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Liu, Liu, Arti B. Dumbrepatil, Angela S. Fleischhacker, E. Neil G. Marsh et Stephen W. Ragsdale. « Heme oxygenase-2 is post-translationally regulated by heme occupancy in the catalytic site ». Journal of Biological Chemistry 295, no 50 (13 octobre 2020) : 17227–40. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014919.
Texte intégralNakamura, Nozomi, Yoichi Naoe, Akihiro Doi, Yoshitsugu Shiro et Hiroshi Sugimoto. « Conformational change of periplasmic heme-binding protein in ABC transporter ». Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 août 2014) : C1496. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314085039.
Texte intégralNath, Karl A., Joseph P. Grande, John D. Belcher, Vesna D. Garovic, Anthony J. Croatt, Matthew L. Hillestad, Michael A. Barry, Meryl C. Nath, Raymond F. Regan et Gregory M. Vercellotti. « Antithrombotic effects of heme-degrading and heme-binding proteins ». American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 318, no 3 (1 mars 2020) : H671—H681. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00280.2019.
Texte intégralEl-Mashtoly, Samir F., et Teizo Kitagawa. « Structural chemistry involved in information detection and transmission by gas sensor heme proteins : Resonance Raman investigation ». Pure and Applied Chemistry 80, no 12 (1 janvier 2008) : 2667–78. http://dx.doi.org/10.1351/pac200880122667.
Texte intégralTiedemann, Michael T., Naomi Muryoi, David E. Heinrichs et Martin J. Stillman. « Characterization of IsdH (NEAT domain 3) and IsdB (NEAT domain 2) in Staphylococcus aureus by magnetic circular dichroism spectroscopy and electrospray ionization mass spectrometry ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 13, no 10 (octobre 2009) : 1006–16. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424609001352.
Texte intégralFreeman, Samuel L., Hanna Kwon, Nicola Portolano, Gary Parkin, Umakhanth Venkatraman Girija, Jaswir Basran, Alistair J. Fielding et al. « Heme binding to human CLOCK affects interactions with the E-box ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 40 (16 septembre 2019) : 19911–16. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1905216116.
Texte intégralFleischhacker, Angela S., Amanda L. Gunawan, Brent A. Kochert, Liu Liu, Thomas E. Wales, Maelyn C. Borowy, John R. Engen et Stephen W. Ragsdale. « The heme-regulatory motifs of heme oxygenase-2 contribute to the transfer of heme to the catalytic site for degradation ». Journal of Biological Chemistry 295, no 16 (9 mars 2020) : 5177–91. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012803.
Texte intégralLechuga, Guilherme C., Franklin Souza-Silva, Carolina Q. Sacramento, Monique R. O. Trugilho, Richard H. Valente, Paloma Napoleão-Pêgo, Suelen S. G. Dias et al. « SARS-CoV-2 Proteins Bind to Hemoglobin and Its Metabolites ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 16 (21 août 2021) : 9035. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22169035.
Texte intégralJeong, Jinsook, Tracey A. Rouault et Rodney L. Levine. « Identification of a Heme-sensing Domain in Iron Regulatory Protein 2 ». Journal of Biological Chemistry 279, no 44 (16 août 2004) : 45450–54. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m407562200.
Texte intégralYang, Jianhua, Kevin D. Kim, Andrew Lucas, Karen E. Drahos, Carlo S. Santos, Sean P. Mury, Daniel G. S. Capelluto et Carla V. Finkielstein. « A Novel Heme-Regulatory Motif Mediates Heme-Dependent Degradation of the Circadian Factor Period 2 ». Molecular and Cellular Biology 28, no 15 (27 mai 2008) : 4697–711. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00236-08.
Texte intégralFranceschi, Lucia De, Mariarita Bertoldi, Maria Domenica Cappellini, Luigia De Falco, Sara Santos Franco, Luisa Ronzoni, Francesco Turrini, Alessandra Colancecco, Clara Camaschella et Achille Iolascon. « OXIDATIVE STRESS MODULATES HEME LEVELS and INDUCES PEROXIREDOXIN-2 IN β THALASSEMIC ERYTHROPOIESIS as NOVEL CYTOPROTECTIVE RESPONSE ». Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 4266. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.4266.4266.
Texte intégralChoi, Clara Y. H., Jose F. Cerda, Hsiu-An Chu, Gerald T. Babcock et Michael A. Marletta. « Spectroscopic Characterization of the Heme-Binding Sites inPlasmodium falciparumHistidine-Rich Protein 2† ». Biochemistry 38, no 51 (décembre 1999) : 16916–24. http://dx.doi.org/10.1021/bi991665k.
Texte intégralAirola, Michael V., Jing Du, John H. Dawson et Brian R. Crane. « Heme Binding to the Mammalian Circadian Clock Protein Period 2 Is Nonspecific ». Biochemistry 49, no 20 (25 mai 2010) : 4327–38. http://dx.doi.org/10.1021/bi901945w.
Texte intégralUchida, Takeshi, Julie M. Stevens, Oliver Daltrop, Edgar M. Harvat, Lin Hong, Stuart J. Ferguson et Teizo Kitagawa. « The Interaction of Covalently Bound Heme with the CytochromecMaturation Protein CcmE ». Journal of Biological Chemistry 279, no 50 (1 octobre 2004) : 51981–88. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m408963200.
Texte intégralZenke-Kawasaki, Yukari, Yoshihiro Dohi, Yasutake Katoh, Tsuyoshi Ikura, Masae Ikura, Toshimasa Asahara, Fuminori Tokunaga, Kazuhiro Iwai et Kazuhiko Igarashi. « Heme Induces Ubiquitination and Degradation of the Transcription Factor Bach1 ». Molecular and Cellular Biology 27, no 19 (6 août 2007) : 6962–71. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.02415-06.
Texte intégralHopp, Marie-Thérèse, Daniel Domingo-Fernández, Yojana Gadiya, Milena S. Detzel, Regina Graf, Benjamin F. Schmalohr, Alpha T. Kodamullil, Diana Imhof et Martin Hofmann-Apitius. « Linking COVID-19 and Heme-Driven Pathophysiologies : A Combined Computational–Experimental Approach ». Biomolecules 11, no 5 (27 avril 2021) : 644. http://dx.doi.org/10.3390/biom11050644.
Texte intégralChen, Jane-Jane. « Regulation of protein synthesis by the heme-regulated eIF2α kinase : relevance to anemias ». Blood 109, no 7 (16 novembre 2006) : 2693–99. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2006-08-041830.
Texte intégralShibata, Tomokazu, Eisuke Furuichi, Kiyohiro Imai, Akihiro Suzuki et Yasuhiko Yamamoto. « Effects of heme modification on oxygen affinity and cooperativity of human adult hemoglobin ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 19, no 01-03 (janvier 2015) : 301–7. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424615500200.
Texte intégralCrosby, John S., Peter J. Chefalo, Irene Yeh, Shong Ying, Irving M. London, Philippe Leboulch et Jane-Jane Chen. « Regulation of hemoglobin synthesis and proliferation of differentiating erythroid cells by heme-regulated eIF-2α kinase ». Blood 96, no 9 (1 novembre 2000) : 3241–48. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v96.9.3241.
Texte intégralCrosby, John S., Peter J. Chefalo, Irene Yeh, Shong Ying, Irving M. London, Philippe Leboulch et Jane-Jane Chen. « Regulation of hemoglobin synthesis and proliferation of differentiating erythroid cells by heme-regulated eIF-2α kinase ». Blood 96, no 9 (1 novembre 2000) : 3241–48. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v96.9.3241.h8003241_3241_3248.
Texte intégralVarfaj, Fatbardha, Jed N. Lampe et Paul R. Ortiz de Montellano. « Role of Cysteine Residues in Heme Binding to Human Heme Oxygenase-2 Elucidated by Two-dimensional NMR Spectroscopy ». Journal of Biological Chemistry 287, no 42 (24 août 2012) : 35181–91. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m112.378042.
Texte intégralChoi, Clara Y. H., Eric L. Schneider, Jin M. Kim, Ilya Y. Gluzman, Daniel E. Goldberg, Jonathan A. Ellman et Michael A. Marletta. « Interference with Heme Binding to Histidine-Rich Protein-2 as an Antimalarial Strategy ». Chemistry & ; Biology 9, no 8 (août 2002) : 881–89. http://dx.doi.org/10.1016/s1074-5521(02)00183-7.
Texte intégralKranz, Robert G., Cynthia Richard-Fogal, John-Stephen Taylor et Elaine R. Frawley. « Cytochrome c Biogenesis : Mechanisms for Covalent Modifications and Trafficking of Heme and for Heme-Iron Redox Control ». Microbiology and Molecular Biology Reviews 73, no 3 (septembre 2009) : 510–28. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00001-09.
Texte intégralAlvarado, Gerardo, Attila Tóth, Éva Csősz, Gergő Kalló, Katalin Dankó, Zoltán Csernátony, Ann Smith et al. « Heme-Induced Oxidation of Cysteine Groups of Myofilament Proteins Leads to Contractile Dysfunction of Permeabilized Human Skeletal Muscle Fibres ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 21 (31 octobre 2020) : 8172. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21218172.
Texte intégralDetzel, Milena Sophie, Benjamin Franz Schmalohr, Francèl Steinbock, Marie-Thérèse Hopp, Anuradha Ramoji, Ajay Abisheck Paul George, Ute Neugebauer et Diana Imhof. « Revisiting the interaction of heme with hemopexin ». Biological Chemistry 402, no 6 (19 février 2021) : 675–91. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2020-0347.
Texte intégralLemli, Beáta, Zuzana Lomozová, Tamás Huber, András Lukács et Miklós Poór. « Effects of Heme Site (FA1) Ligands Bilirubin, Biliverdin, Hemin, and Methyl Orange on the Albumin Binding of Site I Marker Warfarin : Complex Allosteric Interactions ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 22 (13 novembre 2022) : 14007. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232214007.
Texte intégralMatsuura, Kenji, Mieko Otani, Masaoki Takano, Keiichi Kadoyama et Shogo Matsuyama. « Proteomic Analysis of Hippocampus and Cortex in Streptozotocin-Induced Diabetic Model Mice Showing Dementia ». Journal of Diabetes Research 2018 (2018) : 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2018/8953015.
Texte intégralDe Simone, Giovanna, Paolo Ascenzi, Alessandra di Masi et Fabio Polticelli. « Nitrophorins and nitrobindins : structure and function ». Biomolecular Concepts 8, no 2 (24 mai 2017) : 105–18. http://dx.doi.org/10.1515/bmc-2017-0013.
Texte intégralNath, Karl A. « Heme, Iron, and the Kidney ». Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : SCI—26—SCI—26. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.sci-26.sci-26.
Texte intégralSzigeti, Andras, Szabolcs Bellyei, Balazs Gasz, Arpad Boronkai, Eniko Hocsak, Orsolya Minik, Zita Bognar, Gabor Varbiro, Balazs Sumegi et Ferenc Gallyas. « Induction of necrotic cell death and mitochondrial permeabilization by heme binding protein 2/SOUL ». FEBS Letters 580, no 27 (7 novembre 2006) : 6447–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2006.10.067.
Texte intégralMachado, Ednildo A., Pedro L. Oliveira, Monica F. Moreira, Wanderley de Souza et Hatisaburo Masuda. « Uptake ofRhodnius heme-binding protein (RHBP) by the ovary ofRhodnius prolixus ». Archives of Insect Biochemistry and Physiology 39, no 4 (1998) : 133–43. http://dx.doi.org/10.1002/(sici)1520-6327(1998)39:4<133 ::aid-arch1>3.0.co;2-d.
Texte intégralZhang, Ping, John D. Belcher, Julia Nguyen, Fuad Abdulla et Gregory M. Vercellotti. « Increased Release of Soluble MD-2 in Sickle Cell Disease and Its Role in Pro-Inflammatory Signaling in Endothelial Cells ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 208. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-122912.
Texte intégralHayashi, Takashi, Hideaki Sato, Takashi Matsuo, Takaaki Matsuda, Yutaka Hitomi et Yoshio Hisaeda. « Enhancement of enzymatic activity for myoglobins by modification of heme-propionate side chains ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 08, no 03 (mars 2004) : 255–64. http://dx.doi.org/10.1142/s1088424604000246.
Texte intégralZhou, Huchen, et John T. Groves. « Host-guest interactions of cyclodextrins and metalloporphyrins : supramolecular building blocks toward artificial heme proteins ». Journal of Porphyrins and Phthalocyanines 08, no 02 (février 2004) : 125–40. http://dx.doi.org/10.1142/s108842460400012x.
Texte intégralNakagawa, Toshiyuki, et Kazunori Ohta. « Quercetin Regulates the Integrated Stress Response to Improve Memory ». International Journal of Molecular Sciences 20, no 11 (5 juin 2019) : 2761. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20112761.
Texte intégralEndo, R., H. Ishikawa, K. Iwai, I. Morishima et K. Ishimori. « 2P063 Spectroscopic Characterization of Heme Binding and Coordination Structure in Iron Regulatory Protein 2(IRP2) ». Seibutsu Butsuri 44, supplement (2004) : S125. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.44.s125_3.
Texte intégralLok, Chun-Nam, et Prem Ponka. « Stimulation of Transferrin Receptor Expression by Enhanced Heme Biosynthesis in Murine Erythroleukemia Cells. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 3200. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.3200.3200.
Texte intégralMa, Jing, Xianfeng Zhang, Yanbin Feng, Hui Zhang, Xiaojun Wang, Yonghui Zheng, Wentao Qiao et Xinqi Liu. « Structural and Functional Study of Apoptosis-linked Gene-2·Heme-binding Protein 2 Interactions in HIV-1 Production ». Journal of Biological Chemistry 291, no 52 (26 octobre 2016) : 26670–85. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m116.752444.
Texte intégralZager, Richard A., Ali C. M. Johnson et Kirsten Frostad. « An evaluation of the antioxidant protein α1-microglobulin as a renal tubular cytoprotectant ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 311, no 3 (1 septembre 2016) : F640—F651. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00264.2016.
Texte intégralMuñoz-Sánchez, Jorge, et María Elena Chánez-Cárdenas. « A Review on Hemeoxygenase-2 : Focus on Cellular Protection and Oxygen Response ». Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2014 (2014) : 1–16. http://dx.doi.org/10.1155/2014/604981.
Texte intégralSanchez, Mayka, Bruno Galy, Bjoern Schwanhaeusser, Jonathon Blake, Tomi Bähr-Ivacevic, Vladimir Benes, Matthias Selbach, Martina U. Muckenthaler et Matthias W. Hentze. « Iron regulatory protein-1 and -2 : transcriptome-wide definition of binding mRNAs and shaping of the cellular proteome by iron regulatory proteins ». Blood 118, no 22 (24 novembre 2011) : e168-e179. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2011-04-343541.
Texte intégralNoh, Seung-Jae, Y. Terry Lee, Colleen Byrnes, Antoinette Rabel et Jeffery L. Miller. « Trafficking Kinesin Binding Protein Is Essential for Human Erythropoiesis ». Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 683. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.683.683.
Texte intégralTrawick, J. D., N. Kraut, F. R. Simon et R. O. Poyton. « Regulation of yeast COX6 by the general transcription factor ABF1 and separate HAP2- and heme-responsive elements ». Molecular and Cellular Biology 12, no 5 (mai 1992) : 2302–14. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.5.2302-2314.1992.
Texte intégralTrawick, J. D., N. Kraut, F. R. Simon et R. O. Poyton. « Regulation of yeast COX6 by the general transcription factor ABF1 and separate HAP2- and heme-responsive elements. » Molecular and Cellular Biology 12, no 5 (mai 1992) : 2302–14. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.5.2302.
Texte intégralZhou, Suiping, David Gell, Yi Kong, Jianqing Li, Joel P. Mackay, Mitchell J. Weiss et Andres J. Gow. « Mechanisms of Alpha Hemoglobin Stabilizing Protein (AHSP) Actions. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 499. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.499.499.
Texte intégralGolonka, Rachel, Beng San Yeoh et Matam Vijay-Kumar. « The Iron Tug-of-War between Bacterial Siderophores and Innate Immunity ». Journal of Innate Immunity 11, no 3 (2019) : 249–62. http://dx.doi.org/10.1159/000494627.
Texte intégralChen, Jane-Jane. « Heme-Regulated eIF2α Kinase in Erythropoiesis and Oxidative Stress ». Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : SCI—23—SCI—23. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.sci-23.sci-23.
Texte intégralPajarillo, Edward, Asha Rizor, Deok-Soo Son, Michael Aschner et Eunsook Lee. « The transcription factor REST up-regulates tyrosine hydroxylase and antiapoptotic genes and protects dopaminergic neurons against manganese toxicity ». Journal of Biological Chemistry 295, no 10 (30 janvier 2020) : 3040–54. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011446.
Texte intégralMikasa, Taisuke, Masami Kugo, Seigo Nishimura, Sigeru Taketani, Sumio Ishijima et Ikuko Sagami. « Thermodynamic Characterization of the Ca2+-Dependent Interaction Between SOUL and ALG-2 ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 12 (29 novembre 2018) : 3802. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19123802.
Texte intégralJones, Richard C., Joanna Deck, Ricky D. Edmondson et Mark E. Hart. « Relative Quantitative Comparisons of the Extracellular Protein Profiles of Staphylococcus aureus UAMS-1 and Its sarA, agr, and sarA agr Regulatory Mutants Using One-Dimensional Polyacrylamide Gel Electrophoresis and Nanocapillary Liquid Chromatography Coupled with Tandem Mass Spectrometry ». Journal of Bacteriology 190, no 15 (6 juin 2008) : 5265–78. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00383-08.
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