raphael F., Verônica Paviani, Fernando R. Coelho, Emerson F. Marques, Paolo Di Mascio et Ohara Augusto. « The carbonylation and covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 caused by its bicarbonate-dependent peroxidase activity is inhibited by the radical scavenger tempol ». Biochemical Journal 455, no 1 (13 septembre 2013) : 37–46. http://dx.doi.org/10.1042/bj20130180.
Texte intégralBanci, Lucia, Francesca Cantini, Tatiana Kozyreva et Jeffrey T. Rubino. « Mechanistic Aspects of hSOD1 Maturation from the Solution Structure of CuI-Loaded hCCS Domain 1 and Analysis of Disulfide-Free hSOD1 Mutants ». ChemBioChem 14, no 14 (26 avril 2013) : 1839–44. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300042.
Texte intégralHuang, Yunpeng, Zhihao Wu et Bing Zhou. « hSOD1 Promotes Tau Phosphorylation and Toxicity in the Drosophila Model ». Journal of Alzheimer's Disease 45, no 1 (3 mars 2015) : 235–44. http://dx.doi.org/10.3233/jad-141608.
Texte intégralStella, Roberto, Raphael Severino Bonadio, Stefano Cagnin, Maria Lina Massimino, Alessandro Bertoli et Caterina Peggion. « Perturbations of the Proteome and of Secreted Metabolites in Primary Astrocytes from the hSOD1(G93A) ALS Mouse Model ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 13 (29 juin 2021) : 7028. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22137028.
Texte intégralAlexander, Guillermo M., Terry D. Heiman-Patterson, Frank Bearoff, Roger B. Sher, Laura Hennessy, Shannon Terek, Nicole Caccavo, Gregory A. Cox, Vivek M. Philip et Elizabeth A. Blankenhorn. « Identification of quantitative trait loci for survival in the mutant dynactin p150Glued mouse model of motor neuron disease ». PLOS ONE 17, no 9 (15 septembre 2022) : e0274615. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0274615.
Texte intégralLinseman, Daniel A., Aimee N. Winter et Heather M. Wilkins. « The 2-Oxoglutarate Carrier Is S-Nitrosylated in the Spinal Cord of G93A Mutant hSOD1 Mice Resulting in Disruption of Mitochondrial Glutathione Transport ». Biomedicines 11, no 1 (27 décembre 2022) : 61. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11010061.
Texte intégralBanci, Lucia, Letizia Barbieri, Ivano Bertini, Francesca Cantini et Enrico Luchinat. « In-cell NMR in E. coli to Monitor Maturation Steps of hSOD1 ». PLoS ONE 6, no 8 (24 août 2011) : e23561. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0023561.
Texte intégralIuchi, Yoshihito, Futoshi Okada, Rina Takamiya, Noriko Kibe, Satoshi Tsunoda, Osamu Nakajima, Kazuyo Toyoda et al. « Rescue of anaemia and autoimmune responses in SOD1-deficient mice by transgenic expression of human SOD1 in erythrocytes ». Biochemical Journal 422, no 2 (13 août 2009) : 313–20. http://dx.doi.org/10.1042/bj20090176.
Texte intégralScorisa, Juliana Milani, Tatiana Duobles, Gabriela Pintar de Oliveira, Jessica Ruivo Maximino et Gerson Chadi. « The review of the methods to obtain non-neuronal cells to study glial influence on Amyotrophic Lateral Sclerosis pathophysiology at molecular level in vitro ». Acta Cirurgica Brasileira 25, no 3 (juin 2010) : 281–89. http://dx.doi.org/10.1590/s0102-86502010000300011.
Texte intégralPeng, Jialing, Jingrui Pan, Jingjing Mo et Ying Peng. « MPO/HOCl Facilitates Apoptosis and Ferroptosis in the SOD1G93A Motor Neuron of Amyotrophic Lateral Sclerosis ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2022 (7 février 2022) : 1–19. http://dx.doi.org/10.1155/2022/8217663.
Texte intégralTadić, Vedrana, Ayse Malci, Nadine Goldhammer, Beatrice Stubendorff, Saikata Sengupta, Tino Prell, Silke Keiner et al. « Sigma 1 receptor activation modifies intracellular calcium exchange in the G93A hSOD1 ALS model ». Neuroscience 359 (septembre 2017) : 105–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.neuroscience.2017.07.012.
Texte intégralYan, Lina, Weijing Qi, Yaling Liu, Fuling Zhou, Yafei Wang, Lin Bai, Xiaomeng Zhou et al. « The Protective Effect of Aromatase on NSC-34 Cells with Stably Expressed hSOD1-G93A ». Neuroscience 411 (juillet 2019) : 37–46. http://dx.doi.org/10.1016/j.neuroscience.2019.05.022.
Texte intégralChoi, Chan-Il, Young-Don Lee, Byoung Joo Gwag, Sung Ig Cho, Sung-Soo Kim et Haeyoung Suh-Kim. « Effects of estrogen on lifespan and motor functions in female hSOD1 G93A transgenic mice ». Journal of the Neurological Sciences 268, no 1-2 (mai 2008) : 40–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.jns.2007.10.024.
Texte intégralBanci, L., I. Bertini, F. Cantini, T. Kozyreva, C. Massagni, P. Palumaa, J. T. Rubino et K. Zovo. « Human superoxide dismutase 1 (hSOD1) maturation through interaction with human copper chaperone for SOD1 (hCCS) ». Proceedings of the National Academy of Sciences 109, no 34 (6 août 2012) : 13555–60. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1207493109.
Texte intégralYan, Lina, Yaling Liu, Can Sun, Qian Zheng, Pengli Hao, Jingxu Zhai et Yuanyuan Liu. « Effects of Ovariectomy in an hSOD1-G93A Transgenic Mouse Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS) ». Medical Science Monitor 24 (2 février 2018) : 678–86. http://dx.doi.org/10.12659/msm.908786.
Texte intégralHabisch, Hans-Jörg, Birgit Schwalenstöcker, Ruth Danzeisen, Oliver Neuhaus, Hans-Peter Hartung et Albert Ludolph. « Limited effects of glatiramer acetate in the high-copy number hSOD1-G93A mouse model of ALS ». Experimental Neurology 206, no 2 (août 2007) : 288–95. http://dx.doi.org/10.1016/j.expneurol.2007.05.007.
Texte intégralDučić, Tanja, Stefan Stamenković, Barry Lai, Pavle Andjus et Vladan Lučić. « Multimodal Synchrotron Radiation Microscopy of Intact Astrocytes from the hSOD1 G93A Rat Model of Amyotrophic Lateral Sclerosis ». Analytical Chemistry 91, no 2 (20 décembre 2018) : 1460–71. http://dx.doi.org/10.1021/acs.analchem.8b04273.
Texte intégralWang, T. H., S. Y. Wang, X. D. Wang, H. Q. Jiang, Y. Q. Yang, Y. Wang, J. L. Cheng, C. T. Zhang, W. W. Liang et H. L. Feng. « Fisetin Exerts Antioxidant and Neuroprotective Effects in Multiple Mutant hSOD1 Models of Amyotrophic Lateral Sclerosis by Activating ERK ». Neuroscience 379 (mai 2018) : 152–66. http://dx.doi.org/10.1016/j.neuroscience.2018.03.008.
Texte intégralKoh, Seong-Ho, Young-Bae Lee, Kyung S. Kim, Hyun-Jung Kim, Manho Kim, Young Joo Lee, Juhan Kim, Kwang Woo Lee et Seung Hyun Kim. « Role of GSK-3β activity in motor neuronal cell death induced by G93A or A4V mutant hSOD1 gene ». European Journal of Neuroscience 22, no 2 (21 juillet 2005) : 301–9. http://dx.doi.org/10.1111/j.1460-9568.2005.04191.x.
Texte intégralFerreira Queiroz, Raphael, Veronica Paviani, Fernando Rodrigues Coelho, Emerson Finco Marques, Paolo Di Mascio et Ohara Augusto. « The Carbonylation and Covalent Dimerization of hSOD1 Caused by Its Bicarbonate-Dependent Peroxidase Activity Is Inhibited by Tempol ». Free Radical Biology and Medicine 65 (novembre 2013) : S93. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2013.10.621.
Texte intégralPehar, Mariana, Gyda Beeson, Craig C. Beeson, Jeffrey A. Johnson et Marcelo R. Vargas. « Mitochondria-Targeted Catalase Reverts the Neurotoxicity of hSOD1G93A Astrocytes without Extending the Survival of ALS-Linked Mutant hSOD1 Mice ». PLoS ONE 9, no 7 (23 juillet 2014) : e103438. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0103438.
Texte intégralAndjus, Pavle, Stefan Stamenković et Tanja Dučić. « Synchrotron radiation-based FTIR spectro-microscopy of the brainstem of the hSOD1 G93A rat model of amyotrophic lateral sclerosis ». European Biophysics Journal 48, no 5 (26 juin 2019) : 475–84. http://dx.doi.org/10.1007/s00249-019-01380-5.
Texte intégralHarlan, Benjamin A., Kelby M. Killoy, Mariana Pehar, Liping Liu, Johan Auwerx et Marcelo R. Vargas. « Evaluation of the NAD+ biosynthetic pathway in ALS patients and effect of modulating NAD+ levels in hSOD1-linked ALS mouse models ». Experimental Neurology 327 (mai 2020) : 113219. http://dx.doi.org/10.1016/j.expneurol.2020.113219.
Texte intégralBastow, Emma L., Campbell W. Gourlay et Mick F. Tuite. « Using yeast models to probe the molecular basis of amyotrophic lateral sclerosis ». Biochemical Society Transactions 39, no 5 (21 septembre 2011) : 1482–87. http://dx.doi.org/10.1042/bst0391482.
Texte intégralFritz, Elsa, Pamela Izaurieta, Alexandra Weiss, Franco R. Mir, Patricio Rojas, David Gonzalez, Fabiola Rojas, Robert H. Brown, Rodolfo Madrid et Brigitte van Zundert. « Mutant SOD1-expressing astrocytes release toxic factors that trigger motoneuron death by inducing hyperexcitability ». Journal of Neurophysiology 109, no 11 (1 juin 2013) : 2803–14. http://dx.doi.org/10.1152/jn.00500.2012.
Texte intégralVargas, Marcelo R., Neal C. Burton, Li Gan, Delinda A. Johnson, Matthias Schäfer, Sabine Werner et Jeffrey A. Johnson. « Absence of Nrf2 or Its Selective Overexpression in Neurons and Muscle Does Not Affect Survival in ALS-Linked Mutant hSOD1 Mouse Models ». PLoS ONE 8, no 2 (13 février 2013) : e56625. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0056625.
Texte intégralPeggion, Caterina, Valeria Scalcon, Maria Lina Massimino, Kelly Nies, Raffaele Lopreiato, Maria Pia Rigobello et Alessandro Bertoli. « SOD1 in ALS : Taking Stock in Pathogenic Mechanisms and the Role of Glial and Muscle Cells ». Antioxidants 11, no 4 (23 mars 2022) : 614. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11040614.
Texte intégralCai, Mudan, et Eun Jin Yang. « Ginsenoside Re Attenuates Neuroinflammation in a Symptomatic ALS Animal Model ». American Journal of Chinese Medicine 44, no 02 (janvier 2016) : 401–13. http://dx.doi.org/10.1142/s0192415x16500233.
Texte intégralChoudhury, Sourav, Lorelei Stoica, Anne F. Harris, Damien Cabral, Heather L. Gray-Edwards, Jacob A. Johnson, Aime K. Johnson, Douglas R. Martin et Miguel Sena-Esteves. « 263. A Novel Peptide-Grafted AAV Capsid Exhibits Enhanced CNS Transduction in Both Adult Mice and Cat, as Well as SOD1 Knockdown in Adult hSOD1 ALS Mice ». Molecular Therapy 23 (mai 2015) : S105. http://dx.doi.org/10.1016/s1525-0016(16)33872-2.
Texte intégralZhang, Chunting, Yueqing Yang, Weiwei Liang, Tianhang Wang, Shuyu Wang, Xudong Wang, Ying Wang, Hongquan Jiang et Honglin Feng. « Neuroprotection by urate on the mutant hSOD1-related cellular and Drosophila models of amyotrophic lateral sclerosis : Implication for GSH synthesis via activating Akt/GSK3β/Nrf2/GCLC pathways ». Brain Research Bulletin 146 (mars 2019) : 287–301. http://dx.doi.org/10.1016/j.brainresbull.2019.01.019.
Texte intégralWang, Jing, Yun Zhang, Lu Tang, Nan Zhang et Dongsheng Fan. « Protective effects of resveratrol through the up-regulation of SIRT1 expression in the mutant hSOD1-G93A-bearing motor neuron-like cell culture model of amyotrophic lateral sclerosis ». Neuroscience Letters 503, no 3 (octobre 2011) : 250–55. http://dx.doi.org/10.1016/j.neulet.2011.08.047.
Texte intégralRamirez, Dario C., Sandra E. Gomez-Mejiba, Jean T. Corbett, Leesa J. Deterding, Kenneth B. Tomer et Ronald P. Mason. « Cu,Zn-superoxide dismutase-driven free radical modifications : copper- and carbonate radical anion-initiated protein radical chemistry ». Biochemical Journal 417, no 1 (12 décembre 2008) : 341–53. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070722.
Texte intégralStankiewicz, Trisha R., Claudia Pena, Ron J. Bouchard et Daniel A. Linseman. « Dysregulation of Rac or Rho elicits death of motor neurons and activation of these GTPases is altered in the G93A mutant hSOD1 mouse model of amyotrophic lateral sclerosis ». Neurobiology of Disease 136 (mars 2020) : 104743. http://dx.doi.org/10.1016/j.nbd.2020.104743.
Texte intégralWang, Tianhang, Jiling Cheng, Shuyu Wang, Xudong Wang, Hongquan Jiang, Yueqing Yang, Ying Wang, Chunting Zhang, Weiwei Liang et Honglin Feng. « α-Lipoic acid attenuates oxidative stress and neurotoxicity via the ERK/Akt-dependent pathway in the mutant hSOD1 related Drosophila model and the NSC34 cell line of amyotrophic lateral sclerosis ». Brain Research Bulletin 140 (juin 2018) : 299–310. http://dx.doi.org/10.1016/j.brainresbull.2018.05.019.
Texte intégralZarich, Natasha, José Luis Oliva, Natalia Martínez, Rocío Jorge, Alicia Ballester, Silvia Gutiérrez-Eisman, Susana García-Vargas et José M. Rojas. « Grb2 Is a Negative Modulator of the Intrinsic Ras-GEF Activity of hSos1 ». Molecular Biology of the Cell 17, no 8 (août 2006) : 3591–97. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e05-12-1104.
Texte intégralWang, Shanshan, Taiga Ichinomiya, Paul Savchenko, Dongsheng Wang, Atsushi Sawada, Xiaojing Li, Tiffany Duong et al. « Subpial delivery of adeno-associated virus 9-synapsin-caveolin-1 (AAV9-SynCav1) preserves motor neuron and neuromuscular junction morphology, motor function, delays disease onset, and extends survival in hSOD1G93A mice ». Theranostics 12, no 12 (2022) : 5389–403. http://dx.doi.org/10.7150/thno.72614.
Texte intégralYin, Xiang, Shuyu Wang, Yan Qi, Xudong Wang, Hongquan Jiang, Tianhang Wang, Yueqing Yang, Ying Wang, Chunting Zhang et Honglin Feng. « Astrocyte elevated gene-1 is a novel regulator of astrogliosis and excitatory amino acid transporter-2 via interplaying with nuclear factor-κB signaling in astrocytes from amyotrophic lateral sclerosis mouse model with hSOD1 G93A mutation ». Molecular and Cellular Neuroscience 90 (juillet 2018) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.mcn.2018.05.004.
Texte intégralGoursaud, Stéphanie, Marylène C. Focant, Julie V. Berger, Yannick Nizet, Jean‐Marie Maloteaux et Emmanuel Hermans. « The VPAC 2 agonist peptide histidine isoleucine (PHI) up‐regulates glutamate transport in the corpus callosum of a rat model of amyotrophic lateral sclerosis (hSOD1 G93A ) by inhibiting caspase‐3 mediated inactivation of GLT‐1a ». FASEB Journal 25, no 10 (5 juillet 2011) : 3674–86. http://dx.doi.org/10.1096/fj.11-182337.
Texte intégralStankiewicz, Trisha R., Claudia Pena, Ron J. Bouchard et Daniel A. Linseman. « Corrigendum to “Dysregulation of Rac or Rho elicits death of motor neurons and activation of these GTPases is altered in the G93A mutant hSOD1 mouse model of amyotrophic lateral sclerosis” [Neurobiology of Disease 136 (2020) 104743] ». Neurobiology of Disease 144 (octobre 2020) : 105023. http://dx.doi.org/10.1016/j.nbd.2020.105023.
Texte intégralChen, Harn-Shen, Tzu-En Wu, Chi-Chang Juan et Hong-Da Lin. « Myocardial heat shock protein 60 expression in insulin-resistant and diabetic rats ». Journal of Endocrinology 200, no 2 (22 octobre 2008) : 151–57. http://dx.doi.org/10.1677/joe-08-0387.
Texte intégralCoutinho, Agnes E., Tiina M. J. Kipari, Zhenguang Zhang, Cristina L. Esteves, Christopher D. Lucas, James S. Gilmour, Scott P. Webster et al. « 11β-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1 Is Expressed in Neutrophils and Restrains an Inflammatory Response in Male Mice ». Endocrinology 157, no 7 (1 juillet 2016) : 2928–36. http://dx.doi.org/10.1210/en.2016-1118.
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