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Bertos, Nicholas R., Audrey H. Wang et Xiang-Jiao Yang. « Class II histone deacetylases : Structure, function, and regulation ». Biochemistry and Cell Biology 79, no 3 (1 juin 2001) : 243–52. http://dx.doi.org/10.1139/o01-032.
Texte intégralOzawa, Yukiyasu, Masayuki Towatari, Shinobu Tsuzuki, Fumihiko Hayakawa, Takahiro Maeda, Yasuhiko Miyata, Mitsune Tanimoto et Hidehiko Saito. « Histone deacetylase 3 associates with and represses the transcription factor GATA-2 ». Blood 98, no 7 (1 octobre 2001) : 2116–23. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v98.7.2116.
Texte intégralStubbs, Matthew C., Won-Il Kim, Tina Davis, Jun Qi, James Bradner, Andrew L. Kung et Scott A. Armstrong. « Selective Inhibition of HDAC1 and HDAC2 Is a Potential Therapeutic Option for B-All ». Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 2900. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.2900.2900.
Texte intégralVarricchio, Lilian, Carmela Dell'Aversana, Angela Nebbioso, Giovanni Migliaccio, Lucia Altucci, James J. Bieker et Anna Rita F. Migliaccio. « Identification of a New Functional HDAC Complex Composed by HDAC5, GATA1 and EKLF in Human Erythroid Cells ». Blood 120, no 21 (16 novembre 2012) : 979. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.979.979.
Texte intégralMigliaccio, Giovanni, Carmela Dell’Aversana, Angela Nebbioso, Elena Alfani, Lilian arricchio, Antonello Mai, Pratima Chaurasia et al. « Ontogenic-Specific Increasesin HDAC1 Activity and Transcription Factor Association During the Maturation of Human Adult Erythroblasts in Vitro. » Blood 114, no 22 (1 novembre 2009) : 1978. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v114.22.1978.1978.
Texte intégralHess, Lena, Verena Moos, Arnel A. Lauber, Wolfgang Reiter, Michael Schuster, Natascha Hartl, Daniel Lackner et al. « A toolbox for class I HDACs reveals isoform specific roles in gene regulation and protein acetylation ». PLOS Genetics 18, no 8 (22 août 2022) : e1010376. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010376.
Texte intégralKeedy, Kara S., Nancie M. Archin, Adam T. Gates, Amy Espeseth, Daria J. Hazuda et David M. Margolis. « A Limited Group of Class I Histone Deacetylases Acts To Repress Human Immunodeficiency Virus Type 1 Expression ». Journal of Virology 83, no 10 (11 mars 2009) : 4749–56. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.02585-08.
Texte intégralMasselli, Elena, Lilian Varricchio, Barbara Ghinassi, Carolyn Whitsett, Patricia A. Shi et Anna Rita F. Migliaccio. « Class IIa HDAC Inhibitors Reduce HDAC1 Activity by off-Target Effects Which Reduce GATA1 Expression In Human Erythroblasts Expanded Ex-Vivo ». Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 4780. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.4780.4780.
Texte intégralIbrahim, Hany S., Mohamed Abdelsalam, Yanira Zeyn, Matthes Zessin, Al-Hassan M. Mustafa, Marten A. Fischer, Patrik Zeyen et al. « Synthesis, Molecular Docking and Biological Characterization of Pyrazine Linked 2-Aminobenzamides as New Class I Selective Histone Deacetylase (HDAC) Inhibitors with Anti-Leukemic Activity ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 1 (29 décembre 2021) : 369. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23010369.
Texte intégralAngiolilli, Chiara, Pawel A. Kabala, Aleksander M. Grabiec, Iris M. Van Baarsen, Bradley S. Ferguson, Samuel García, Beatriz Malvar Fernandez et al. « Histone deacetylase 3 regulates the inflammatory gene expression programme of rheumatoid arthritis fibroblast-like synoviocytes ». Annals of the Rheumatic Diseases 76, no 1 (25 juillet 2016) : 277–85. http://dx.doi.org/10.1136/annrheumdis-2015-209064.
Texte intégralIhlefeld, Katja, Ralf Frederik Claas, Alexander Koch, Josef M. Pfeilschifter et Dagmar Meyer zu Heringdorf. « Evidence for a link between histone deacetylation and Ca2+ homoeostasis in sphingosine-1-phosphate lyase-deficient fibroblasts ». Biochemical Journal 447, no 3 (5 octobre 2012) : 457–64. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120811.
Texte intégralBaumann, Philipp, Carmen Junghanns, Strobl Stefan, Fuat Oduncu et Ralf Schmidmaier. « The Novel Pan-HDAC Inhibitor CR2408 Inhibits Multiple Myeloma Cell Growth and Proliferation ». Blood 118, no 21 (18 novembre 2011) : 5133. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v118.21.5133.5133.
Texte intégralMcKinsey, Timothy A., Chun Li Zhang et Eric N. Olson. « Identification of a Signal-Responsive Nuclear Export Sequence in Class II Histone Deacetylases ». Molecular and Cellular Biology 21, no 18 (15 septembre 2001) : 6312–21. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.18.6312-6321.2001.
Texte intégralKim, Jwa-Young, Hae-Yong Kweon, Dae-Won Kim, Je-Yong Choi et Seong-Gon Kim. « 4-Hexylresorcinol Inhibits Class I Histone Deacetylases in Human Umbilical Cord Endothelial Cells ». Applied Sciences 11, no 8 (13 avril 2021) : 3486. http://dx.doi.org/10.3390/app11083486.
Texte intégralXiao, Yufeng, Seth Hale, Nikee Awasthee, Xuan Zhang, Yi Liu, Zhiguang Huo, Dongwen Lyu et al. « Abstract 5347 : Selective targeting deacetylase 3 (HDAC3) and HDAC8 by PROTACs ». Cancer Research 83, no 7_Supplement (4 avril 2023) : 5347. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2023-5347.
Texte intégralLaschanzky, Richard S., Lisa E. Humphrey, Jihyun Ma, Lynette M. Smith, Thomas J. Enke, Surendra K. Shukla, Aneesha Dasgupta et al. « Selective Inhibition of Histone Deacetylases 1/2/6 in Combination with Gemcitabine : A Promising Combination for Pancreatic Cancer Therapy ». Cancers 11, no 9 (7 septembre 2019) : 1327. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11091327.
Texte intégralGrégoire, Serge, Lin Xiao, Jianyun Nie, Xiaohong Zhang, Minghong Xu, Jiarong Li, Jiemin Wong, Edward Seto et Xiang-Jiao Yang. « Histone Deacetylase 3 Interacts with and Deacetylates Myocyte Enhancer Factor 2 ». Molecular and Cellular Biology 27, no 4 (11 décembre 2006) : 1280–95. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00882-06.
Texte intégralHeppt, Markus V., Anja Wessely, Eva Hornig, Claudia Kammerbauer, Saskia A. Graf, Robert Besch, Lars E. French et al. « HDAC2 Is Involved in the Regulation of BRN3A in Melanocytes and Melanoma ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 2 (13 janvier 2022) : 849. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23020849.
Texte intégralTurgeon, Naomie, Julie Moore Gagné, Mylène Blais, Fernand-Pierre Gendron, François Boudreau et Claude Asselin. « The acetylome regulators Hdac1 and Hdac2 differently modulate intestinal epithelial cell dependent homeostatic responses in experimental colitis ». American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 306, no 7 (1 avril 2014) : G594—G605. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00393.2013.
Texte intégralGuise, Amanda J., Todd M. Greco, Irene Y. Zhang, Fang Yu et Ileana M. Cristea. « Aurora B-dependent Regulation of Class IIa Histone Deacetylases by Mitotic Nuclear Localization Signal Phosphorylation ». Molecular & ; Cellular Proteomics 11, no 11 (2 août 2012) : 1220–29. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.m112.021030.
Texte intégralHan, Ying, Le Chen, Jingyun Liu, Jie Chen, Chunyang Wang, Yu Guo, Xuebin Yu, Chenghong Zhang, Haiying Chu et Haiying Ma. « A Class I HDAC Inhibitor Rescues Synaptic Damage and Neuron Loss in APP-Transfected Cells and APP/PS1 Mice through the GRIP1/AMPA Pathway ». Molecules 27, no 13 (29 juin 2022) : 4160. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27134160.
Texte intégralKraft, Fabian B., Maria Hanl, Felix Feller, Linda Schäker-Hübner et Finn K. Hansen. « Photocaged Histone Deacetylase Inhibitors as Prodrugs in Targeted Cancer Therapy ». Pharmaceuticals 16, no 3 (25 février 2023) : 356. http://dx.doi.org/10.3390/ph16030356.
Texte intégralLewis, A., B. Pan-Castillo, G. Berti, C. Felice, H. Gordon, R. Gadhok, A. Minicozzi et al. « DOP23 Single-cell RNA sequencing identifies an important role for class I histone-deacetylase enzymes in intestinal myofibroblasts from patients with Crohn’s Disease strictures ». Journal of Crohn's and Colitis 15, Supplement_1 (1 mai 2021) : S062. http://dx.doi.org/10.1093/ecco-jcc/jjab073.062.
Texte intégralAriffin, Juliana K., Kaustav das Gupta, Ronan Kapetanovic, Abishek Iyer, Robert C. Reid, David P. Fairlie et Matthew J. Sweet. « Histone Deacetylase Inhibitors Promote Mitochondrial Reactive Oxygen Species Production and Bacterial Clearance by Human Macrophages ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 60, no 3 (28 décembre 2015) : 1521–29. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01876-15.
Texte intégralGuenther, Matthew G., Orr Barak et Mitchell A. Lazar. « The SMRT and N-CoR Corepressors Are Activating Cofactors for Histone Deacetylase 3 ». Molecular and Cellular Biology 21, no 18 (15 septembre 2001) : 6091–101. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.21.18.6091-6101.2001.
Texte intégralCao, Biyin, Mingyun Shen, Depei Wu, Jianhong Du, Jingyu Zhu, Suning Chen, Aining Sun et al. « The Proteasomal Inhibitor Clioquinol Induces Apoptosis in Leukemia and Myeloma Cells by Inhibiting Histone Deacetylase Activity. » Blood 120, no 21 (16 novembre 2012) : 2449. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.2449.2449.
Texte intégralKim, Min Young, Bowen Yan, Suming Huang et Yi Qiu. « Regulating the Regulators : The Role of Histone Deacetylase 1 (HDAC1) in Erythropoiesis ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 22 (11 novembre 2020) : 8460. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21228460.
Texte intégralTang, Jinhua, Yanli Yan, Ting C. Zhao, George Bayliss, Haidong Yan et Shougang Zhuang. « Class I histone deacetylase activity is required for proliferation of renal epithelial cells ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 305, no 3 (1 août 2013) : F244—F254. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00126.2013.
Texte intégralMoreth, Kristin, Daniel Riester, Christian Hildmann, René Hempel, Dennis Wegener, Andreas Schober et Andreas Schwienhorst. « An active site tyrosine residue is essential for amidohydrolase but not for esterase activity of a class 2 histone deacetylase-like bacterial enzyme ». Biochemical Journal 401, no 3 (12 janvier 2007) : 659–65. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061239.
Texte intégralHamoud, Mohamed M. S., Sravani Pulya, Nermine A. Osman, Yamini Bobde, Abdalla E. A. Hassan, Hanan A. Abdel-Fattah, Balaram Ghosh et Amany M. Ghanim. « Design, synthesis, and biological evaluation of novel nicotinamide derivatives as potential histone deacetylase-3 inhibitors ». New Journal of Chemistry 44, no 23 (2020) : 9671–83. http://dx.doi.org/10.1039/d0nj01274b.
Texte intégralWeiss, Ulrike, Moritz Möller, Sayed Adham Husseini, Christine Manderscheid, Julia Häusler, Gerd Geisslinger et Ellen Niederberger. « Inhibition of HDAC Enzymes Contributes to Differential Expression of Pro-Inflammatory Proteins in the TLR-4 Signaling Cascade ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 23 (25 novembre 2020) : 8943. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21238943.
Texte intégralDing, Jianming (Diane), Masaki Ri, Tomoko Narita, Ayako Masaki, Fumiko Mori, Asahi Ito, Shigeru Kusumoto et al. « Reduced Expression of HDAC3 Contributes to the Resistance Against HDAC Inhibitor, Vorinostat (SAHA) in Mature Lymphoid Malignancies ». Blood 120, no 21 (16 novembre 2012) : 1342. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.1342.1342.
Texte intégralDi Giorgio, Eros, Andrea Clocchiatti, Sara Piccinin, Andrea Sgorbissa, Giulia Viviani, Paolo Peruzzo, Salvatore Romeo et al. « MEF2 Is a Converging Hub for Histone Deacetylase 4 and Phosphatidylinositol 3-Kinase/Akt-Induced Transformation ». Molecular and Cellular Biology 33, no 22 (16 septembre 2013) : 4473–91. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01050-13.
Texte intégralElbatrawy, Omnia R., Mohamed Hagras, Moshira A. El Deeb, Fatimah Agili, Maghawry Hegazy, Ahmed A. El-Husseiny, Mahmoud Mohamed Mokhtar, Samy Y. Elkhawaga, Ibrahim H. Eissa et Samar El-Kalyoubi. « Discovery of New Uracil and Thiouracil Derivatives as Potential HDAC Inhibitors ». Pharmaceuticals 16, no 7 (6 juillet 2023) : 966. http://dx.doi.org/10.3390/ph16070966.
Texte intégralLuo, Yuxiang, et Huilin Li. « Structure-Based Inhibitor Discovery of Class I Histone Deacetylases (HDACs) ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 22 (22 novembre 2020) : 8828. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21228828.
Texte intégralRizzotto, Lara, Arianna Bottoni, Tzung-Huei Lai, Chaomei Liu, Pearlly S. Yan, Hatice G. Ozer, Rosa Lapalombella et al. « Role of Histone Deacetylase-Mediated Gene Silencing in Chronic Lymphocytic Leukemia Progression ». Blood 128, no 22 (2 décembre 2016) : 2705. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v128.22.2705.2705.
Texte intégralGomis-Coloma, Clara, Sergio Velasco-Aviles, Jose A. Gomez-Sanchez, Angeles Casillas-Bajo, Johannes Backs et Hugo Cabedo. « Class IIa histone deacetylases link cAMP signaling to the myelin transcriptional program of Schwann cells ». Journal of Cell Biology 217, no 4 (22 février 2018) : 1249–68. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201611150.
Texte intégralPsilopatis, Iason, Kleio Vrettou, Florian Nima Fleckenstein et Stamatios Theocharis. « The Impact of Histone Modifications in Endometriosis Highlights New Therapeutic Opportunities ». Cells 12, no 9 (23 avril 2023) : 1227. http://dx.doi.org/10.3390/cells12091227.
Texte intégralHyndman, Kelly A., Malgorzata Kasztan, Luciano D. Mendoza et Sureena Monteiro-Pai. « Dynamic changes in histone deacetylases following kidney ischemia-reperfusion injury are critical for promoting proximal tubule proliferation ». American Journal of Physiology-Renal Physiology 316, no 5 (1 mai 2019) : F875—F888. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00499.2018.
Texte intégralMayr, Christian, Tobias Kiesslich, Sara Erber, Dino Bekric, Heidemarie Dobias, Marlena Beyreis, Markus Ritter et al. « HDAC Screening Identifies the HDAC Class I Inhibitor Romidepsin as a Promising Epigenetic Drug for Biliary Tract Cancer ». Cancers 13, no 15 (31 juillet 2021) : 3862. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13153862.
Texte intégralMinisini, Martina, Emiliano Dalla, Vanessa Tolotto et Claudio Brancolini. « Abstract B014 : The role of HDAC-MEF2 axis in the epigenetic control of immune tumoral microenvironment ». Cancer Research 82, no 23_Supplement_2 (1 décembre 2022) : B014. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.cancepi22-b014.
Texte intégralShobaki, Nour, Pankaj Gaur, Rahul Nadre, Vivek Verma, Peter Ordentlich, Lei Wang, Nazli Jafarzadeh et al. « Abstract LB566 : Class 1 HDAC inhibition induces antitumor immunity by NF-kB-mediated enhanced metabolic fitness and generation of unique effector function enriched memory CD8 T cell subtype ». Cancer Research 82, no 12_Supplement (15 juin 2022) : LB566. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2022-lb566.
Texte intégralMankidy, Rishikesh, Douglas V. Faller, Michael S. Boosalis, Regine Bohacek et Susan P. Perrine. « Mechanisms of γ-Globin Gene Promoter Activation by HBF-Inducing Short Chain Fatty Acid Derivatives. » Blood 106, no 11 (16 novembre 2005) : 826. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v106.11.826.826.
Texte intégralShearstone, Jeffrey R., John H. van Duzer, Simon S. Jones et Matthew Jarpe. « Pharmacological Inhibition Of Histone Deacetylase (HDAC) 1, 2 Or 3 Have Distinct Effects On Cellular Viability, Erythroid Differentiation, and Fetal Globin (HbG) Induction ». Blood 122, no 21 (15 novembre 2013) : 564. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v122.21.564.564.
Texte intégralBradbury, Charlotte A., Farhat L. Khanim, Priyanka Mehta, Rachel E. Hayden, Charles F. Craddock, Chris M. Bunce et Bryan M. Turner. « Characterisation of Histone Deacetylase (HDAC) Expression Profiles in Acute Myeloid Leukaemia : A Basis for the Development of Targeted Therapy Using Histone Deacetylase Inhibitors. » Blood 104, no 11 (16 novembre 2004) : 1123. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1123.1123.
Texte intégralYuliana, Ana, Huei-Fen Jheng, Satoko Kawarasaki, Wataru Nomura, Haruya Takahashi, Takeshi Ara, Teruo Kawada et Tsuyoshi Goto. « β-adrenergic Receptor Stimulation Revealed a Novel Regulatory Pathway via Suppressing Histone Deacetylase 3 to Induce Uncoupling Protein 1 Expression in Mice Beige Adipocyte ». International Journal of Molecular Sciences 19, no 8 (17 août 2018) : 2436. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19082436.
Texte intégralMishra, Anjali, Krista M. D. La Perle, Laura Sullivan, Gregory H. Sams, Douglas P. Curphey, Kathleen McConnell, Jun Qi et al. « Increased Expression Of IL-15 Promotes Cutaneous T-Cell Lymphomagenesis Via The Upregulation Of Histone Deacetylases : Evidence For Successful Preclinical Targeting ». Blood 122, no 21 (15 novembre 2013) : 1826. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v122.21.1826.1826.
Texte intégralSoflaei, Sara Saffar, Amir Abbas Momtazi-Borojeni, Muhammed Majeed, Giuseppe Derosa, Pamela Maffioli et Amirhossein Sahebkar. « Curcumin : A Natural Pan-HDAC Inhibitor in Cancer ». Current Pharmaceutical Design 24, no 2 (5 avril 2018) : 123–29. http://dx.doi.org/10.2174/1381612823666171114165051.
Texte intégralAlamdari, Nima, Ira J. Smith, Zaira Aversa et Per-Olof Hasselgren. « Sepsis and glucocorticoids upregulate p300 and downregulate HDAC6 expression and activity in skeletal muscle ». American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and Comparative Physiology 299, no 2 (août 2010) : R509—R520. http://dx.doi.org/10.1152/ajpregu.00858.2009.
Texte intégralKafeel, Muhammad I., Boris Avezbakiyev, Chi Chen, Yiwu Sun, Chenthil Rathnasabapathy, M. Kalavar, Zili He, Jack Burton, Stephen M. Lichter et Jen-Chin Wang. « Histone Deacetylase Activity In Chronic Lymphocytic Leukemia. » Blood 116, no 21 (19 novembre 2010) : 4622. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.4622.4622.
Texte intégral