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Skálová, Tereza, Jan Bláha, Karl Harlos, Jarmila Dušková, Tomáš Koval', Jan Stránský, Jindřich Hašek, Ondřej Vaněk et Jan Dohnálek. « Four crystal structures of human LLT1, a ligand of human NKR-P1, in varied glycosylation and oligomerization states ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, no 3 (26 février 2015) : 578–91. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714027928.
Texte intégralJomaa, Ahmad, Jack Iwanczyk, Julie Tran et Joaquin Ortega. « Characterization of the Autocleavage Process of the Escherichia coli HtrA Protein : Implications for its Physiological Role ». Journal of Bacteriology 191, no 6 (19 décembre 2008) : 1924–32. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01187-08.
Texte intégralMyasoedova, Ksenia N., et Natalia N. Magretova. « Cross-Linking Study of Cytochrome P450 1A2 in Proteoliposomes ». Bioscience Reports 21, no 1 (1 février 2001) : 63–72. http://dx.doi.org/10.1023/a:1010486118448.
Texte intégralChaudhury, Paushali, Chris van der Does et Sonja-Verena Albers. « Characterization of the ATPase FlaI of the motor complex of the Pyrococcus furiosus archaellum and its interactions between the ATP-binding protein FlaH ». PeerJ 6 (18 juin 2018) : e4984. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.4984.
Texte intégralJomaa, Ahmad, Daniela Damjanovic, Vivian Leong, Rodolfo Ghirlando, Jack Iwanczyk et Joaquin Ortega. « The Inner Cavity of Escherichia coli DegP Protein Is Not Essentialfor Molecular Chaperone and Proteolytic Activity ». Journal of Bacteriology 189, no 3 (22 novembre 2006) : 706–16. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01334-06.
Texte intégralMiller, Justin M., et Eric J. Enemark. « Archaeal MCM Proteins as an Analog for the Eukaryotic Mcm2–7 Helicase to Reveal Essential Features of Structure and Function ». Archaea 2015 (2015) : 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2015/305497.
Texte intégralSellin, Mikael E., Sonja Stenmark et Martin Gullberg. « Mammalian SEPT9 isoforms direct microtubule-dependent arrangements of septin core heteromers ». Molecular Biology of the Cell 23, no 21 (novembre 2012) : 4242–55. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e12-06-0486.
Texte intégralZhao, Li, Shuji Kanamaru, Chatree'chalerm Chaidirek et Fumio Arisaka. « P15 and P3, the Tail Completion Proteins of Bacteriophage T4, Both Form Hexameric Rings ». Journal of Bacteriology 185, no 5 (1 mars 2003) : 1693–700. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.5.1693-1700.2003.
Texte intégralOchoa, Jessica M., Oscar Mijares, Andrea A. Acosta, Xavier Escoto, Nancy Leon-Rivera, Joanna D. Marshall, Michael R. Sawaya et Todd O. Yeates. « Structural characterization of hexameric shell proteins from two types of choline-utilization bacterial microcompartments ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, no 9 (24 août 2021) : 275–85. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21007470.
Texte intégralHeinemann, Udo, Yvette Roske, Anup Arumughan et Erich Wanker. « Remodeling of the AAA+ ATPase p97 by the UBX Adaptor Protein ASPL ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C430. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314095692.
Texte intégralChen, Zhenguo, Lei Sun, Zhihong Zhang, Andrei Fokine, Victor Padilla-Sanchez, Dorit Hanein, Wen Jiang, Michael G. Rossmann et Venigalla B. Rao. « Cryo-EM structure of the bacteriophage T4 isometric head at 3.3-Å resolution and its relevance to the assembly of icosahedral viruses ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 39 (11 septembre 2017) : E8184—E8193. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1708483114.
Texte intégralFu, Xinyi, Vladyslava Sokolova, Kristofor J. Webb, William Old et Soyeon Park. « Ubiquitin-dependent switch during assembly of the proteasomal ATPases mediated by Not4 ubiquitin ligase ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 52 (10 décembre 2018) : 13246–51. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1805353115.
Texte intégralHoebe, E. K., S. H. Hutajulu, J. van Beek, S. J. Stevens, D. K. Paramita, A. E. Greijer et J. M. Middeldorp. « Purified Hexameric Epstein-Barr Virus-Encoded BARF1 Protein for Measuring Anti-BARF1 Antibody Responses in Nasopharyngeal Carcinoma Patients ». Clinical and Vaccine Immunology 18, no 2 (1 décembre 2010) : 298–304. http://dx.doi.org/10.1128/cvi.00193-10.
Texte intégralDuprez, Kevin, Melissa A. Scranton, Linda L. Walling et Li Fan. « Structure of tomato wound-induced leucine aminopeptidase sheds light on substrate specificity ». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 70, no 6 (29 mai 2014) : 1649–58. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714006245.
Texte intégralRiciluca, K. C. T., A. C. Borges, J. F. R. Mello, U. C. de Oliveira, D. C. Serdan, A. Florez-Ariza, E. Chaparro et al. « Myriapod haemocyanin : the first three-dimensional reconstruction of Scolopendra subspinipes and preliminary structural analysis of S. viridicornis ». Open Biology 10, no 4 (avril 2020) : 190258. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.190258.
Texte intégralJeoung, Jae-Hun, Diana A. Pippig, Berta M. Martins, Nadine Wagener et Holger Dobbek. « HTHP : A Novel Class of Hexameric, Tyrosine-coordinated Heme Proteins ». Journal of Molecular Biology 368, no 4 (mai 2007) : 1122–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.02.079.
Texte intégralGao, Forson, Amy E. Danson, Fuzhou Ye, Milija Jovanovic, Martin Buck et Xiaodong Zhang. « Bacterial Enhancer Binding Proteins—AAA+ Proteins in Transcription Activation ». Biomolecules 10, no 3 (25 février 2020) : 351. http://dx.doi.org/10.3390/biom10030351.
Texte intégralLin, Qing-Peng, Zeng-Qiang Gao, Zhi Geng, Heng Zhang et Yu-Hui Dong. « Crystal structure of the putative cytoplasmic protein STM0279 (Hcp2) from Salmonella typhimurium ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 73, no 8 (26 juillet 2017) : 463–68. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x17010512.
Texte intégralJAENICKE, Elmar, et Heinz DECKER. « Tyrosinases from crustaceans form hexamers ». Biochemical Journal 371, no 2 (15 avril 2003) : 515–23. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021058.
Texte intégralLu, Connie, Young-un Park, Konstantin Korotkov, Wei Mi, Stewart Turley, Veer Bhatt, Ripal Shah et Wim Hol. « Multiple approaches towards understanding the type II secretion system ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C577. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314094224.
Texte intégralWatanabe, Yo-hei, Yosuke Nakazaki, Ryoji Suno et Masasuke Yoshida. « Stability of the two wings of the coiled-coil domain of ClpB chaperone is critical for its disaggregation activity ». Biochemical Journal 421, no 1 (12 juin 2009) : 71–77. http://dx.doi.org/10.1042/bj20082238.
Texte intégralHoller, Nils, Aubry Tardivel, Magdalena Kovacsovics-Bankowski, Sylvie Hertig, Olivier Gaide, Fabio Martinon, Antoine Tinel et al. « Two Adjacent Trimeric Fas Ligands Are Required for Fas Signaling and Formation of a Death-Inducing Signaling Complex ». Molecular and Cellular Biology 23, no 4 (15 février 2003) : 1428–40. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.23.4.1428-1440.2003.
Texte intégralPayá, Gloria, Vanesa Bautista, Sandra Pastor-Soler, Mónica Camacho, Julia Esclapez et María-José Bonete. « Analysis of Lsm Protein-Mediated Regulation in the Haloarchaeon Haloferax mediterranei ». International Journal of Molecular Sciences 25, no 1 (1 janvier 2024) : 580. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25010580.
Texte intégralMiller, Scott A., Sharon Tollefson, James E. Crowe, John V. Williams et David W. Wright. « Examination of a Fusogenic Hexameric Core from Human Metapneumovirus and Identification of a Potent Synthetic Peptide Inhibitor from the Heptad Repeat 1 Region ». Journal of Virology 81, no 1 (11 octobre 2006) : 141–49. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01243-06.
Texte intégralSong, Saemee, Seokho Hong, Jinyang Jang, Ji-Hyun Yeom, Nohra Park, Jaejin Lee, Yeri Lim et al. « Functional implications of hexameric assembly of RraA proteins from Vibrio vulnificus ». PLOS ONE 12, no 12 (20 décembre 2017) : e0190064. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0190064.
Texte intégralGres, Anna, Karen Kirby, Atsuko Hachiya, Eleftherios Michailidis, Owen Pornillos, Wataru Sugiura, KyeongEun Lee, Vineet KewalRamani, John Tanner et Stefan Sarafianos. « Native Hexameric Full-Length HIV-1 Capsid : Crystal Structure and Drug Targeting ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C696. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314093036.
Texte intégralSong, Saemee, Seokho Hong, Jinyang Jang, Ji-Hyun Yeom, Nohra Park, Jaejin Lee, Yeri Lim et al. « Correction : Functional implications of hexameric assembly of RraA proteins from Vibrio vulnificus ». PLOS ONE 13, no 1 (19 janvier 2018) : e0191775. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0191775.
Texte intégralWu, Ling, Sidharth S. Madhavan, Christopher Tan et Bin Xu. « Hexameric Aggregation Nucleation Core Sequences and Diversity of Pathogenic Tau Strains ». Pathogens 11, no 12 (19 décembre 2022) : 1559. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens11121559.
Texte intégralCastanzo, Dominic T., Benjamin LaFrance et Andreas Martin. « The AAA+ ATPase Msp1 is a processive protein translocase with robust unfoldase activity ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 26 (15 juin 2020) : 14970–77. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920109117.
Texte intégralLekontceva, Natalia, Alisa Mikhailina, Svetlana Tishchenko et Alexey Nikulin. « Comparison of the uridine-binding site of hexameric and heptameric archaeal Lsm proteins. » Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 74, a2 (22 août 2018) : e201-e201. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273318092148.
Texte intégralHong, Lu, Bodhi P. Vani, Erik H. Thiede, Michael J. Rust et Aaron R. Dinner. « Molecular dynamics simulations of nucleotide release from the circadian clock protein KaiC reveal atomic-resolution functional insights ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 49 (15 novembre 2018) : E11475—E11484. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812555115.
Texte intégralSugimoto, Shinya, Hiroyuki Yoshida, Yoshimitsu Mizunoe, Keigo Tsuruno, Jiro Nakayama et Kenji Sonomoto. « Structural and Functional Conversion of Molecular Chaperone ClpB from the Gram-Positive Halophilic Lactic Acid Bacterium Tetragenococcus halophilus Mediated by ATP and Stress ». Journal of Bacteriology 188, no 23 (22 septembre 2006) : 8070–78. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00404-06.
Texte intégralMüller, Daniel, Inga Benz, Damini Tapadar, Christian Buddenborg, Lilo Greune et M. Alexander Schmidt. « Arrangement of the Translocator of the Autotransporter Adhesin Involved in Diffuse Adherence on the Bacterial Surface ». Infection and Immunity 73, no 7 (juillet 2005) : 3851–59. http://dx.doi.org/10.1128/iai.73.7.3851-3859.2005.
Texte intégralSakwe, Amos M., Tin Nguyen, Vicki Athanasopoulos, Kathy Shire et Lori Frappier. « Identification and Characterization of a Novel Component of the Human Minichromosome Maintenance Complex ». Molecular and Cellular Biology 27, no 8 (12 février 2007) : 3044–55. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.02384-06.
Texte intégralLu, Jinghua, Kristopher Marjon, Lorraine Marnell, Carolyn Mold, Terry Du Clos et Peter Sun. « The Structure and Function of Acute Phase Proteins : C-Reactive Protein and Serum Amyloid A in Innate Immunity (110.21) ». Journal of Immunology 186, no 1_Supplement (1 avril 2011) : 110.21. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.186.supp.110.21.
Texte intégralStoeva, Stanka, Krassimira Idakieva, Dessislava Nikolova Georgieva, Wolfgang Voelter et Nicolay Genov. « Penaeus monodon (Tiger Shrimp) Hemocyanin : Subunit Composition and Thermostability ». Zeitschrift für Naturforschung C 56, no 5-6 (1 juin 2001) : 416–22. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2001-5-616.
Texte intégralDreveny, I., V. E. Pye, F. Beuron, L. C. Briggs, R. L. Isaacson, S. J. Matthews, C. McKeown, X. Yuan, X. Zhang et P. S. Freemont. « p97 and close encounters of every kind : a brief review ». Biochemical Society Transactions 32, no 5 (26 octobre 2004) : 715–20. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320715.
Texte intégralJewett, Travis J., et L. David Sibley. « The Toxoplasma Proteins MIC2 and M2AP Form a Hexameric Complex Necessary for Intracellular Survival ». Journal of Biological Chemistry 279, no 10 (10 décembre 2003) : 9362–69. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m312590200.
Texte intégralOvejero, César A., Silvia A. González et José L. Affranchino. « The Conserved Tyr176/Leu177 Motif in the α-Helix 9 of the Feline Immunodeficiency Virus Capsid Protein Is Critical for Gag Particle Assembly ». Viruses 11, no 9 (4 septembre 2019) : 816. http://dx.doi.org/10.3390/v11090816.
Texte intégralOnwubiko, Nichodemus O., Angela Borst, Suraya A. Diaz, Katharina Passkowski, Felicia Scheffel, Ingrid Tessmer et Heinz P. Nasheuer. « SV40 T antigen interactions with ssDNA and replication protein A : a regulatory role of T antigen monomers in lagging strand DNA replication ». Nucleic Acids Research 48, no 7 (4 mars 2020) : 3657–77. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa138.
Texte intégralBaker, Michael J., Chaille T. Webb, David A. Stroud, Catherine S. Palmer, Ann E. Frazier, Bernard Guiard, Agnieszka Chacinska, Jacqueline M. Gulbis et Michael T. Ryan. « Structural and Functional Requirements for Activity of the Tim9–Tim10 Complex in Mitochondrial Protein Import ». Molecular Biology of the Cell 20, no 3 (février 2009) : 769–79. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-09-0903.
Texte intégralDrennan, Amanda C., Shivaani Krishna, Mark A. Seeger, Michael P. Andreas, Jennifer M. Gardner, Emily K. R. Sether, Sue L. Jaspersen et Ivan Rayment. « Structure and function of Spc42 coiled-coils in yeast centrosome assembly and duplication ». Molecular Biology of the Cell 30, no 12 (juin 2019) : 1505–22. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e19-03-0167.
Texte intégralBlok, Neil B., Dongyan Tan, Ray Yu-Ruei Wang, Pawel A. Penczek, David Baker, Frank DiMaio, Tom A. Rapoport et Thomas Walz. « Unique double-ring structure of the peroxisomal Pex1/Pex6 ATPase complex revealed by cryo-electron microscopy ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 30 (13 juillet 2015) : E4017—E4025. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1500257112.
Texte intégralBochman, Matthew L., Stephen P. Bell et Anthony Schwacha. « Subunit Organization of Mcm2-7 and the Unequal Role of Active Sites in ATP Hydrolysis and Viability ». Molecular and Cellular Biology 28, no 19 (28 juillet 2008) : 5865–73. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00161-08.
Texte intégralWheeler, Diana E., Irina Tuchinskaya, Norman A. Buck et Bruce E. Tabashnik. « Hexameric storage proteins during metamorphosis and egg production in the diamondback moth, Plutella xylostella (Lepidoptera) ». Journal of Insect Physiology 46, no 6 (juin 2000) : 951–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0022-1910(99)00202-4.
Texte intégralDodge, Greg J., Ashay Patel, Kara L. Jaremko, J. Andrew McCammon, Janet L. Smith et Michael D. Burkart. « Structural and dynamical rationale for fatty acid unsaturation inEscherichia coli ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 14 (14 mars 2019) : 6775–83. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1818686116.
Texte intégralSweeny, Elizabeth A., Amber Tariq, Esin Gurpinar, Michelle S. Go, Matthew A. Sochor, Zhong-Yuan Kan, Leland Mayne, S. Walter Englander et James Shorter. « Structural and mechanistic insights into Hsp104 function revealed by synchrotron X-ray footprinting ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (27 décembre 2019) : 1517–38. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011577.
Texte intégralAuerbach, Marcy R., Kristy R. Brown, Artem Kaplan, Denise de Las Nueces et Ila R. Singh. « A Small Loop in the Capsid Protein of Moloney Murine Leukemia Virus Controls Assembly of Spherical Cores ». Journal of Virology 80, no 6 (15 mars 2006) : 2884–93. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.80.6.2884-2893.2006.
Texte intégralVarikoti, Rohith Anand, Hewafonsekage Yasan Y. Fonseka, Maria S. Kelly, Alex Javidi, Mangesh Damre, Sarah Mullen, Jimmie L. Nugent, Christopher M. Gonzales, George Stan et Ruxandra I. Dima. « Exploring the Effect of Mechanical Anisotropy of Protein Structures in the Unfoldase Mechanism of AAA+ Molecular Machines ». Nanomaterials 12, no 11 (28 mai 2022) : 1849. http://dx.doi.org/10.3390/nano12111849.
Texte intégralZuromski, Kristin L., Robert T. Sauer et Tania A. Baker. « Modular and coordinated activity of AAA+ active sites in the double-ring ClpA unfoldase of the ClpAP protease ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 41 (5 octobre 2020) : 25455–63. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2014407117.
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