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Mortenson, David E., Jay D. Steinkruger, Dale F. Kreitler, Dominic V. Perroni, Gregory P. Sorenson, Lijun Huang, Ritesh Mittal et al. « High-resolution structures of a heterochiral coiled coil ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 43 (12 octobre 2015) : 13144–49. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1507918112.
Texte intégralDemizu, Yosuke, Hiroko Yamashita, Takashi Misawa, Mitsunobu Doi, Makoto Oba, Masakazu Tanaka et Masaaki Kurihara. « Handedness Preferences of Heterochiral Helical Peptides Containing Homochiral Peptide Segments ». European Journal of Organic Chemistry 2016, no 4 (5 janvier 2016) : 840–46. http://dx.doi.org/10.1002/ejoc.201501146.
Texte intégralGoyal, Ruchika, Gaurav Jerath, Aneesh Chandrasekharan, T. R. Santhosh Kumar et Vibin Ramakrishnan. « Peptide-based delivery vectors with pre-defined geometrical locks ». RSC Medicinal Chemistry 11, no 11 (2020) : 1303–13. http://dx.doi.org/10.1039/d0md00229a.
Texte intégralKovačević, Monika, Mojca Čakić Semenčić, Kristina Radošević, Krešimir Molčanov, Sunčica Roca, Lucija Šimunović, Ivan Kodrin et Lidija Barišić. « Conformational Preferences and Antiproliferative Activity of Peptidomimetics Containing Methyl 1′-Aminoferrocene-1-carboxylate and Turn-Forming Homo- and Heterochiral Pro-Ala Motifs ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 24 (16 décembre 2021) : 13532. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413532.
Texte intégralMatsuda, Kenichi, Rui Zhai, Takahiro Mori, Masakazu Kobayashi, Ayae Sano, Ikuro Abe et Toshiyuki Wakimoto. « Heterochiral coupling in non-ribosomal peptide macrolactamization ». Nature Catalysis 3, no 6 (4 mai 2020) : 507–15. http://dx.doi.org/10.1038/s41929-020-0456-7.
Texte intégralPark, Hae Sook, et Young Kee Kang. « Impact of aza-substitutions on the preference of helix handedness for β-peptide oligomers : a DFT study ». RSC Advances 13, no 5 (2023) : 3079–82. http://dx.doi.org/10.1039/d2ra07575j.
Texte intégralAlkorta, Ibon, et José Elguero. « Theoretical study of peptide model dimers. Homo versus heterochiral complexes ». Journal of Molecular Structure : THEOCHEM 680, no 1-3 (juillet 2004) : 191–98. http://dx.doi.org/10.1016/j.theochem.2004.04.030.
Texte intégralXie, Yan-Yan, Xue-Qi Wang, Mei-Yan Sun, Xiao-Tong Qin, Xiao-Feng Su, Xiao-Fang Ma, Xiao-Zhi Liu, Cheng Zhong et Shi-Ru Jia. « Heterochiral peptide-based biocompatible and injectable supramolecular hydrogel with antibacterial activity ». Journal of Materials Science 57, no 8 (février 2022) : 5198–209. http://dx.doi.org/10.1007/s10853-022-06982-7.
Texte intégralBirch, David, Michael North, Roger R. Hill et G. E. Jeffs. « Stereochemical preference for heterochiral coupling controls selectivity in competitive peptide synthesis ». Chemical Communications, no 10 (1999) : 941–42. http://dx.doi.org/10.1039/a901730e.
Texte intégralRivera Islas, Jesús, Véronique Pimienta, Jean-Claude Micheau et Thomas Buhse. « Kinetic analysis of artificial peptide self-replication. Part II : The heterochiral case ». Biophysical Chemistry 103, no 3 (mars 2003) : 201–11. http://dx.doi.org/10.1016/s0301-4622(02)00249-1.
Texte intégralZerze, Gül H., Frank H. Stillinger et Pablo G. Debenedetti. « Effect of heterochiral inversions on the structure of a β‐hairpin peptide ». Proteins : Structure, Function, and Bioinformatics 87, no 7 (18 mars 2019) : 569–78. http://dx.doi.org/10.1002/prot.25680.
Texte intégralCarlomagno, Tiziano, Maria C. Cringoli, Slavko Kralj, Marina Kurbasic, Paolo Fornasiero, Paolo Pengo et Silvia Marchesan. « Biocatalysis of d,l-Peptide Nanofibrillar Hydrogel ». Molecules 25, no 13 (30 juin 2020) : 2995. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25132995.
Texte intégralBirch, David, Roger R. Hill, G. E. Jeffs et Michael North. « ChemInform Abstract : Stereochemical Preference for Heterochiral Coupling Controls Selectivity in Competitive Peptide Synthesis. » ChemInform 30, no 37 (13 juin 2010) : no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199937212.
Texte intégralMarchesan, S., K. E. Styan, C. D. Easton, L. Waddington et A. V. Vargiu. « Higher and lower supramolecular orders for the design of self-assembled heterochiral tripeptide hydrogel biomaterials ». Journal of Materials Chemistry B 3, no 41 (2015) : 8123–32. http://dx.doi.org/10.1039/c5tb00858a.
Texte intégralKim, J. Dongun, Douglas H. Pike, Alexei M. Tyryshkin, G. V. T. Swapna, Hagai Raanan, Gaetano T. Montelione, Vikas Nanda et Paul G. Falkowski. « Minimal Heterochiral de Novo Designed 4Fe–4S Binding Peptide Capable of Robust Electron Transfer ». Journal of the American Chemical Society 140, no 36 (24 août 2018) : 11210–13. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.8b07553.
Texte intégralSaha, Indranil, Bhaswati Chatterjee, Narayanaswamy Shamala et Padmanabhan Balaram. « Crystal structures of peptide enantiomers and racemates : Probing conformational diversity in heterochiral Pro-Pro sequences ». Biopolymers 90, no 4 (2008) : 537–43. http://dx.doi.org/10.1002/bip.20982.
Texte intégralSpäth, Julia, Fiona Stuart, Luyong Jiang et John A Robinson. « Stabilization of aβ-Hairpin Conformation in a Cyclic Peptide Using the Templating Effect of a Heterochiral Diproline Unit ». Helvetica Chimica Acta 81, no 9 (9 septembre 1998) : 1726–38. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1522-2675(19980909)81:9<1726 ::aid-hlca1726>3.0.co;2-h.
Texte intégralMakarević, Janja, Milan Jokić, Leo Frkanec, Vesna Čaplar, Nataša Šijaković Vujičić et Mladen Žinić. « Oxalyl retro-peptide gelators. Synthesis, gelation properties and stereochemical effects ». Beilstein Journal of Organic Chemistry 6 (4 octobre 2010) : 945–59. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.6.106.
Texte intégralBhadbhade, Mohan M., et Raghuvansh Kishore. « Intramolecular CH···O Hydrogen-bond mediated stabilization of a Cis-DPro imide-bond in a stereocontrolled heterochiral model peptide ». Biopolymers 97, no 1 (19 août 2011) : 73–82. http://dx.doi.org/10.1002/bip.21705.
Texte intégralNAGARAJAN, V., VASANTHA PATTABHI, A. JOHNSON, V. BOBDE et S. DURANI. « Crystal structures of heterochiral peptides ». Journal of Peptide Research 49, no 1 (12 janvier 2009) : 74–79. http://dx.doi.org/10.1111/j.1399-3011.1997.tb01123.x.
Texte intégralEGGLESTON, DRAKE S. « Heterochiral N-formyl methionyl peptides ». International Journal of Peptide and Protein Research 31, no 2 (12 janvier 2009) : 164–72. http://dx.doi.org/10.1111/j.1399-3011.1988.tb00019.x.
Texte intégralMarchesan, S., C. D. Easton, K. E. Styan, L. J. Waddington, F. Kushkaki, L. Goodall, K. M. McLean, J. S. Forsythe et P. G. Hartley. « Chirality effects at each amino acid position on tripeptide self-assembly into hydrogel biomaterials ». Nanoscale 6, no 10 (2014) : 5172–80. http://dx.doi.org/10.1039/c3nr06752a.
Texte intégralGuardiola, Salvador, Monica Varese, Xavier Roig, Macarena Sánchez-Navarro, Jesús García et Ernest Giralt. « Target-templated de novo design of macrocyclic d-/l-peptides : discovery of drug-like inhibitors of PD-1 ». Chemical Science 12, no 14 (2021) : 5164–70. http://dx.doi.org/10.1039/d1sc01031j.
Texte intégralFlorio, Daniele, Concetta Di Natale, Pasqualina Liana Scognamiglio, Marilisa Leone, Sara La Manna, Sarah Di Somma, Paolo Antonio Netti, Anna Maria Malfitano et Daniela Marasco. « Self-assembly of bio-inspired heterochiral peptides ». Bioorganic Chemistry 114 (septembre 2021) : 105047. http://dx.doi.org/10.1016/j.bioorg.2021.105047.
Texte intégralClover, Tara M., Conor L. O’Neill, Rajagopal Appavu, Giriraj Lokhande, Akhilesh K. Gaharwar, Ammon E. Posey, Mark A. White et Jai S. Rudra. « Self-Assembly of Block Heterochiral Peptides into Helical Tapes ». Journal of the American Chemical Society 142, no 47 (27 avril 2020) : 19809–13. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.9b09755.
Texte intégralNanda, Vikas, et William F. DeGrado. « Computational Design of Heterochiral Peptides against a Helical Target ». Journal of the American Chemical Society 128, no 3 (janvier 2006) : 809–16. http://dx.doi.org/10.1021/ja054452t.
Texte intégralMunegumi, Toratane, et Akira Shimoyama. « Separation of homochiral peptides and heterochiral peptides in the developement of homochirality ». Origins of Life and Evolution of the Biosphere 26, no 3-5 (octobre 1996) : 388–89. http://dx.doi.org/10.1007/bf02459827.
Texte intégralChatterjee, Bhaswati, Indranil Saha, Srinivasarao Raghothama, Subrayashastry Aravinda, Rajkishor Rai, Narayanaswamy Shamala et Padmanabhan Balaram. « Designed Peptides with Homochiral and Heterochiral Diproline Templates as Conformational Constraints ». Chemistry - A European Journal 14, no 20 (7 juillet 2008) : 6192–204. http://dx.doi.org/10.1002/chem.200702029.
Texte intégralLiu, Xinyu, et Samuel H. Gellman. « Comparisons of β‐Hairpin Propensity Among Peptides with Homochiral or Heterochiral Strands ». ChemBioChem 22, no 18 (30 juillet 2021) : 2772–76. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.202100324.
Texte intégralJeena, M. T., Keunsoo Jeong, Eun Min Go, Yuri Cho, Seokyung Lee, Seongeon Jin, Suk-Won Hwang et al. « Heterochiral Assembly of Amphiphilic Peptides Inside the Mitochondria for Supramolecular Cancer Therapeutics ». ACS Nano 13, no 10 (11 septembre 2019) : 11022–33. http://dx.doi.org/10.1021/acsnano.9b02522.
Texte intégralBalamurugan, Dhayalan, et Kannoth M. Muraleedharan. « Conformational Switching in Heterochiral α,β2,3-Hybrid Peptides in Response to Solvent Polarity ». European Journal of Organic Chemistry 2015, no 24 (20 juillet 2015) : 5321–25. http://dx.doi.org/10.1002/ejoc.201500534.
Texte intégralKantharaju, Srinivasarao Raghothama, Upadhyayula Surya Raghavender, Subrayashastry Aravinda, Narayanaswamy Shamala et Padmanabhan Balaram. « Conformations of heterochiral and homochiral proline-pseudoproline segments in peptides : Context dependentcis-transpeptide bond isomerization ». Biopolymers 92, no 5 (2009) : 405–16. http://dx.doi.org/10.1002/bip.21207.
Texte intégralMunegumi, Toratane, et Akira Shimoyama. « Development of homochiral peptides in the chemical evolutionary process : Separation of homochiral and heterochiral oligopeptides ». Chirality 15, S1 (2003) : S108—S115. http://dx.doi.org/10.1002/chir.10256.
Texte intégralČakić Semenčić, Mojca, Ivan Kodrin, Lidija Barišić, Marko Nuskol et Anton Meden. « Synthesis and Conformational Study of Monosubstituted Aminoferrocene-Based Peptides Bearing Homo- and Heterochiral Pro-Ala Sequences ». European Journal of Inorganic Chemistry 2017, no 2 (16 août 2016) : 306–17. http://dx.doi.org/10.1002/ejic.201600648.
Texte intégralFabiola, G. Felcy, Vivek Bobde, L. Damodharan, Vasantha Pattabhi et S. Durani. « Conformational Preferences of Heterochiral Peptides. Crystal Structures of Heterochiral Peptides Boc-(D) Val-(D) Ala-Leu-Ala-OMe and Boc-Val-Ala-Leu-(D) Ala-OMe-Enhanced Stability of β-sheet Through C-H…O Hydrogen Bonds ». Journal of Biomolecular Structure and Dynamics 18, no 4 (1 février 2001) : 579–94. http://dx.doi.org/10.1080/07391102.2001.10506690.
Texte intégralFavre, Michel, Kerstin Moehle, Luyong Jiang, Bernhard Pfeiffer et John A. Robinson. « Structural Mimicry of Canonical Conformations in Antibody Hypervariable Loops Using Cyclic Peptides Containing a Heterochiral Diproline Template ». Journal of the American Chemical Society 121, no 12 (mars 1999) : 2679–85. http://dx.doi.org/10.1021/ja984016p.
Texte intégralLee, Hye-soo, et Yong-beom Lim. « Slow-Motion Self-Assembly : Access to Intermediates with Heterochiral Peptides to Gain Control over Alignment Media Development ». ACS Nano 14, no 3 (14 février 2020) : 3344–52. http://dx.doi.org/10.1021/acsnano.9b09070.
Texte intégralDemizu, Yosuke, Hiroko Yamashita, Mitsunobu Doi, Takashi Misawa, Makoto Oba, Masakazu Tanaka et Masaaki Kurihara. « Topological Study of the Structures of Heterochiral Peptides Containing Equal Amounts of l-Leu and d-Leu ». Journal of Organic Chemistry 80, no 17 (22 août 2015) : 8597–603. http://dx.doi.org/10.1021/acs.joc.5b01541.
Texte intégralKamada, Rui, Natsumi Nakagawa, Taiji Oyama et Kazuyasu Sakaguchi. « Heterochiral Jun and Fos bZIP peptides form a coiled-coil heterodimer that is competent for DNA binding ». Journal of Peptide Science 23, no 7-8 (10 février 2017) : 644–49. http://dx.doi.org/10.1002/psc.2985.
Texte intégralUdagawa, Hinako, Takato H. Yoneda, Ryo Masuda et Takaki Koide. « A Strategy for Discovering Heterochiral Bioactive Peptides by Using the OB2 n P Library and SPOTs Method ». ChemBioChem 20, no 16 (15 juillet 2019) : 2070–73. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201900237.
Texte intégralZhou, Yu, Chris Oostenbrink, Wilfred F. Van Gunsteren, Wilfred R. Hagen, Simon W. De Leeuw et Jaap A. Jongejan *. « Relative stability of homochiral and heterochiral dialanine peptides. Effects of perturbation pathways and force-field parameters on free energy calculations ». Molecular Physics 103, no 14 (20 juillet 2005) : 1961–69. http://dx.doi.org/10.1080/00268970500096889.
Texte intégralDi Blasio, Benedetto, Michele Saviano, Valerio Del Duca, Giuseppina De Simone, Filomena Rossi, Carlo Pedone, Ettore Benedetti et Gian Paolo Lorenzi. « Conformational studies of heterochiral peptides with diastereoisomeric residues : Crystal and molecular structures of linear dipeptides derived from leucine, isoleucine, and allo-isoleucine ». Biopolymers 36, no 4 (octobre 1995) : 401–8. http://dx.doi.org/10.1002/bip.360360403.
Texte intégralRao, I. Nageshwara, Anima Boruah, S. Kiran Kumar, A. C. Kunwar, A. Sivalakshmi Devi, K. Vyas, Krishnan Ravikumar et Javed Iqbal. « Synthesis and Conformational Studies of Novel Cyclic Peptides Constrained into a 310Helical Structure by a Heterochirald-Pro-l-Pro Dipeptide Template ». Journal of Organic Chemistry 69, no 6 (mars 2004) : 2181–84. http://dx.doi.org/10.1021/jo030282w.
Texte intégralZhou, Yu, Chris Oostenbrink, Aldo Jongejan, Wilfred F. Van Gunsteren, Wilfred R. Hagen, Simon W. De Leeuw et Jaap A. Jongejan. « Computational study of ground-state chiral induction in small peptides : Comparison of the relative stability of selected amino acid dimers and oligomers in homochiral and heterochiral combinations ». Journal of Computational Chemistry 27, no 7 (2006) : 857–67. http://dx.doi.org/10.1002/jcc.20378.
Texte intégralShao, Ning, Ling Yuan, Pengcheng Ma, Min Zhou, Ximian Xiao, Zihao Cong, Yueming Wu, Guohui Xiao, Jian Fei et Runhui Liu. « Heterochiral β-Peptide Polymers Combating Multidrug-Resistant Cancers Effectively without Inducing Drug Resistance ». Journal of the American Chemical Society, 14 avril 2022. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.2c00452.
Texte intégralRai, Rishika, et Kana M. Sureshan. « Topochemical Synthesis of a Heterochiral Peptide Polymer in Different Polymorphic Forms from Crystals and Aerogels ». Angewandte Chemie International Edition 61, no 16 (23 février 2022). http://dx.doi.org/10.1002/anie.202111623.
Texte intégralRai, Rishika, et Kana M. Sureshan. « Topochemical Synthesis of a Heterochiral Peptide Polymer in Different Polymorphic Forms from Crystals and Aerogels ». Angewandte Chemie 134, no 16 (23 février 2022). http://dx.doi.org/10.1002/ange.202111623.
Texte intégralRahman, Md Wazedur, Mari C. Mañas-Torres, Seyedamin Firouzeh, Sara Illescas-Lopez, Juan Manuel Cuerva, Modesto T. Lopez-Lopez, Luis Álvarez de Cienfuegos et Sandipan Pramanik. « Chirality-Induced Spin Selectivity in Heterochiral Short-Peptide–Carbon-Nanotube Hybrid Networks : Role of Supramolecular Chirality ». ACS Nano, 11 octobre 2022. http://dx.doi.org/10.1021/acsnano.2c07040.
Texte intégralTeng, Peng, Mengmeng Zheng, Darrell Cole Cerrato, Yan Shi, Mi Zhou, Songyi Xue, Wei Jiang et al. « The folding propensity of α/sulfono-γ-AA peptidic foldamers with both left- and right-handedness ». Communications Chemistry 4, no 1 (10 mai 2021). http://dx.doi.org/10.1038/s42004-021-00496-0.
Texte intégralYang, Xuejiao, Honglei Lu, Yinghua Tao, Hongyue Zhang et Huaimin Wang. « Controlling supramolecular filament chirality of hydrogel by co-assembly of enantiomeric aromatic peptides ». Journal of Nanobiotechnology 20, no 1 (10 février 2022). http://dx.doi.org/10.1186/s12951-022-01285-0.
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