Articles de revues sur le sujet « Histone acylation »
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Xiao, Yanhui, Wenjing Li, Hui Yang, Lulu Pan, Liwei Zhang, Lu Lu, Jiwei Chen et al. « HBO1 is a versatile histone acyltransferase critical for promoter histone acylations ». Nucleic Acids Research 49, no 14 (14 juillet 2021) : 8037–59. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab607.
Texte intégralYan, Kezhi, Justine Rousseau, Keren Machol, Laura A. Cross, Katherine E. Agre, Cynthia Forster Gibson, Anne Goverde et al. « Deficient histone H3 propionylation by BRPF1-KAT6 complexes in neurodevelopmental disorders and cancer ». Science Advances 6, no 4 (janvier 2020) : eaax0021. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.aax0021.
Texte intégralNeja, Sultan, Wan Mohaiza Dashwood, Roderick H. Dashwood et Praveen Rajendran. « Histone Acyl Code in Precision Oncology : Mechanistic Insights from Dietary and Metabolic Factors ». Nutrients 16, no 3 (30 janvier 2024) : 396. http://dx.doi.org/10.3390/nu16030396.
Texte intégralSoffers, Jelly H. M., Xuanying Li, Susan M. Abmayr et Jerry L. Workman. « Reading and Interpreting the Histone Acylation Code ». Genomics, Proteomics & ; Bioinformatics 14, no 6 (décembre 2016) : 329–32. http://dx.doi.org/10.1016/j.gpb.2016.12.001.
Texte intégralKlein, Brianna J., Johayra Simithy, Xiaolu Wang, JaeWoo Ahn, Forest H. Andrews, Yi Zhang, Jacques Côté, Xiaobing Shi, Benjamin A. Garcia et Tatiana G. Kutateladze. « Recognition of Histone H3K14 Acylation by MORF ». Structure 25, no 4 (avril 2017) : 650–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2017.02.003.
Texte intégralKhan, Abid, Joseph B. Bridgers et Brian D. Strahl. « Expanding the Reader Landscape of Histone Acylation ». Structure 25, no 4 (avril 2017) : 571–73. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2017.03.010.
Texte intégralJo, Chanhee, Seokjae Park, Sungjoon Oh, Jinmi Choi, Eun-Kyoung Kim, Hong-Duk Youn et Eun-Jung Cho. « Histone acylation marks respond to metabolic perturbations and enable cellular adaptation ». Experimental & ; Molecular Medicine 52, no 12 (décembre 2020) : 2005–19. http://dx.doi.org/10.1038/s12276-020-00539-x.
Texte intégralZheng, Lanlan, Chen Li, Xueping Ma, Hanlin Zhou, Yuan Liu, Ping Wang, Huilan Yang et al. « Functional interplay of histone lysine 2-hydroxyisobutyrylation and acetylation in Arabidopsis under dark-induced starvation ». Nucleic Acids Research 49, no 13 (24 juin 2021) : 7347–60. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab536.
Texte intégralZhao, Dan, Yuanyuan Li, Xiaozhe Xiong, Zhonglei Chen et Haitao Li. « YEATS Domain—A Histone Acylation Reader in Health and Disease ». Journal of Molecular Biology 429, no 13 (juin 2017) : 1994–2002. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2017.03.010.
Texte intégralSharma, Deepika, Swati Sharma et Preeti Chauhan. « Acetylation of Histone and Modification of Gene Expression via HDAC Inhibitors Affects the Obesity ». Biomedical and Pharmacology Journal 14, no 1 (28 mars 2021) : 153–61. http://dx.doi.org/10.13005/bpj/2110.
Texte intégralYuan, Zhao-Di, Wei-Ning Zhu, Ke-Zhi Liu, Zhan-Peng Huang et Yan-Chuang Han. « Small Molecule Epigenetic Modulators in Pure Chemical Cell Fate Conversion ». Stem Cells International 2020 (20 octobre 2020) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2020/8890917.
Texte intégralCao, Ji, Lei Sun, Pornpun Aramsangtienchai, Nicole A. Spiegelman, Xiaoyu Zhang, Weishan Huang, Edward Seto et Hening Lin. « HDAC11 regulates type I interferon signaling through defatty-acylation of SHMT2 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 12 (28 février 2019) : 5487–92. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1815365116.
Texte intégralGao, Mengqing, Jin Wang, Sophie Rousseaux, Minjia Tan, Lulu Pan, Lijun Peng, Sisi Wang et al. « Metabolically controlled histone H4K5 acylation/acetylation ratio drives BRD4 genomic distribution ». Cell Reports 36, no 4 (juillet 2021) : 109460. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109460.
Texte intégralZubrytski, Dzmitry M., Gábor Zoltán Elek, Margus Lopp et Dzmitry G. Kananovich. « Generation of Mixed Anhydrides via Oxidative Fragmentation of Tertiary Cyclopropanols with Phenyliodine(III) Dicarboxylates ». Molecules 26, no 1 (30 décembre 2020) : 140. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26010140.
Texte intégralChristott, Thomas, James Bennett, Carmen Coxon, Octovia Monteiro, Charline Giroud, Viktor Beke, Suet Ling Felce et al. « Discovery of a Selective Inhibitor for the YEATS Domains of ENL/AF9 ». SLAS DISCOVERY : Advancing the Science of Drug Discovery 24, no 2 (25 octobre 2018) : 133–41. http://dx.doi.org/10.1177/2472555218809904.
Texte intégralEtier, Aurelie, Fabien Dumetz, Sylvain Chéreau et Nadia Ponts. « Post-Translational Modifications of Histones Are Versatile Regulators of Fungal Development and Secondary Metabolism ». Toxins 14, no 5 (29 avril 2022) : 317. http://dx.doi.org/10.3390/toxins14050317.
Texte intégralPonnan, Prija, Ajit Kumar, Prabhjot Singh, Prachi Gupta, Rini Joshi, Marco Gaspari, Luciano Saso et al. « Comparison of Protein Acetyltransferase Action of CRTAase with the Prototypes of HAT ». Scientific World Journal 2014 (2014) : 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2014/578956.
Texte intégralJoshi, Joha, Micah J. McCauley, Allison Cross, Michael Morse, Mattew C. Amato, Nicole A. Becker, Ioulia F. Rouzina, Louis J. Maher et Mark C. Williams. « Acylation of key sites in the histone octamer core destabilizes nucleosome arrays ». Biophysical Journal 121, no 3 (février 2022) : 210a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.1675.
Texte intégralAmamoto, Yoshifumi, Yuki Aoi, Nozomu Nagashima, Hiroki Suto, Daisuke Yoshidome, Yasuhiro Arimura, Akihisa Osakabe et al. « Synthetic Posttranslational Modifications : Chemical Catalyst-Driven Regioselective Histone Acylation of Native Chromatin ». Journal of the American Chemical Society 139, no 22 (23 mai 2017) : 7568–76. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.7b02138.
Texte intégralZhao, Yuqin, Shuailin Hao, Wenchi Wu, Youhang Li, Kaiping Hou, Yu Liu, Wei Cui, Xingzhi Xu et Hailong Wang. « Lysine Crotonylation : An Emerging Player in DNA Damage Response ». Biomolecules 12, no 10 (5 octobre 2022) : 1428. http://dx.doi.org/10.3390/biom12101428.
Texte intégralXu, Huiwen, Maoyan Wu, Xiumei Ma, Wei Huang et Yong Xu. « Function and Mechanism of Novel Histone Posttranslational Modifications in Health and Disease ». BioMed Research International 2021 (3 mars 2021) : 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6635225.
Texte intégralOurailidou, Maria E., Paul Dockerty, Martin Witte, Gerrit J. Poelarends et Frank J. Dekker. « Metabolic alkene labeling and in vitro detection of histone acylation via the aqueous oxidative Heck reaction ». Organic & ; Biomolecular Chemistry 13, no 12 (2015) : 3648–53. http://dx.doi.org/10.1039/c4ob02502d.
Texte intégralVarner, Erika L., Sophie Trefely, David Bartee, Eliana von Krusenstiern, Luke Izzo, Carmen Bekeova, Roddy S. O'Connor et al. « Quantification of lactoyl-CoA (lactyl-CoA) by liquid chromatography mass spectrometry in mammalian cells and tissues ». Open Biology 10, no 9 (septembre 2020) : 200187. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.200187.
Texte intégralLiu, Yuexia, Yizhou Li, Juntong Liang, Zhuwen Sun et Chao Sun. « Non-Histone Lysine Crotonylation Is Involved in the Regulation of White Fat Browning ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 21 (22 octobre 2022) : 12733. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232112733.
Texte intégralWilson, John P., Anuradha S. Raghavan, Yu-Ying Yang, Guillaume Charron et Howard C. Hang. « Proteomic Analysis of Fatty-acylated Proteins in Mammalian Cells with Chemical Reporters RevealsS-Acylation of Histone H3 Variants ». Molecular & ; Cellular Proteomics 10, no 3 (14 novembre 2010) : M110.001198. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.m110.001198.
Texte intégralBarnes, Claire E., David M. English et Shaun M. Cowley. « Acetylation & ; Co : an expanding repertoire of histone acylations regulates chromatin and transcription ». Essays in Biochemistry 63, no 1 (avril 2019) : 97–107. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20180061.
Texte intégralDeng, Yijun, Christina Ng DiMarco, Tanya Vakhilt, Marco Jonas, Jaclyn White, Dennis Arefyev, Ramachandar Tokala et al. « Process Development of the Soft Histone Deacetylate Enzyme Inhibitor SHP-141 : Acylation of Methyl Paraben and Suberyl Hydroxamic Acid Formation ». Organic Process Research & ; Development 20, no 10 (28 septembre 2016) : 1812–20. http://dx.doi.org/10.1021/acs.oprd.6b00280.
Texte intégralBrewster, Richard C., et Alison N. Hulme. « Halomethyl-Triazoles for Rapid, Site-Selective Protein Modification ». Molecules 26, no 18 (8 septembre 2021) : 5461. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26185461.
Texte intégralGan, Qing, Donge Tang, Qiang Yan, Jiejing Chen, Yong Xu, Wen Xue, Lu Xiao et al. « Differential Expression Study of Lysine Crotonylation and Proteome for Chronic Obstructive Pulmonary Disease Combined with Type II Respiratory Failure ». Canadian Respiratory Journal 2021 (15 juin 2021) : 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2021/6652297.
Texte intégralAleshin, V. A., D. A. Sibiryakina, A. V. Kazantsev, A. V. Graf et V. I. Bunik. « Acylation of the rat brain proteins is affected by the inhibition of pyruvate dehydrogenase <i>in vivo</i> ; ». Биохимия 88, no 1 (15 janvier 2023) : 147–63. http://dx.doi.org/10.31857/s0320972523010116.
Texte intégralRonan, Jade L., Nadia Kadi, Stephen A. McMahon, James H. Naismith, Lona M. Alkhalaf et Gregory L. Challis. « Desferrioxamine biosynthesis : diverse hydroxamate assembly by substrate-tolerant acyl transferase DesC ». Philosophical Transactions of the Royal Society B : Biological Sciences 373, no 1748 (23 avril 2018) : 20170068. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2017.0068.
Texte intégralCrespo, Marion, Annelaure Damont, Melina Blanco, Emmanuelle Lastrucci, Sara El Kennani, Côme Ialy-Radio, Laila El Khattabi et al. « Multi-omic analysis of gametogenesis reveals a novel signature at the promoters and distal enhancers of active genes ». Nucleic Acids Research 48, no 8 (17 mars 2020) : 4115–38. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa163.
Texte intégralZhao, Shuai, Xingrun Zhang et Haitao Li. « Beyond histone acetylation—writing and erasing histone acylations ». Current Opinion in Structural Biology 53 (décembre 2018) : 169–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2018.10.001.
Texte intégralSabari, Benjamin R., Di Zhang, C. David Allis et Yingming Zhao. « Metabolic regulation of gene expression through histone acylations ». Nature Reviews Molecular Cell Biology 18, no 2 (7 décembre 2016) : 90–101. http://dx.doi.org/10.1038/nrm.2016.140.
Texte intégralDutta, Arnob, Susan M. Abmayr et Jerry L. Workman. « Diverse Activities of Histone Acylations Connect Metabolism to Chromatin Function ». Molecular Cell 63, no 4 (août 2016) : 547–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.06.038.
Texte intégralFernandes, Mariane Font, et Marco Aurélio Ramirez Vinolo. « Histone acylations as a mechanism for regulation of intestinal epithelial cells ». Digestive Medicine Research 7 (mars 2024) : 4. http://dx.doi.org/10.21037/dmr-23-3.
Texte intégralShi, Jiale, Xuemei Jia, Yujia He, Xinyue Ma, Xiaoyu Qi, Wan Li, Shou-Jiang Gao, Qin Yan et Chun Lu. « Immune evasion strategy involving propionylation by the KSHV interferon regulatory factor 1 (vIRF1) ». PLOS Pathogens 19, no 4 (6 avril 2023) : e1011324. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1011324.
Texte intégralPeterson, Francis C., Dawei Chen, Betsy L. Lytle, Marianna N. Rossi, Ivan Ahel, John M. Denu et Brian F. Volkman. « Orphan Macrodomain Protein (Human C6orf130) Is an O-Acyl-ADP-ribose Deacylase ». Journal of Biological Chemistry 286, no 41 (17 août 2011) : 35955–65. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.276238.
Texte intégralOlp, Michael D., Nan Zhu et Brian C. Smith. « Metabolically Derived Lysine Acylations and Neighboring Modifications Tune the Binding of the BET Bromodomains to Histone H4 ». Biochemistry 56, no 41 (5 octobre 2017) : 5485–95. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00595.
Texte intégralWang, Bo, Po-Hsien Huang, Ching-Shih Chen et Craig J. Forsyth. « Total Syntheses of the Histone Deacetylase Inhibitors Largazole and 2-epi-Largazole : Application ofN-Heterocyclic Carbene Mediated Acylations in Complex Molecule Synthesis ». Journal of Organic Chemistry 76, no 4 (18 février 2011) : 1140–50. http://dx.doi.org/10.1021/jo102478x.
Texte intégralNelson, John, Neil V. McFerran, Géraldine Pivato, Emma Chambers, Caroline Doherty, David Steele et David J. Timson. « The 67 kDa laminin receptor : structure, function and role in disease ». Bioscience Reports 28, no 1 (1 février 2008) : 33–48. http://dx.doi.org/10.1042/bsr20070004.
Texte intégralLIAU, Y. H., J. ZIELENSKI, S. R. CARTER, A. SLOMIANY et B. L. SLOMIANY. « Enzymatic Acylation of Mucus Glycoprotein in Rat Salivary Glands ». Annals of the New York Academy of Sciences 494, no 1 Third Colloqu (mai 1987) : 345–47. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1987.tb29568.x.
Texte intégralRICH, JOSEPH O., et JONATHAN S. DORDICK. « Controlling Regioselectivity in Enzyme-catalyzed Acylation of Polyhydroxyl Compounds ». Annals of the New York Academy of Sciences 799, no 1 Enzyme Engine (octobre 1996) : 226–30. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1996.tb33205.x.
Texte intégralIto, Minami, Yuya Nishida, Tatsuya Iwamoto, Akiko Kanai, Shuhei Aoyama, Kyosei Ueki, Hirotsugu Uzawa, Hitoshi Iida et Hirotaka Watada. « Protein acylations induced by a ketogenic diet demonstrate diverse patterns depending on organs and differ between histones and global proteins ». Biochemical and Biophysical Research Communications 712-713 (juin 2024) : 149960. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2024.149960.
Texte intégralHu, Bin, Han Gong, Chaoying Yang, Ling Nie, Ji Zhang, Long Liang, Mohandas Narla, Yue Sheng et Jing Liu. « Dynamic Changes in Lysine Succinylation As Important Regulators of Erythropoiesis ». Blood 142, Supplement 1 (28 novembre 2023) : 2448. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2023-182646.
Texte intégralDACQUET, CATHERINE, CHRISTELLE MACIA et MICHAEL SPEDDING. « Acylation Differentiates Two Forms of Agonist Binding to Rat 5-HT1AReceptors. » Annals of the New York Academy of Sciences 812, no 1 Receptor Clas (mai 1997) : 178. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1997.tb48165.x.
Texte intégralDUUREN, BENJAMIN L. « Direct-Acting Alkylating and Acylating Agents. » Annals of the New York Academy of Sciences 534, no 1 Living in a C (juin 1988) : 620–34. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1988.tb30153.x.
Texte intégralKODELIA, G., et F. N. KOLISIS. « Studies on the Reaction Catalyzed by Protease for the Acylation of Flavonoids in Organic Solvents ». Annals of the New York Academy of Sciences 672, no 1 Enzyme Engine (novembre 1992) : 451–57. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1992.tb32712.x.
Texte intégralZHUANG, YING-PING, JIAN-HE XU et SI-LIANG ZHANG. « Effects of Organic Solvent and Acylating Agent on Lipase-Catalyzed Esterification of a Chiral Chlorohydrin in Nonaqueous Mediaa ». Annals of the New York Academy of Sciences 864, no 1 ENZYME ENGINE (décembre 1998) : 656–59. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1998.tb10399.x.
Texte intégralBhattacharya, Saikat, et Benjamin P. Tu. « Histone acylation at a glance ». Journal of Cell Science 137, no 11 (1 juin 2024). http://dx.doi.org/10.1242/jcs.261250.
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